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BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO IES GIL Y CARRASCO

APUNTES DE BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO

Molina A. y González, G (coord.). 2016. Apuntes de Biología 2º

Bachillerato. Dpto. CC NN. IES Gil y Carrasco

El conjunto de los apuntes se presenta bajo Creative Commons

Licence attribution + non commercial (BY-NC)

http://anamolina.weebly.com/


Prefacio

Nuestra intención cuando nos planteamos preparar estos Apuntes de Biología de 2º

Bachillerato fue suministrar a nuestr@s alumn@s unos temas de la asignatura completos,

actualizados y atractivos. Como las demandas de la PAUE se ajustan bastante bien a la

programación oficial de 2º bachillerato de la Junta de Castilla y León, pensamos que puedan

servir, no sólo para estudiar a lo largo del curso, sino también para preparar el examen PAUE o

la futura reválida.

La cuestión es que, ponerse a escribir los apuntes de los 22 temas, uno tras otro, es una

tarea tremendamente tediosa y le íbamos dando largas. Por fin, en el curso 2015/16 decidimos

repartir los temas entre l@s alumn@s que habían escogido la opción de Biología para que

trabajasen por parejas. Para no empezar desde cero, se descargaron los temas de la Wiki de F.

J. Andrés Nadal del IES Mar Menor de Murcia (https://javiiesmarmenor.wikispaces.com/) a

quien agradecemos su ayuda. Cada pareja se encargó de redactar un tema de acuerdo a nuestro

programa, y en una segunda vuelta, los intercambiaron entre ell@s para corregirlos. Nosotras

nos encargamos de la revisión final, también unificamos los formatos y añadimos las fotos y

gráficas necesarias. Finalmente, Jorge Magaz se encargó del diseño de la portada y de la

maquetación de los temas.

L@s alumn@s del curso 2016/17, además de colaborar en la primera post-revisión

señalando múltiples erratas que estamos corrigiendo, se han encargado de cubrir la sección de

noticias curiosas, así se puede ver la utilidad de la teoría estudiada, a la vez que se mantienen al

tanto de las investigaciones más recientes.

Consideramos por tanto, que es un texto plural y no deben figurar autores individuales, sino

el Dpto. de CCNN del IES Gil y Carrasco en general, siendo nuestro papel el de coordinadoras.

Para evitar la tipología de los libros de texto, que a nuestro entender pecan por ser

demasiado enciclopédicos y poco didácticos, hemos intentado explicar cada epígrafe de forma

razonada y amena, con un diseño lo más atractivo posible. Hemos cuidado especialmente la


[NOMBRE DEL AUTOR] 4

parte gráfica, tratando de incluir imágenes y figuras que ayuden a entender mejor el texto.

Además, cada tema tiene aparte una presentación de power point con más imágenes.

Aunque cada tema cuenta con un apartado de bibliografía, señalamos aquí las obras de

referencia que más se han utilizado:

Fernández Prieto, A. L. 2012. Apuntes de Biología 2º Bachillerato. IES Fuentes Nuevas. Ponferrada

Guntiñas, E., E. Nogueira, C. Pais y A. Rogina. 2009. Biología 2º Bachillerato. Ed. Casals. Barcelona

IES Rayuela. Biología 2º Bachillerato: http://ies.rayuela.mostoles.educa.madrid.org /index 2.htm

Khan Academy, biología: https://es.khanacademy.org/science/biology

Panadero, J. E., B. Razquín, A. García y M. R. Fuente. 2016. Biología 2 Bachillerato Código Bruño. Ed.

Bruño. Madrid

Plaza, C., J. Hernández, J. Martínez, P. Castro, J. L. Martínez-Aedo y F. J. Medina. 2009. Biología 2º

Bachillerato. Ed. Anaya. Madrid

Porto Andión, A. 2015. Curso de Biología: http://www.bionova.org.es

Sólo queda agradecer su labor a tod@s l@s que han colaborado en este trabajo. Esperamos

que sea útil y que en años sucesivos podamos ir mejorándolo con más aportaciones de nuestr@s

alumn@s. La ventaja sobre un libro de papel es evidente, se podrá ir actualizando los contenidos

sin necesidad de grandes inversiones.

Ana Molina González

Graciela González Sierra

(Coordinadoras)



Contenidos

Tema 1.- Introducción

Concepto de biología. Características esenciales de los seres vivos. Niveles de organización de

los seres vivos. Los cinco reinos. Los microorganismos.

I. BASE MOLECULAR DE LA VIDA

Tema 2.- Composición de la materia viva.

Bioelementos y biomoléculas. Moléculas inorgánicas. El agua, su estructura (el enlace del puente

de hidrógeno) y funciones de interés biológico. Las sales minerales. Dispersiones coloidales. pH.

Presión osmótica.

Tema 3.- Glúcidos

Concepto, clasificación. Monosacáridos. Disacáridos. Polisacáridos estructurales y de reserva.

Funciones de los glúcidos.

Tema 4.- Lípidos

Concepto y clasificación de lípidos. Dispersiones lipídicas. Lípidos simples. Lípidos compuestos.

Lípidos derivados. Funciones de los lípidos

Tema 5.- Proteínas

Concepto y clasificación. Aminoácidos. Enlace peptídico. Péptidos. Proteínas: niveles

estructurales. Clasificación y funciones de las proteínas.

Tema 6.- Enzimas.

Cinética enzimática. Características de los enzimas. Factores que afectan a la actividad

enzimática. Aplicaciones de los enzimas. Función y concepto de los coenzimas. Las vitaminas

como coenzimas.

Tema 7.- Ácidos nucleicos.

Concepto de ácido nucleico. Bases nitrogenadas. Nucleósidos y nucleótidos. Nucleótidos no

nucleicos. ADN: composición química y localización. El modelo de Watson y Crick. ARN: Tipos,

estructuras y funciones.

1

Introducción

1. ¿QUÉ ES LA BIOLOGÍA?

La Biología es una Ciencia joven

Cada día su campo de estudio se amplia y su

importancia es mayor

2. ES DIFÍCIL DEFINIR QUE ES LA VIDA

¿Qué características definen a un ser vivo?

Los virus están en el límite de la vida

La posibilidad de crear vida artificial cada vez está

más cerca

3. LOS NIVELES DE ORGANIZACIÓN

Cada nivel de organización se relaciona con una

disciplina biológica

También hay campos transversales

4. LOS SERES VIVOS SE AGRUPAN EN

CINCO REINOS

La sistemática estudia la diversidad de seres vivos

del planeta

Las técnicas moleculares permiten definir un

nuevo rango por encima de reino: el dominio

Encontramos microrganismos en diferentes reinos

Imágenes de diferentes tipos de seres vivos. Ver http:// eoL.org


[NOMBRE DEL AUTOR]


DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN

� Bibliografía y páginas web

• Gershenson, C. Vida artificial.

http://www.investigacionyciencia.es/blogs/fisica-y-quimica/34/posts/vida-artificial

-12512

• Hernández, P. ¿qué es la vida?

http://www.hablandodeciencia.com/articulos /2012/05/22/que-es-la-vida/

• Jiménez Clavero, MA. Los virus son vida.

http://www.madrimasd.org/blogs/ virusemergentes/2013/10/los-virus-son-vida-v-

congreso-europeo-de-virologia-lyon-11-14-de-septiembre-de-2013/

• Porto. A. IES María Casares. Tema 20. Microorganismos.

http://www.bionova. org.es/biocast/tema20.htm

• Schnek, A. y Massarini, A. 2008. Curtis. Biología. 7ª ed. México: Médica

Panamericana.

http://www.curtisbiologia.com/p1855

� Noticias curiosas


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

1. Conocer el campo de estudio de la Biología y sus aplicaciones

2. Entender la dificultad que implica definir que es la vida

3. Explicar las principales características de los seres vivos

4. Situar los virus en los límites de la vida

5. Recordar los niveles de organización y su utilidad en el estudio de la biología

6. Relacionar cada nivel de organización con su disciplina correspondiente

7. Enumerar las características más importantes de cada uno de los seis reinos

8. Conocer el nuevo concepto de dominio

9. Diferenciar microorganismos pertenecientes a los diferentes reinos

CONCEPTOS CLAVE

alga, 12

anatomía, 11

Archaea, 14

ARN, 14

autótrofa, 13

bacteria, 12

biología, 5

Biosfera, 10

biotecnología, 6

célula, 10

citología, 11

comunidad, 10

Darwin, 6

ecosistema, 10

Eukarya, 14

exón, 16

extremofilo, 15

fisiología, 11

función, 7

Fungi, 12

heterótrofa, 13

Histología, 11

histona, 16

holístico, 9

intrón, 16

linaje, 14

Linné, 12

microorganismo, 7

Miller, 8

molécula, 10

Monera, 12

órgano, 10

orgánulo, 10

poblacion, 10

Protistas, 12

protoctista, 12

protozoo, 12

sistema, 10

tejido, 10

teoría celular, 6

urea, 8

vida, 7

vida artificial, 8

virus, 7

Wallace, 6

Witthaker, 12


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 1.1. La Biología estudia los seres vivos, desde los microorganismos diminutos hasta las ballenas

rorcuales gigantes. Fuente

1.1 ¿QUÉ ES LA BIOLOGÍA?

La Biología es la ciencia que estudia la vida en todas sus manifestaciones. La palabra biología

viene del idioma griego: bios (βίος), que significa “vida”, y logía, (-λογία) que significa “estudio

de”, por tanto significa estudio de la vida. Esto implica el estudio de los seres vivos, de su

estructura, funcionamiento, taxonomía, distribución, evolución, relaciones, etc. Como todas las

ciencias, la Biología hace uso del método científico para conseguir sus objetivos, y su desarrollo

se fundamenta en la observación y en la experimentación.

Cada día su campo de estudio se amplia y su importancia es mayor

El campo de la biología es amplísimo y gracias a su estudio, podemos conocer mejor nuestro

cuerpo, sus órganos y funciones y además, todo el del resto de seres vivos de nuestro planeta.

Los conocimientos biológicos permiten avanzar poco a poco en materias de salud, conservación

de recursos naturales y ayudan a encontrar soluciones a problemas, como el cambio climático,

los virus emergentes o la escasez de alimentos.

Aunque la Historia natural es casi tan antigua como la propia humanidad, la biología tal como

hoy la conocemos es una ciencia relativamente joven, que empieza a despegar en el s. XVIII

cuando los naturalistas, nombre con el que se conocía a los estudiosos de historia natural,

rechazaron categóricamente las ideas sobrenaturales sobre la creación de los seres vivos. La

Biología actual utiliza dos teorías básicas para explicar cómo son y cómo funcionan los seres

vivos: la teoría celular y la teoría de la selección natural.

La teoría celular (ver Tema 8) indica que todos los seres vivos son esencialmente iguales,

formados por una o más unidades llamadas células. La vida de un organismo es la manifestación

de la actividad de sus células. La teoría de la selección natural (Darwin y Wallace, ver Tema 15)

explica la diversidad de vida del planeta, cómo los seres vivos evolucionan según los cambios


[NOMBRE DEL AUTOR]


ambientales que ocurren en el planeta, de forma que aquellos que sean seleccionados

favorablemente tendrán más posibilidades de generar más descendientes.

La Biología es importante hoy en nuestras vidas porque avanzamos hacia una sociedad

biotecnológica, donde campos como el desarrollo de la agricultura, de la ganadería, de la

industria o de la medicina dependen de los avances de este campo. En la actualidad tenemos la

capacidad de alterar –modificar genéticamente incluso- el curso de los dinamismos naturales

que han guiado durante miles de milenios el nacimiento y desarrollo de los seres vivos. Y aunque

esta posibilidad pueda generar temor, también está la esperanza de una considerable mejora

de la calidad de nuestras vidas. La moderna biotecnología ocupará sin lugar a dudas un papel

destacado en la transformación de la sociedad humana.

1.2 ES DIFICIL DEFINIR QUE ES LA VIDA

Como todos sabemos es bastante problemático definir que es la vida. La vida no es algo palpable

que se pueda tocar o ver bajo el microscopio. Podemos ver seres vivos y estudiarlos, pero no la

vida en sí. Es por tanto una cualidad o característica de determinados seres, que decimos que

están vivos, que heredan o adquieren esa cualidad al nacer, pero que de momento no sabemos

inducir en un ser inerte.

Figura 1.2. El origen de las especies por selección natural de Charles Darwin marca el inicio de la

biología moderna.


[NOMBRE DEL AUTOR]


¿Qué características definen a un ser vivo?

Cualquier manual de biología explica que los organismos vivos son sistemas complejos auto-

organizados, con capacidad de almacenar y transmitir información molecular en forma de ácidos

nucleicos, poseen catalizadores enzimáticos, intercambian materia y energía con el medio

ambiente, llevan a cabo procesos internos de conversión de energía (por ej. fotosíntesis,

respiración y otras actividades metabólicas catalizadas por enzimas), y tienen capacidad de

crecer, de reproducirse y de responder a estímulos (irritabilidad).

¿Cuál de todas estas características es más importante? ¿Cómo podemos resumirlas u

ordenarlas? Lo más importante es tener en cuenta que los seres vivos:

• Son complicados y muy organizados

• Capacidad de extraer y utilizar energía de su entorno

• Capacidad de autoperpetuación a lo largo del tiempo y espacio

• Cada componente cumple una función específica

Los virus están en el límite de la vida

Podemos discutir si los virus, que sólo cumplen algunos de estos criterios, se pueden considerar

como parte del mundo vivo (ver Tema 20). Es un debate interesante, con partidarios firmes en

ambos bandos que presentan numerosas razones a favor y en contra.

• Estrictamente hablando un virus no está vivo, tal vez porque la definición de la vida no

se ha afinado aún lo bastante como para incluirlos, pero es obvio que los virus participan

activamente en los procesos vitales de las células. Tienen material genético y capacidad

de mutación y evolución, y por eso se estudian en Biología con el resto de

microorganismos.

Figura 1.3. Virus del herpes. Fuente Figura 1.4. Estructura de un adenovirus. Fuente:


[NOMBRE DEL AUTOR]


La posibilidad de crear vida cada vez está más cerca

Durante siglos se aceptó que la vida era algo especial y cualitativamente distinto a lo inanimado,

se hablaba del alma, de una fuerza vital única en los seres vivos y se suponía que su composición

química era muy diferente de los inanimados. Pero con la síntesis de la urea (Wöhler, 1828) el

hechizo empezó a quebrarse, pues quedo demostrado que era relativamente simple sintetizar

compuestos orgánicos a partir de otros inorgánicos. La vida no tenía propiedades mágicas ni

estaba en un plano distinto del mundo físico. También el conocido experimento de Miller (1952)

sobre el origen de la vida descubrió que es posible obtener moléculas orgánicas, como los

aminoácidos, bloques fundamentales de la vida, a partir de sustancias químicas inorgánicas,

como el agua, el hidrógeno y el amoníaco, que se suponía eran abundantes en la atmósfera de

la Tierra primitiva.

Dado que la vida no es una propiedad dependiente de sus componentes, sino de su organización,

ya a mediados del siglo XX se empezó a estudiar de manera abstracta las propiedades de los

sistemas vivos y se desarrollaron modelos de sistemas vivos en simulaciones de computadoras

y en robots, tratando de crear vida artificial. Actualmente con las herramientas de la

bioinformática es posible simular seres vivos con los que confrontar hipótesis sobre las

características de la vida. Un paso más en esta rama de la biología, llamada biología sintética, es

crear organismos vivos en el laboratorio (Fig. 1.5).

1.3 LOS NIVELES DE ORGANIZACION CELULAR

Hay dos enfoques complementarios para estudiar los seres vivos; uno es desde un punto de vista

analítico, descubriendo cada uno de sus componentes por separado y el otro es sintético u

Figura 1.5. El equipo de Craig Venter anunció en marzo de 2016 la fabricación en el laboratorio del

microorganismo sintético con genoma mínimo: Syn 3.0, con 531 kbp y solo 473 genes. Fuente: Naukas

http://francis.naukas.com/2016/03/25/el-organismo-sintetico-con-menos-genes/


[NOMBRE DEL AUTOR]


holístico, tratando de entender cómo dichos componentes cooperan como un todo. Si

suponemos que las características exclusivas de los organismos no se deben a su composición,

sino a su organización, es fundamental conocer cómo se encuentra organizada la materia viva y

qué niveles de complejidad presenta.

Cada nivel de organización incluye a los niveles inferiores y, a su vez, forma parte de los

superiores, además de que cada uno posee características propias, denominadas características

emergentes. En cada nivel de organización se pueden estudian sus componentes por separado

(visión analítica) o bien como interaccionan entre sí (visión holística) para dar lugar al nivel

superior. Por ejemplo, una proteína no es sólo la suma de los aminoácidos que la conforman,

sino que tiene características específicas que no se encuentran en los aminoácidos aislados.

El concepto de emergencia es importante porque ayuda a entender que en todo sistema

estructurado surgen o aparecen nuevas propiedades que no se habrían podido predecir por muy

bien que se conozca el nivel anterior. Este concepto se expresa diciendo que "el todo es más

que la suma de sus partes". Por tanto, ningún sistema puede explicarse por completo

describiendo las propiedades de sus componentes de manera aislada.

Los niveles de organización ayudan a comprender como funcionan los seres vivos

En la materia viva existe una jerarquía de niveles estructurales de complejidad creciente que se

denominan niveles de organización.

Moléculas, átomos, y partículas subatómicas: son los niveles funcionales fundamentales de la

bioquímica

Orgánulo: es una estructura que forma parte de la célula. Cada orgánulo cumple una

determinada función celular p.ej. la mitocondria es donde se genera ATP en las células

eucariotas.

Célula: es la unidad estructural más pequeña de los seres vivos, capaz de funcionar

independientemente. Cada célula tiene un soporte químico para la herencia (ADN), un sistema

químico para adquirir energía etc.

Tejido: (en organismos multicelulares). Es un grupo de células que realizan una determinada

función. Por ej. el tejido muscular cardíaco.

Órganos: (en organismos multicelulares). Es un grupo de células o tejidos que colaboran en una

función determinada. Por ej. el corazón bombea sangre.

Sistema o aparato: (en organismos multicelulares). Es una asociación de órganos con un objetivo

común, p.ej. el sistema circulatorio.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 1.6. Niveles de organización de la materia viva. Fuente:

http://apuntesparaestudiar.com/biologia

Individuo: Una o más células caracterizadas por un único tipo de información codificada en su

ADN. Puede ser unicelular o multicelular. Los individuos multicelulares muestran tipos celulares

especializados y división de funciones en tejidos, órganos y sistemas.

