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CINÉTICA ENZIMÁTICA
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1 – INTRODUÇÃOO conhecimento das propriedades cinéticas das enzimas é importante para compreender as transformações que ocorrem no interior das células que participam dos processos fermentativos e também dos reatores enzimáticos.
2 – APLICAÇÕES INDUSTRIAISTabela 1: Enzimas aplicadas na indústria
ENZIMAAPLICAÇÃO
Proteases *Fabricação de aspartame*Obtenção de insulina humana a partir de insulina suína
Amilase (Bacillus subtilis) *Indústria de fermentação alcoólica *Produção de glicose
Tripsina (pâncreas animal) Amolecimento de carnes
Papaína (mamão) e Bromelina (abacaxi)
*Auxiliar digestivo *Amolecimento de carnes
Pepsina (estômago animal) Auxiliar digestivo
Renina (estômago de bezerros) Fabricação de queijo
Pectinase (Aspergilus niger) Retirada de pectina na clarificação de sucos de frutas
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Enzimas são proteínas (seqüência de aminoácidos) com peso molecular muito grande, e com propriedades catalíticas. Na maioria das vezes são proteínas globulares. É mostrado na tabela 2 uma comparação entre as características das enzimas e dos catalisadores inorgânicos.
Tabela 2: Comparação entre as enzimas e os catalisadores inorgânicos.
CARACTERÍSTICAENZIMAS CATALISADORES
QUÍMICOS
1 – Especificidade ao substrato Alta Baixa
2 – Natureza da estrutura Complexa Simples
3 – Sensibilidade à temperatura Alta Baixa
4 – Condições de reação (T, P e pH) Suaves Drásticas (geralmente)
5 – Custo de obtenção (isolamento e purificação) Alto Moderado
6 – Natureza do processo Batelada/contínuo
Batelada/contínuo
7 – Consumo de energia Baixo Alto
8 – Formação de subprodutos Baixa Alta
9 – Reutilização do catalisador Simples/cara Simples
10 – Atividade catalítica (temperatura ambiente) Alta Baixa
11- Presença de cofatores Sim Não
12 – Energia de ativação Baixa Alta
13 – Velocidade de reação Alta Baixa
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• A característica mais importante das enzimas éa elevada especificidade. Muitas enzimas possuem um grupo limitado de substratos, mas outras possuem uma especificidade absoluta para um único substrato como mostrado na Figura 1:
Sítio ativo
Substrato Produtos
Enzima Enzima
E + S ES E + P
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• Como exemplo de especificidade enzimática pode ser tomado a hidrólise enzimática do amido:
• α-amilase atua na amilose rompendo a ligação α-1,4 produzindo maltose e glicose.
• α-glicosidase atua na α-1,6 produzindo amilose.• Com a atuação das duas enzimas no amido é
produzido maltose e a glicose.• Amiloglicosidase ( ou glicoamilase ) atua na α-
1,6 e α-1,4 de forma a produzir também maltose e glicose a partir do amido.
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3 – NOMENCLATURA• nome do substrato • ou + sufixo ase• reação que catalisa • protease (hidrolisa proteínas)• álcool desidrogenase (catalisa a
desidrogenação de um álcool)• outras apresentam terminações ina
(tripsina, renina, bromelina etc)
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• 4 – COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO•
E + S ES E + P• Cinética da reação enzimática com
formação de um substrato• Medindo as concentrações do produto (P)
e do substrato (S) expressos na reação acima, podemos obter a figura seguinte:
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[P]
e
[S]
Tempo
Produto
Substrato
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5 – INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA
[P][E]1[E]2
[E]1>[E]2>[E]3>[E]4
[E]3[E]4
Tempo
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• 6 – INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO• O modelo cinético de Michaelis e Menten é utilizado para explicar
matematicamente a influência da concentração do substrato na cinética da reação enzimática. Essa teoria admite que inicialmente, a enzima e o substrato reagem reversívelmente, formando um composto intermediário denominado “complexo enzima-substrato”que por sua vez decompõe ou regenera a enzima e forma os produto da reação.
