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卵蛋白凝集、變性、凝固之探討何玲幸

摘要

卵蛋白質的變性、凝集與凝固包括起池、相峰造變化、冷凍變偉、熱凝閩、酸鹼凝固、

壓力變性．．．．．．等，這些均受卵蛋白質的濃度、添加物、微波、物理處理（如均質）、酸鹼

、酵古裝作用等因樂的影響。

當ovalbumin遂變佳溫度﹛ Td＞縛，自ANS-fluorensence可看出熱始有顯著變

化。蛋白質縮狀結糟的形成受蛋白質一蛋白質問以及蛋白質一溶劑間交互作用的影響。雖

然所添加的聽類濃度增加時， Td含有上升的道勢，但Td的改變對最初結梅改變的滋皮﹛

TA）並無影響。而所添加的通類濃度增加時，對網狀結榕的性質則有很大的影響。

~－－ T倒置

食品中的蛋白質為影響食品纖能符佳的主要成分之一，所以蛋白質已不斷地鐵廣逆並

深入研究、迄今，對於蛋白質的變佳、凝集、凝固等，均已有明確的定義、近年來，更有

新的儀吾吾與方法可幫助我們暸解蛋白質凝集、變佳、凝固等變化，如利用ANS (1-ani!"' l inonaphtha lene-8- sulfonate) fluorescince的變化以及DSC < Differential Scanning Calorimetry ）等。

三卵蛋白質變性、凝集與嚴圓的機制與變化

H變性﹛ denaturation)

卵蛋白質因加熱、紫外線照射、高壓、有機溶劑、酸、曲酸、 1*.索、鹽酸服﹛ guanidi­

ne-- hydrochloride ）、說劑等之添加而變性、均可使蛋白質或多股~t ( polypeptide) 從有秩序變為無秩序排列的狀態，其間並不破壞共價鍵。變性為蛋白質與溶劑聞發生女互

作用，導致物理特使之改變，如溶解度降低等、肘 。

口發集（ aggregation ) 蛋白質與資白質問之交互作用，形成萬分子軍化合物稽之。凝集通常自引力及斥力所

支配而這平衡。引力包括分子內氫鍵、共價鍵（如雙IVii鍵）和疏＊基結合﹔斥力則為庫侖( 5)

力（受資白質分子之淨電荷或溶液中的離子強度所影響）

臼凝固（ coagulation) 已變性的蛋白質分子聞之隨意凝錄（ random aggregation ）稱之。其為聚合體與

聚合飽閱 （ polymer-polymer ）的交互作用高於聚合費，與溶劑閱＜ polymer-solve­

nt）的交互作期所這泉 。凝固物通常是混濁而無法恢復的。水分自蛋白質游離後凝簡物則

在溶買賣中沈澱 F來、訓。

卵蛋白質的受熱凝集包括變位與凝重聽兩步驟。其間包括雙硫鍵的形成與疏水道皇之聲壘，害

。在加熱過程中，蛋白質星聚合化（ polymerized），其分子間的硫氫基氧化，益成分子

間雙硫鍵梨繕，統氫基與雙硫3產交換反應發生。亦即加曾在的蛋白質以硫氫差一雙硫基女叉

結合，加熱後則交換，形成三次充立綾網狀組織。當溫度升高時，有利於疏水華之交互作

用，而使變性溶液進而凝集或濃筒 。 車將卵蛋白質加熱淚策的過程簡述如下：

115

（ ~natured step）﹛每gregated step) N

原始蛋白質一一一一一吋變性蛋白質一一一一一－＋~龍集蛋白質

{ native protein) (denatured protein) (aggregated netwirk)

( I ong chai ns) ( associated net v.or k)

集

織凝

聞組俊狀解

「叫阿ML

「lil

－－

Illi

－－

l

」

窩↑

↓

低

鹽滋度

「fl︱llif－－－L {>Gta出take et al., 1987. )

< N 1悉，＇ IO'lf飽之形成與敵水義之暴露 ）

三一些物理化學處理對卵蛋白鍾的影響

為7JU駁解支持polymer形成時分子交互作用的“力”，吾人以HPLC ＜陶TSK

gel, G400。一SW column in SDS一証滔ium phosphate buffer ）來分析不同加熟時間之卵自蛋白（ ovalbumin ）分子闊的共價鍵﹛亦即變眉飛鍵）形成及分子分分f布的情

