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ヒトのほっぺの細胞から微生物を検出
緑:生細胞赤:死細胞
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微生物と人間との共生教科書 13.1.2
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Figure 24-4a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.2.1と図13.1
様々な細菌の形態
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Figure 24-9 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.2.1
病原性菌類(Histoplasma capsulaum)の形態変化
低温(土壌中)
糸状 酵母状
高温(哺乳類の肺に吸入)
変化
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Figure 24-4d Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.2.1と図13.1
まっすぐな線毛
どちらも蛋白質複合体
鞭毛と線毛
・宿主細胞への接着・細胞間の情報伝達物質のやりとり
螺旋状鞭毛
・泳ぐ4
外膜
内膜細胞質
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14.6 Bacterial Flagellum
(バクテリア(大腸菌)の鞭毛)
Many species of bacteria propel themselves through their environment by spinning
helical motorized flagella. Rhodobacter cells have one flagellum each,
whereas E. coli (大腸菌)cells have multiple flagella that rotate in bundles. Each flagellum
consists of a helical filament that is 20 nanometers wide and up to 15 microns
long and spins on the order of 100 times per second. These animations show a
series of schematized and speculative models about how bacterial flagella might
function and assemble.
Just outside of the cell wall, the filament is connected to a flexible rotating hook.
The filament, the hook, and a structure called the basal body (located below
the cell’s surface) make up the three parts of the flagellum. The basal body consists
of a rod and a series of rings embedded in the inner membrane, the peptidoglycan
layer, and the outer membrane.
Some of the rings make up the flagellar motor, which can be divided into two
major parts: the stator, which is attached to the peptidoglycan layer and, as its
name implies, remains stationary, and the rotor, which rotates.
The motor derives its power from a proton gradient across the membrane.
In this example, a high concentration of protons exists outside and a low concentration
exists inside the cell.
The protons flow through the interface between two types of proteins, called
MotA and MotB that make up the stator.
Mutational studies suggest that a conserved aspartic acid in MotB functions
in proton conductance. Each stator contains two MotB proteins and therefore
also contains two of these important aspartic acids.
発展 教科書 図13.1
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Although the molecular mechanism of rotation is not known, one possible
model describes protons moving through the channels in the stators and binding
to the aspartic acid in the Mot B proteins. This binding causes a conformational
change in MotA proteins, resulting in the first power stroke that moves the rotor incrementally.
At the end of the first power stroke, the two protons are released into the
cytoplasm. The proton loss causes a second conformational change that drives
the second power stroke, once again engaging the rotor. Although the mechanism for motor function is not
yet certain, many details of flagellar assembly have been determined.
Flagella begin their assembly with structures in the inner membrane. 26
subunits of an integral membrane protein called FliF come together in the plasma membrane to form the MS
ring. The FliG proteins assemble under the MS ring. FliG, along with FliM and FliN proteins, make up the
rotor. Flagellar proteins destined to be part of the extracellular portion of the flagellum
are exported from the cell by a flagellum-specific export pathway and assembled at the center.
MotA and Mot B form the stationary part of the flagellar motor—the stator.
Both are integral membrane proteins, but MotB is also anchored to the rigid
peptidoglycan layer, keeping the stator proteins fixed in place.
The subunits of the rod portion of the rotor move up through the hollow
cylinder in the assembly and, assisted by cap proteins, build up the rod in a proximal to distal fashion.
Another set of rings, called L and P rings, are found in gram negative bacteria,
such as E. coli. They penetrate the outer membrane forming a bearing for the rod.
As the rod cap is exposed outside the L ring, it dissociates and is replaced by
a hook cap that guides the assembly of the hook proteins.
After the hook is assembled, the hook cap dissociates, and a series of junction
proteins assemble between the hook and future filament.
Finally, yet another cap is built and filament proteins assemble. Like the rod and
hook proteins, they travel through the hollow channel inside the filament to
reach the distal end. The cap rotates which causes the subunits to build in a helical
fashion. A complete filament can consist of 20,000 to 30,000 subunits.
