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PROTEINAS
ESTRUCTURA
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NIVELES ESTRUCTURALES
� ESTRUCTURA PRIMARIA
� ESTRUCTURA SECUNDARIA
� ESTRUCTURA TERCIARIA
� ESTUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Es el ordenamiento lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y la localización de los puentes disulfuro.
Se ordenan desde el N terminal (Nt) al C terminal (Ct)
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ENLACE PEPTÍDICO
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PUENTE DISULFURO
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Estructura primaria de la insulina
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ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� GRADO DE ORGANIZACIÓN:
• SECUENCIA
� NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN:
• PRIMARIA
� POSIBILIDADES:
• CASI ILIMITADAS
� ENLACES:
• PEPTÍDICO Y DISULFURO
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
� Cualquier plegamiento que adopta en el espacio la cadena peptídica, estabilizados, en general, por puentes de hidrógeno.
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PUENTE DE HIDROGENO
� Un átomo de H hace de puente entre dos átomos electronegativos (F, O o N)
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TIPOS PRINCIPALES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
1. HELICES
2. HOJAS β
3. GIROS
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Hélice
� hélice estabilizada por puentes de hidrógeno paralelos al eje mayor
� 3.6 aa por vuelta
� longitud promedio de 12 aa(4 vueltas)
� suelen ser anfipáticas
A1
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Diapositiva 12
A1 p de h paralelos al eje
casi 4 aa por vuelta
log de 4 vueltasAdmin; 07/05/2012
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Hojas beta
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CARACTERISTICAS DE LAS HOJAS BETA
� estabilizadas por puentes de hidrógeno intercatenarios
� todos los grupos peptídicos participan en la estabilización
� grupos R perpendiculares al plano de la hoja
� cada cadena suele tener entre 5 y 10 residuos
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Giros
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ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Conformación
� Nivel de estructuración:
• Secundaria
� Posibilidades:
• Hélices, hoja plegada, giros
� Enlaces:
• Puentes de hidrogeno
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Insulina.val
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre los grupos laterales de las cadenas de aminoácidos
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1- Puente disulfuro
2- Fuerzas electrostáticas
4- Interacciones hidrofóbicas
3- Puente de hidrógeno
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Estructura terciaria
Proteínas fibrosas
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insolublesen agua
Función estructural
Forma alargada
Proteínas fibrosas
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• Principal constituyente del tejido conjuntivo• Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo• Poco valor alimenticio
COLÁGENO
ESTRUCTURA:Cadena peptídica compuesta por la repetición Gly-X-ProSe asocian 3 cadenas
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Mmdb.cn3
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Estructura terciaria
Proteínas fibrosasProteínas globulares
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Solubles en agua
trabajo químico de la
célula
Pueden quedar huecos internos en donde se
sitúan grupos prostéticos
estructura terciaria
densamente empaquetada
PROTEÍNAS GLOBULARES
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Caseina.cn3
CASEÍNA α
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MIOGLOBINA
mioglobine.cn3
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ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Conformación
� Nivel de estructuración:
• Terciaria
� Posibilidades:
• Fibrosa y globular
� Enlaces:
• (ver diagrama)
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o monómeros)
Especialmente enlaces débiles
La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica
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hemoglobina.cn3
HEMOGLOBINA
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ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
� Grado de organización:
• Asociación
� Nivel de estructuración:
• Cuaternaria
� Posibilidades:
• Monómeros iguales o diferentes
� Enlaces:
• débiles
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Resumiendo…
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DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
� Ruptura de las estructuras superiores, sin alteración en la estructura primaria
� Hay pérdida de las funciones biológicas
� Producida por a) calentamiento; b) variación del pH; c) agregado de alcohol; etc
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PROTEINAS: FUNCIONES
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� Enzimas
� Proteínas de reserva
� Proteínas transportadoras
� Proteínas contráctiles
� Proteínas de defensa
� Toxinas
� Hormonas
� Proteínas estructurales