形 ，從1111可看出monomer含:I:~加熟時問延長而減少，此時伴隨dimers,trimers.及te­

trarners的增加 ，油分鐘後 ， tetramers:在混合物中獨占鱉頭，同時亦廠示長時間徊，島並

不會使polymer凶變成鍵的形成而使分子量變犬。加總後的冷卻時閻長您對於卵自蛋白的

混濁皮、磁鐵基數目及分子型態並沒有造成顯著改變，且氣化作用亦不會直造成新的，聲說鍵

架橋的形成﹛發1 ＞、 1 ） 。

E舍不同加，息時間後測定卵自蛋白的硫氫基數，以瞭解是否會因兩分子側的cysteine殘

基氧化事兒胡分子間的二硫化物交換而形成polymer ， 結果顯示硫氫萎的降低程度並不大（

圖2) l 7J 。未受，真的卵自蛋白每莫耳含有4個游離硫氫墓，而經加熱切分鐘後 ，嗨，且基含量只降低02美耳／l~l革卵自蛋白 ， 此降低的建並不足以革喜氣化的聚合作用（ oxidative

polymerization ）而形成低澱物（ oligomer ＞，因此，雙獄，宜之所以導致oligomer的( 7)

形成 （國一 ） ， 可能是因為卵自蛋白分子中cysteine殘墓的交換反路所形成的。

在257nm下 ， 吸收授展程度的變大monomer含量的降低，以及碗，且連在含量的減少幾

乎是閑時發生的（圓圓二） \ 7’。

近來，許多研究看均發現以熱1陸的變化消形亦可有助於僚解蛋白質變性、溝通S艇、凝倡

導作用。將之緣用於卵2蛋白上 ， 可~9得各種卵蛋白質的變性溫度，如︱劃三所示 ， 第一個青暫

時顯示伴蛋白（ conalbumin ） 的變性溫度為7~比，第三個高峰為卵白蛋白的變性混皮 ，

約~86·c ＜變佳溢度與加熱速率有闕，在此為16'C／分續）。新鮮卵自變佐峙的總給（

enthalpy ）寫3.64± 0.2&al/ g ，而眉目自蛋白均占總內部區域面積的1/3 \!OJ o

~單車返皮劉哥H有白質的影響 ﹒ 可從樣品的AHo ﹛司費住悍的，t梢 ﹜ 、電台舟、泡泳安定性

及比車來省（連長 ) '..t1 ...... ； 吼叫，JO.的。C／分鐘bw弓，這一這平心叫＂＂＂ ' ，，，叫” r- 14,-19

及－ 24℃下145人 ．在制定的於7"C下解凍24小時，結果顯示黏度與泡t-i：的從封 建草草莓混度

的影響 ，而1t視 溫度降低峙，伴蛋白的AHo損失明顯地較卵自 tu白求全盟 少 ，其中又( 10)

以卵自蛋白受冷 也影響級大

全蛋白在︱向 當團﹔夜（一 19'C ） ， 不同br﹔何時間官均勻i..f"化、 ... ~ r時吠 ，據品以

0.的。C的連學冷凍 ， 在JtJ'存1 、 7 、 14 、 56 、 84芙後，分別取出測定 ， 解11$!條件為'l"C下24小

時 ， 結果顯涼 ，隨著脖存3頁數的增加 ， AHD的損失亦增加 ，何其中以伴2蛋白的AHD損失

116

最大，全蛋白次之，卵白蛋白鎖失最少。黏度方面，孵存時間長時，黏I在亦會下︱後，此下

降是伴隨AHD的損失而發生的。而在起泡佳方面，泡沫的比重豈不安定性均隨孵存天數的增

加而有逐漸上升的態勢（表三 ） \ 10)

Wootton et al., (1981）為了娶了解究免AHD的損失影響有多大，遂測定卵白解凍後

的黏皮、泡法比重（ specific gravity,SG l ，與泡沫不安定度，發現冷凍速率愈低著言，黏皮愈小，閑時泡沫的安定性變犬，而泡沫比重亦有些徽的增加。大體而言言 ，泡沫的比處

在所有的冷凍速率下均教其它測定項目穩定少變化（ 3隻間） \ 10)