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Figure 24-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.3.1
と13.3.4
大腸菌(無毒) 赤痢菌 サルモネラ菌
毒蛋白質を作る
小環状プラスミドDNA毒蛋白質を作るDNAは、大環状の染色体DNA
中に組み込まれている。
大環状の染色体DNA
現在の分子解析法をもとに分類した結果、ごく近縁の関係にある微生物たち
プラスミド:①薬剤抵抗性②性 注)
などを獲得できるメリットもある。★人間が人為的に作ったプラスミドを用いて、有用蛋白質を合成させる。注)図13.3に記述のある大腸菌のFプラスミド:オスはメスにFプラスミドを注入し、メスはオス化する。
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ゲノム(染色体DNA)以外の遺伝要素
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Figure 5-69 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.3.5
ターゲットDNAをランダムに切断
元DNA上のトランスポゾン
トランスポゾンが勝手にターゲットDNAに移動し、自分自身を組み込んだ。
移動中のトランスポゾン
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勝手に動き回って遺伝子を組みかえる利己的DNA: トランスポゾン
繰り返し配列が増えており進化の原動力となる。
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Figure 5-70 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.3.5
トランスポザーゼ酵素(DNA切り貼り酵素)
↓トランスポゾンDNA→
↑トランスポザーゼ酵素
トランスポゾンDNA末端の3’水酸基がターゲットDNAに化学反応してトランスポゾンDNAとターゲットDNAとの結合体を作る(自分自身を組み込む)。
「移動中」のトランスポゾン
薬剤耐性遺伝子を細菌に運ぶ時にも使われる。 9
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Figure 24-12 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.3.2.
と13.4.1-13.4.2
図13.3
ウィルスの宿主への感染
大腸菌
バクテリオファージウィルス
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ウィルスDNAの複製
転写
宿主細胞
翻訳
自己集合して宿主細胞から脱出
セントラルドグマ
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Figure 24-15 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.4.2ウィルスの増殖(宿主から外に脱出する瞬間)
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宿主細胞
ウィルス
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Figure 24-13 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 13.4.1と表13.1
普通の風邪
狂犬病
ウィルスの形は実に様々
iPS細胞を作るときに使う
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遺伝子と、それを包み込む蛋白質の殻があることが基本
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Figure 24-14 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
教科書 図13.4.1と表13.1
蛋白質
ウィルスゲノム(遺伝子)の分子形も実に様々
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細胞との共通点:ゲノムがDNAの場合細胞との相違点:ゲノムがRNAの場合(逆転写)
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教科書 13.4.1
出典:2013.09.23 朝日新聞Science, 2013年7月号
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によって揺れる生物の定義
→真核生物と同じ特徴。「ヒトの起源」仮説も?
ウィルスと(生物である)細胞との共通点・相違点に注目!
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インフルエンザウィルスの特効薬
Nature 443: 45-49(2006年) PDB ID:2HU4PNE, 33, 117 (1988年)
糖(シアル酸)による共有結合
宿主細胞
ノイラミニダーゼ(シアル酸切断酵素)
切断中心にタミフルが結合→酵素が働けない。→ウィルスが細胞外に脱出できない。
教科書 13.4.2
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10億匹のバクテリオファージウイルスを利用して10億種の人工分子を作る発展 教科書 13.3.2
13.4
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本日の内容:
① 微生物(種類・挙動など)② 細菌のもつゲノムDNA以外の遺伝要素★環状プラスミドDNA
★トランスポゾンDNA
(細菌だけでなく真核生物にもある)③ ウィルス
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補足:風邪ウィルスなどの通常のウィルスに対する特効薬はない。「風邪ウィルスに効く風邪薬」はエセ科学。
(理由: p.116の13.4.2を参照のこと)インフルエンザウィルスの特効薬は例外中の例外。
風邪をひいたら保温して安静にし、発熱(体温の上昇)にて体内の免疫細胞を活性化して治すのが基本。