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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Definición y clasificación de proteínasNiveles de estructura en las proteínas
Interacciones químicas responsablesEstructura primaria: Secuencia de aa
Método de SangerBioinformática. PDB
CAPÍTULO 1
Bioinformática. PDB Estructura secundaria
α-Hélice y Hoja plegada βEstructura terciaria: motivos y dominios
ConformaciónEstructura cuaternaria Desnaturalización y renaturalización: ChaperoninasConformaciones patológicas de proteínas
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:SEGÚN CONFORMACIÓN
GLOBULARES. Conformación redondeada.Solubles en agua. Función dinámica.Enzimas, anticuerpos.
FIBROSAS.Conformación alargada. No solubles en agua. Función estructural. Keratina del pelo.
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NIVELES DE ESTRUCTURA EN LAS PROTEÍNA
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PLANARIDAD DEL ENLACE PEPTÍDICO
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ESTRUCTURA RESONANTE: MAS ESTABILIDAD
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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS: DISPOSICIÓN PLANAR DE E. PEPTÍDICOS
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INTERACCIONES QUÍMICAS RESPONSABLES DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS
Puentes salinos: Naturaleza electrostática. Glu-COO- ----- H3N+-LysFuerza 350 kJ/mol. Entornos secos
Puentes de Azufre: Naturaleza covalente. Cys-S----S-Cys.Fuerza: 210 kJ/mol
Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo más electronegativo que él (21 kJ/mol). Coope-ratividad. Naturaleza electrostática
Interacciones hidrofóbicas: Ordenamiento de residuos y desordenamiento de moléculas de agua suponeaumento neto de entropía y por tanto ganancia de estabilidad del sistema (17 kJ/mol de residuo)
Fuerza de van der Waals: Naturaleza electrostática. 4,2 kJ/mol
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FREDERIK SANGER
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SECUENCIA DE PROTEÍNAS APARTIR DE LASECUENCIA DELDNA.
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EL CÓDIGOGENÉTICO
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ÁRBOL EVOLUTIVO DERIVADO DE LAS SECUENCIAS DE UNA PROTEÍNA
Basado en la divergente secuencia encontrada en la familia de proteínas GroEL
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α-HÉLICE:
Máxima formaciónde puentes de H
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MODELO EN α-HÉLICE
R de los aminoácidoshacia el exterior
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ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA PLEGADA β
Paralela
Antiparalela
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HOJA PLEGADA β
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HOJA PLEGADA β
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HOJA PLEGADA: EXTENDIDA
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HOJA PLEGADA: REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA
EXTENDIDA TWISTED
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LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SON COMPACTAS:BSA: UNA SIMPLE CADENA DE 585 RESIDUOS DE AAs
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DOMINIO ESTRUCTURAL (α/β Barrel)OBTENIDO POR REPETICIÓN DE UN MOTIVO MÁS SIMPLE (β-α-β Loop)
MOTIVO DOMINIO
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ESTRUCTURA TERCIARIA: MOTIVOS ESTRUCTURALES
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ESTRUCTURA TÍPICA DE UNA PROTEÍNA QUE ENCAJA EN LA MEMBRANA Y ABRE POROS
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ESTRUCTURA TERCIARIA: DISPOSICIÓN TRIDIMENSIONAL
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MIOGLOBINA: ESTRUCTURA TERCIARIA
- Una cadena de 153 aa
- Globular- 7 fragmentos en
α-hélice- Un grupo Hemo
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MIOGLOBINA: MODELO DE BOLAS
AMARILLOS: AA HIDROFÓBICOSAZUL: AA CARGADOSBLANCOS: RESTO DE AA
B. SECCIÓN TRASVERSALAA HIDROFÓBICOS ESTÁNEN EL INTERIOR
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PLEGAMIENTOS INICIALES DE UNA CADENA
CADENA DESORDENADA
CADENAPLEGADA
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PLEGAMIENTO SIMULADO
Segmento de 36 residuos de aa. t = 1 ms
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HEMOGLOBINA HUMANA: TETRÁMERO α2β2
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HEMOGLOBINA HUMANA: MODELO DE BOLAS
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DESNATURALIZACIÓN
RENATURALIZACIÓN
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PRIÓN HUMANO
Monómeronomal
Dímeropatológico