Población: Grupo de individuos de la misma especie que tienden a aparearse entre sí en un área

geográfica limitada. Por ej. un campo con flores separado de otro campo por una colina sin

flores.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Comunidad: Es la relación entre grupos de diferentes especies. Por ejemplo, las comunidades

del desierto pueden consistir en conejos, coyotes, víboras, ratones, aves y plantas como los

cactus.

Ecosistema: La relación entre un grupo de organismos que forman la comunidad con su medio

ambiente.

Biosfera: La suma de todos los seres vivos tomados en conjunto con su medio ambiente. En

esencia, el lugar donde ocurre la vida, desde las alturas de nuestra atmósfera hasta el fondo de

los océanos o hasta la profundidad del suelo a las encontremos vida.

Cada nivel de organización se relaciona con una disciplina biológica

Algunas de ellas son:

Nivel molecular: Bioquímica. Estudia las biomoléculas orgánicas

Nivel celular: Citología. Se ocupa del estudio de las células.

Nivel orgánico: Histología. Estudia los tejidos; la fisiología se encarga del estudio del

funcionamiento de los órganos y estructuras de los seres vivos; la anatomía estudia la estructura

interna y externa de los seres vivos; la botánica estudia el reino Plantae; la zoología estudia los

animales; la micología se dedica a los hongos; etc.

Nivel Poblacional: La ecología estudia a los seres vivos y su interacción con el medio ambiente.

También hay campos transversales

Pero hay una serie de disciplinas que son transversales, como

o Microbiología, se encarga del estudio de los microorganismos u organismos

microscópicos.

o Inmunología, se dedica al estudio del sistema de defensa contra las infecciones

o Entomología, estudia los insectos, es una rama de la Zoología.

o Etología, estudia el comportamiento de los animales.

o Ornitología, estudia las aves.

o Genética, estudio los genes y la herencia genética

1.4 LOS SERES VIVOS SE AGRUPAN EN 5 O 6 REINOS

La increíble diversidad de seres vivos presentes en el planeta ha sido objeto de numerosos

intentos de clasificación. En su Systema Naturae Carl von Linné (1758) reconocía dos grandes

Reinos: el reino animal y el reino vegetal. Según se fueron describiendo nuevos seres vivos se

fueron asignando a uno u otro reino atendiendo a criterios que no siempre suscitaban un

acuerdo generalizado. Así, algunos organismos unicelulares móviles que presentaban afinidades


[NOMBRE DEL AUTOR]


con las células de los animales pluricelulares se les denominó protozoos y fueron asignados al

reino animal, otros organismos unicelulares fotosintéticos fueron denominados algas

unicelulares o protofitas y se asignaron al reino vegetal; las bacterias, algunas de las cuales

también realizan la fotosíntesis, aparecían en los tratados de botánica como un grupo más

dentro del reino vegetal. A pesar de las dificultades que presentaba este sistema se mantuvo

vigente durante casi doscientos años.

En el siglo XIX se añadió un tercer reino, los Protistas, para incluir al grupo, cada vez más

numeroso, de organismos unicelulares más simples. El sistema de los tres reinos continuó hasta

que R. H. Witthaker (1969) introdujo dos nuevos reinos, Monera (formado por bacterias, que

son unicelulares pero procariotas) y Fungi (formado por hongos que se separan del reino

vegetal). El esquema de los cinco reinos se ha mantenido hasta hace poco, con el reino Protista

–también llamado Protoctista- como un cajón de sastre que incluye todo tipos de organismos,

incluso pluricelulares de organización simple, como las algas pluricelulares (Margulis y Schwartz,

1985).

Las características fundamentales

para definir los reinos son:

� tipo de organización celular

(procariota, eucariota)

� nº de células (unicelular, pluricelular)

� forma de nutrición (autótrofa,

heterótrofa)

� nivel de organización (celular,

tejidos, órganos, aparatos y

sistemas)

Figura 1.6. Los cinco reinos clásicos de la clasificación de Whittaker. Fuente:


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 1.1. Caracteres generales que definen a cada uno de los 5 reinos

Reino Características

Monera Células de vida libre; algunas viven agrupadas. Células procariotas, con todos los

tipos de nutrición y metabolismo conocidos. Incluye a todas las bacterias.

Protista o

Protoctista

Células eucariotas. Flagelos en algún momento de su ciclo de vida. La distinción

entre unicelularidad y pluricelularidad es irrelevante. Es un grupo definido por

exclusión, es decir, no son animales, plantas, hongos ni procariotas. Nutrición

autótrofa o heterótrofa. Contiene aproximadamente 27 phyla incluyendo a

protozoos, mohos simples y algas como los organismos más comunes. Nivel de

organización inferior o superior según los phylla, las algas pluricelulares

marrones, por ejemplo, tienen tejidos.

Fungi

Células eucariotas con pared de quitina. Prácticamente son todos pluricelulares,

aunque hay excepciones, como las levaduras, que son unicelulares. Formación

de esporas y generalmente ausencia de flagelos. Nutrición heterótrofa por

absorción. Nivel de organización inferior, no hay verdaderos tejidos.

Plantae

Las células eucariotas con pared de celulosa. Nutrición autótrofa, pues la mayor

parte de las células de las plantas poseen cloroplastos; sin embargo, ésta no es

una característica exclusiva ni general de las plantas. Son todos organismos

pluricelulares con ciclos alternos, pasando por un estadio haploide (gametofito)

donde se producen gametos por mitosis, seguido de otro diploide (esporofito)

donde se producen esporas por meiosis. Nivel de organización superior; tienen

tejidos, órganos y sistemas.

Animalia

Organismos multicelulares eucariotas desarrollados a partir de un embrión que

pasa por una fase de blástula. Nutrición heterótrofa por ingestión. A diferencia

de las plantas, en los animales la meiosis es gamética, es decir, a la reducción

cromosómica le sigue inmediatamente la formación de gametos, sin posibilidad

de originar individuos haploides como el gametofito. Nivel de organización

superior con tejidos, órganos y aparatos/sistemas.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Las técnicas moleculares permiten definir un nuevo rango: el dominio

La introducción de las técnicas de secuenciación de las proteínas y más tarde de los ácidos

nucleicos, provocó un vuelco en los sistemas de clasificación de los seres vivos. Se acepta que

secuencias similares de aminoácidos o nucleótidos denotan un mayor parentesco evolutivo

entre las especies que las presentan, mientras que secuencias muy diferentes irían asociadas

con una mayor divergencia a partir de un antepasado común más remoto.

Carl Woese (1990) utilizando métodos moleculares comparó los diferentes linajes de seres vivos.

Para ello se valió de moléculas de ARN 16S presente en la subunidad pequeña del ribosoma.

Dado que los ribosomas sintetizan proteínas, pequeñas variaciones en la secuencia de este ARN

muestran parentescos muy antiguos en la historia de la vida. Los resultados demostraron que

hay sólo 3 linajes fundamentales, dos de ellos de células procariotas (Archaea y Bacteria o

Eubacteria) y uno de eucariotas (Eukarya).

Figura 1.7. Los tres dominios según Woese. Fuente:

Estos tres linajes son llamados dominios, una categoría superior por encima del reino. Estas tres

ramas tienen antepasados comunes muy lejanos y difieren en muchos aspectos, aunque la

arquitectura y funcionamiento básico de sus células es semejante; todos comparten material

genético formado por ADN, ribosomas para la síntesis de proteínas, membranas celulares con

lípidos y proteínas; por tanto, podemos deducir que hubo una ruta evolutiva común anterior a

la separación de los dominios y se produjo la extinción, de las otras posibles formas de vida, si

las hubo.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 1.2. Caracteres que definen a los tres dominios

Dominio Características

Bacteria

Ejp. Cianobacterias, bacterias púrpuras,

bacterias gram-positivas, bacterias

verdes no-sulfurosas.

Células procarióticas. Pared de mureina. Membrana

celular con fosfolípidos. El RNA ribosomal 16S es del

tipo eubacteriano, con un bucle entre las posiciones

500-545.

Archaea

Ejp. Pyrodictium, Thermoproteous,

termococales, metanococales,

metanobacterias, metanomicrobiales,

halófilos extremos.

Células procarióticas. Membranas celulares

resistentes a condiciones extremas. El RNA

ribosomal 16S es del tipo arqueobacteriano, con una

secuencia única entre las posiciones 180-197 o 405-

498.

Eucarya

Animales, plantas, hongos, y protistas.

Células eucarióticas. Membranas celulares con

fosfolípidos. El RNA ribosomal 18S es del tipo

eucariota, con una secuencia única entre las

posiciones 585-655.

Figura 1.8. Relaciones filogenéticas entre los tres dominios de los seres vivos. Fuente: Nature


[NOMBRE DEL AUTOR]


Muchas arqueas (Archaea) son microorganismos extremofilos, es decir, que viven en ambientes

de condiciones extremas, como elevadas concentraciones de sal (= halófilas), altas temperaturas

(= hipertermófilas) o valores de acidez muy altos (= acidófilas), donde aparentemente no es

posible encontrar seres vivos. Por eso cuando se descubrieron en 1983 se supuso que eran seres

muy primitivos, adaptados a las condiciones inhóspitas, similares a las que había en la Tierra

primitiva y se les dio el nombre de arqueas (del griego arkhaia que significa arcaica, antigua). Al

no poderse cultivar muchas formas en el laboratorio han pasado desapercibidas hasta que se

han podido identificar por su material genético.

Todavía no se conoce bien la relación filogenética entre arqueas, bacterias y eucariotas pero

parece que tienen más proximidad genética con los eucariotas que con las bacterias,

barajándose dos posible hipótesis (Fig. 1.8.).

Uno de los rasgos más llamativos de las arqueas, que excluye que sean seres primitivos

anteriores a las bacterias, es la presencia de material genético complejo, con histonas y exones

e intrones, como ocurre en los eucariotas.

Por tanto, frente al dilema de 5 reinos pero 3 dominios, la solución más correcta ha sido

considerar 6 reinos de seres vivos: Bacteria, Archaea, Protista, Fungi, Plantae y Animalia

Encontramos microrganismos en diferentes reinos

Los microorganismos son un grupo de seres vivos muy heterogéneos que se caracterizan por su

reducido tamaño. ¿Por qué son tan pequeñas los microbios? La razón es la proporción superficie

/ volumen celular. Cuando una célula crece, su radio (r) también, a la que vez que su superficie

(r2) y su volumen (r3), de modo que el volumen (r3) siempre crece más rápido que su

superficie(r2), y está proporción se mantiene independientemente de la forma de la célula. Por

tanto los microbios, que generalmente son unicelulares, deben ser relativamente pequeños

para que su superficie externa, que controla el intercambio de materiales, pueda cubrir sus

necesidades internas.

Figura 1.9. Diferentes tipos de microorganismos. Fuente: Sáez P. Unidad 16. Los

microorganismos. http://slideplayer.es/slide/4578281/


[NOMBRE DEL AUTOR]


El concepto de microorganismo es operativo y carece de cualquier implicación taxonómica o

filogenética; dado que siempre son pequeños, en todos ellos su fisiología es muy similar. Dentro

de los microorganismos encontramos organismos unicelulares y pluricelulares no relacionados

evolutivamente entre sí, tanto procariotas, como eucariotas, con estrategias vitales muy

diferentes. Ordenados por los 6 reinos son:

� Bacteria

por ej. Escherichia coli, la bacteria modelo de todos los laboratorios

� Archaea

por ej. Thermus aquaticus, la arquea cuya ADN polimerasa se utiliza para hacer copias de ADN

(método llamado PCR)

� Protista

algas unicelulares, por ej. diatomeas

protozoos, por ej. Plasmodium falciparium (parasito intracelular que produce la malaria)

mohos mucilaginosos y acuáticos, por ej. Plasmopara viticola (Mildiu de la vid)

� Fungi: Hongos microscópicos

zygomicetes, por ej. Mucor (el moho blanco del pan)

levaduras (ascomycetes), como Saccharomyces cerevisiae (la levadura de la cerveza)

royas y tizones (basidiomycetes), como Ustilago zeae (Tizón del maíz)

� Formas acelulares

son los virus y priones, por ej. virus del Ébola

Figura 1.10. Los microorganismos pertenecen a distintos reinos. Fuente: Rentas, Ch.

Microbiología. http://slideplayer.es/slide/3297262/


[NOMBRE DEL AUTOR]


CUESTIONES Y EJERCICIOS

1. ¿Por qué decimos que los niveles de organización atómico y molecular son niveles

abióticos?

2. ¿Cuáles son los atributos que identifican a los seres vivos y los hacen diferentes de la

materia inanimada?

3. ¿Se pueden considerar los virus seres vivos? Explica tus argumentos

4. ¿Qué caracteriza a cada nivel de organización en relación con los inferiores a él?

5. ¿En qué niveles de organización aparece la Histología? ¿Qué estudia la fisiología?

6. Diferencia etología de entomología

7. ¿A qué reino puede pertenecer un ser vivo eucariota, pluricelular y autótrofo? ¿Qué

datos necesitar para concretar más el reino?

8. ¿A qué reinos pertenecen los microrganismos?


[NOMBRE DEL AUTOR]


2

Bioelementos y biomoléculas

1. LAS UNIDADES DE MATERIA VIVA

Los bioelementos primarios forman más del 95% de la

masa viva

El carbono es el bioelemento primordial

Los bioelementos secundarios suelen aparecen

ionizados

Los oligoelementos son imprescindibles

2. TIPOS DE ENLACES EN BIOMOLÉCULAS

Hay biomoléculas inorgánicas y orgánicas

3. SIN AGUA NO ES POSIBLE LA VIDA

La molécula de agua es un dipolo permanente

Las propiedades del agua son únicas

Las funciones del agua son consecuencia de sus

propiedades

4. LA MATERIA VIVA ESTÁ EN ESTADIO COLOIDAL

Las dispersiones coloidales tienen dos fases, sol y gel

5. LAS SALES MINERALES SON BIOMOLÉCULAS

INDISPENSABLES

Los sistemas tampón amortiguan los cambios de pH

Las sales minerales realizan funciones osmóticas.


[NOMBRE DEL AUTOR]






[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

10. Describir y reconocer la importancia de bioelementos primarios, secundarios y

oligoelementos. Conocer algún ejemplo de oligoelemento.

11. Distinguir los principales enlaces inter e intramoleculares.

12. Conocer los principales grupos funcionales.

13. Definir biomoléculas, diferenciando orgánicas de inorgánicas.

14. Conocer la estructura molecular del agua, y a partir de dicha estructura deducir y

explicar sus propiedades y funciones en los seres vivos.

15. Diferenciar los compuestos polares de los apolares.

16. Explicar diferencias entre disoluciones verdaderas y dispersiones coloidales.

17. Conocer las principales sales minerales presentes en los seres vivos y sus funciones.

18. Explicar la escala de pH y el papel de las sales como tampones de pH.

19. Explicar el proceso de osmosis y la necesidad de mantener estable la presión osmótica

celular.

CONCEPTOS CLAVE

ácido

adhesión

aminoácido

átomo

base

bioelemento

biomolécula

carbono

carbohidrato

catalizador

cohesión

coloide

enlace covalente

energía de enlace

puente de hidrógeno

enlace iónico

enzima

ion

lípido

molécula inorgánica

molécula orgánica

monómero

monosacárido

nucleótido

pH

polímero

polipéptido

polisacárido

producto

proteína

reacción química

reactivo

solución


[NOMBRE DEL AUTOR]


2.1 LAS UNIDADES DE LA MATERIA VIVA

Los bioelementos o elementos biogénicos son aquellos elementos químicos que forman parte

de los seres vivos. Merece la pena preguntarse por qué unos elementos químicos aparecen con

mayor abundancia en los seres vivos que otros. Si se observa la Tabla 2.1. se constata que la

composición de la materia viva es bastante diferente de la de la corteza terrestre; por ejemplo,

hay elementos muy abundantes en ésta, como Si y Al, que apenas aparecen en la materia viva,

mientras que bioelementos mayoritarios, como C y N, resultan muy escasos en la corteza

terrestre.

Tabla 2.1. Proporción de los elementos químicos en la geosfera y biosfera

Elemento Símbolo Nº atómico % en Geosfera % en Biosfera

Hidrógeno H 1 0,95 9,31

Carbono C 6 0,18 19,37

Nitrógeno N 7 0,03 5,14

Oxígeno O 8 50,02 62,81

Flúor F 9 0,10 0,009

Sodio Na 11 2,36 0,26

Magnesio Mg 12 2,08 0,04

Aluminio Al 13 7,30 0,001

Silicio Si 14 25,80 Despreciable

Fósforo P 15 0,11 0,64

Azufre S 16 0,11 0,63

Cloro Cl 17 0,20 0,18

Potasio K 19 2,28 0,22

Calcio Ca 20 3,22 1,38

Hierro Fe 26 4,18 0,005

De todos los elementos químicos de la tabla periódica sólo unos 70 aparecen en los seres vivos,

de estos unos 27 son componentes esenciales para las diferentes formas de vida, y únicamente

16 son los que aparecen en todos los tipos de células y organismos.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.1. Tipos de bioelementos que forman parte de la materia viva. Fuente:

La clasificación más común de los bioelementos o elementos biogénicos es atendiendo a su

abundancia en los seres vivos, dividiéndose en: primarios, secundarios y oligoelementos.

Los bioelementos primarios forman más del 95% de la masa viva

Los 6 bioelementos más abundantes en los seres vivos son C, H, O, N, P y S, y de acuerdo con la

Tabla 2.1 los 3 primeros -C, H y O- forman casi el 95% de la materia viva pues son los componentes

mayoritarios de las biomoléculas: H2O, glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.

Estos 6 bioelementos son tan abundantes y han sido seleccionados para construir estructuras y

realizar funciones vitales porque comparten una serie de características:

Su masa atómica es baja, por lo que al agruparse dan lugar a una gran diversidad de

estructuras moleculares más grandes y complejas, que no van a ser demasiado pesadas,

confiriendo actividad y dinamismo a las células vivas.

Al tener masa atómica baja van a formar enlaces de tipo covalente, que son enlaces

fuertes formados por electrones compartidos, que confieren estabilidad a las moléculas

biológicas de las que forman parte.

Aunque estos enlaces son fuertes, son moléculas dinámicas que reaccionan, es decir

pueden oxidarse y reducirse, forman parte de procesos energéticos esenciales para la vida.

