La reaccin cataltica de la enzima Zimasa en la fermentacin del vino, es considerada como de las ms antiguas alrededor de 5000 aos.

1835 Berzelius uso por primera vez la palabra catlisis dentro de la expresin fuerza cataltica

En los 40 se realizan estudios para la industria petrolera en busca de un catalizador que desintegrara las molculas de petrleo, el 90% de los procesos de transformacin del petrleo son de catlisis.

La catlisis es un proceso por medio del cual se realiza la aceleracin de una reaccin qumica utilizando sustancias que permiten acortar significativamente el tiempo de esta reaccin qumica donde esta sustancia no participa en la reaccin creando nuevos productos ni se consume ella misma.

Catlisis Homognea Este tipo de catlisis ocurre cuando los reactivos y catalizadores se encuentran en una misma fase no importando si esta es liquida o gaseosa.

Catlisis Heterognea en este tipo un slido toma el papel de catalizador y los reactivos o sustancias que reaccionan estn en una fase liquida o gaseosa.

Catlisis Enzimtica es el proceso de catlisis generado o mediado por una enzima, este tipo de reacciones median diferentes cambios.

Las enzimas son catalizadores protenicos que cumplen el papel de facilitar y acelerar las reacciones qumicas.

Se conocen alrededor de 2000 enzimas en la actualidad que en su mayora actan en un solo tipo de sustrato.Enzima proviene de la frase griega en zymc, que significa en fermento

El nombre que se les brindo inicialmente a las enzimas se baso principalmente en el sustrato el que actuaba, solamente se les agregaba el sufijo asaEn 1964 la Unin Internacional de Bioqumica (IUB) estableci, un sistema basado en el mecanismo de accin de las enzimas. Ejemplo , E.C. 2.7.1.1 clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato, -clase 1 (una funcin alcohol como aceptor de fosfato).

NEnzimas Caractersticas 1Oxidorreductasas.Catalizan reacciones de transferencia de electrones. Generalmente intervienen en los procesos de respiracin y fermentacin. Interviene en la catlisis de la glucosa, fabricando tambin el ATP que es el almacn de energa. 2Transferasas.Transferencia de grupos funcionales.Se incluye el prefijo trans. Como ejemplo podemos nombrar las transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas. 3HidrolasasReacciones de hidrlisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. 4Liasas. Adicin a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasaLas liasas catalizan reacciones en las que se elimina grupos (por ejemplo H2O, CO2 y NH3)para poder adicionar el doble enlace 5Isomerasas.Reacciones de isomerizacin.Ej. fosfoglucosa isomerasa. Esta isomerizacin puede ser ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Y se sub divide en Las racemasas y las epimerasas 6LigasasSe conocan como sintetasas. Participan en la formacin de enlaces con hidrlisis de ATP. La energa para estas reacciones la aporta siempre la hidrlisis de ATP. Los nombres de muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa.

Especificidad del sustrato.

Especificidad de accin.

La formacin de un estado de transicin.

Como lo representan las siguientes ecuaciones: E + SESE + P

Peso molecular alto.

Tienen las caractersticas de la estructura cuaternaria de las protenas.

Actan en pequeas cantidades. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez.

Su produccin est directamente controlada por los genes.

Efecto del pH:

Efecto de la Temperatura:

Concentracin

A finales del siglo XIX se iniciaron los estudios ms ordenados de la concentracin inicial del sustrato sobre la actividad enzimtica.En 1913 Leonor Michaelis y Maud Menten proponen una ecuacin que explica el comportamiento cintico de las enzimas.

Michaelis- Menten propusieron que lasreacciones catalizadas por enzimas ocurren en dos etapas: cuando se forma el complejoenzimtico-sustrato y cuando el complejo enzima-sustrato da lugar a la formacin delproducto, liberando la enzima libre.

Unin del Estrato Etapa Cataltica

La velocidad mxima de una reaccin enzimtica se determina incrementando la concentracin de su sustrato hasta que la tasa de formacin de producto sea constante.