各種不同冷凍處理條件，重日冷凍劑種類、有無絕緣物等，對卵蛋白的6HD改變之影響

如表五所示，冷凍速率較慢時（如domestic freezer的各組） • 6HD亦變小，尤以仲蛋

白賣賢明顯，其次全蛋白、卵自蛋白。與朱冷凍的樣品比較時，在最嫂的冷凍速率（ 0.03°C/

分鐘）下， 6HD的損失百分聖經為全蛋白27% ，﹛半蒼白36% ，卵自蛋白12% ，與最快速的冷

凍速率比較（損失率分別為全蛋白5% 、伴蛋白6% 、卵自蛋白5% ），後者之AHD損失顯

著較少。

微波亦可使卵蛋白發生變性。表六顯示延長暴露於微波及傳統式對日熟時，全蛋白凝固

所需之溫度與時間，顯而易見的，當閱微波加熱之初，溫度向低時，雖然鍵結bJ用來形成

凝固物（ coagula），但卻需要至遂較高溫時才能形成堅實、較硬的卵白擬膠（ gel l ，如一（ 2}

果分子閥耳克分子內的鍵給寶打斷，成連接的現象時， Jiil敏那已義露於微波下了 。

化學獎劑（如SDS）的添加會改變卵蛋白質的熱、變性溫度與凝築過度（表匕）。隨著

SDS添加濃度的增加， AHo顯著降低，此暗示變性程度的增加，而變位溫度亦隨SDS添加

濃度的增加而降低，同時凝集溫度亦會降低，但無結構的改變（ ~雙七）、 l } 0

Arntfield et al.(1989）為了要深入探討TA與Td於網狀結構特徽上的關係，以TA

-Td與G﹒ (storage modulus ）以及tano 對PH的關係作成i副囚，其中以穿透法來測

定pH值對凝膠剛佐（ rigidity ）的影響，剛佐Jl[J shear modulus ，亦即等於shere st­ress/elastic shearing strain (lb /inch2) • tano =G’，／G’， G’與（ TA-Td ）的關係為G'= 531-163(T A- Td)+ 26 {TA一 Td)2 • R二0.9595 。 pH愈遠離卵自蛋白之等電點時（亦即朝向酸性側或般性側），峭線的變化是由形成綱狀結構所需的壓力及

引力平衡所致，若引力太大（如pH5及pH6時），則形成較多的網狀結構，而斥力過盤時

（如PH3時），卵自蛋白則形成可溶性物，而非網狀結構。寫的G’值可能與最適當的平衡

有闕，此乃因pH位於等電點附近時，蛋白質一蛋白質交互作用程度較高的緣故，而＜ TA

-Tdl 與G’的關係很被難，還發示酸鹼處理對卵白3蛋白的電荷與安定性有多方面的影響（

國四） \1)

添加不同濃度的納釀安定化陰離子（ stabilizing anions）於10%卵自蛋白溶液中峙

，對蛋白質變性與網狀結構的影響示如衰／丸，當所添加的過濃度低峙，這些嫂的安定化效

果是來自蛋白質肉靜電的交互作用﹔而鹽類濃度高（大於0.5M）時，安定化的效果乃來自

那些易浴的特殊離子便疏水丟在交互作用加強所引起。這些鹽類對瓷白質的安面電荷有影響

，尤其是當m白質變性之後，可使表面電荷減至最小。自AH值互相接近的情形可知，雖

類的海加並不會使蛋白質結構展開。當添加0.4M,,0.5M NaCl以及0.5 M .NaC2H302時•G＇顯著降低，且在高統酸饋環境下，安定性將更高。另一個做得探討的現象，是在不同

盟演度下， （ TA-Tdl 與 tans 間有關係存在，但沒有崗定的關係，此可能是這兩個助( 1)