• k1• E + S ES• k2
• k3• ES E + P • V• onde k1 = constante de vel. de formação do complexo• k2 = constante de vel. de dissociação do complexo• k3 = constante de velocidade de decomposição do complexo
formando os produtos da reação• V = velocidade de formação dos produtos
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• Consideremos um caso simples, caracterizado pelas seguintes hipóteses:
• a) Complexo ES (1mol de enzima para 1 mol de substrato)
• b) O complexo formado se decompõe, sem reagir com outras substâncias existentes no sistema
• c) Fazendo X = ES logo a variação da concentração de X com o tempo (dX/dt) será:
• dX/dt = k1.E.S – k2X – k3X eq. 01• fazendo Et = E + X logo E = Et – X• fazendo St = S + X logo S = St – X• onde St = quantidade de substrato total adicionada ao
sistema• S = quantidade de substrato não associada ao
complexo ES• Et = quantidade de enzima total adicionada ao
sistema• E = quantidade de enzima não associada ao
complexo ES
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• Substituindo os valores de En e de Sn na eq. 01 vem:
• eq. 02• supondo que as concentrações de substrato são
muito maiores que as de enzima e portanto muito maiores que as do complexo, o que écomum na prática
• ES<<S>>E• Então pela eq. 02 vem:• eq. 03
XkXkXtSXtEkdtdX
32))((1 −−−−=
XkktSXtEkdtdX )32()(1 +−−=
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• Supondo, ainda que boa parte da reação se desenvolve mantendo-se constante a concentração do complexo no tempo (estado estacionário) ou seja dX/dt = 0
XkkXESk tt )()( 321 +=−
32
)(1kk
XtEtSkX+
−=
mkXtStEtS
kkkXtEtSX −
=+
−=
1/)32()(
1k÷
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• onde = constante de Michaelis e • Menten que pode indicar o grau de
afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, quanto maior a afinidade da enzima pelo substrato menor é o valor de km
• isolando X
132
kkk
mk +=
mktEtS
mkXtSX =+
mktEtS
mktSX =⎟⎟⎠
⎞⎜⎜⎝
⎛+1
⎟⎟⎠
⎞⎜⎜⎝
⎛+
=
mktSmk
tEtSX1
1.
⎟⎟⎠
⎞⎜⎜⎝
⎛ +=
mktSmkmk
tEtSX 1.
( )tSmkmk
mktEtSX
+= .
tSmktEtSX
+=
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• fazendo St = S e Et = E vem,
SmkSEX+
= eq. 04
Sabendo que a velocidade da reação enzimática é
V = K3X eq. 05Substituindo a eq. 04 na eq. 05 vem,
SmkESkV+
= 3
Fazendo K3E = Vmax = Velocidade máxima de formação de produtos correspondente a situação em que toda enzima se encontra na forma ES vem:
SmkSVV+
= max eq. 06
Esta equação é chamada equação de Michaelis e Menten.
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SmkSVV+
= max
Vmax
Vmax/2 (1)
(2) (3)
Na região (1) do gráfico a velocidade da reação é uma função crescente da concentração do substrato, até um determinado valor desta concentração (ponto 2) que a partir do qual a velocidade se mantém constante (região 3).O tipo desta curva é análogo aos fenômenos de saturação que pode ser melhor compreendido analisando o próximo gráfico.
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Situação antes do Equilíbrio Situação no Equilíbrio % da Vmax
E S E + S ⇔ ES
25%
50%
75%
100%
100%
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• Quando a concentração do substrato é tal que a velocidade de reação é metade da velocidade máxima teremos:
[S]K[S]
21
m +=
Km + [S] = 2[S]Km = [S]
Como se sabe o valor de Km éinversamente proporcional a afinidade da enzima pelo substrato. Desta forma podemos comparar a afinidade da Enzima1 com a da Enzima2 no gráfico:
Vmax
Vmax/2
S Km1 Km2
Km2 > Km1 portanto a afinidade da enzima1 pelo
substrato S é maior que a da enzima2
Enzima1
Enzima2
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• Uma forma precisa de determinar Vmax e km a partir de dados experimentais é o método chamado Lineweaver-Burk, resultado da inversão da equação 4 de Michaelis e Menten.
• eq. 07SV
mkVV
1.maxmax
11+=
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• que trata-se da equação de uma reta representada pela figura a seguir.
1/v
1/vMAX
km/Vmáx
1/S
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• ATIVIDADE ENZIMÁTICA• A velocidade da reação pode também ser
expressa em termos de sua atividade enzimática. Que é a quantidade de produto formado em um certo tempo pela quantidade de enzima utilizada. A atividade de uma enzima édefinida especificamente para cada caso estudado.
• A CONSTANTE CATALÍTICA é definida para se estudar a eficiência da catálise enzimática.
