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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Kontrolle der Genexpression auf mRNA-Ebene
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
RNA interference (RNAi)
• siRNA • (small interfering
RNA) • miRNA (micro
RNA)
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Transcriptional silencing
Inhibition of translation mRNA degradation
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
• Inhibitoren der Transkription Rifampicin, Actinomycin α-Amanitin
• Inhibitoren der Translation Puromycin, Streptomycin, Tetracycline, Chloramphenicol Diphterie-Toxin
Antibiotika sind oft Inhibitoren der Genexpression
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Rifamycin & Rifampicin inhibieren prokaryotische, aber nicht eukaryotische
RNA-Polymerasen
Rifampicin ist ein halbsynthetisches Derivat von Rifamycin B, das von Streptomyces mediterranei produziert wird.
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
• aus Streptomyces antibioticus
• inhibiert DNA- und RNA-Polymerasen
• Interkaliert zwischen Basenpaare der dsDNA
Actinomycin D
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
α-Amanitin (Amatoxine)
• aus Amanita phalloides (Grüner Knollenblätterpilz)
• Inhibiert v.a. eukaryotische RNA-Polymerase II u. III, aber nicht I, und nicht prokaryot. RNA-Polymerasen
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Puromycin (inhibiert die Translation)
Bindet ohne EF-Tu die A-Stelle im Ribosom und es wird ein Peptidylpuromycin gebildet.
Eine weiter Transpeptidierung kann nicht stattfinden.
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Bindet an die grosse Untereinheit und inhibiert die Peptidyltransferase Aktivität von prokaryotischen Ribosomen
Chloramphenicol
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Binden an die kleine Untereinheit prokaryotischer Ribosomen und verhindert die Bindung von Aminoacyl-tRNAs.
Tetracycline
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Streptomycin und andere Aminoglycoside inhibieren die Initiation (bei hoher Konzentration) und verursachen bereits bei niedriger Konzentration Fehleinbau
Streptomycin
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Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Diphterie-Toxin (inhibiert die Translation)
Diptherie-Toxin ist ein Protein aus Corynebacterium diphteriae, das in der infizierten Zelle in zwei Fragmente gespalten wird.
Ein Fragment ist ein Enzym, das ADP-Ribose auf ein modifiziertes Histidin im EF-2 überträgt und dadurch EF-2 inaktiviert.
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Bioenergetik
&
Stoffwechsel
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Thermodynamik
• Erster Hauptsatz (Energie bleibt erhalten)
• Zweiter Hauptsatz (Entropie nimmt zu)
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Exergone / Endergone Reaktionen
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Freie Enthalpie, Enthalpie und Entropie
ΔG = ΔH – T·ΔS ‹ 0 (exergone Reaktion) › 0 (endergone Reaktion)
ΔG ist die Änderung der freien Enthalpie bis zum Erreichen des Gleichgewichts, wenn die Konzentrationen der Reaktanten und Produkte zu Beginn der Reaktion gleich 1 mol/l sind (bei Gasen: 101,3 kPa)
Kriterium für die Spontanietät einer chemischen Reaktion
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Biochemische Standardzustand
ΔGº Standardzustand (T=298K, P=101.3kPA, Konzentrationen = 1 mol/l, pH=0)
ΔG’º Biochemische Standardzustand (pH 7.0, [H+]=10-7 mol/l )
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Spontanietät einer Reaktion
ΔH ΔS ΔG = ΔH - TΔS
- + Die Reaktion ist sowohl seitens der Enthalpie (exotherm) als auch seitens der Entropie begünstigt. Sie läuft bei allen Temperaturen spontan (exergon) ab.
- - Seitens der Enthalpie ist die Reaktion begünstigt, die Entropie wirkt aber dem entgegen. Sie läuft nur bei Temperaturen niedriger als T = ΔH/ΔS spontan ab.
+ + Die Reaktion ist seitens der Enthalpie gehindert (endotherm), aber entropische beguenstigt. Sie läuft nur bei Temperaturen oberhalb T = ΔH/ΔS spontan ab.
+ - Die Reaktion ist sowohl seitens der Enthalpie als auch Entropie gehindert (endergon). Sie läuft bei keiner Temperatur spontan ab.
