enzim
TRANSCRIPT
![Page 1: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/1.jpg)
Enzim
Kompetensi Dasar :
Mendeskripsikan fungsi enzim dalam proses metabolisme
![Page 2: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/2.jpg)
Pendahuluan
• Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi.
• Enzim: protein yang bertindak sebagai biokatalisator
![Page 3: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/3.jpg)
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim
![Page 4: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/4.jpg)
Lokasi Enzim
• Lokasi berhubungan dengan fungsi• Contoh: – Enzim ribosom: berperan pada sintesis protein– Enzim mitokondrial: berperan pada pengadaan
energi atau reaksi-reaksi oksidasi
![Page 5: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/5.jpg)
Sifat-sifat Katalisator
• Ikut bereaksi• Mempercepat reaksi dan tercapainya
keseimbangan• Pada akhir reaksi didapat kembali dalam
bentuk semula.
![Page 6: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/6.jpg)
Cara Kerja katalisator
• Menurunkan energi aktivasi• E aktivasi: jumlah E yang diperlukan untuk
membawa semua molekul dalam satu mole suatu bahan pada suatu suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi
• Keadaan transisi: kemungkinan terbentuk dan terputusnya ikatan kimia sangat besar
![Page 7: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/7.jpg)
Katalisator
• Organik– Spesifik– Tak tahan panas– Menurunkan Ea:lebih
besar– Contoh: enzim
• Inorganik– Non spesifik– Tahan panas– Menurunkan Ea– Contoh: logam, OH-, H+
![Page 8: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/8.jpg)
Spesifisitas Enzim
• Absolut: hanya dapat bereaksi dengan satu substrat. – Contoh: glukokinase
• Relatif: dapat bereaksi dengan beberapa senyawa yang sejenis– Contoh: heksokinase
![Page 9: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/9.jpg)
Tata nama enzim
• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalis
• Biasanya ditambah akhiran ase• Enzim dibagi menjadi 7 golongan besar
![Page 10: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/10.jpg)
NoNo Klas/GolKlas/Gol Tipe reaksiTipe reaksi11 Oksidoreduktase Oksidoreduktase
(nitrat (nitrat reduktase)reduktase)
Memisahkan dan menambahkan elektron Memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogenatau hidrogen
22 Transferase Transferase (kinase)(kinase)
Memindahkan gugus senyawa kimiaMemindahkan gugus senyawa kimia
33 Hidrolase Hidrolase (protease, (protease, lipase, amilase)lipase, amilase)
Memutuskan ikatan kimia dengan Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan airpenambahan air
44 Liase (fumerase)Liase (fumerase) Membentuk ikatan rangkap dengan Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimiamelepaskan satu gugus kimia
55 Isomerase Isomerase (epimerase)(epimerase)
Mengkatalisir perubahan isomerMengkatalisir perubahan isomer
66 Ligase/sintetase Ligase/sintetase (tiokinase)(tiokinase)
Menggabungkan dua molekul yang Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATPdisertai dengan hidrolisis ATP
77 Polimerase Polimerase Menggabungkan monomer-monomer Menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimersehingga terbentuk polimer
![Page 11: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/11.jpg)
Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
struktural• Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
![Page 12: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/12.jpg)
Katalitik enzim
• = sisi aktif enzim• Tempat pengikatan substrat atau proses
katalisis berlangsung• Dua gugus:– Gugus pengikat– Gugus reaktif
• Memiliki struktur 3 dimensi, umumnya berbentuk celah
![Page 13: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/13.jpg)
Kesesuaian Bentuk Enzim-Substrat
• Fisher = lock and key theory: kesesuaian bentuk telah ada sebelumnya
• Koshland = induced fit theory: kesesuaian bentuk awalnya belum ada. Pengikatan substrat menyebabkan perubahan konformasi enzim
![Page 14: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/14.jpg)
Enzim
protein
Protein + bukan protein
Enzim konjugasi
Enzim protein sederhana
Protein = apoenzim
Bukan protein = gugus prostetik
Organik = koenzim
Anorganik = kofaktor
![Page 15: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/15.jpg)
Kofaktor
• Senyawa lain bukan protein yang diperlukan oleh enzim agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya
• Klasifikasi :– Logam = kofaktor logam– Senyawa organik non protein = Koenzim
• Komplek enzim-koenzim = Holoenzim• Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif =
Apoenzim
![Page 16: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/16.jpg)
Koenzim• Ikatan enzim-koenzim
– Kovalen : koenzim = gugus prostetik. Contoh: Biositin pada enzim asetil-KoA karboksilase
– Nonkovalen: koenzim = kosubstrat• Contoh:
– TPP (tiamin pirofosfat = vitamin B1)– FAD (flavin adenin dinukleotida = vitamin B2)– NAD (nikotinamid adenin dinukleotida)– Biositin (pembawa gugus CO2)– Koenzim A (pembawa gugus asil R-COO-).– Sitokrom : sitokrom a, b, a3, b6, c dan f– ATP
![Page 17: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/17.jpg)
Kosubstrat• Perubahan kimianya mengimbangi substrat.
Cth: Glukosa + ATP Glukosa 6 P + ADP• Perubahan kimia koenzim sering mempunyai
arti fisiologik yang lebih penting.Cth: NADH + H+ + Asam piruvat NAD+ + Asam
laktat. Tujuan utama untuk reaksi ini adalah untuk menghasilkan NAD+ bukan asam laktat.
![Page 18: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/18.jpg)
Proenzim = Zymogen
• Enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif• Tujuan: – Melindungi tubuh dari autodigesti– Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat
• Contoh:– pepsinogen Pepsin– Tripsinogen Tripsin– Kimotripsinogen kimotripsin
![Page 19: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/19.jpg)
Sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (eksoenzim)
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
![Page 20: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/20.jpg)
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
![Page 21: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/21.jpg)
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar8. Enzim bersifat khas/spesifik
![Page 22: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/22.jpg)
• Suhu optimum 30°C, minimum 0°C, maksimum 40°C• Logam, memacu aktifitas enzim : Mg, Mn, Fe• Logam berat, menghambat aktivitas enzim : Pb, Cu,
Zn, Ag• pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
• Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula mula memacu aktifitas nzim, tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)
• Air memacu aktifitas enzim • Vitamin memacu aktifitas enzim
![Page 23: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/23.jpg)
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe :
1. Kompetitif : zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
2. Non Kompetitif : zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
![Page 24: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/24.jpg)
• Spesifik : hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunannya hampir sama dan fungsinya sama
![Page 25: ENZIM](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022042505/5571f84249795991698d02ea/html5/thumbnails/25.jpg)
TERIMA KASIH