[E]Vk max
cat =
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• kcat equivale ao número máximo de moléculas de substrato que um centro ativo converte em produto por segundo. Como exemplo, podemos tomar a enzima catalase com kcat = 107 s-1, portanto esta enzima é capaz de originar 10 000 000moléculas de produto por segundo.
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• 7 – INFLUÊNCIA DA PRESENÇA DE UM INIBIDOR• A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível• O inibidor irreversível forma um complexo estável com a
enzima não podendo ser removido para recuperar a enzima ativa.
• Exemplo: metais pesado (Hg), agentes complexantes de metais (CN)
• A inibição reversível é caracterizada por uma constante de equilíbrio ki, que é medida pela afinidade do inibidor com a enzima.
• Três formas simples de inibição podem ser descritas:• Pelo substrato (reversível)• Competitiva (reversível)• Não competitiva (irreversível)
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• 7.1 – INIBIÇÃO PELO EXCESSO DE SUBSTRATO (reversível)• k1• E + S ES• k2
• k3• ES + S ES2 (Complexo não reativo)• k4• k5• ES E + P• V•
S
Vmax
V
ikSSmk
SVV 2max
++
=
eq. 08
onde ki é a constante de inibição; Para encontrar as constantes faz-se a inversão segundo Lineweaver-Burk
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SiKVSV
mkVV max
11.maxmax
11++=
Km/vmax
1/S-1/km
1/V
Eq. 9
1ª Hipótese:para valores de S<<ki a eq. 09 se reduz em,
SVmk
VV1.
maxmax
11+=
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SiKVSV
mkVV max
11.maxmax
11++=
1/vmaxKi
S
1/Vmax
1/V
Eq. 9
2ª Hipótese:para valores de S>>km a eq. 09 se reduz em,
SiKVVV max
1
max
11+=
Os valores de Vmax determinados em ambos os gráficos devem ser próximos.
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• Diz-se que um inibidor competitivo reage com a enzima como se fosse um outro substrato.
• Indicando-se com Ι a fórmula molecular de um inibidor competitivo, a teoria de Michaelis e Menten fornece:
• k1 k3• E + S ES ES E + P• k2 V• k4• E + Ι EΙ EΙ E + P’• k5 k6
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• O complexo EΙ (Enzima-Inibidor) pode ou não formar produto, porém quando o inibidor forma o complexo EΙ fica impedindo que o substrato S entre em contato com a enzima E.
• A velocidade de formação do produto desejado será, então:
• eq. 10 Sikmk
SVVi+Ι+
=)/1(max
onde km = (k2+k3)/k1 = cte de Michaelis e MentenΙ = concentração do Inibidorki = (k5+k6)/k4
Invertendo a equação segundo Lineweaver-Burk
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SVikmk
ViV1.
max
)/1(
max
11 Ι++= Eq.11
)/1(1
ikmk Ι+−
-1/km 1/S
1/V
1/Vmax
I2>I1 I1I=0
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• Fazendo a relação entre Velocidade segundo Michaelis e Menten e a Velocidade de inibição competitiva vem;
iKSmkmk
iVV
)(1
+Ι
+= Eq.12
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• Esta relação trata-se de uma representação matemática da influência das concentrações de substrato e de inibidor na inibição competitiva, da seguinte forma:
S>>i
S1
S2<S1
I
V/VI
1
Ou seja, com o aumento da concentração de substrato em relação a concentração do inibidor diminui a influência do inibidor na cinética enzimática.
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• INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA (irreversível)• Consideremos o caso em que o inibidor,
presente no sistema na concentração Ι, bloqueia irreversivelmente uma concentração αΙde enzima. Teremos então:
k1 k3
• E + S ES E + P• k2 Vi• k4• E+Ι EΙ
SmKSkViV+
Ια−= )3max(
A velocidade de formação do produto desejado será:
onde Ι = Concentração do inibidorαΙ = porção de enzima bloqueada irreversivelmente
eq. 13
![Page 33: CINÉTICA ENZIMÁTICA - debiq.eel.usp.brjoaobatista/AULA411.pdf · e glicose a partir do amido. 3 – NOMENCLATURA • nome do substrato • ou + sufixo ase • reação que catalisa](https://reader034.vdocuments.mx/reader034/viewer/2022051603/5bf295ca09d3f2a65c8b7a6a/html5/thumbnails/33.jpg)
Invertendo a equação segundo Lineweaver-Burkvem:
SkVkViV.
3max3max Ια−+
Ια−= eq. 14mk 111
Ια− 3max
1kV
I=0
I1
I2>I11/Vi
1/S-1/km