Figura 2.2. Estructura

atómica de los

bioelementos que

forman parte de la

materia viva. Fuente:


[NOMBRE DEL AUTOR]


Las funciones de los bioelementos primarios aparecen en la Tabla 2.2

Tabla 2.2. Funciones de los principales bioelementos

C, H Constituyen las cadenas hidrocarbonadas, que son la base de las biomoléculas

O Presente en la mayoría de los compuestos orgánicos. Forma parte del agua.

Interviene en procesos energéticos fundamentales como la respiración celular

N Forma parte de los aminoácidos, de algunos fosfolípidos y de las bases

nitrogenadas de los ácidos nucleicos

S El grupo –SH forma parte de ciertos aminoácidos, da estabilidad a las proteínas

al formar puentes disulfuro

P Forma parte de los fosfolípidos y de nucleótidos. También está presente en las

sales minerales de esqueletos y dientes

El carbono es el bioelemento primordial

El carbono es especialmente importante debido a las siguientes características:

Tetravalencia. El carbono tiene 4 electrones que comparte para formar cuatro enlaces

covalentes simples con átomos o grupos funcionales diferentes. Al unirse de esta forma, el

átomo de C ocupa el centro de un tetraedro cuyos cuatro vértices corresponden a las cuatro

valencias. Las moléculas orgánicas resultantes son tridimensionales, y es importante destacar

que su forma en el espacio va a estar muy relacionada con la función que desempeñan, por ej.:

acoplamiento enzima-sustrato (ver Tema 6).

Diversidad de enlaces. Los enlaces del C consigo mismo pueden ser simples (C-C), dobles (C=C)

o triples (CC), originando cadenas carbonadas estables de tamaño y forma variables (lineales,

ramificadas y anilladas). Estas cadenas carbonadas constituyen el esqueleto o eje central de las

biomoléculas, permitiéndoles formar una gran diversidad de estructuras espaciales complejas y

estables.

Formación de grupos funcionales. Por otra parte, los átomos de carbono pueden formar enlaces

covalentes con otros átomos distintos (hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre), dando lugar a

diferentes grupos funcionales (alcohol, aldehído, cetona, carboxilo, amino,...) que confieren

propiedades concretas a las moléculas que los poseen (ver Tabla 2.5 más adelante). La mayoría

van a formar parte de compuestos polares y solubles en agua.

Versatilidad. Ningún otro elemento químico puede formar moléculas estables de tamaños y

formas tan diferentes, ni con tal variedad de grupos funcionales, que origina al unirse con los

otros bioelementos primarios. Ello explica que, a pesar de la relativa escasez del carbono en la

corteza terrestre, sea el elemento en el que se basa la química de los seres vivos.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.3. Estructura tetraédrica del átomo de carbono. Tipos de enlaces que

puede formar. Fuente:

Los bioelementos secundarios suelen aparecen ionizados

Los bioelementos secundarios son imprescindibles para los seres vivos, aunque sean menos

abundantes que los anteriores. Aparecen en forma iónica y en cantidades que rondan el 4,5%.

Son fundamentales para regular múltiples procesos fisiológicos, como el paso de sustancias a

través de las membranas.

Tabla 2.3. Funciones de los bioelementos secundarios

Na+, K+, Cl- Mantienen la salinidad, determinan los gradientes de membrana,

imprescindibles para la transmisión del impulso nervioso.

Ca2+ Importante en la contracción muscular, en la coagulación sanguínea y en la

transmisión del impulso nervioso. Como CaCO3 (precipitada) forma parte de

caparazones y esqueletos.

Mg2+ Aparece en la clorofila y en muchas enzimas.

Los oligoelementos son imprescindibles

Los oligoelementos son bioelementos con funciones catalíticas que aparecen en muy baja

proporción (menos del 0’1%), y por ello, son necesarios para el correcto funcionamiento del

organismo. También se denominan elementos traza.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tanto su ausencia como su exceso suele provocar enfermedades carenciales o por

intoxicaciones, respectivamente. Algunos oligoelementos, como el hierro (Fe), el cobre (Cu), el

cinc (Zn), el manganeso (Mn), el yodo (I), el níquel (Ni) y el cobalto (Co), aparecen en la mayoría

de los seres vivos y otros, como el silicio (Si), el flúor (F), el cromo (Cr), el litio (Li), el boro (B), el

molibdeno (Mo) y el aluminio (Al), solo están presentes en grupos concretos.

Tabla 2.4. Funciones de algunos oligoelementos

Fe Forma parte de la hemoglobina y la mioglobina

Cu, Zn y Mn Cofactores enzimáticos

I Interviene en la síntesis de la tiroxina (hormona)

Si Proporciona resistencia y elasticidad en el tejido conjuntivo

Li Estabilizador del estado de animo

2.2 TIPOS DE ENLACES EN BIOMOLÉCULAS

Las biomoléculas están compuestas por bioelementos que tienden a unirse de forma

espontánea mediante enlaces químicos. Además, unas moléculas se pueden unir a otras

mediante enlaces intermoleculares formando complejos supramoleculares (ej.: ADN e histonas).

Hay dos tipos básicos de enlaces intramoleculares, el covalente y el iónico:

El enlace covalente se produce entre átomos que comparten uno o más pares de electrones,

cuya electronegatividad es igual o parecida. En el primer caso se originan moléculas apolares

(como el N2 o el O2). Cuando unos átomos atraen más que otros los electrones, se originan

moléculas polares, con un polo positivo y otro negativo, formando dipolos moleculares, como

el H2O o el NH3.

El enlace iónico se produce por la atracción electrostática de átomos con cargas opuestas,

resulta de la pérdida de electrones por parte de un átomo y la ganancia por parte de otro. El

átomo que capta los electrones se transforma en un ión negativo o anión, y el que los pierde,

en un ión positivo o catión. En solución los iones están libres, mientras que en estado sólido

unos iones se rodean de otros de carga opuesta, formando un entramado ordenado que origina

una estructura cristalina. Como veremos más adelante, las sales minerales presentes en los seres

vivos se encuentran en ambas formas, sólida o solubilizadas.

Los enlaces intermoleculares se establecen entre átomos de moléculas distintas. Entre los

enlaces intermoleculares destacan:

El puente o enlace de hidrógeno se origina entre un átomo de H y uno de O o N de diferentes

moléculas, debida a la atracción de sus cargas parciales, habiendo una carga parcial positiva

sobre el H δ+ y una carga parcial negativa en el Oδ- o en el Nδ-. Esto se debe a que si un átomo de

H está unido covalentemente a un elemento muy electronegativo (O, N); éste atrae hacia él a


[NOMBRE DEL AUTOR]


los electrones compartidos en el enlace covalente. Como resultado, el hidrógeno queda

parcialmente desprovisto de los electrones y adquiere una carga parcial positiva, y es atraído

por otros elementos químicos cargados con distinto signo. Este es un enlace débil, pero muy

numeroso, que asegura la cohesión entre las moléculas de agua y contribuye a la conformación

espacial de moléculas como las proteínas y los ácidos nucleicos.

Las interacciones iónicas se producen entre moléculas con grupos funcionales con cargas

eléctricas opuestas. Por ej., contribuyen a la estructura 3ª de las proteínas (Ver Tema 5).

Las fuerzas de Van der Waals son interacciones hidrofóbicas que se establecen entre grupos o

moléculas apolares, que tienden a agruparse juntas en un medio acuoso aislándose lo más

posible del agua. Actúan a distancias muy cortas y son importantes en la formación de las

membranas celulares.

Anexo 1. Grupos funcionales

COMPUESTOS C-O

Alcoholes (-ol)

El –OH recibe el nombre de grupo hidroxilo. Los alcoholes son compuestos polares solubles en agua y forman puentes de hidrogeno.

Aldehídos y cetonas (-al, -ona)

El C=O recibe el nombre de grupo carbonilo. Los aldehídos y las cetonas son compuestos polares solubles en agua y caracterizan a diferentes azúcares.

Ácidos carboxilos (-oico)

El –COOH recibe el nombre de grupo carboxilo. Es un ácido dador de protones.

Ésteres (-ato)

Un éster es la combinación de un ácido carboxilo y de un alcohol. La reacción que da lugar a un éster se denomina reacción de esterificación.

COMPUESTOS C-N

Aminas

El –NH2 recibe el nombre de grupo amino. Las aminas son bases débiles, aceptoras de protones. Aparecen en todos los aminoácidos.

Amidas

Están formadas por la combinación de un ácido carboxilo y de una amina.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Hay biomoléculas inorgánicas y orgánicas

Los biomoléculas o principios inmediatos son aquellas moléculas que constituyen los seres vivos.

Pueden aislarse por medios puramente físicos, como la centrifugación, la diálisis, la filtración,

etc. Desde el punto de vista químico, las biomoléculas se clasifican en:

Inorgánicas. No son exclusivas de los seres vivos y tienen una estructura química sencilla. Son el

agua, las sales minerales y algunos gases (O2, CO2).

Orgánicas. Son moléculas exclusivas de la materia viva y se caracterizan por estar formadas por

cadenas hidrocarbonadas. Son los glúcidos, los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos. Por

razones de eficiencia, casi todas las biomoléculas son polímeros, constituidos por la repetición

de subunidades llamadas monómeros.

Tabla 2.5. Funciones de los bioelementos secundarios

Macromoléculas Monómeros

Glúcidos Monosacáridos

Lípidos Ácidos grasos, Alcoholes, Isopreno

Proteínas Aminoácidos

Ácidos nucleicos Nucleótidos

2.3 SIN AGUA NO ES POSIBLE LA VIDA

El agua es la biomolécula inorgánica más abundante en todos los seres vivos, constituyendo

entre el 50% - 95% del peso del ser vivo. Sin ella no sería posible la vida, pues no hay que olvidar

que la vida se originó hace más de 3600 m.a. en medio acuático y todas las reacciones

metabólicas transcurren en medio acuoso. Muchos seres vivos siguen dependiendo

fuertemente del agua, por ej., organismos unicelulares en los que el agua constituye su hábitat.

El contenido de agua depende de la especie, del tejido u órgano a considerar, también influye la

edad del individuo, pues cuanto más activas sean las células más agua van a necesitar.

La molécula de agua es un dipolo permanente

El agua es una molécula con una estructura química muy sencilla, que determina unas

propiedades fisicoquímicas muy particulares. La molécula de agua está formada por un oxígeno

(O) unido a dos hidrógenos (H) mediante enlaces covalentes simples. La molécula de agua no

tiene carga neta, pero es polar. Esto se debe a que el O, al ser más electronegativo, atrae con

más fuerza a los electrones de cada enlace; por lo que los electrones, aunque compartidos entre

ambos átomos, orbitan más próximos al O que a los H, produciéndose las distintas densidades

de carga. Al estar los electrones más cerca del O, este adquiere una carga parcial negativa; se

representa con una δ-, y dado que son 2 enlaces se trata de una doble


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.4. Estructura de la molécula de agua y cargas parciales resultantes

carga negativa. Por su parte, los H al estar desprovistos parcialmente de los electrones del

enlace, portarán cada uno una carga parcial positiva (δ+). En la molécula de agua ambos H se

sitúan en el mismo lado (Fig. 2.4), pues el ángulo de los enlaces H-O-H es de 104’5º; esto se

explica porque hay otros dos orbitales ocupados por los electrones del O. Como resultado la

molécula de agua es un dipolo permanente, con una parte positiva (δ+), correspondiente a los

dos H y otra parte negativa (δ-), correspondiente al O.

Por tanto, la molécula de agua, a pesar de ser eléctricamente neutra, no tiene carga neta al

poseer igual número de electrones que de protones, es una molécula polar debido a la

distribución asimétrica de sus electrones.

Cuando las moléculas de agua están próximas se producen atracciones electrostáticas entre las

cargas parciales opuestas. Los O cargados con (δ-) de una molécula de agua atraerán los H de

otra/s molécula/s de agua que están cargados (δ+). Estas interacciones débiles son los enlaces

por puente de hidrógeno que se comentaron antes. Cada molécula de agua puede formar un

máximo de 4 enlaces por puente de H: dos del O y uno de cada H; cuando el agua está congelada

todas sus moléculas presentan 4 enlaces por puente de H, mientras que el agua líquida tiene

una media de 3’4 puentes de H. Los puentes de H se forman y se rompen continuamente, pero

son muy numerosos y explican muchas de las propiedades especiales que posee el agua.

Las propiedades del agua son únicas

La polaridad del agua y la existencia de los puentes de H confieren a esta molécula unas

propiedades especiales que son:

El agua es líquida entre 0 – 100ºC. Los puentes de hidrógeno creados en el seno del agua unen

las moléculas entre sí, crea una estructura reticular e impide su evaporación; se este modo, el

agua es líquida a temperatura ambiente, mientras que otras moléculas con un peso molecular

similar (CO2, SO2, NO2) o composición química similar (NH3, CH4) son gases a esa misma

temperatura.

Alto poder disolvente o acción disolvente: el agua es el líquido que más sustancias disuelve, lo

que le ha valido el calificativo de disolvente universal. Las sustancias que se disuelven en medio


[NOMBRE DEL AUTOR]


acuoso se denominan hidrofílicas y esto es debido a que químicamente son sustancias polares

(con o sin carga neta), las sustancias que no se disuelven en medio acuoso se denominan

hidrofóbicas, ya que son sustancias apolares; mientras que las que se disuelven tanto en

disolvente acuosos como en disolventes orgánicos apolares se llaman anfipáticas, esto es

debido a que son sustancias con una parte polar y otra apolar.

El agua puede formar enlaces por puente de H con moléculas siempre que tengan grupos

polares, por ejemplo: monosacáridos, aminoácidos, nucleótidos… y causar su disolución. Si

tienen cargas netas, como una sal, entonces produce su disociación.

Debido a la polaridad de la molécula de agua, se puede interponer entre los iones de las redes

cristalinas (observa en la imagen como el agua disuelve una sal por ejemplo cloruro sódico) de

los compuestos iónicos, lo que origina una disminución importante de la atracción entre ellos, y

en definitiva, provoca su disociación. Fíjate como el anión (ejemplo Cl-) es rodeado por los H

(tienen carga parcial +) de varias moléculas de agua y el catión (ejemplo Na+) es rodeado por los

O (tienen carga parcial -) de varias moléculas de agua. Este proceso se denomina solvatación

(Fig. 2.6).

Reactividad química. La molécula de agua no sólo es medio de disolución, sino que también

interviene en las reacciones. El agua puede disociarse en iones, dado que 2 moléculas de agua

originan OH- y H3O+, aunque la constante de disociación tiene un valor bajísimo. Este ión

hidronio, H3O+, actúa como dador de H+ (ácido muy débil) y el ion hidroxilo, OH-, como aceptor

de H+, es decir como una base muy débil. También participa como agente hidrolizante de

macromoléculas, rompiéndolas en monómeros.

Figura 2.5. Interacción del agua con moléculas apolares


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.6. Solvatación efectuada por el agua y esquema del puente de hidrógeno.

Elevada fuerza de cohesión y adhesión. Cohesión es la capacidad de mantenerse juntas

sustancias iguales y la adhesión es la capacidad que presenta una molécula de unirse a otra

molécula o a una superficie que presente cargas.

La elevada cohesión se explica porque al formarse los puentes de hidrógeno se mantienen las

moléculas de agua unidas, dando lugar a una estructura compacta, lo que otorga al agua una

elevada tensión superficial. Esto explica por qué al colmar un vaso por encima del borde, se

forma una superficie convexa, o porque algunos insectos, como el zapatero, pueden caminar

por el agua de un estanque.

Al estar muy cohesionadas las moléculas, el agua es un líquido prácticamente incompresible, su

volumen no disminuye apreciablemente, aunque se aplique cierta presión. Esta propiedad

permite que el agua actúe como esqueleto hidrostático en las células vegetales y determina las

deformaciones citoplasmáticas, ayudando a explicar cómo se producen los movimientos

citoplasmáticos.

La adhesión a la superficie de otras estructuras, debida a su polaridad, permite que el agua

pueda ascender a lo largo de conductos estrechos. Esta propiedad resulta fundamental para el

ascenso de la savia bruta por los tubos del xilema en las plantas.

Alto calor específico y elevado calor latente de vaporización. El calor específico es la cantidad

de calor (medido en calorías o julios) que es necesario comunicar a un gramo de una sustancia

para aumentar su temperatura 1ºC. El calor latente de vaporización es el número de calorías

que hay que comunicarle a una sustancia para pasar 1 gramo del estado líquido al gaseoso. En

el caso del agua ambos valores, calor específico y calor latente de vaporización, son elevados

porque es necesario romper los puentes de hidrógeno para liberar las moléculas al estado

gaseoso. Se requiere un aporte considerable de energía, que se toma del entorno, por lo que la

evaporación del agua absorbe mucho calor y disminuye la temperatura de la célula (o del

individuo). Por eso, la formación y evaporación del sudor en los humanos y el jadeo en los perros

son mecanismos refrigerantes que ayudan a regular la temperatura corporal.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Mayor densidad a 4º C. En estado líquido el agua es más densa que en forma de hielo. Se puede

explicar si recordamos que en el hielo, cada molécula de agua establece cuatro puentes de

hidrogeno con las moléculas vecinas, originando una estructura reticular abierta, en la que las

moléculas se encuentran más separadas que en estado líquido. Por eso, el hielo es más ligero y

pueda flotar sobre el agua líquida.

Las funciones del agua son consecuencia de sus propiedades

La estructura dipolar del agua y la formación de puentes de H, le confiere unas propiedades

únicas, siendo el líquido ideal para el mantenimiento de la vida.

Función disolvente: La propiedad del alto poder disolvente del agua es crucial para que se

puedan arrastrar, transportar y disolver nutrientes y desechos en los líquidos de los seres vivos

(sangre, linfa, savia, hemolinfa…. Además, para que sucedan las reacciones químicas del

metabolismo de los seres vivos es indispensable que las sustancias que van a reaccionar estén

disueltas en el medio líquido y así puedan interaccionar, de esta forma es fácil poner en contacto

los enzimas y sustratos.

Función bioquímica: además de ser el medio acuoso el lugar donde se producen las reacciones

metabólicas de los seres vivos, los seres vivos utilizan químicamente el agua en dos tipos de

reacciones fundamentales: la fotosíntesis y las reacciones de hidrólisis. En la fotosíntesis, la

molécula de agua es destruida (proceso llamado fotólisis del agua) usando la energía luminosa

obteniéndose oxígeno molecular, electrones y protones.