La concentracin de sustrato necesaria para obtener la mitad de la velocidad mxima (Vmax/2), se llama constante de MichaelisMenten(KM)

Diagrama de reaccin de una enzima que obedece la cintica de Michaelis-Menten.

los productos de transicin o intermedios generalmente estn cargados que los hace inestables, se realiza una transferencia de protones al intermedio, las sustancias dadores o aceptores dbiles de protones son las ms utilizadas para estabilizar estos intermedios.Nitracin de bencenoCatalizador: Acido Sulfrico

Algunas enzimas forman enlaces covalentes con el sustrato en forma transitoria, estas enzimas poseen grupos nucleofilicos(afn con las cargas positivas, es decir, tiene zonas ricas en electrones)Esta ocurre en dos partes cuando se forma el enlace covalente y cuando se rompe.No siempre la unin se produce directamente con la enzima, sino tambin por medio de coenzimas

Los iones metlicos promueven reacciones de oxido reduccin que podrn ser reversibles.

Entre algunos ejemplos tenemos Zn++ , Mg++, Mn++, Mo, Fe2+, Fe3+, Cu2+, Ca2+, K+, Co, Ni.

Son sustancias que disminuyen o eliminan la actividad cataltica de las enzimas.

Existen dos tipos de inhibidores enzimticos:

Inhibidores Irreversibles: Se unen a la enzimade forma covalente, lo que provoca suinactivacin por lo que no se puede revertir

Inhibidores Reversibles: Se unen a lasenzimas, generalmente no experimentanreacciones qumicas lo que permite que pueden ser eliminados fcilmente.

Los inhibidores reversibles se clasifican en tres grupos: Competitiva: El sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo. -OOC - CH2 - CH2 - COO - -OOC - CH = CH - COO- + 2H +Succinato Succinato Deshidrogenasa Fumarato

No Competitiva: Se une a un lugar diferente del sitio activo, esta unin causa una alteracin en la conformacin de la enzima que impide la formacin del producto.

Acompetitivas: Se caracteriza porque el inhibidor slo se une al complejo enzima sustrato, y no a la enzima libre.

Las enzimas reguladoras se caracterzan y diferencian de los catalizadores qumicos ya que ellas regulan su propia actividad

Enzimas Alostricas: Son protenas deestructura compleja, de alto peso molecular,los ligandos se unen por fuerzas no covalentesa la enzima en sitios especficos, su curva es Sigmoidal.

La siguiente grafica muestra la modificacin de la actividad de una enzima alostrica. La fosfofructoquinasa es una enzima alostrica como se deduce del comportamiento de su velocidad al variar la concentracin de sustrato. La presencia de ATP desplaza la curva hacia la derecha y por tanto acta como un inhibidor. La concentracin de ADP desplaza la curva hacia la izquierda, actuando como un activador.

Las enzimas como ya hemos mencionado sonindispensables para las funciones de la vida, las cuales tienen muchas aplicaciones muy importantes.Los inhibidores enzimticos que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, se usan comercialmente en la sntesis de antibiticos y otros medicamentos.

Por ejemplo Los virus contienen r enzimas implicadas en la infeccin celular aun no se conoce todos los tipos de enzimas en los virus, como es el caso de la enzima llamada integrasa y la transcriptasa inversa del virus VIH las cuales son necesarias para su multiplicacion en el humano. Por lo que muchos de los medicamentos para combatir esta enfermedad son inhibidores de estas enzimas.

La catlisis enzimtica es utilizada en la industria, especialmente en la industria tradicional, entre algunos ejemplos tenemos:

Fermentacin. Fermentacin de Alcoholes.

Para facilitar la accin de la levadura, se aade amilasa, normalmente en forma de harina de malta, aunque en algunos pases se utilizan enzimas procedentes de mohos ya que la adicin de malta altera algo el color del pan. Estructura de la amilasa

Fabricacin de queso. El cuajo del estmago de los rumiantes es un producto clsico en la elaboracin de quesos el cuajo esta formado por la mezcla de dos enzimas digestivos (quimosina y pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jvenes. Estos enzimas rompen la casena de la leche y producen su coagulacin

Detergentes.Las proteasas para detergentes deben trabajar a elevados valores de pH y de temperatura. Por ello es de vital importancia conocer su actividad y su estabilidad en funcin de la temperatura y del pH.

Estructura de laAlcalasa.

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