變數與pH處理有闋的電荷修飾之直接閱或類似的反應所致﹛表八）

pH值對蛋白質的變位及結榕的發展，亦會影響其網Jt'（結構的流變性質 （表九）。在

pH3與pH4時，蛋白質變住的AH及Td值顯著較低，在低pH< pH3～6 ）時， Td值隨

pH值的增加而增加，但在pH6以上時，則TA健沒有顯著差異忌。在產物特性方面， G’及

tan o 但也隨pH 的改變而改變由於G”值很低，且變異性高，所以無法者也有顯著差異，

117

而G祖則在pH4及pH7～9P;j均藹，的於G”假在統計上的相似佳，！可－ pH下，較高的G，他真

tan& C 即G"/G’）。試駿紡線顯示，在 pH 4 、 8 、 9縛，可俊生成良好的總狀結機﹛ tan

s 他低）﹔反過來說﹒要形fflt良好的網狀結擒，需旁有高的G＇償。 σ值在pH4及鹼往情況

下較高 ， Td值的豈是與只在酸性純關才顯著（表九） 、 l l 。

使用 tan s去估計網狀結槽的特位 ，有將G’與G'l堅合為單一助變數（如將G ”／G’化成

tan tS ）者 ，且可對~後產物的那些助變數相側重哥哥佳作量Ul切的暸解。 tantS 億低袋示產

生一般有彈住的網狀－~宜租織。對於卵自蛋白而霄， G’的改變有助於tantS 反應（ respo個

nse＞的決定（表九）、 1) 。

以上所討詣的大多數是.IJ一國子對卵白的影響，而Watanabe et al~l貸36 ）縛，通

皮固定（如國五中A的••~D%·B為1% t c為3% ）來探討溫度與pH對可溶佳蛋白質

含麓的影響 。由圈五一C可發現金蛋蛋白質在2s·c峙的溶解度隨pH傲的上升及鹽過度的繪

加而增加。可浴佐蛋白質雪白全蟹的比做於pH9· 3%鐘泌度的處翅時是最高的（118mg/ml

），由此可知，在強，由及學濃度太大的情況下均不易形成凝勝（國五－C＞。在酸性側海加

鐘時，百1溶位3蛋白質，E較少，而全憑蛋白質的可溶位亦較小。在7C!C • pH2. • 3 • 4 • 5 ，不添加NaCl ，及在pH2·3 ·4添加NaCl的樣品中，溶解度有很犬的改變， 這些樣品的可熔

位蛋白質約比可溶位最多時少17%，而當pH大於5時，剩餘的可溶佐蛋白質隨滋度增加至70( 9}

℃以上時會急劇下降 ， 而只稍微受pH及NaCl過度的影響（個1i) 。

以ANS-fluorescence＊偵測卵自蛋白在不同pH下受熱時，草草構形﹛ conforma-

t i on ）與結構發展的情形示個國六 。卵白蛋白的ANS-fluote民ence直到劉達Td時才有

顯著益裊，在pH3 、 7 、 9時，吸擇島代波在結事態開始發展之前的反應，蛋白變往而使曲線，，

至底線 ，但在pH5時﹒ G’的最紛~1JD情形與Td的變化態勢吻合，此時G’的最初升高程度較

小，但在蛋白質變性後，則需豆制地t爾加。在其它 pHU手 ， 因直是白質，體性相對的結紛改變較慢

（但這與Beveridge et al.,1985的2實驗結果只﹔同）。在此，卵自蛋白的結啊，改變於Td時

開始，此可能是卵蛋白中的其它對白質存在有關的電荷引起的反應與否EpH5 之下類似所致

。理治上 ，是因pH5 ·接近J}P自蛋白的等電點（ pH 4. 5）所以位於蛋白質土的電荷本來說敏φ佐化的緣故。此導致吸引力占優勢，此蛋白質 ﹒蛋白質交互作用即使在蛋白質摸踴程度種

小的情況下亦會發生，其它蛋白質的存在，對於電荷中和化（ neutralization ﹜亦有些傲

的效果 t lJ 。

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Fii; 2 Fig. 1 Elulion Profiles by High-performance Liquid Chromj lol!raphy on TSK -GEL S\l 1n DS f o、albumin

Heated without Sa ll for Various Periods. :ind the Change of the Molecular 01~1行bu1i0n in the Sample 、~·ith Heating..

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Fig. 3 Thermogram of fresh egg white (Wootton et al., 1981)

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{Ar:.tfield ct al., 1989)

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Pig. 6 - Changes in protein conformation, as monitored by ANS fluorescence and DSC thermal curves (he<Jt flow 的 watts ρer gram of ρrotein), and structure devefop1γlent.，“ detected by changes in the storage modulus (G'J, for 10% ovafbumin during heating at various ρH values. No ANS fluorescence available for pH 3 as fluorescence values were too high to measure prior to heating.

