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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS.
Mecanismos gales. de degradación de aa.
Desaminación oxidativa y no oxidativa.
Transaminación. Descarboxilación.
Formación de aminas biógenas.
Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.
Metabolismo del fragmento C.
Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.
Papel del ácido tetrahidrofólico.
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS.
Mecanismo de biosíntesis de aa.
aa esenciales y no esenciales.
Destino de los aa. Destino del amoníaco.
Arginina y ciclo de la urea.
Destino del residuo no nitrogenado de aa.
aa cetogénicos y glucogénicos.
aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos úricos y pirimidínicos; poliaminas.
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NO HACER INCAPIÉ EN LAS ESTRUCTURAS SINO EN LOS
CONCEPTOS GENERALES
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Los aa (de proteínas de la dieta o degradación de proteínas
intracelulares) constituyen la última clase de biomoléculas cuya oxidación contribuye de manera significativa a la generación de
energía metabólica
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La función energética de los aa es secundaria y reemplazable por la participación en síntesis de otros
componentes celulares, de hormonas y de otras sustancias celulares que se desempeñan en
funciones insustituibles.
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TODOS LOS ORGANISMOS VIVOS REQUIEREN UNA FUENTE DE
NITRÓGENO (aa., nucleótidos, ... )
QUE PASA CUANDO LAS SUSTANCIAS NITROGENADAS SON
OFRECIDAS EN EXCESO? * FUENTE DE ENERGIA
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SE ALMACENAN LOS aa?
HC ? o Grasas?
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BIOSINTESIS
Requieren aporte de Energía
FASE DEGRADORA DEL METABOLISMOProducen Energía ATP, NADH Y
NADPH
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Metabolismo de aa / proteínas :
+ o -: ingesta / excreta.
Proteínas muscular degradada?
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Proteínas de la ingesta – ENZIMAS PROTEOLÍTICAS:
hidrólisis de proteínas hasta sus aa.
Se confunden con los sintetizados en las células, son
transportados por la sangre a los tejidos pueden ser usados o formar
otros comp. o ser degradados.
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Adultos? Niños? embarazadas? Desnutrición?
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20 aa: el hombre debe suplementar en su dieta 10 aa.
Qué pasa en una dieta deficiente en aa
Dietas que suplementan esas necesidades?
VEGETAL? ANIMAL?
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AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE Y RATA ALBINA
No Esenciales Esenciales
ALANINA ARGININA (ADULTOS: NO)
ASPARAGINA HISTIDINA
ASPARTATO ISOLEUCINA
CISTEÍNA LEUCINA
GLUTAMATO LISINA ----------------
GLUTAMINA METIONINA
GLICINA FENILALANINA
PROLINA TREONINA
SERINA TRIPTOFANO ------------------
TIROSINA VALINA
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aa NO ESENCIALES SE SINTETIZAN A PARTIR DE LOS ESENCIALES
DIETA NORMAL SUPLEMENTA 20 aa.
ARREGLO TETRAHÉDRICO DE GRUPOS DEL C: isomero L(PROT), isómero
D
aa: pH 1? pH 7? pH 11? LA IONIZACIÓN DEL aa VARÍA CON EL pH
GLICINA pK GRUPO AMINO ES 9,6 Y –PARA EL CARBOXILO ES 2,3
IONIZADOS (DIPOLO) NO DIFUNDEN POR BICAPA LIPÍDICA.
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¿ CÓMO PASAN LOS aa POR LA BICAPA LIPÍDICA? (“SYMPORT” + BOMBA de NA+)?
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METABOLISMO (algunos aspectos)
Cómo sale el grupo amino?
Cuál es el destino del esqueleto no nitrogenado?
Cómo el nitrogeno se convierte en urea?
Cómo se sintetizan los aminoácidos?
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Degradación de aa
Cómo se separa el grupo amino?
En dónde ocurre ppalmente. (órgano)?
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El sitio de degradación de los aa en los mamiféros es el hígado.
La pérdida del grupo amino la vamos a considerar primero y luego el esqueleto carbonado.
El grupo amino de muchos aa es transferito al glutamato, el cual,
por desaminación oxidativa llega a la formación de amonio.