En las reacciones de hidrólisis, el agua tiene la capacidad de romper moléculas orgánicas en otras

más simples, por ejemplo los enlaces O-glucosídico o peptídico o éster se rompen al añadir una

molécula de agua. En otros casos, el agua es un producto de las reacciones químicas del

metabolismo celular. Por ejemplo, en el proceso de la respiración celular distintos tipos de

biomoléculas energéticas se oxidan en presencia de oxígeno para rendir CO2 y H2O. El agua

metabólica así formada es de hecho suficiente para permitir que algunos animales que viven en

ambientes muy secos puedan sobrevivir sin beber agua durante largos períodos.

Función estructural: la incompresibilidad del agua es debida a la propiedad de la elevada fuerza

de cohesión (unión) de las moléculas de agua. Al no poder comprimirse llega a actuar como

esqueleto hidrostático en algunos animales invertebrados, permite la turgencia en plantas y las

deformaciones citoplasmáticas y además, la alta cohesión de las moléculas de agua también

permite la función mecánica amortiguadora en las articulaciones de los animales, ya que

constituye el líquido sinovial que disminuye el roce entre los huesos. Además, gracias a la

adhesión se producen los fenómenos de capilaridad, que permiten el ascenso de la savia bruta

por el xilema.

Función termorreguladora: la propiedad del elevado calor específico del agua permite que ésta

se caliente y se enfríe muy lentamente, evitando los cambios bruscos de temperatura, por lo

tanto, el agua actúa en los seres vivos regulando su temperatura. Esto es muy importante

porque la temperatura corporal debe mantenerse más o menos estable en los seres vivos.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Otra propiedad del agua que influye en la función de termorregulación, aparte del alto calor

específico del agua, es el alto calor de vaporización del agua ya que las moléculas de agua al

evaporarse absorben mucho calor del entorno para romper todos los enlaces por puente de H y

así poder evaporarse, refrescando el entorno. Esto permite explicar la disminución de

temperatura que experimentamos cuando se nos evapora el sudor, por eso el sudor actúa como

regulador de la temperatura.

Incluso el que el agua líquida sea más densa que el hielo tiene consecuencias importantes para

los organismos acuáticos: los estanques, lagos y mares se congelan en invierno desde arriba

hacia abajo de manera que la capa superficial de hielo aísla al agua subyacente del aire frío

impidiendo así que ésta se congele.

2.4 LA MATERIA VIVA ESTÁ EN ESTADO COLOIDAL

Los fluidos en los seres vivos constan de una fase dispersante o disolvente, que es el agua, y de

una fase dispersa o soluto. En una disolución denominamos disolvente a la sustancia de la

mezcla que se encuentra en mayor proporción y soluto a la sustancia o sustancias que se

encuentran en menor proporción. El soluto está formado por partículas que pueden presentar

distintos tamaños; según este tamaño los fluidos se pueden clasificar en disoluciones verdaderas

o dispersiones coloidales.

Disolución verdadera: son aquellas disoluciones en las que las partículas de soluto tienen un

tamaño muy pequeño. Por ejemplo las sales minerales o pequeñas moléculas orgánicas como

glucosa, aminoácidos… Cuando son sales minerales se llaman disoluciones iónicas y cuando son

pequeñas moléculas sin carga se llaman disoluciones moleculares. Estas disoluciones son

mezclas homogéneas, es decir, mezclas uniformes ya que su composición, estructura o

propiedades se mantienen constantes en cualquier punto de su masa.

Disolución coloidal o dispersión coloidal son las disoluciones que contienen partículas de soluto

de tamaño grande. Por ejemplo polisacáridos, proteínas… Estas partículas de soluto se llaman

coloides. Estas mezclas son heterogéneas, es decir, no son uniformes, ya que su composición,

estructura o propiedades difieren de unas partes a otras de su masa, y a pesar del gran tamaño

de las partículas, éstas no sedimentan porque poseen grupos polares, haciendo enlaces por

puente de H con las moléculas de agua que las rodean. En conclusión: los

Figura 2.7. Coloides en estados de sol y gel


[NOMBRE DEL AUTOR]


fluidos de los seres vivos, sangre, linfa, líquido intracelular…, como contienen partículas de todos

los tamaños, se parecen más a una dispersión coloidal que a una disolución verdadera.

Las dispersiones coloidales tienen dos fases, sol y gel

Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos, estado de sol y de gel.

En estado de sol presentan aspecto líquido, ya que las moléculas de soluto se encuentran en

menor cantidad que las del disolvente, mientras que, en estado de gel presentan un aspecto

semisólido o gelatinoso pues las moléculas de disolvente están “atrapadas” entre las de soluto,

que son más abundantes y se entrelazan formando una red continua. Es una dispersión coloidal

más concentrada que la de estado sol.

En la célula los estados de sol y gel se pueden alternar según las variaciones de concentración

de las partículas coloidales, por ejemplo por deshidratación se pierde agua aumentando la

concentración de coloides. También cambian los estados de sol y gel con las variaciones en el

pH, la temperatura y presión. En ocasiones el cambio es irreversible y no es posible la

transformación a la inversa.

Las dispersiones coloidales características diferentes de las disoluciones verdaderas, como:

o Elevada viscosidad debido al elevado tamaño de las moléculas que constituyen un

coloide, por eso presentan cierta resistencia al movimiento.

o Efecto Tyndall, las dispersiones coloidales son transparentes y claras, pero si se iluminan

lateralmente y se sitúan sobre un fondo oscuro, se puede observar que se pierde la

transparencia. Esto es debido a que las moléculas que las constituyen provocan la reflexión

de los rayos de luz

o Adsorción. La adsorción es un proceso por el cual átomos, iones o moléculas son

atrapados o retenidos en la superficie de un material

Para separar las partículas coliodales del resto se puede sedimentarlas por ultracentrifugación

o separarlas por diálisis, que permite con ayuda de una membrana semipermeable la separación

de partículas según su masa molecular (tamaño), pues el tamaño de poro de la membrana solo

deja pasar agua y otras moléculas pequeñas, pero no las grandes.

Figura 2.8. Proceso

de diálisis. Fuente:

http://schoolwork

helper.net/selective-

permeability-of-

dialysis-tubing-lab-

explained/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Una aplicación clínica muy usada en individuos con insuficiencia renal (sus riñones no funcionan

bien y los desechos se acumulan en el cuerpo) es la hemodiálisis, que permite separar la urea y

otros desechos de baja masa molecular de la sangre, sin alterar la concentración de las proteínas

sanguíneas que tienen una masa molecular elevada.

2.5 LAS SALES MINERALES SON BIOMOLÉCULAS INDISPENSABLES

Las sales minerales son moléculas inorgánicas presentes en todos los seres vivos, según su

solubilidad en agua se clasifican sales en estado sólido y sales en disolución

Las sales en estado sólido son insolubles en agua, se encuentran precipitadas y cumplen una

función estructural, de protección y sostén como por ejemplo, huesos y caparazones. Las más

comunes son el carbonato cálcico (CaCO3), el fosfato cálcico (Ca3(PO4)2) y la sílice o dióxido de

silicio (SiO2).

El carbonato cálcico (CaCO3) constituye el esqueleto de corales, forman las conchas de

gasterópodos y bivalvos, endurecen huesos y dientes de vertebrados, constituyen los otolitos

en el oido interno de vertebrados que permiten mantener el equilibrio, forma parte de

protozoos marinos, etc. El fosfato cálcico (Ca3(PO4)2) forma parte de los esqueletos de

vertebrados (huesos y dientes).

La sílice (SiO2) forma parte de los caparazones que presentan algunos microorganismos como

las algas unicelulares llamadas diatomeas, confiere rigidez a la estructura de algunas esponjas

(esponjas con espículas silíceas) y endurece estructuras de sostén en algunos vegetales como

las gramíneas (plantas como el césped y cereales).

Figura 2.9. Protozoos foraminíferos (izquierda) y conchas de gasterópodos y bivalvos (derecha).


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los sistemas tampón amortiguan los cambios de pH

En las sales en disolución hay iones (recordar los bioelementos secundarios) solubles en agua o

asociados a moléculas orgánicas, formando parte de alguna vitamina, hormona o enzima.

Entre los iones más frecuentes destacan los cationes Na+, K+, Ca2+ y Mg2+ y los aniones Cl-, HCO3-

y HPO42-. Las sales minerales disueltas cumplen funciones variadas, entre las que destaca la

función tamponadora y la función osmótica.

Figura 2.11. Disociación de moléculas de agua

Función tamponadora: Es un hecho conocido que el agua pura no es totalmente aislante,

conduce débilmente la electricidad. Es un electrolito muy débil ya que se encuentra ligeramente

disociada en sus iones, OH- hidroxilo e H3O+ hidronio. Por convenio se suele utilizar el símbolo H+

en lugar de H3O+-, pero en realidad en el agua no existen protones desnudos, sino hidratados en

forma de H3O+.

El valor de Kw, constante de disociación, es bajísimo, 10-14, eso quiere decir que hay un ión por

aproximadamente cada 555 millones de agua.

La concentración de iones se mide por medio del pH. Se define pH como pH= -log [H+], para

evitar trabajar con potencias de 10 negativas, de forma que en equilibrio, el pH del agua = 7. Si

una disolución tiene pH=7 quiere decir que tiene 10-7 moles de H+ y 10-7 moles de OH- por litro

de disolución.

Sin embargo, al añadirse sustancias ácidas, que bajan el pH al aumentar la concentración de H+,

o básicas, que suben el pH al aumentar la concentración de OH-, cambia el pH. El pH ácido tiene

Figura 2.10. “Esqueleto” de carbonato cálcico de corales


[NOMBRE DEL AUTOR]


valores menores de 7 y el básico o alcalino mayores de 7. Teniendo en cuenta la ecuación

anterior, una disolución de pH=8 tiene 10-8 moles de H+ y 10-6 moles de OH- por litro de disolución

y así sucesivamente.

Los organismos vivos no soportan variaciones de pH mayores de unas décimas, porque afectan

a la estabilidad de las macromoléculas, provocan la desnaturalización de proteínas,

desnaturalización del ADN… y por esta razón han desarrollado los sistemas tampón.

Las disoluciones tampón también llamadas sistemas amortiguadores o buffer consisten en un

par conjugado ácido-básico de sustancias que ayudan a mantener el pH constante dentro de

ciertos límites, aunque se añadan a la disolución ciertas cantidades de iones (H+ u OH-)

procedentes de ácidos o bases (respectivamente). Si se añade 1 ml de HCl 10 N a un litro de agua

pura, que está a pH 7, el pH descenderá aproximadamente hasta un valor de 2; en cambio sí se

añade la misma cantidad de HCl a un litro de plasma sanguíneo, que tiene su propio sistema

tampón, el pH sólo descenderá desde 7,4 hasta aproximadamente 7,2.

Las sales minerales forman sistemas tampón, el bicarbonato actúa en los medios extracelulares

como la sangre y el sistema tampón fosfato en los medios intracelulares. También existen otros

sistemas tampón en el cuerpo que no son sales minerales, como los aminoácidos y las proteínas

(ver Tema 5).

-Sistema tampón bicarbonato: en el plasma sanguíneo, el CO2 procedente del metabolismo

celular se combina de forma reversible con H2O, dando H2CO3. El ácido carbónico es un ácido

débil que puede disociarse en los iones H+ y HCO3- (bicarbonato)

CO2 + H2O H2CO3

H+ + HCO3-

Cuando se produce un aumento de la concentración de iones H+ (al haber sustancias ácidas) el

equilibrio se desplaza hacia la izquierda (elimina los H+ neutralizando la acidez) y se elimina

Figura 2.12. Escala del pH


[NOMBRE DEL AUTOR]


hacia el exterior el exceso de CO2 producido. Si por el contrario disminuye la concentración de

H+ (al aumentar la concentración de OH- debido a la presencia de sustancias básicas) el equilibrio

se desplaza hacia la derecha tomando CO2 de la sangre (aumenta los H+ neutralizando la

basicidad).

A pH 7,4 (el pH de la sangre) la relación bicarbonato/ácido carbónico es 20:1, por lo que es un

excelente amortiguador de ácidos (muchos HCO3- libres para coger H+) en el medio extracelular.

Este sistema ofrece además la ventaja de ser abierto, al poder eliminar el exceso de CO2 por

ventilación pulmonar y el exceso de bicarbonato por los riñones.

-Sistema tampón fosfato actúa dentro de la célula, los iones son: H2PO4-, H+ y HPO4

2-, y su

equilibrio viene dado por la siguiente reacción reversible:

H2PO4- H+ + HPO42-

Cuando se produce un aumento de la concentración de H+, el equilibrio se desplaza hacia la

izquierda (elimina exceso de H+); si por el contrario se produce una disminución de H+, el

equilibrio se desplaza hacia la derecha (se forma H+ para neutralizar el exceso de OH- al unirse

ambos formando H2O).

La concentración de fosfato en sangre es baja, por lo que su capacidad amortiguadora en la

sangre es escasa si la comparamos con el tampón bicarbonato. Sin embargo, es un eficaz

amortiguador de pH en el medio intracelular, teniendo en cuenta las elevadas cantidades de

fosfato que existen en el interior celular donde la relación HPO42-/ H2PO4

- es 4:1.

Las sales minerales realizan funciones osmóticas

Para comprender la fisiología celular es fundamental conocer las propiedades de las

disoluciones. Si se añaden partículas de un fluido (gas o líquido) al seno de otro fluido, se suelen

repartir de forma homogénea (uniforme) al ponerlos en contacto. Este proceso se llama

difusión, por ej., la absorción del O2 de los pulmones a la sangre. La difusión se detiene cuando

se igualan las concentraciones de dichas partículas en ambos fluidos.

Observa en las Fig. 2. 13 y 2.14 dos ejemplos de difusión, en el primero al añadir una sustancia en

una zona de un vaso, al cabo del tiempo se ha distribuido uniformemente por todo el líquido del

vaso. En el otro ejemplo hay una membrana celular y con el tiempo, la sustancia se ha repartido

de manera homogénea, presentando la misma concentración dentro y fuera de la célula. En

cambio, si la membrana es impermeable, la sustancia no podrá pasar y no habrá difusión.

Figura 2.13. Proceso de difusión al añadir una sustancia coloreada.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.14. Proceso de difusión a través de una membrana plasmática

En el caso en que la membrana semipermeable sólo deje pasar agua se habla de ósmosis, que

se define como el paso del disolvente (agua en los seres vivos) a través de una membrana

semipermeable entre dos disoluciones de diferente concentración. El disolvente se mueve

desde la disolución más diluida hacia la más concentrada, hasta que las dos concentraciones

alcanzan el equilibrio, igualándose las concentraciones.

En el montaje se observa como el

agua pasa hacia donde hay más

concentración de soluto, de forma

que la altura del agua en los dos

tubos se modifica.

Figura 2.15. Proceso de ósmosis. Fuente: bionova.org.es

Los medios acuosos pueden tener diferentes concentraciones de sales y se denominan:

Medio hipotónico es un medio acuoso con una baja concentración de solutos con

respecto a otros en los que la concentración es mayor.

Medio hipertónico, es un medio acuoso con una alta concentración de solutos con

respecto a otros en los que la concentración es menor.

Medio isotónico: es un medio acuoso que tienen la misma concentración de solutos que

otros con los que se compara.

En la Fig. 2.16, si suponemos que la parte oscura es el interior celular y la clara el medio externo

acuoso, se observa como en la solución hipotónica el interior celular se ve más concentrado en

solutos, en la solución hipertónica se ve el interior celular menos concentrado que la solución y

en la isotónica las concentraciones son iguales.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Todo es relativo, es decir que el interior celular podemos decir que es hipertónico respecto a la

solución hipotónica, pero a su vez, el interior celular es hipotónico si lo comparamos con la

solución hipertónica. Sin embargo, en todos los casos se ha puesto la misma concentración en

el interior celular. Por lo tanto si se dice que algo es hipertónico o hipertónico hay que decir

siempre respecto a qué.

Las membranas celulares actúan como una membrana semipermeable que permite el paso del

agua pero no de los solutos. El agua tiende a pasar de los medios hipotónicos a los hipertónicos,

al llenarse de agua la célula ejerce una presión sobre la membrana, llamada presión osmótica,

que será más intensa cuanto mayor sea la diferencia de concentración entre ambos medios. La

presencia de sales minerales es determinante para que se produzca la entrada o salida de agua

de la célula, ya que el equilibrio osmótico depende de la concentración de sustancias de distinta

naturaleza. En realidad no influyen sólo las sales, por ejemplo, la concentración de glucosa o de

proteínas a ambos lados de la membrana celular también influye en el movimiento del agua.

En las células se pueden dar 3 situaciones según que el medio extracelular sea hipertónico,

hipotónico o isotónico. En la célula vegetal:

Medio hipertónico: el agua tiende a salir de la célula. La célula se arruga, y la membrana

se despega de la pared celular, fenómeno que recibe el nombre de plasmólisis.

Medio isotónico: la cantidad de agua que sale de la célula es la misma que la que entra;

por tanto, no se producen fenómenos osmóticos, y la célula no sufre alteraciones.

Medio hipotónico: Entra agua a la célula para equilibrar las concentraciones. La célula

se hincha (turgencia), aunque no llega a estallar debido a la presencia de la pared

celular.

Figura 2.16. Tipos de soluciones.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 2.17. Ósmosis en las células vegetales. Fuente: Khan Academy

Mientras que en la célula animal

Medio hipertónico: se produce la salida de agua desde el citoplasma al medio

extracelular. La célula se arruga, proceso conocido como retracción o plasmolisis, deja

de realizar sus funciones y puede llegar a producirse la muerte celular.

Medio isotónico: el glóbulo rojo se encuentra en un medio isotónico, por lo que está en

equilibrio osmótico.

Medio hipotónico: se produce la entrada de agua. Si la diferencia de concentración es

muy grande, la célula llega a estallar (lisis celular, hemolisis si se trata de eritrocitos).

Figura 2.18. Ósmosis en las células animales, en eritrocitos. Fuente: Pearson Education


[NOMBRE DEL AUTOR]



1. ¿Por qué el C es el elemento en el que se basa la química de los seres vivos?

2. ¿Qué criterios son importantes para seleccionar elementos químicos para que formen

parte de la materia viva?

3. ¿Por qué no se incluyen las vitaminas y hormonas como grupos de biomoléculas

orgánicas?

4. ¿Cómo se relaciona la naturaleza dipolar del agua con su actuación como reguladora de

la temperatura?

5. Al iluminar un cloroplasto el pH del medio interno ha pasado de 7 a 5. ¿Cómo ha variado

la concentración de H+?

6. ¿Por qué se muere una planta si la riegas con agua salada, por ejemplo, con agua de

mar?

