PROTEÍNAS

Estrutura primária: sequência de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas.

Estrutura secundária: - Hélice α: estrutura helicoidal/ pontes de hidrogênio intracadeia/ aminoácidos que quebram a hélice: prolina, glutamato, aspartato, histidina..- Folha β: duas ou mais cadeias polipeptídicas.

1. As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao esqueleto polipeptídico

2. As cadeias podem estar dispostas de forma paralela ou antiparalela umas às outras.

3. Pontes de hidrogênio entre as cadeias polipeptídicas: intercadeiaPontes de hidrogênio em uma estrutura com apenas uma cadeia polipeptídica: intracadeia.

- Curvatura β: reverte a direção de uma cadeia (prolina, glicina..)

- Motivos: estruturas supersecundárias

- Dobramento proteico > chaperonas: mantêm a proteína desdobrada até sua síntese terminar ou agem como catalisadores, aumentando a velocidade dso estágios finais do processo.

Estrutura terciária- Domínios: regiões compactas semi-independentes em que se dobra uma longa cadeia polipeptídica. São as unidades funcionais fundamentais em uma proteína. Possuem de 100 a 150 aminoácidos.- Pontes dissulfeto > contribuem para a estabilidade da conformação tridimensional da proteína. - Interações hidrofóbicas- Pontes de hidrogênio- Interações iônicas

Estrutura quaternária: arranjo de cadeias polipeptídicas em uma proteína multicadeia, associadas por ligações não covalentes.

- TIPOS DE PROTEÍNAS

Proteínas globulares: forma esferoide; alta solubilidade em água; funcionam como catalisadores, transportadores e reguladores de vias metabólicas. Exemplo: hemoglobina

Proteínas fibrosas: forma cilíndrica; baixa solubilidade em água; função estrutural. Exemplos: colágeno, queratina.- Colágeno . 3 cadeias polipeptídicas . Presente em todos os órgãos e tecidos

- Correlação clínica: Síndrome de Ehley Danlos, escorbuto. > Essas doenças podem resultar de genes anormais, mecanismos pós-tradução anormais ou deficiência de cofatores.

- DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTEÍNAS

Mutação genética

- Amiloidoses > Alzheimer

Alzheimer está associado ao acúmulo de agregados proteicos espontâneos, cujo componente predominante é o peptídeo amiloide β, neurotóxico quando está na configuração da folha beta.

Tais agregados formam a placa amiloide, depositada no parênquima cerebral e ao redor dos vasos.

Outro fator relacionado é o acúmulo de emaranhados de neurofibrilas no encéfalo, que têm forma anormal da proteína tau, impedindo a organização correta da estrutura microtubular.