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Die Freie Enthalpie ΔG einer chemischen Reaktion hängt von den Konzentrationen ihrer Reaktanden und Produkte ab:
a·A + b·B c·C + d·D
ΔG = ΔG’º + R·T·ln
ΔG’º = - R·T·ln K’eq
Gleichgewichtskonstante und ΔG
[C]c [D]d
[A]a [B]b
im Gleichgewicht
R ist die Gaskonstante (8,315 J mol-1 K-1)
tatsächlichen Konzentrationen
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Beziehung zwischen K‘eq und ΔG’º
S P ΔG’º = - R·T·ln K’eq = [P] [S]
K‘eq ΔG’º (kJ / mol) 10-6 34.2 10-4 22.8 10-2 11.4 10-1 5.7 1 0.0
101 -5.7 102 -11.4 103 -17.1
- R·T·ln
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Änderungen der freien
Standardenthalpie sind additiv
Glucose + Phosphat Glucose-6-Phosphat + H20 13.8
ATP + H20 ADP + Phosphat -30.5 _____________________________________________________
Glucose + ATP Glucose-6-Phosphat + ADP -16.7
ΔG (kJ·mol-1)
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Gleichgewichtskonstanten gekoppelter Reaktionen
[Glucose-6-P] [Glucose][P]
Keq(1) = = 3.9 · 10-3 mol-1 l
[ADP] [P] [ATP]
Keq(2) = = 2.0 · 105 mol l-1
[Glucose-6-P] [ADP] [P] [Glucose] [P] [ ATP]
Keq(3) = = 7.8 · 102 mol-1 l
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Übertragung und Speicherung von Energie
Der Stoffwechsel (Metabolismus)
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Der Metabolismus besteht aus vielen gekoppelten Reaktionen
Katabolismus
Anabolismus
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ATP – ADP Zyklus
Biosynthesen Bewegung
Aktiver Transport Signalverstärkung
Oxidation von Brennstoffmolekülen
oder Photosynthese
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Die Freie Enthalpie der ATP-Hydrolyse in Zellen
ΔG = ΔG’º + R·T·ln [ADP] [P]
[ATP]
Beispiel: in Erythrocyten beträgt [ATP] = 2,25 mmol l-1
[ADP] = 0,25 mmol l-1
[P] = 1,65 mmol l-1
ΔG = -30.5 J mol-1 + 8.315 J mol-1 K-1 ·298 K · ln (2.5 10-4)(1.65 10-3)
2.25 10-3
ΔG = -51800 J mol-1 =-51.8 kJ mol-1
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Adenosintriphosphat (ATP)
Mg2+
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Adenosindiphosphat (ADP)
Adenosinmonophosphat (AMP)
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Biologische Redoxreaktionen
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Messung des Standard-Reduktionspotentials
X + e- → X-
H+ + e- → ½ H2
Negatives Reduktions- Potential: X besitzt eine geringere Elektronenaffinität als H2
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Bedeutung der Standard-Reduktionspotentiale Oxidierte Form
(Oxidationsmittel) Reduzierte Form
(Reduktionsmittel) Ein starkes Reduktions- Mittel (zB NADH) gibt leicht Elektronen ab und besitzt daher ein negatives Redox- potental.
Sauerstoff (O2) ist ein starkes Oxidationsmittel, d.h. es nimmt bereitwillig Elektronen auf und besitzt daher ein positves Redoxpotential.
Änderung der freien Enthalpie:
ΔG’º = -nFΔE’º
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reaktive Stelle
R = H : NAD+
R = Phosphat: NADP+
Nicotinamid-adenin-dinucleotid (NAD+)
Bei der Oxidation eines Substrates nimmt das NAD+ zwei Elektronen und ein Proton auf (= ein Hydridion)
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Flavin-adenin-dinucleotid (FAD)
Reaktive Stellen
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Glucose Stoffwechsel
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Glykolyse, Milchsäuregärung und alkoholische Gärung
Glykolyse
Gärung vollständige Oxidation
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Glykolyse 1: Phosphorylierung von Glucose
Mg2+
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Glykolyse 2: Isomerisierung von Glucose-6-phosphat
Glucose-6-phosphat Glucose-6-phosphat Fructose-6-phosphat Fructose-6-phosphat
Glucosephosphat-Isomerase
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Glykolyse 3: Phosporylierung von Fructose-6-phosphat
PFK ist ein allosterisches Enzym, das die Geschwindigkeit der Glykolyse bestimmt.
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Glykolyse 4: Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat
-
Glycerinaldehyd- 3-phosphat
(GAP)
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Glykolyse 5: Isomerisierung von Dihydroxyacetonphosphat
-
Triosephosphat- Isomerase
Glycerinaldehyd- 3-phosphat
(GAP)
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Struktur und Funktion der Triosephosphat-Isomerase
(αβ)8-Barrel
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Katalytische Mechanismus der Triosephosphat-Isomerase (1)
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Katalytische Mechanismus der Triosephosphat- Isomerase (2)
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Katalytische Mechanismus der Triosephosphat-Isomerase (3)
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Zusammenfassung “Vorbereitende Stufe” der Glykolyse