7. ¿Qué diferencia existe entre ósmosis y diálisis?

8. ¿Por qué la falta de minerales en nuestro cuerpo afecta a nuestra salud?

9. ¿Por qué los diabéticos presentan poliuria (orinan mucho)?

10. ¿Por qué la hiperventilación (respirar muy rápido) tiene graves efectos en el

mantenimiento del pH, pudiendo producir vómitos, mareos, problemas visuales,

desvanecimientos o incluso la muerte?

3

Los glúcidos

1. ¿QUÉ ES UN GLÚCIDO?

2. LAS OSAS SON LOS GLÚCIDOS MÁS SIMPLES

Los nombres de los glúcidos acaban en –osa

Hay varios tipos de isomería en los monosacáridos

Al disolverse presentan estructura cíclica

Hay varios monosacáridos de interés biológico

Los monosacáridos tienen poder reductor

3. LAS OSAS SE UNEN POR ENLACES O-GLUCOSÍDICO

Hay varios tipos de enlace O-glucosídico

Los disacáridos están formados por dos osas

Hay gran variedad de oligosacáridos

4. LOS POLISACÁRIDOS SON MACROMOLÉCULAS

Almidón y glucógeno son polímeros de

almacenamiento

Celulosa y quitina son polímeros estructurales

Los heterósidos son moléculas complejas con un

aglucón

5. FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS

Sección de cloroplasto de maíz con gránulos de almidón (en gris)

Ver G. Wanner LMU www.en.uni-muenchen.de


[NOMBRE DEL AUTOR]




• Curso biomoléculas. Universidad del País vasco

http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm

• Geocities. Glúcidos

http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/glucids.htm"htm>

• I.E.S. Pando. Glúcidos

http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PD

Fs/03Glucidos.pdf

• La botica. Isomería óptica

http://propanona.blogspot.com.es/2011/01/isomeria-optica-epimeros.html

• Laboratorios de Bioquímica. 2014. Prueba del almidón

https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/prueba-del-

almidon

• Proyecto biosfera. Los monosacáridos

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos6.

• Química orgánica. Monosacáridos

http://www.quimicaorganica.net/monosacaridos-notacion-dl.html"html>

• Tiempo de éxito: Sacarosa, Lactosa

http://tiempodeexito.com/bioquimica/18.html"html>

• Wikipedia: Almidón, Glucógeno, Polisacáridos

http://www.um.es/molecula/gluci05.htm"htm>


• Relación entre glúcidos y cáncer. Las mucinas o proteoglucanos actúan como escudo

protector de la célula, cuando se deterioran por un proceso tumoral, los

proteoglucanos actuarán como antígenos y colaboran en la respuesta inmune

http://www.lavanguardia.com/vida/20140524/54407257691/los-carbohidratos-

fuente-de-energia-y-antidotos-contra-el-cancer.html

• Relación entre glúcidos y depresión. Una dieta rica en azúcares refinados (glucosas)

supone un aumento de un 22% de sufrir depresiones, principalmente en mujeres

postmenopáusicas http://www.omicrono.com/2015/08/carbohidratos-refinados-tras-la-menopausia-

mayor-riesgo-de-depresion/


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

1. Conocer la composición química general y la nomenclatura de los glúcidos.

2. Explicar cómo se clasifican los glúcidos.

3. Describir las propiedades físicas y químicas de los monosacáridos.

4. Reconocer conceptos: carbono asimétrico, enantiómero y carbono anomérico

5. Conocer la estructura lineal y las formas cíclicas de los monosacáridos. Saber realizar

ciclaciones.

6. Identificar los monosacáridos más importantes y conocer sus funciones.

7. Identificar los disacáridos más importantes e indicar sus funciones.

8. Reconocer el enlace glicosídico y las propiedades derivadas del mismo (carácter

reductor).

9. Conocer características de los polisacáridos: composición, localización y función.

10. Describir las funciones generales de los glúcidos.

CONCEPTOS CLAVE

aglucón, 5

almidón, 4

amilopectina, 18

amilosa, 17

carbono anomérico, 8

carbono asimétrico, 6

celobiosa, 15

celulosa, 4

desoxirribosa, 11

dextrógiro, 8

dicarbonílico, 14

enantiómero, 7

enlace O-glucosídico, 13

epímero, 8

estereoisomería, 6

fructosa, 12

furanosa, 10

galactosa, 12

gliceraldehído, 11

glucógeno, 18

glucolípido, 5

glucoproteína, 5

glucosa, 12

glucosaminoglucano, 21

hemiacetal, 10

hemicetal, 10

heteropolisacárido, 5

heterósido, 5

hidratos de carbono, 4

holósido, 4

homopolisacárido, 5

isómero, 5

lactosa, 15

levógiro, 8

maltosa, 15

monocarbonílico, 14

monosacárido, 4

mucopolisacárido, 21

mureina, 21

oligosacárido, 4

osa, 4

ósido, 4

peptidoglucano, 21

piranosa, 10

poder reductor, 13

polisacárido, 4

proyección de Fisher, 8

proyección de Haworth, 9

quitina, 20

ribosa, 11

ribulosa, 11

sacarosa, 15


[NOMBRE DEL AUTOR]


3.1 ¿QUÉ ES UN GLÚCIDO?

Los glúcidos son biomoléculas orgánicas constituidos por C, H y O, con la siguiente fórmula

general (CH2O)n. Se conocen como glúcidos porque la glucosa es el representante más conocido

e importante. El témino gluco viene del griego glyκýs o glukús que significa dulce. Por eso se

llaman también azúcares, pero este nombre no es muy adecuado porque hay muchos glúcidos

que no tienen el sabor dulce del azúcar, como el almidón o la celulosa. Tradicionalmente se les

llamaba carbohidratos o hidratos de carbono porque su fórmula química parece indicar que

están formados por carbonos hidratados Cn(H2O)n, por su proporción 2 a 1 de estos últimos.

Otro nombre que reciben es el de sacáridos, que viene del griego σάκχαρ [sácchar] que también

significa azúcar, y es la raíz principal de los tipos principales de glúcidos (monosacáridos,

disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos).

Los glúcidos se clasifican según su grado de complejidad (Fig. 3.1):

Los monosacáridos u osas son monómeros, no se pueden descomponer en otros

compuestos más sencillos.

Los ósidos son azúcares complejos que al hidrolizarse liberan monosacáridos. Están

formados por un número variable de monosacáridos unidos por enlaces covalentes. Algunos

ósidos se componen exclusivamente de monosacáridos y se denominan holósidos, mientras que

otros contienen además otros componentes de naturaleza no glucídica y se denominan

heterósidos

o Holósidos, formados sólo por monosacáridos.

� Oligosacáridos. Uniones de dos a diez osas.

Figura 3.1. Clasificación de los glúcidos


[NOMBRE DEL AUTOR]


� Polisacáridos. Uniones de más de diez osas que a su vez pueden ser.

- Homopolisacáridos: Todos los monosacáridos son iguales.

- Heteropolisacárido: Unión de más de un tipo de monosacáridos.

o Heterósidos son moléculas muy diversas que están formados por una parte glucídica

más un parte no glucídica o aglucón. Según la naturaleza del aglucón, se distinguen los

glucolípidos y las glucoproteínas.

• Glucolípidos. Unión de un glúcido con un lípido.

• Glucoproteínas. Unión de un glúcido con una proteína.

3.2 LAS OSAS SON LOS GLÚCIDOS MÁS SIMPLES

Dede un punto de vista químico los monosacáridos son polihidroxialdehidos o

polihidroxicetonas, es decir moléculas con esqueleto carbonado simple que llevan como grupo

funcional un grupo carbonilo, que puede ser un aldehído en el carbono 1 o un grupo cetona -en

el carbono 2, y grupos hidroxilo en el resto de los carbonos.

Los monosacáridos son pequeñas moléculas que se clasifican por el nº de átomos de carbono

que contienen en triosas: 3C, tetrosas: 4C, pentosas: 5C, hexosas: 6C y heptosas: 7C. Los más

abundantes y de mayor importancia biológica son las las pentosas y las hexosas.

Los nombres de los glúcidos acaban en -osa

Se nombran anteponiendo el prefijo aldo- o ceto- al nombre que indica su número de carbonos,

seguido de la terminación -osa. Ejemplo: aldohexosa, es un aldehído de 6 átomos de carbono.

Los monosacáridos se suelen representar en un plano mediante fórmulas lineales o de cadena

abierta, denominadas proyecciones de Fischer, en las que todos los átomos de la molécula se

colocan en el mismo plano. Se sitúa el grupo principal (aldehído o cetona) en la parte superior

(C1 y C2, respectivamente) y los grupos hidroxilo se sitúan a la izquierda o derecha de cada uno

de los restantes carbonos formando ángulos de 90º.

Hay varios tipos de isomería en los monosacáridos

Los isómeros son compuestos de igual fórmula general, pero distinta formula desarrollada, es

decir distinta organización molecular. Hay diferentes tipos de isómeros, en el caso de los

glúcidos hay isómeros de función e isómeros espaciales o estereoisómeros.

Isomería de función o estructurales

La presentan los compuestos que se diferencian por su grupo funcional, por ej., en la Fig. 3.2 con

la misma fórmula general C3H6O3 puede corresponder a un aldehído o a una cetona.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.2. Isómeros de función

Isomería espacial o estereoisomería

Los isómeros espaciales o estereoisómeros son moléculas que tienen la misma fórmula

estructural pero la disposición de sus átomos es distinta, y por ello tienen propiedades

diferentes

Hay isomería espacial sólo en moléculas que tienen uno o más carbonos asimétricos. Un

carbono asimétrico o quiral es el que está unido a cuatro radicales diferentes, de forma que

dichos radicales pueden disponerse en el espacio en distintas posiciones, no superponibles.

Cuantos más carbonos asimétricos tenga la molécula, más esteroisómeros va a presentar. En

general, una molécula con n carbonos asimétricos puede tener 2n estereoisómeros. La

configuración espacial va a determinar la actividad de la molécula, el que tenga una u otra forma

implica, por ej., que sea o no reconocida por los enzimas y pueda o no reaccionar.

El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia para nombrar la

isomería de una molécula. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado

a su derecha en la proyección lineal se dice que esa molécula pertenece a la serie D. Cuando el

grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su izquierda en la proyección lineal

se dice que esa molécula pertenece a la serie L. En la naturaleza, salvo rarísimas excepciones,

los isómeros de los glúcidos son de la forma D.

Figura 3.3. A la izqda., sin carbono asimétrico, ambas moléculas son superponibles, tienen la misma

configuración espacial. A la drcha., hay asimetría, son estereoisómeros no superponibles.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.4. Aldosas de la serie D. Fuente: http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromolecul as2015

/15polisacaridos/15polisac.htm

Hay dos tipos de estereoisómeros:

a) Los enantiómeros son compuestos estereoisómeros que varían la posición de todos los OH

de sus carbonos asimétricos. Uno de los enantiómeros es imagen especular del otro.

Figura 3.5. Dos ejemplos de glúcidos enantiómeros


[NOMBRE DEL AUTOR]


b) Los epímeros son estereoisómeros que

varían la posición de uno solo de los OH. Los

epímeros no son imágenes especulares

Figura 3.6. Dos compuestos epímeros

Una propiedad de los estereoisómeros es que presentan actividad óptica. La luz natural vibra

en distintos planos (Fig. 3.7), si se hace pasar por un polarizador se consigue que vibre en un solo

plano de polarización. Una pareja de enantiómeros, debido a la presencia de los carbonos

asimétricos, desvían el plano de la luz polarizada con el mismo ángulo, pero en diferente sentido.

El isómero que la desvía en el sentido a las agujas del reloj se denomina dextrógiro o (+), y el

isómero que la desvía en el sentido contrario es el levógiro o (-). Los isómeros ópticos no se

corresponden necesariamente con los estereoisómeros D y L. Así, según el glúcido un

estereoisómero D puede ser dextrógiro o levógiro y lo mismo con el estereoisómero L.

Al disolverse presentan estructura cíclica

Los monosacáridos son moléculas flexibles, con enlaces simples que pueden girar con facilidad.

En disolución, los monosacáridos se comportan como si tuvieran un carbono asimétrico más.

Esto se debe a que, en contacto con el agua, rotan y giran, formando estructuras cíclicas cerradas

más estables. En esta configuración cíclica aparece un carbono asimétrico adicional,

denominado carbono anomérico.

La estructura lineal abierta se llama proyección de Fisher), la estructura cíclica, que puede ser

hexagonal o pentagonal, se denomina proyección de Haworth. La estructura cíclica se

representa en un plano con los radicales unidos a cada carbono en la parte superior o inferior

de dicho plano.

Figura 3.7. Desviación de la luz polarizada producida por un monosacárido dextrógiro


[NOMBRE DEL AUTOR]


La estructura cíclica se forma al reaccionar el grupo funcional (carbonilo) que es el más reactivo

con un hidroxilo, situado en el último carbono asimétrico. En el caso de los aldehídos se forma

un compuesto conocido como hemiacetal, y para las cetonas como hemicetal, que resulta de

romper el doble enlace entre C=O y crear un puente de oxígeno intermolecular con un grupo –

C-O. En el carbono anomérico se sitúa un grupo OH, que sigue teniendo en parte las propiedades

del grupo carbonilo y por lo tanto mantiene el poder reductor.

La aparición de este nuevo carbono asimétrico, permite la existencia de dos estereoisómeros

que se denominan anómeros: uno llamado α cuando el OH se dirige hacia abajo del plano del

anillo, el otro se denomina ß cuando el OH se dirige hacia arriba del plano

Para pasar de la fórmula abierta a la ciclada (Fig. 3.8 y 3.9):

-Primero se proyecta la molécula en el plano horizontal girándola 90º.

-Se dobla para adoptar forma de hexágono, manteniendo los -OH en su posición original.

-Se efectúa un giro, acercando el C1 y C5 entre sí.

-Reacción entre el hidroxilo del C5 y el aldehído del C1 (o una cetona de C2 en caso de cetosas).

-Al formarse el hemiacetal, hay un puente de oxígeno intramolecular entre el C1 y el C5 y en el

C1 hay un grupo hidroxilo, que podrá ir en posición α (abajo) o en ß (arriba)

A efectos prácticos en las fórmulas de proyección de Haworth los grupos situados a la derecha

en las formulas lineales (fórmulas de Fischer) se sitúan hacia abajo y los situados a la izquierda

hacia arriba, excepto los de los carbonos implicados en la formación del hemiacetal que sufren

una rotación.

Figura 3.8. Ciclando una molécula de glucosa, formando el enlace hemiacetálico


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.9. Ciclación completa de la D-glucosa, con los isómeros α y ß

Veamos los casos particulares:

En las cetohexosas el anillo resultante es pentagonal al reaccionar la cetona de C2 y el OH del

C5; en las aldopentosas también es un anillo de 5 carbonos pues reacciona el grupo aldehído del

C1 con el grupo hidroxilo del C4.

Al ciclarse, se tiene que indicar el nombre completo de un monosacárido

•Se pone en primer lugar las letras α o ß que indica el tipo de anómero que es.

•El nombre del monosacárido acabado en el sufijo piranosa (si el anillo es hexagonal) por su

similitud con el pirano, o furanosa si es pentagonal) por su similitud con el furano. Ej α-

glucopiranosa.

Figura 3.10. Ciclando la fructosa a ß fructofuranosa


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.11. Conformaciones espaciales de la D-glucopiranosa

La conformación real de los monosacáridos (Fig. 3.11) en disolución varía con respecto a la

propuesta por Haworth, ya que, debido a la presencia de enlaces covalentes simples, las

moléculas no pueden ser planas. Se han sugerido en las formas piranósicas otras formas de

representación: forma "cis" o de nave si los extremos del anillo están hacia el mismo lado y

forma "trans" o de silla cuando los extremos están hacia uno y otro lado, en ambas formas, los

carbonos 2, 3, 5 y el oxígeno se sitúan en el mismo plano. La forma en silla es más estable que

la de nave ya que hay menos repulsiones electroestáticas.

Hay varios monosacáridos de interés biológico

• Triosas: El gliceraldehído

(aldotriosa) que participa en el

metabolismo de la glucosa. No forma

estructuras cíclicas.

Figura 3.12. Triosas

• Pentosas:

Figura 3.13. Pentosas de

mayor relevancia en su

fórmula lineal


[NOMBRE DEL AUTOR]


Hay dos aldopentosas, la ribosa y su derivado la desoxirribosa, que forman parte de nucleótidos,

como el ATP, por ejemplo. Son también conocidos por ser las pentosas del ARN y del ADN,

respectivamente. Se diferencian porque falta un oxígeno en el C2 de la desoxirribosa. Se ciclan

ambas en forma furanósica.

La cetopentosa más importante es la ribulosa, que es la molécula a la que se une el CO2 en el

ciclo de Calvin, en la fase oscura de la fotosíntesis. La ribulosa, al ser una cetopentosa, no tiene

forma ciclica.

Figura 3.14. ß ribofuranosa y ß desoxirribofuranosa

• Hexosas: Son los monosacáridos más abundantes de la naturaleza, de ahí su interés

biológico.

La glucosa (aldohexosa) es el principal combustible de las células, en el caso de las neuronas el

único. Se encuentra en forma libre en la sangre y en algunas frutas como las uvas, y forma parte

de disacáridos como la sacarosa y lactosa y de polisacáridos como el almidón, etc.

La galactosa (aldohexosa) es un análogo a la glucosa. No se suele encontrar en forma libre, sino

integrada junto con la glucosa en la lactosa, glúcidos complejos, etc.

La fructosa (cetohexosa) es otro análogo a la glucosa. Se encuentra en estado libre en frutas y

miel. También forma parte junto con la glucosa de la sacarosa.

Figura 3.15. Hexosas de mayor importancia en fórmula lineal


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los monosacáridos tienen poder reductor

Los monosacáridos son sólidos cristalinos, de color blanco e hidrosolubles. Su solubilidad en

agua se debe a que presenta una elevada polaridad por sus grupos –OH, y al disolverse

presentan sabor dulce.

Figura 3.16. Hexosas cicladas en posición α

Otra característica destacada de los monosacáridos es el poder reductor. La presencia del grupo

carbonílico (C=O) que aparece en el grupo aldehído o cetónico les confiere poder reductor frente

a determinadas sustancias, ya que este grupo carbonilo se puede oxidar a un grupo carboxilo

(COOH). El licor de Fehling se utiliza como reactivo para el reconocimiento de azúcares reductores,

por ej., sirve para demostrar la presencia de glucosa en la orina. El licor de Fehling lleva una sal de

cobre oxidada de color azul; si hay un grupo carbonilo que se oxida a ácido, la sal de cobre se

reduce de Cu2+ a cobre I (Cu+) y forma un precipitado de color cobrizo. Un aspecto importante de

esta reacción es que la forma aldehído puede detectarse fácilmente, aunque solo haya una cantidad

muy pequeña.