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Desaminación oxidativa
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA:
GLUTAMATO DESHIDROGENASA (matriz mitocondrial)
ENZIMA ALOSTÉRICA, 6 SUBUNIDADES = -la reacción es reversible (NAD/NADP reacción directa/inversa)
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA: GLUTAMATO DESHIDROGENASA (matriz mitocondrial)
ENZIMA ALOSTÉRICA, 6 SUBUNIDADES =
-la actividad puede ser: -INHIBIDA POR ATP Y GTP
- ESTIMULADA POR ADP Y GDPCUANDO OCURRE LA DESAMINACIÓN DE aa?
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA
-INHIBIDA POR ATP Y GTP
- ESTIMULADA POR ADP Y GDPCUANDO: [ADP] >
Cuando [ATP] > (ej.: ciclo ácido cítrico(por acción de: succinato tioquinasa)
Ciclo de Krebs y se genera ATP
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DESAMINACION OXIDATIVA: NO TODOS LOS
aa PUEDEN DESAMINARSE DIRECTAMENTE
SE VALEN DE LA TRANSAMINACIÓN:
* SE TRANSFIERE EL AMINO GRUPO AL
CETO ÁCIDO FORMANDO GLUTAMATO
Y EL CORRESPONDIENTE CETO ÁCIDO
LA TRANSAMINACIÓN esREVERSIBLE , EXISTEN FORMAS SOLUBLES:
CITOPLASMÁTICA Y MITOCONDRIALES
a) TODOS LOS aa PUEDEN TRANSAMINARSE? L-lisina y L-treonina? Y
b) si la célula no dispone de alfa-ceto ácidos?
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TRANSAMINACIÓN
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TRANSAMINACIÓN
El grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el
FOSFATO DE PIRIDOXAL: acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.
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PLP
Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas)
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La segunda mitad de la transaminación consiste: en el sitio activo) se acerca un segundo - cetoácido reacciona con el
complejo E-fosfato de piridoxamina
(E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E)
aa1 + E-PLP < => ceto ácido1 + E-PMP
ceto ácido2 + E-PMP <= > aa2 + E-PLP
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aa1 + E-PLP <=> ceto ácido1 + E-PMP
ceto ácido2 + E-PMP aa2 + E-PLP
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aa1 + E-PLP Alfa ceto ácido1 + E-PMP
Primera mitad de la transaminación: mecanismo.
Segunda mitad:
E- PMP + cetoacido2 aa2 + E-PLP
TRANSAMINACION
aa1 + E-PLP ceto ácido1 + E-PMP
ceto ácido2 + E-PMP aa2 + E-PLP
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Aspartato aminotransferasa tridimensional dos subunidades idénticas (color azul y verde, PLP rojo)y verde)
ASPARTATO + CETOGLUTARATO
OXALACETATO + GLUTAMATO
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Mecanismos generales de degradación de aa. Aminotransferasas catalizan la
transferencia de un aminogrupo de un aa a un ceto ácido.
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Desaminación oxidativa + Transaminación
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Valor diagnóstico y pronóstico: Aspartato aminotransferasa
(GOT glutámico – oxalacético transaminasa) y Glutamato aminotransferasa
(GPT glutámico – pirúvico transaminasa)
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Son abundantes en hígado y corazón. En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento
concentración sanguínea.
Son solubles (citoplasma) aunque pueden encontarse particuladas (mitocondrias)
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Otras DESAMINACIÓN
POR DESHIDRATASAS
Porque la deshidratación precede a la desaminación
Serina deshidratasa (PLP grupo prostético)
Serina piruvato + NH4+ + H2O
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Ser deshidratasa
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Thr deshidratasa (PLP grupo prostético)
Treonina ceto butirato + NH4+ + H2O
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Los aa esenciales cómo llegan a la dieta?
Flujo del nitrógeno en los aa. Reducción del N2
atmosférico a NH3
Sólo algunas bacterias y cyanobacteria pueden
convertir N2 atmosférico en NH3.
Esta conversión se llama fijación de nitrógeno El proceso industrial (Harper, 1910) empleado en
la producción de fertilizantes
N2 + 3 H2 <=> 2 NH3
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CICLO DEL NITRÓGENO
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Org. Heterótrofos
Obtienen el C y N de otras moléculas
Org. Autótrofos
(CO2 del ambiente):
u-organismos fotosintéticos,
plantas superiores (NH3 , NO3-,...)
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Org. Autótrofos
Algunos como las CIANOBACTERIAS
Pueden usar el N y CO2 del ambiente:
u-organismos fotosintéticos,
autosuficientes
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