TAm ’, I. F. ’.11'《.，.項 0’ C‘州.I沁《； T’仇1飪 A’nR ”’.AT T削叫Mf,NT 《，κT圳附’．Nl'M削0絨霓叫 S111.1可’YI，錢、·1.G削’\JI唸．州” M”t正叩l.岫 PAτTf.火川》F OVAL”υMl 趴.

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N.A.’ ~3.0 2.1 .0

Monomer

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33

2.N22 3.98

3.86 HO 3.89

0.14& 0. 14~

0.2W 0.1(>9

• y· ..川。州。、•albumin 抽lu1ion. pH 7。5. 絨的 hca1cd for I hr al 80 C. The hcatc:J ovalbumin w叫 cooled in tap waicr for the time ind1ca阻d ih the 1ahlc. Aficr c。。ling. turbidity. the number of SH ~roups. and the molecul;ir paucrn were anal}m:d. Absorbance at 600nm usin{! a cell wnh a 1-<:m lifZhl path Calcul:ucd from the SDS·HPLC P剖tern of each 揖mplc. The measurement is the 個me as in Fig. 2. 1'01 山扭吋d.

120 Table 2 Effect of storilge remρerarure on frozen egg white properties

Storage 呵mp % 1。”。f 6H0 of: Vise。sity F。amSG1•c1 Egg wn•te Con albumin Ovalbum1n (cP} (g/ml}

Un fr。zen 。 。 。 4.42 。 132- 14 35 42 33 3.71 0.136 -19 31 40 26 3.74 。.137” 24 27 35 22 3.68 。 136

Table 3-Effecr of stor~ge time at -19• Con frozen egg whtre pro.ρert1es

St酬的e t:me % ＇。”。f '1Ho 。f﹒ Vise。si ty F。amSGtdaysl E9；、....n.1e c。nalbumin Ova•bumin kP} lg/ml)

Un fr。zen 。 。 。 4.42 0 .132 22 27 19 3 .93 0.135

7 26 32 23 3.77 0.136 14 31 40 26 3.74 0.137 56 37 45 33 3 .33 0.137 84 41 48 37 3.27 0.138

Table 4

Freezing ra te Egg white Foam SG Foam instability !°C/minl viscosity {cPI ’g/ml} (ml drained/g foam}

Unfroien 4.42 0 .132 0.40 3.10 4.34 0.134 0.39 0 .40 4.21 0.135 0.36 0.20 4.21 0 . 135 0.32 0 .07 3.92 0.134 0.29 O.OG 3.93 0 . 135 0.26 0.03 3.71 0 . 136 0.23

Table S-Ch..nges in tlHo of egg white durmg var，如s freezing processes

F’Hz1n9pr。cess

Uni’。zen sample Liquid 叫‘’。genCrvog~nic freezer 。。何、estic freezer

with n。 1nsulat1。n。。mestic freezer with cardb。ard insulation

。。mestic freezer with WO。l insulation

0 1mest1c h甜甜， with

p。lystyrene 1n紙，lau。n

FrHzing rate 。Ho (cal/g﹜ f。r : %1。缸，n 6Hg f。，t°C/min} i!gg white c。nalbum1n Ovalbum1n Egg vvni時 c。nalbumin

3.10 0.40

0.20

0 .07

0 .06

0 .03

3.64 1.28 2.30 3.45 1.22 2 . 19 5 6 3.35 1.18 2.09 a 7

3.06 105 1.91 16 18

2.88 。.99 1 。86 21 23

2.84 0.93 1.86 22 27

2.66 0 .82 2.02 27 36

Table 6 rnw of p’。！恥阱，j <'PO仙”悼間，已吋川、＂ (lo、＇·~＇· ＇＇＂，可） ' "d ＜。”、＜r.t;on;, I he叫 －on trn1p<r>1Ur< oi, aod tune requore<l for co•~ul>tio月的t <s~ 、、行的c ﹒

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F。am instabilitY (ml drained/g)

0 .40 0.24 0.25 0.25

F。缸啊 ，nstabil;:y(ml drained/S}

0.40 0 .26 0 .25 。.250.28 。30

Oval bu min

5 9

17

19

19

2

T♂ble 7 - Effect of sodium dodecylsulfare {sos} on protein denaturiJtf，。n'ln<I n etwork formation for 10% o油／bumin