3.3 LAS OSAS SE UNEN POR ENLACES O-GLUCOSÍDICO

De acuerdo con la clasificación que vimos al principio del tema, los oligosacáridos son glúcidos

constituidos por la unión 2 a 10 monosacáridos. Los más abundantes son los disacáridos,

compuestos formados por dos osas.

Hay varios tipos de enlace O-glucosídico

La unión entre monosacáridos se realiza por medio de un enlace O-glucosídico, al unirse dos

grupos hidroxilos de los monosacáridos, siempre con desprendimiento de una molécula de agua

(Fig. 3.17). El enlace O-glucosídico se puede romper por hidrólisis.

Hay dos tipos de enlaces O-glucosídicos, en función de la posición del grupo hidroxilo del

carbono anomérico del primer monosacárido.

o Las uniones en α, que los enzimas los rompen fácilmente, y son propios de disacáridos

con función energética

o Las uniones en β, que hay pocos enzimas que los rompen, son enlaces más rígidos y

resistentes. Aparecen en moléculas con funciones estructurales.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.17. Enlaces O-glucosídico de tipo α y β

Otra forma de clasificar los disacáridos es por el tipo de unión que se produce:

o -Enlace monocarbonílico: Interviene un carbono anomérico de la primera osa y un carbono

no anomérico cualquiera de la otra osa. Como un carbono anomérico queda libre, se

mantiene el poder reductor.

o -Enlace dicarbonílico: Intervienen los dos carbonos anoméricos de las osas. Como ningún

carbono anomérico queda libre, se pierde el poder reductor.

Figura 3.18. Enlaces mono y dicarbonílico, los carbonos anoméricos señalados con flechas


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los disacáridos están formados por dos osas

Para nombrar un disacárido se añade el sufijo –il para el nombre de la osa que participa en el

grupo reductor, y a continuación se indican los carbonos que participan en el enlace, y,

finalmente se añade el nombre del segundo monosacárido; terminan en –osa cuando el enlace

es monocarbonílico, y en –ósido cuando es dicarbonílico.

Ejemplo: β-galactopiranosil (1, 4) β –glucopiranosa

a. nombre del primer monosacárido acabado en –il: β-galactopiranosil

b. seguido de carbonos del enlace: (1, 4)

c. segundo monosacárido acabado en –osa: β-glucopiranosa porque el enlace es

monocarbonílico

En este ejemplo: α-glucopiranosil (1, 2) β-fructofuranósido, el nombre acaba en –osido, Indica

que el enlace es dicarbonílico

Las propiedades físico-químicas de los disacáridos son similares a las de los monosacáridos,

tienen sabor dulce (se llaman también azúcares) y son solubles en agua.

Los principales disacáridos son la maltosa, la lactosa, la celobiosa y la sacarosa.

Maltosa: se obtiene por hidrólisis del almidón y el glucógeno y tiene poder reductor. Está

formada por la unión de dos moléculas α-D-glucopiranosa y su nombre completo es α-D-

glucopiranosil 1⇾4 α-D-glucopiranosa.

Lactosa: Es el azúcar de la leche y está formada por β-D-galactosa y β-D-glucosa unidas mediante

el enlace 1⇾4. Su nombre completo es β-D-galactopiranosil 1⇾4 β-D-glucopiranosa. Tiene

poder reductor.

Celobiosa: no se encuentra libre en la naturaleza, sino que se obtiene gracias a la hidrólisis de la

celulosa. Está formada por dos moléculas de β-D-glucopiranosas y su nombre completo es β-D-

glucopiranosil 1⇾4 β-D-glucopiranosa. Tiene poder reductor.

Sacarosa: es el azúcar de mesa, caña o remolacha. Formada por la unión de α-D-glucopiranosa

y β-D-fructofuranosa, se llama α-D-glucopiranosil 1⇾2 β-D-fructofuranósido. No tiene poder

reductor, pues los 2 carbonos anoméricos forman parte del enlace.

Figura 3.19. Maltosa Figura 3.20. Lactosa


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.21. Celobiosa Figura 3.22. Sacarosa

Hay gran variedad de oligosacáridos

Existe una gran variedad de oligosacáridos naturales con estructuras químicas muy diversas. Se

trata de compuestos formados por un número de monosacáridos que oscila entre 4 y 10 unidos

entre sí por enlaces glucosídicos formando cadenas que suelen ser ramificadas.

Normalmente no se encuentran en estado libre, sino unidos covalentemente a otras

biomoléculas como lípidos o proteínas y son abundantes en la cara externa de las membranas

celulares donde cumplen importantes funciones en los procesos de reconocimiento (ver Tema

9).

Figura 3.23. Oligosacáridos en la membrana celular externa. Fuente: http://www.ehu.eus/bio

moleculas/hc/sugar33b.htm


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.24. Los tres principales polisacáridos formados por glucosa, observar la diferencia en su

ramificación

3.4 LOS POLISACÁRIDOS SON MACROMOLÉCULAS

Los polisacáridos son glúcidos formados por la unión, mediante enlaces O-glucosídico, de once

a varios miles de monosacáridos o derivados de ellos. Estos polímeros se diferencian entre sí por

el tipo y número de monosacáridos que los constituyen y por la ramificación de sus cadenas.

Dado que son polímeros pueden descomponerse por hidrólisis.Las características físico-

químicas de los polisacáridos son bastante diferentes de las de di- y monosacáridos porque al

tener un peso molecular elevado, ya no son solubles en agua, sino que forman dispersiones

coloidales, no son cristalizables, y pierden el sabor dulce. Gracias a la capacidad de

almacenamiento de glucosas como polímeros en forma de almidón o glucógeno, se reducen al

máximo los cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar, tanto en el

interior de la célula como en el medio extracelular. Tampoco tienen carácter reductor, porque

en las largas cadenas de monosacáridos con uniones 1,4 no hay carbonos con grupo carbonilo

libre suficientes para dar positivo en la reacción.

El almidón y el glucógeno son polímeros de almacenamiento

El almidón es un homopolisacárido formado de α-glucosas, constituye la fuente de glúcidos más

importantes en la dieta humana y es el principal elemento de reserva de las plantas, que lo

sintetizan a partir de glucosa durante la fotosíntesis. Se localiza en tubérculos, bulbos, rizomas

de vegetales, etc. y su función es de reserva de energía. Se almacena en unos plastos


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.25. Amilosa. Fuente: https://biochemistryquestions.wordpress.com/tag/carbohydrates/

especiales, los amiloplastos. No es soluble por lo que forma disoluciones coloidales. Al

hidrolizarse se forma primero maltosas y estas a su vez glucosas. La estructura de una molécula

de almidón es compleja, porque contiene dos polímeros distintos de glucosa, la amilosa y la

amilopectina.

La amilosa presenta una estructura helicoidal sin ramificaciones y constituye la parte central de

la molécula de almidón. Constituye aproximadamente el 20-30% en peso de la composición del

almidón. Está formada por unidades de glucosa, unidas mediante enlaces α (1➝4),

encontrándose 6 unidades de glucosa por cada vuelta de hélice.

La amilopectina constituye aproximadamente el 70-80% restante del gránulo de almidón y se

encuentra formada por cadenas helicoidales de glucosas, unidas también en 1➝4, pero hay

ramificaciones cada 24 ó 30 unidades que se unen a través de enlace α(1➝6).

En la hidrolisis del almidón intervienen la glucosidasa (que ataca los enlaces α(1➝6)), la amilasa

(que da como producto maltosas) y la maltasa (que hidroliza la maltosa originando glucosas).

Figura 3.26. Amilopectina y ramificación del almidón


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.27. Estructura ramificada del glucógeno

El glucógeno es el principal elemento de reserva de los animales y hongos, que obtienen de él

el aporte continuo de energía que necesitan, degradándolo hasta la glucosa. Se encuentra en el

hígado y en el tejido muscular. Su estructura es similar a la amilopectina, está formado por

cadenas muy largas y ramificadas de glucosas conectadas por enlaces α (1➝4) con

ramificaciones en α (1➝6) situadas cada 8 o 12 moléculas. Es, por tanto, más ramificada que la

amilopectina, lo que pone de manifiesto una ventaja adaptativa, ya que a mayor número de

ramificaciones, más rápido se obtiene glucosa cuando se precisa para la actividad animal.

La celulosa y la quitina son polímeros estructurales

Celulosa: es el componente principal de las paredes celulares de las células vegetales, lo que

explica que sea uno de los polímeros más abundante en la Tierra. Las unidades de glucosa se

encuentran conectadas por enlaces β (1➝4) giradas unas en relación a otras y muy apretadas.

Como se vio anteriormente este enlace es muy resistente, los enzimas digestivos humanos no

lo atacan, por lo que su valor alimenticio es bajo; sin embargo, la celulosa genera una gran

cantidad de residuos que facilitan el buen funcionamiento del aparato digestivo.

Figura 3.28. Estructura

molecular de la celulosa y

enlaces por puentes de

hidrógeno


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.29. Estructura polimérica, microfibrillas, fibrillas y fibras de celulosa. Fuente: http://imechan

ica.org/node/19074

Unidades de β-D-glucosa forman cadenas lineales no ramificadas que se unen entre sí por

puentes de hidrógeno y constituyen las microfibrillas o nanofibrillas. Estas se unen para formar

fibrillas, que se agrupan, a su vez, para formar fibras de celulosas muy rígidas e insolubles en

agua.

Las fibras de celulosa se disponen en capas o láminas de dirección alternante. Esta estructura

permite que puedan realizar su función de sostén y protección a la célula vegetal

Quitina: Forma parte del exoesqueleto de los artrópodos y de las paredes celulares de los

hongos. Posee una estructura similar a la de la celulosa; forma cadenas lineales que se organizan

en capas alternas, lo que le confiere gran resistencia y dureza. La quitina es una de las claves del

éxito de los artrópodos, ya que contribuye a su locomoción y les proporciona protección frente

a las agresiones externas del medio que les rodea. El monómero es un derivado de la glucosa,

un amino-azúcar llamado, N-acetil-glucosamina, que de forma similar a la celulosa se une con

enlaces ß (1-4) y forma cadenas no ramificadas unidas por puentes de H.

Los heterósidos son moléculas complejas con un aglucón

Entre los heterósidos nos vamos a centrar en ejemplos de glucoproteínas, que podemos

diferenciar por las diferencias de tamaños entre la parte glucídica y la proteica o aglucón.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 3.30. Exoesqueleto de un artrópodo y estructura molecular de la quitina

En los proteoglucanos, mucinas o mucoproteínas la parte glucídica y la proteica tienen tamaños

similares. Se caracterizan porque la parte central proteica se encuentra unida covalentemente

a numerosas ramificaciones laterales glucídicas, que son glucosamino glucanos (GAG). Los GAG

son a su vez heteropolisacáridos, formados por dos osas repetidas y tienen elevada capacidad

para retener agua. Los proteoglucanos abundan en los tejidos conjuntivos formando parte de la

matriz, donde cumplen diversas funciones. En general tienen función defensiva y lubricante en

el aparato digestivo, respiratorio y urogenital.

Figura 3.31. Estructura molecular de la mureina o peptidoglucano. Fuente:

https://www.coursehero.com/file/p5r87v3/Cytoplasm-27-Some-features-of-bacterial-cell-structure


[NOMBRE DEL AUTOR]


En las glucoproteínas de la membrana celular la fracción glucídica es más pequeña que la

proteíca. En concreto se trata de oligosacáridos más o menos ramificados, que como vimos

antes, funcionan como marcadores o señalizadores en la membrana, junto con glucolípidos,

como los cerebrósidos y los gangliósidos, que se verán con más detalle en el Tema 4.

Finalmente, el peptidoglucano o mureina consiste en una pequeña fracción proteica, formada

por cortas cadenas peptídicas, en comparación con la parte glucídica, compuesta de dos

derivados de la glucosa (N-acetilglucosamina y ácido N-acetilmurámico). La mureina es el

componente rígido de las paredes bacterianas, con función estructural.

3.5 FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS

Gracias a la formación de las estructuras cíclicas estables, los monosacáridos tienden a ser poco

reactivos, los que los hace ideales para determinadas funciones como construcción, transporte

y reserva de energía. Los monosacáridos se utilizan para fabricar estructuras sean inertes,

estables y duraderas. Pueden ser transportados de una zona a otra del cuerpo sin que causen

daño ni reaccionen con otras moléculas del entorno. También son útiles como moléculas

energéticas, pues se forman en la fotosíntesis y son almacenadas como polisacáridos en

determinadas zonas de la planta. Gracias a la capacidad de almacenamiento del polisacárido, se

reducen al máximo los cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar, tanto

en el interior de la célula como en el medio extracelular.

Entre sus funciones destacan:

Energética, siendo los disacáridos y sobre todo los monosacáridos una fuente de energía

inmediata, la glucosa es la principal fuente energética de las células, aunque también se pueden

usar otros monosacáridos. Los polisacáridos funcionan como reserva energética, recordar que

el almidón y glucógeno están formados únicamente por glucosas unidas por enlaces O-

glucosídicos fácilmente hidrolizables.

Estructural, los polisacáridos celulosa, quitina y mureina tienen función estructural, ya que son

el componente principal de las paredes celulares; la celulosa en vegetales, la quitina en y la

mureina en bacterias. Además, la quitina también forma el exoesqueleto de los artrópodos. La

ribosa y la desoxirribosa son dos monosacáridos con función estructural a nivel molecular pues

forman parte del ARN y del ADN, respectivamente.

Finalmente, hay que considerar que la secuencia de monosacáridos de un glúcido complejo y el

tipo de enlace que presentan funciona como un mensaje portador de información biológica. Por

esto, otra importante función de los glúcidos es la de marcadores o señalizadores,

principalmente los oligosacáridos ligados a proteínas y lípidos. Las glucoproteínas y glucolípidos

de la membrana celular (ver Tema 9), las inmunoglobulinas (ver Tema 22) y los proteoglicanos

son algunos ejemplos destacados. Los glúcidos compuestos participan en casi todos los procesos

biológicos, desde la señalización intracelular, al desarrollo de órganos, pasando por el

crecimiento de un tumor. Son importantes en las interacciones entre células, en procesos

inmunológicos para defenderse de patógenos, en la formación de biofilms protectores, etc. En

relación a esta función, se abre un nuevo campo llamado glucómica, en paralelo a la genómica,


[NOMBRE DEL AUTOR]


que estudia todos los tipos de glúcidos, principalmente glúcidos complejos, su estructura y

función, así como los genes que codifican las glicoproteínas.


1. Señala los carbonos asimétricos en la D-glucosa

2. ¿Todos los disacáridos son dulces? ¿Todos tienen poder reductor? Razona ambas

cuestiones

3. Sin añadir ningún reactivo ¿cómo podrías diferenciar claramente un tubo de ensayo con

agua que contiene glucosa de otro que contiene glucógeno? ¿A qué se deben las diferentes

propiedades físico -químicas de mono y polisacáridos?

4. En su primer trabajo de investigación Pasteur estudio los dos estereoisómeros de un

derivado de la glucosa (el ácido tartárico) y sus mezclas equimoleculares, llamadas mezclas

racémicas, que son ópticamente inactivas. El observó que cuando crecían hongos sobre estas

mezclas se transformaban en ópticamente activas. Explica por qué.

5. A partir de la fórmula de la lactosa, escribe la reacción de hidrólisis, indicando el tipo de

enlace que se rompe y cuáles son los productos resultantes.

Los mamíferos, y entre ellos los humanos, disponen de una enzima (ß- galactosidasa) que ayuda

a realizar dicha hidrólisis. En los humanos desaparece cuando alcanzan los 3-4 años de edad,

salvo en los individuos dela raza caucásica. Con este dato explica la importancia de la fabricación

de quesos y derivados lácteos en la mayoría de las culturas.

tiempo

tubérculos

hojas

Ca n t i d a d g l u c i do


[NOMBRE DEL AUTOR]


6. La gráfica superior muestra las cantidades relativas de glúcidos en hojas y tubérculos de

una planta de patata. Interprétala indicando los cambios que se producen y explica las

correspondientes reacciones

4

Lípidos

1. LOS LÍPIDOS SON QUÍMICAMENTE DIVERSOS

Los lípidos pueden ser saponificables o

insaponificables

2. LOS ÁCIDOS GRASOS TIENEN LARGAS CADENAS

HIDROCARBONADAS

Los ácidos grasos son anfipáticos

Su punto de fusión depende de la longitud y el grado

de insaturación

3. HAY LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES

Los glicéridos son los lípidos más sencillos

Las grasas son compuestos muy energéticos

Las ceras llevan monoalcoholes de cadena larga

4. OTROS LÍPIDOS SAPONIFICABLES SON COMPLEJOS

Los fosfolípidos son componentes de las membranas

El aminoalcohol de los esfingolípidos es la esfingosina

Las prostaglandinas son hormonas de efectos locales

5. TAMBIEN HAY LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Los terpenos derivan del isopreno

Los esteroides tienen anillos rígidos

6. LOS LÍPIDOS REALIZAN DIVERSAS FUNCIONES

Ordenación de moléculas de lípidos en la córnea. Ver http://ki.se/en/cmb/lars-norlens-group


[NOMBRE DEL AUTOR]




• Castaños, E. Lidia con la química

https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/biomoleculas/

• Nelson DL y Cox MM. Dpto. Bioquímica. Universidad Nacional de México.

http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/

• Profesor Pere. Apuntes de Biología

http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/lipids.htm

• Sancho López, P. 2013. Bioquímica

http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-11-12_lipidos.pdf


• Relación entre colesterol y Alzheimer. Elevar la tasa de colesterol en neuronas del

hipocampo ayuda a luchar contra el Alzheimer

http://www.muyinteresante.es/salud/articulo/vinculan-el-colesterol-cerebral-bajo-y-deficits-

cognitivos-como-el-alzheimer-411407152787

• Relación entre lípidos y cáncer. Las células cancerosas producen y utilizan una gran

cantidad de lípidos y los metabolizan de manera diferente que las células normales. Si se

evita su procesamiento con los enzimas adecuados se puede limitar el desarrollo del

cáncer

http://www.abc.es/salud/noticias/20130827/abci-lipidos-claves-tratamiento-cancer-

201311291149.html

• En la misma línea se ha descubierto la relación entre la proteína CD36 y la presencia de

lípidos en las células tumorales, en relación al desarrollo de metástasis en el cáncer.

http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature20791.html

• El ácido docosahexaenoico (DHA) es un ácidos omega-3, se ha demostrado que protege

a los pulmones de la sílice cristalina, un compuesto que los daña gravemente y que

puede desencadenar lupus o cáncer de pulmón

http://www.muyinteresante.es/salud/articulo/los-acidos-grasos-omega-3-previenen-el-lupus-

171476088016


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

20. Conocer la composición química y funciones generales de los lípidos.

21. Clasificar los lípidos según su composición en saponificables e insaponificables.

22. Explicar la estructura de la molécula de un ácido graso y deducir sus propiedades

químicas.

23. Diferenciar los dobles enlaces cis y trans

24. Describir el enlace éster como característico de los lípidos.

25. Diferenciar los procesos de esterificación, hidrólisis y saponificación (jabones).

26. Recordar la importancia del carácter anfipático en la estructura y fluidez de la

membrana.

27. Conocer los principales tipos de lípidos y diferenciarlos entre si

28. Reconocer las fórmulas desarrolladas de los principales lípidos

29. Describir las funciones más importantes de los lípidos en base a su estructura química

CONCEPTOS CLAVE

aceite, 13

ácido fosfatídico, 14

acilglicérido, 7

anfipático, 9

bicapa, 10

cadena

hidrocarbonada, 5

ceramida, 16

cera, 7

cerebrósido, 17

ciclopentanoperhidrof

enantreno

cis y trans, 8

colesterol, 22

esfingofosfolípido,

17

esfingolípido, 7

esfingomielina, 17

esfingosina, 15

esterano, 22

esteroide, 7

fosfolípido, 7

gangliósido, 17

insaponificable, 6

insaturado, 8

isopreno, 19

isoprenoide, 7

liposoma, 10

micela, 10

prostaglandina, 19

saturado, 7

sustancias apolare, 6

terpeno, 7

Van der Waals, 6


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.1. Ejemplos de lípidos para mostrar su diversidad química. Fuente:

4.1 LOS LÍPIDOS SON QUIMICAMENTE DIVERSOS

Los lípidos son biomoléculas orgánicas con largas cadenas hidrocarbonadas que incluyen

sustancias muy diferentes, tanto desde el punto de vista funcional (energética, aislante,

estructural, vitaminas, hormonas…) como estructural pues presentan estructuras químicas

bastante diversas

Químicamente los lípidos están constituidos por C, H y O (igual que glúcidos) y en múltiples

ocasiones también P y N. A diferencia de los glúcidos, la cantidad de O en estos compuestos es

muy inferior en proporción a la cantidad de C e H, circunstancia que determina sus propiedades

(insolubilidad o poca solubilidad en agua) y los diferencia de otros compuestos orgánicos.

Una de las principales características que comparten todos los lípidos es que son escasamente

solubles en agua y son solubles en disolventes apolares orgánicos como éter, cloroformo, o

benceno. Esto es debido a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada,

con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. El agua, al ser una molécula polar que tiene facilidad

para formar puentes de hidrógeno (N-H, O-H), no es capaz de interaccionar con estas moléculas.

En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy

ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, de modo que las

moléculas lipídicas se unen entre sí para evitar lo máximo posible el contacto con el agua y

reducen su movilidad.

En consecuencia los lípidos no se disuelven en agua, son muy ligeros y menos densos que el

agua y flotan sobre ella.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.2. Disposición de las moléculas lipídicas en el agua

La unión de unas moléculas lipídicas con otras se realiza mediante fuerzas de Van der Waals,

que son interacciones hidrófobas (ver Tema 3) entre grupos –CH2- de sus cadenas

hidrocarbonadas. Estos mismos enlaces sirven para que se unan también a otras moléculas

hidrófobas (sustancias apolares), y por tanto se pueden disolver en ellas.

Los lípidos pueden ser saponificables o insaponificables

En realidad los lípidos no son polímeros, la posible unidad es el ácido graso. Según tengan o no

ácidos grasos los lípidos se clasifican en saponificables e insaponificables,

Los lípidos saponificables contienen en su molécula ácidos grasos, reciben este nombre porque

al tener ácidos grasos puedan dar lugar a jabones.

Figura 4.3. Clasificación de los lípidos

Clasificación

Ácidos Grasos

Insaturados

Saturados

Lípidos saponificables

Simples

Triacilglicéridos

Ceras

Complejos

Fosfolípidos

Esfingolípidos

Lípidos insaponificables

Esteroides

Isoprenoides


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los lípidos saponificables pueden ser moléculas simples, si están formados únicamente por C,

H y O, o más complejas, cuando contienen otros bioelementos como el P, o moléculas no

lipídicas, tipo glúcidos. Las grasas o acilglicéridos y las ceras son lípidos saponificables simples

mientras que los fosfolípidos o fosfoglicéridos y los esfingolípidos son lípidos saponificables

complejos; las prostaglandinas que derivan de los ácidos grasos también son lípidos

saponificables.

Los lípidos insaponificables, no contienen ácidos grasos y por tanto no pueden formar jabones.

La unidad teórica es el isopreno. En este grupo se incluyen los terpenos o isoprenoides y los

esteroides.

4.2 LOS ÁCIDOS GRASOS TIENEN LARGAS CADENAS HIDROCARBONADAS

Los ácidos grasos son ácidos carboxílico de cadena lineal larga, con un número par de átomos

de carbonos, siendo n entre 12 y 24, siendo los más comunes los que contienen entre 16 y 18 C.

La fórmula general es CH3-(CH2)n-COOH, siendo n un número par. En la Tabla 4.1 aparece la lista

de los ácidos grasos más comunes con su fórmula y temperatura de fusión.

Los ácidos grasos no existen libres en la naturaleza como tales, sino que forman parte de

moléculas de lípidos. Generalmente se diferencian por la presencia o ausencia de dobles enlaces

en la cadena hidrocarbonada, clasificándose en saturados e insaturados.

Los ácidos grasos saturados no contienen dobles enlaces en su cadena hidrocarbonada, tienen

temperaturas de fusión elevadas, por eso son sólidos a temperatura ambiente. Abundan en las

grasas animales (nata de la leche, manteca de cerdo, tocino…) aunque el palmítico, por ejemplo,

es un ácido graso saturado sólido de origen vegetal. Los más conocidos son el palmítico (16C) y

el esteárico (18C).

Figura 4.4. Estructura de ácidos grasos saturados e insaturados. Fuente:

http://www.um.es/molecula/lipi01.htm


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 4.1. Ácidos grasos más importantes

Nombre Símbolo Formula molecular Tª fusión

Láurico 12:0 CH3-(CH2)10-COOH 44’2

Mirístico 14:0 CH3-(CH2)12-COOH 53’9

Palmítico 16:0 CH3-(CH2)14-COOH 63’1

Esteárico 18:0 CH3-(CH2)16-COOH 69’6

Araquídico 20:0 CH3-(CH2)18-COOH 76’5

Behénico 22:0 CH3-(CH2)20-COOH 80´0

Lignocérico 24:0 CH3-(CH2)22-COOH 86’0

Oleico 18:19 CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH 13’4

Linoleico 18:29,12 CH3–(CH2)4–(CH=CH–CH2)2–(CH2)6–COOH -5

Linolénico 18:39,12,15 CH3-CH2-(CH=CH-CH2)3-(CH2)6-COOH -11

Araquidónico 20:45,8,11,14 CH3–(CH2)4–(CH=CH–CH2)4–(CH2)3–COOH -49’5

En símbolo, el primer nº representa el nº de C de la cadena, y el segundo nº las instauraciones. La

posición de estas se indica con exponentes separados por comas

Los ácidos grasos insaturados presentan uno o más dobles enlaces en su cadena

hidrocarbonada, siendo monoinsaturados y poliinsaturados respectivamente. Su temperatura

de fusión es más baja por lo que suelen ser líquidos a temperatura ambiente y son abundantes

en sustancias grasas de origen vegetal. Como ej., el ácido oleico del aceite de oliva.

En los ácidos grasos la posición del doble enlace puede ir en cis o en trans: un ácido graso

insaturado es cis, si posee los grupos H en el mismo lado del doble enlace; y es trans si los H se

disponen uno a cada lado del doble enlace.

Figura 4.5. Enlaces cis y trans en los ácidos grasos insaturados


[NOMBRE DEL AUTOR]


La geometría de las moléculas es diferente, en la posición cis la molécula está doblada, mientras

que en posición trans no hay impedimentos y es recta. Por tanto influye en el empaquetamiento

y como veremos a continuación en el punto de fusión del compuesto. Los dobles enlaces cis son

propios de los lípidos obtenidos de manera natural, los trans se obtienen artificialmente.

Los ácidos grasos son anfipáticos

Los ácidos grasos no son totalmente insolubles en agua, son moléculas anfipático, un término

que viene del griego anfi = ambas y pathos = sentimiento, y que significa que en su estructura

molecular hay una parte polar hidrófila y otra apolar hidrófoba. La zona polar hidrófilo se

corresponde con el grupo carboxilo (-COOH), es la parte llamada cabeza, que puede establecer

enlaces intermoleculares por puente de H con el agua u otras moléculas polares. La zona apolar

hidrófoba es la cadena hidrocarbonada más o menos larga, llamada cola, que es atraída

débilmente, por fuerzas de Van der Waals, por otras cadenas hidrocarbonadas de ácidos grasos

adyacentes. La insolubilidad en agua aumenta con la longitud de la cadena debido a que la parte

apolar y la cantidad de enlaces por fuerzas de Van der Waals que se establecen son mayores.

Los ácidos grasos de 4 o 6 carbonos son solubles en agua, ya que el grupo carboxilo es polar

(soluble en agua), pero a partir de 8 carbonos son prácticamente insolubles en agua.

Su punto de fusión depende de la longitud y el grado de insaturación

El grado de insaturación y la longitud de las colas hidrocarbonadas determinan el punto de

fusión. El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena ya que las interacciones de Van

der Waals con otras cadenas se incrementan. Sin embargo, la presencia de dobles enlaces

origina giros en las moléculas que suponen una disminución del punto de fusión al reducir el

número de interacciones de Van der Waals con las otras cadenas.

Los dobles enlaces producen inclinaciones en la cadena, que al no ser recta no puede unirse por

fuerzas de van der Waals a otras cadena de forma eficaz, y por esta causa baja su temperatura

de fusión.

Figura 4.6. Orientación de las cabezas y colas de lípidos saponificables en agua. Fuente: https://es.wikip

edia.org/wik i/Mol%C3%A9cula_anfif%C3%ADlica y https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/tag/acido

s-grasos/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.7. Disposición de las cadenas de las moléculas lipídicas y punto de fusión A la izqda., los

ácidos grasos saturados están fuertemente empaquetados, los insaturados no. A la drcha., detalle de

las atracciones entre moléculas. Fuente: http://es.slideshare.net/Jlaral/lipidos-29053580 y Santillana

2º bach

Por ser anfipáticos, los ácidos grasos (y los lípidos saponificables, por extensión) pueden formar

en disolución acuosa monocapas superficiales, bicapas o micelas (Fig. 4.8), ya que se disponen

orientadas con el grupo hidrófilo dirigido hacia el agua, mientras que la región hidrófoba se aleja

de ella, adoptando siempre la forma más estable.

En el laboratorio, a partir de una suspensión de fosfolípidos, se han obtenido unas formaciones

vesiculares, formadas por bicapas enrolladas sobre sí mismas llamadas liposomas. Gracias a que

su interior es hidrófilo (al contrario que el interior de las micelas), en ellas se pueden introducir

diversas sustancias para incorporarlas a las células (medicamentos, cosméticos e, incluso,

genes).

Figura 4.8. Bicapas, micelas y liposomas de lípidos saponificables

Algunos ácidos grasos poliinsaturados son esenciales, es decir, nuestro cuerpo no puede

sintetizarlos, dado que la maquinaria celular es incapaz de colocar dobles enlaces en dichas


[NOMBRE DEL AUTOR]


posiciones, por lo que debemos ingerirlos en la dieta. Los ácidos grasos esenciales más

conocidos son el linoleico (omega-6) y α-linolénico (omega-3), de origen vegetal; y el

araquidónico (omega-6), de origen animal, que se encuentra en la carne y huevos. Estos ácidos

grasos son importantes para la síntesis de prostaglandinas, que veremos más adelante. La

denominación en omega empieza por el final, pues omega (Ω) es la última letra del alfabeto

griego. Por ej., un ácido omega-6 es el que presenta el primer doble enlace en el carbono 6

empezando a contar por el final de la cadena hidrocarbonada.

4.3 HAY LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES

Todos los lípidos saponificables simples se forman por una reacción de esterificación de un

alcohol con un ácido graso. La unión de cada –OH del ácido carboxílico al –OH del alcohol forma

un enlace éster –O–CO– y se libera una molécula de agua.

Figura 4.9. Reacción de esterificación. Fuente: http://grupoqog6.pbworks.com/w

/page/163 03274/Q u%C3%A9%20es%20el%20Biodiesel

Los glicéridos son los lípidos más sencillos

Para formar glicéridos se esterifica la glicerina (propanotriol) con 1, 2 o 3 ácidos grasos

formándose un mono-, di- o triglicérido, respectivamente (o acilglicérido). La grasa se denomina

simple si sólo hay un tipo de ácido graso en el acilglicérido, en cambio, cuando está formada por

dos o tres ácidos grasos diferentes la grasa se denomina mixta. Los triglicéridos o triacilglicéridos

son los más abundantes y se llaman a menudo grasas neutras, porque no queda libre ningún

grupo hidroxilo de la glicerina, por tanto son apolares e insolubles en agua.

Figura 4.10. Formación de un triglicérido por esterificación


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los glicéridos, a temperatura ambiente, pueden ser líquidas o sólidas en función del tipo de

ácido graso que contengan:

o Las líquidas son los aceites y contienen ácidos grasos insaturados. Principalmente, se

encuentran en los frutos de algunas plantas, como en las aceitunas, y en las semillas,

como en las del girasol.

o Las sólidas son los sebos y mantecas y contienen ácidos grasos saturados. Abundas en

los animales (grasas animales, mantequilla, etc.).

Las grasas son lípidos saponificables, por tanto de ellas se obtienen jabones. La reacción de

saponificación no es exclusiva de los triacilglicéridos, sino en general de todos los lípidos

saponificables, y se utiliza industrialmente para la fabricación de jabones. La reacción de

saponificación se realiza en caliente, consiste en romper el enlace éster mediante hidrólisis

alcalina al añadir una base fuerte (KOH o NaOH); el resultado es tres moléculas de jabón, que

son la sal del ácido graso, y una molécula de glicerina.

Figura 4.11. Reacción de saponificación

Como se comentó antes, los ácidos grasos no existen libres, pero si sus sales que son los jabones.

Una molécula de jabón (Fig. 4.12) es una sustancia anfipática cuya cabeza polar (representada

con un círculo) se une a otras sustancias polares como el agua y cuya cola apolar (representada

con una línea irregular) atrae sustancias apolares como las grasas. De esta manera, el jabón lava

porque las sustancias apolares son rodeadas por la parte apolar del jabón, y el agua, al arrastrar

el jabón (se une a la parte polar del jabón), se lleva la suciedad.

Figura 4.12. El jabón como molécula

anfipática.

En los animales la hidrólisis de las grasas es enzimática y se produce en el tubo digestivo

mediante las lipasas que rompen los enlaces éster del triacilglicérido obteniéndose así tres


[NOMBRE DEL AUTOR]


ácidos grasos y una molécula de glicerina, pero no se forman jabones. Esta hidrólisis sirve para

digerir las grasas ingeridas en la alimentación.

Las grasas son compuestos muy energéticos

La principal función de los acilglicéridos es la de reserva energética, que supone 9 Kcal/g. Los

animales almacenan la mayor parte de la energía en forma de grasas, que se acumulan en los

adipocitos del tejido adiposo, porque, al ser más energéticas que los glúcidos (4 Kcal/g),

acumulan en menos volumen mayor cantidad de energía. Es un almacenamiento de energía que

requiere menor aumento de peso, lo cual facilita la movilidad. Los vegetales, en cambio,

almacenan la energía tanto en forma de lípidos como en forma de glúcidos.

Otra función es la de servir de aislante térmico y protección, ya que, bajo la piel se acumula una

capa de grasa formando el panículo adiposo; en animales que viven en zonas muy frías, como

focas y pingüinos, está más desarrollado, evitando la pérdida de calor corporal al exterior.

Muchos órganos vitales, como los riñones, también se encuentran rodeados de grasa que les

protege de los golpes.

Las ceras llevan monoalcoholes de cadena larga

Las ceras son lípidos saponificables simples, formados por la unión de un ácido graso con un

monoalcohol de cadena larga, mediante enlace éster.

Al tener los dos cadenas largas apolares, la del alcohol y la del ácido, las ceras son totalmente

insolubles en agua, por lo que se encuentran recubrimiento y protegiendo las superficies

externas de los seres vivos. Es decir tienen función impermeabilizante y protectora. Se

encuentran por ejemplo en la superficie de la piel, del exoesqueleto de los artrópodos, de las

hojas de las plantas, etc…

Figura 4.13. Formación de una cera y ejemplos. Fuente: http://www.monografias.com/trabajo

s31/lipidos/lipidos.shtml y http://elmundodesaccharomyces.blogspot.com.es/2013/11/lipidos-2.html


[NOMBRE DEL AUTOR]


La cera del oído externo de los mamíferos también cumple una función protectora, retiene

partículas de polvo que podrían entrar en el oído y tapona manteniendo la humedad del

conducto auditivo interno.

Cuando se vierte petróleo al mar, se disuelve la cera de las plumas de las aves marinas, por lo

que al recoger a las aves y retirarles el petróleo, se elimina también la cera. Las glándulas

sebáceas tienen que volver a fabricar cera; cuando las plumas han perdido su protección

impermeable, absorben gran cantidad de agua por lo que el ave pesa demasiado y ello le impide

volar.

4.4. OTROS LÍPIDOS SAPONIFICABLES SON COMPLEJOS

Los fosfoglicéridos o fosfoacilglicéridos son lípidos saponificables complejos formados por la

unión de la glicerina a dos ácidos grasos y a un grupo fosfato. El alcohol del C1 de la glicerina

está esterificado con un ácido graso saturado, generalmente el ácido esteárico, el C2 con un

ácido graso insaturado, generalmente el ácido oleico y el fosfato se esterifica con el alcohol del

carbono 3. Este es el fosfolípido más sencillo y se llama ácido fosfatídico.