Cone ~H Td TA’ G ' rnM J/g prote in .c .C Pa

5.0 20.2 主2.91Y 83. 1 士。2 • 95.1:!:0.1' 2193:!: 151• 10.0 18.4 主0.6• Bl.3:!:0.6• 94.B:!:O.O' 1996:!: 46' 20 .0 10.8 土0.2• 74. 1 :!:0.8• 92.7:!:0.5 2088:!:183• 25.0 9.5 全0.3• 70.4:0。沙 90.9:!:0.o• 1586z 37' 35 o 8.6 :t: 1.2• . 70.3 :!: o.s• 89.8: 1.0• 1449 全 100•50.0 7.4:!:0.2° G9.0-:!:0.0• -. 163 ;<: 15

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Table 8 -Effect of stabilizing anions of sodium salts at various concen-trations on protein denatvrati on and net>.vork formation for 10% oval-bum的，

一一一一…Cone 斗H Td 已，

M Ani。n J/g protein 。c Pa

。1 Chloride 22.2 :!: 2.2" 85.4 ::" 0.1' 1973 主 SB•

0.1 Ace恰恰 15.1:!:0.8° 85 7 全 0.2必 1635 = 224•

。 1 Sulfate 10.5 工 0 . 7° E弓， 1 ±0.3' 1720 = 265' 0.2 Chloride 21.3=1.1' B5.5 :!: 0.8• 1865 :!: 205• 0.3 Chloride 19.6:!: 1.4'" 86.8 :': 0.1• ;aoo :o: s2• 0 .4 Chloride 18.4 = 1.2'" 8t3.7 :!:0.1• 713 全＇. 38"

0.5 Chloride 16.4 方 0.7• 86.0 士。2' 7/.5 ::c 17'' 0.5 Acetate 1 日.4~0. 7•• 85.S 三 0. 1' 851 主 122'

0.5 Sulfate n.1 = J .s•• 83.6::: 0.6 107 三 1

’ Therm訓 sggregat’。n 仰mpo問lU’。（TA! for all concJ巾。咕恥的 95.C 三OA ℃

.' Colurnn values f。!lowed bv the .. .,.. !•He『軒e not >;gr·，刊，ca刑﹔y d;ffe吋叫 (P:sO 0訕。

121

Tablt.> 9 -ff'f!uence of pH on protein denaturation and scrucrure de吋的ρmet>/ of 10% oνalbumin d.υring nearing in re/orion 仰的e rhcolog1c1JI ρroρe巾esof 的e resu!rmg network

Changes dunng he叫：ng

。H Td TA' G’ pH Jig prote'n ·c ·c P拘

3 3.3:0.: " 63.9 :!: 0.9 72 .0 :: 1.0 72只，. 1 11“

4 6.9 '.!: 1.5' 71.2 :!: 0。1 80.9=0.1 122日 ＇＂ ·~:iti'"5 21.0: 1 6° 83.S;;:0.1• 83 .0 :::0.2 6：叭2?.1 '6 12.3:!: 0.3‘ 84.5 : 0.4• 9 1.日：：： 1.0 9 為2H'7 15.2: 1.0‘ 83.9 :t 0.1' 95.4"0 4拘 :i174 :!: :J9G" 自 t4.7:!: 2.1' 85.2 :0.1• 95. 1 = 0.2拘 159~ ：： 397• 9 t 7.0 : 2.3ε 85.2 : 0.1' 95.0 =0。，. 14持自＝ 33” •TA 時 惘。 agg＇’，c•••on ＇＂＂＇＇＂＇＂＂’。＂；.....間間。’，&lure co’,espor.d,n9 10 們＠的，，；.， ;00"0'$0 的 G' ••白U肘，YCorumn vo!ues lo'lowod ov th• sar吟 lo’”， aro n >1 s;un;f<ear.tly d·~•••n' (• < J.O~；

Product characteri stics

G' Pa Tan~

133::33• 。182:0,004•18 1 = '9' 。 148:0.0041 t 7.=24• 0. 181 =0.002• 178: 85• 0., 84 :!: 0.006• 230: 52' 0. 105 :!: 0.00$• 173 含 51• 0.108::0.001' 126: 3· 0.097 = 0.002

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