El resto de fosfolípidos se forman añadiendo al grupo fosfato del ácido fosfatídico, un

sustituyente polar (en la imagen se representa el sustituyente polar con una R, de radical).

Como todos los fosfolípidos son derivados del ácido fosfatídico, se nombran con el prefijo

fosfatidil más el nombre del sustituyente polar unido al grupo fosfato. Por ejemplo: si se une

colina se llama fosfatidilcolina (Fig. 4.15).

Figura 4.14. Formula general de un fosfolípido. Fuente: https://www.boundless.com/biology/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.15. Representación de la fosfatidilcolina en fórmula completa y simplificada. Fuente:

http://www.perkepi.com/cell-membrane/

Los fosfolípidos son componentes de las membranas

La naturaleza anfipática de los fosfolípidos les proporciona un papel fundamental en la

formación de membranas biológicas, tanto en procariotas como en eucariotas. Para formar las

membranas se disponen los grupos polares hacia el medio acuoso y las partes apolares se

orientan hacia el interior formando una bicapa lipídica.

Los fosfolípidos son anfipáticos porque poseen una zona polar y otra apolar. La cabeza polar está

formada por el grupo fosfato y el sustituyente polar (aminoalcohol) unido al fosfato, por ejemplo

la colina. Y las colas apolares son las correspondientes a los dos ácidos grasos. La parte polar se

representa mediante un círculo y la apolar mediante dos líneas.

El carácter anfipático proporciona una gran fluidez a la membrana, pudiéndose movimientos en

los lípidos que forman la bicapa lipídica de la membrana (ver Tema 9). Además de los

fosfolípidos, las membranas biológicas contienen proteínas y otros lípidos como por ejemplo

colesterol y esfingolípidos que también son anfipáticos. Todos estos lípidos se conocen en

general como lípidos de membrana.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.16. Membranas celulares y lípidos saponificables complejos http://www.bioquimicayfi

siologia.co m/2015/03/lipidos-trigliceridos-esteroides-fosfolipidos.html

El aminoalcohol de los esfingolípidos es la esfingosina

Los esfingolípidos son lípidos saponificables complejos similares a los fosfolípidos, que

contienen un aminoalcohol insaturado de cadena larga llamado esfingosina, en vez de la

glicerina. Por tanto sólo llevan un ácido graso, pues la segunda cadena es la del aminoalcohol.

Químicamente un esfingolípido está formados por:

Aminoalcohol de cadena larga (18 átomos de carbono), generalmente se trata de la

esfingosina o de alguno de sus derivados.

Ácido graso de cadena larga, que puede ser saturado o monoinsaturado.

Sustituyente polar, que puede ser de diferente naturaleza, por ej., fosfocolina,

monosacárido u oligosacárido.

La unión del aminoalcohol esfingosina con el ácido graso de cadena larga se realiza por el grupo

amino y el compuesto resultante es una ceramida, que como su nombre indica presenta un

enlace amida. Como se ve en la Fig. 4.17 la ceramida tiene dos cadenas apolares, como los

fosfolípidos, una correspondiente al ácido graso y otra de la propia esfingosina.

Los esfingolípidos se forman a partir de la ceramida, al unirse un sustituyente polar al grupo

hidroxilo del carbono 1 de la esfingosina (grupo X en la Fig. 4.17)


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.17. Esquema general de una molécula de un esfingolípido

Si a la ceramida se une a un grupo fosfato que lleva acoplado un aminoalcohol, por ej., colina o

etanolamina, se forman las esfingomielinas. Las esfingomielinas son esfingofosfolípidos dado

que llevan un grupo fosfato; forman parte de las membranas de las células animales y abundan

en la vaina de mielina que envuelve las neuronas.

El resto de los esfingolípidos que no contienen un grupo fosfato son los esfingoglucolípidos,

porque tienen un glúcido como sustituyente polar. Si el glúcido es un monosacárido se

denominan cerebrósidos y si es un oligosacárido se llaman gangliósidos. Además de

desempeñar una función estructural de las membranas plasmáticas, actúan como marcadores

biológicos y lugares de reconocimiento celular, formando junto con las glucoproteínas el

glucocálix. Cumplen funciones importantes pues intervienen en la especificidad de asociación

celular en los tejidos, en la transmisión del impulso nervioso, en la especificidad del grupo

sanguíneo o funcionan como anclaje de virus, microorganismos y toxinas.

Figura 4.18. Estructura molecular y modelo de la esfingosinomielina, un lípido de las membranas

celulares, que forma vainas de mielina. Fuente: http://www.geocities.ws/batxilleratbiologia/lipids

.htm


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.19. Cerebrosido. Fuente: http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia

/lipids.htm

En resumen, los esfingolípidos son semejantes a los fosfolípidos tanto estructural como

funcionalmente, ya que son sustancias anfipáticas y cuando se sitúan en un medio acuoso, se

disponen formando bicapas lipídicas o micelas o monocapas. Por ello, están presentes en las

membranas de células eucariotas y son muy abundantes en las membranas de tejido nervioso.

Las diferencias entre fosfolípidos y esfingolípidos son:

� En los fosfolípidos el alcohol es glicerina y en los esfingolípidos hay un aminoalcohol de

cadena larga llamado esfingosina; en los fosfolípidos los ácidos grasos se unen a la glicerina,

mientras que en los esfingolípidos se une a la esfingosina.

� Los fosfolípidos poseen dos ácidos grasos y los esfingolípidos solo uno (la otra cadena apolar

es de la esfingosina).

� En fosfolípidos, los ácidos grasos se unen a la glicerina con enlace éster y en los

esfingolípidos, el ácido graso se une a la esfingosina mediante enlace amida (grupo amino

con grupo carboxilo).

Figura 4.20. Gangliosido. Fuente: https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/2015/ 07/03

/los-esfingolipidos/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.21. Comparación entre lípidos saponificables. Fuente: Lehninger et al. 2º ed. Biochemistry

� En los fosfolípidos, el sustituyente polar se une al grupo fosfato y en los esfingolípidos el

sustituyente polar se une al carbono 1 de la esfingosina.

� Mientras los fosfolípidos se encuentran en todas las membranas, los esfingolípidos son más

abundantes en las membranas del sistema nervioso.

Las prostaglandinas son hormonas de efectos locales

Las prostaglandinas derivan de la ciclación de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos,

como el ácido araquidónico, pero no son moléculas realmente saponificables. Aunque fueron

descubiertas en secreciones prostáticas son producidas por casi todos los tejidos.

Las prostaglandinas actúan como hormonas de efectos locales y de corta duración en distintas

partes del organismo; sobre el sistema nervioso, el músculo liso, la sangre y el sistema

reproductor…regulando localmente el metabolismo, interviniendo en la coagulación y la

inflamación, controlando la vasodilatación o vaso constricción, etc….

Figura 4.22. Prostaglandina


[NOMBRE DEL AUTOR]


4.5 TAMBIEN HAY LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Los terpenos derivan del isopreno

Los terpenos o isoprenoides son lípidos insaponificables, es decir, no pueden formar jabones al

carecer de ácidos grasos. Químicamente están formados por la repetición de unidades de

isopreno (2-metil-1,3- butadieno) que es una molécula de 5 carbonos con dos dobles enlaces.

Los terpenos se clasifican según las unidades de isopreno que contienen, la llamada regla del

isopreno ha permitido clasificarlos y estudiarlos (Tabla 4.2 y 4.3), pero en realidad nunca se ha

encontrado como producto natural. El verdadero precursor de los terpenos es el ácido

mevalónico derivado del acetil coenzima A (ver Tema 17).

Figura 4.23. Fórmula del isopreno, y representación espacial de la molécula de isopreno

Tabla 4.2. Terpenos más destacados

Monoterpenos (2) Limoneno, genariol

Mentol, pineno

Diterpenos (4) Fitol

Vitamina A, retinol

Vitamina E, antioxidante

Vitamina K, anticoagulante

Triterpenos (6) Lanosterol, escualeno

Tetraterpenos (8) Xantofila

Carotenos

Licopeno

Politerpenos Caucho

Los terpenos debido a su naturaleza hidrocarbonada son sustancias netamente hidrofóbicas y

por lo tanto insolubles en agua. Como presentan un sistema de dobles enlaces conjugados los


[NOMBRE DEL AUTOR]


electrones se encuentran deslocalizados y no pertenecen a un enlace determinado. Cuando un

electrón en el sistema conjugado absorbe un fotón de luz de longitud de onda adecuada, puede

ser promovido fácilmente a un nivel de energía superior. En general tienen la propiedad de

absorber luz de diferentes longitudes de onda, por lo que pueden actuar como pigmentos;

producir aromas o formar parte de cadenas de transporte de electrones.

Los terpenos son especialmente abundantes en el mundo vegetal. Entre los pigmentos vegetales

destacan los carotenoides, que son responsables del color de diferentes partes de las plantas.

Intervienen en la fotosíntesis, absorbiendo luz de distinta longitud de onda a la que capta la

clorofila. Comprenden las xantofilas de color amarillo y los carotenos de color anaranjado, como

el β-caroteno presente en la zanahoria que es un precursor de la vitamina A. Si dividimos el β-

caroteno en dos se obtiene dos moléculas de vitamina A, nuestro organismo puede fabricar la

vitamina A a partir del β-caroteno

Figura 4.24. Fórmula del β-caroteno y su relación

con la vitamina A

El fitol, un alcohol terpenoide, forma parte de la clorofila, el pigmento vegetal por excelencia.

Muchos aromas de origen vegetal, como el alcanfor, el mentol y el geraniol son de naturaleza

terpenoide, como también lo son algunos productos vegetales de interés económico como el

caucho.

Tabla 4.3. Tipos de terpenos ordenados según su función

Olor y sabor Color Transporte de energía

Mentol Caroteno (zanahoria) Plastoquinona

Limonero Fitol (verde clorofila) CoA

Vainillina Licopeno (rojo tomate) Plastocianina

Xantofilia (hojas otoño) Vitamina K

Vitamina E


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.25. Moléculas que incluyen en su fórmula

isoprenos

Otra posibilidad, al tener dobles enlaces conjugados, es participar en las cadenas de transporte

de electrones y de energía, en este apartado se incluyen las vitaminas E y K, la E es un potente

antioxidante y la K interviene en la coagulación sanguínea, así como plastocianina y

plastiquinona que actúan en las membranas de los tilacoides en la fase clara de la fotosíntesis.

Los esteroides tienen anillos rígidos

Los esteroides son lípidos insaponificables que derivan de un compuesto cíclico llamado

esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno, cuya estructura está compuesta por un

ciclopentano unido al fenentreno. El fenetreno perhidrogenado está formado por tres

ciclohexanos. Los esteroides se diferencian entre sí por la posición de los dobles enlaces, el tipo

de grupo funcional del anillo A y la cadena final de la posición 17.

Los esteroides incluyen a los esteroles y a las hormonas esteroideas

Los esteroles llevan un grupo alcohol (posición 3 del anillo A) y un doble enlace (posición C6 del

anillo B). El más importantes es el colesterol, que además es precursor de los demás: vitamina

D, ácidos biliares y hormonas esteroideas.

La molécula del colesterol es rígida, con un grupo polar muy reducido (un OH en el C3) frente a

los voluminosos anillos. Es una molécula anfipática que se forma parte de las membranas,

particularmente en las células animales, por tanto, tiene función estructural. Se sitúa entre los

fosfolípidos y reduce su movilidad, por lo que disminuye la fluidez de la membrana.

El colesterol se transporta en el plasma sanguíneo unido a lipoproteínas (ver Anexo 1). Si se

encuentra en exceso en el torrente sanguíneo, se deposita en forma de placas en las paredes de

las arterias, y origina lo que se conoce como arteriosclerosis. Se puede ingerir en la dieta, pero

también se sintetiza en el hígado.

Figura 4.26. Fenentreno y esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno


[NOMBRE DEL AUTOR]


Anexo 1. Las formas de transportar colesterol en la sangre

Hay dos fuentes de colesterol en el cuerpo:

Exógeno: en alimentos ingeridos

Endógeno: formado por el hígado.

HDL LDL VLDL quilomicrón

más proteínas,

menos lípidos, mayor

densidad

menos proteínas,

más lípidos, menor

densidad

Las lipoproteínas son partículas con un

centro apolar, que incluye

triacilgliceridos y ésteres de colesterol,

y un revestimiento anfipático formado

por fosfolípidos, colesterol no

esterificado y las apolipoproteínas, que

son lípidos asociados de forma no

covalente con proteínas.

En los análisis de sangre para conocer el riesgo de sufrir un ataque coronario se realiza un perfil

de lípidos que incluye:

o Colesterol total

o Lipoproteína de baja densidad (colesterol LDL)

o Lipoproteína de alta densidad (colesterol HDL)

o Triglicéridos

o Lipoproteína de muy baja densidad (colesterol VLDL)

Lipoproteína de muy baja densidad (VLDL) contiene la mayor cantidad de triglicéridos. El VLDL

se considera un tipo de colesterol malo puesto que ayuda a que el colesterol se acumule en las

paredes de las arterias. Son las partículas que llevan los excesos de carbohidratos transformados

en triglicéridos hacia el hígado

Lipoproteínas de baja densidad o LDL, que también se conocen como colesterol malo. Las LDL

llevan colesterol a los tejidos que lo necesitan para sus membranas (incluidas arterias) o para la

síntesis de hormonas esteroideas. La mayor parte del colesterol en sangre es colesterol LDL (c-


[NOMBRE DEL AUTOR]


LDL). Cuanto mayor sea el nivel de colesterol LDL en sangre, mayor es el riesgo de enfermedad

cardiovascular.

Lipoproteínas de alta densidad, o HDL, también conocidas como colesterol bueno, recogen el

colesterol no utilizado y lo devuelve al hígado para su almacenamiento o excreción al exterior a

través de la bilis. Un nivel bajo de colesterol HDL (c-HDL) aumenta el riesgo de enfermedad

cardiovascular.)

Aterosclerosis es la formación de placas de ateroma en el interior de las arterias, esta placa de

ateroma contiene colesterol y otras grasas, supone un aumento del gasto cardiaco que a su vez

puede dar lugar a hipoxia y trombos. Los trombos son pequeños coágulos de sangre que taponan

los vasos y pueden dejar sin riego regiones del cuerpo. Si el trombo llega al corazón se produce

una situación en la que el miocardio se ve privado de oxígeno, lo que provoca a menudo un gran

dolor pectoral denominado angina de pecho.

Se produce un infarto de miocardio si una parte del miocardio se queda totalmente sin riego,

generalmente por un trombo en la arteria coronaria. Es la causa principal de muerte en países

desarrollados (70.000 personas al año en España)

Figura 4.27. Colesterol y moléculas derivadas: hormonas y vitamina D

- La vitamina D deriva del colesterol, se encarga de regular el metabolismo del calcio y del

fósforo y su absorción intestinal, estos minerales son indispensables para la formación del

hueso. La falta de esta vitamina produce raquitismo en niños y osteomalacia en adultos.

- Los ácidos biliares se forman en el hígado a partir del colesterol, y se almacenan en la bilis

como sales biliares. Ayudan a la digestión de las grasas, puesto que las sales biliares actúan

como un jabón emulsionando las grasas y dispersándolas en gotas más pequeñas, que podrán

ser atacadas más fácilmente por las enzimas.

Las hormonas esteroideas: También derivan del colesterol, pero la molécula presenta ligeras

diferencias estructurales respecto a los esteroles. Llevan un grupo carbonilo (posición 3 del anillo

A) y un doble enlace (posición C4 del anillo A). Las principales hormonas esteroideas son las

adrenocorticales y las sexuales. Por ej., el cortisol, que interviene en el metabolismo de los

carbohidratos, la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos (voz grave,


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 4.28. Colesterol, su estructura molecular y su posición en las membranas celulares

más masa muscular, barba…) y los estrógenos y la progesterona que intervienen en el ciclo

menstrual y producen los caracteres sexuales femeninos.

4.6 LOS LÍPIDOS REALIZAN DIVERSAS FUNCIONES

Entre las funciones de los lípidos destacan:

- Estructural, dado que los lípidos son los componentes fundamentales de las membranas

celulares. Entre los lípidos de membrana se encuentran fosfolípidos, esfingolípidos y colesterol.

- Energética, pues algunos lípidos, como los acilglicéridos, son eficientes reservas de energía.

Los lípidos se almacenan deshidratados, ocupando menos volumen y aportando más energía, 9

kcal/g., que los glúcidos.

- Biocatalizadora, cuando posibilitan o favorecen reacciones químicas que se producen en los

seres vivos. Cumplen esta función las prostaglandinas, vitaminas y hormonas. Las vitaminas A,

D, E y K son lípidos al igual que algunas hormonas, como las adrenocorticales y las sexuales

(testosterona, estrógeno y progesterona).


1. Cita un ej. de lípido saponificable y otro de no saponificable e indica su principal función

biológica ¿Qué diferencias significativas existen respecto a su estructura molecular entre un

lípido saponificable y otro que no lo es?

2. ¿Por qué han sido seleccionadas las grasas a lo largo de la evolución como principal

reservorio de energía?

3. La trioleina es un triacilglicérido que deriva del ácido oléico, y la triestearina del ácido

esteárico. Razona en qué estado se encontrarán cada una de ellas a Tª ambiente.


[NOMBRE DEL AUTOR]


4. La mayoría de los vegetales acumulan glúcidos como fuente de energía. ¿Por qué las

pequeñas semillas de gramíneas - que se diseminan al viento – acumulan generalmente lípidos?

5. Razona si es V o F “El punto de fusión de los ácidos grasos es tanto más bajo cuanto

mayor es el número de instauraciones que contiene, y también cuanto mayor sea el número de

átomos de C que posee”

6. Ordena de forma razonable los siguientes lípidos por su grado de polaridad: colesterol,

triglicéridos, esfingolípidos, ácidos grasos, terpenos y ceras

7. Explica las principales diferencias en estructura y función de los acilglicéridos y las ceras.

8. ¿Cómo se llama la reacción opuesta a la esterificación? ¿Qué diferencias hay entre

hidrólisis y saponificación?


[NOMBRE DEL AUTOR]


5

Las proteínas

1. LAS PROTEÍNAS ESTÁN FORMADAS POR

AMINOÁCIDOS

En las proteínas sólo hay α- aminoácidos

Los aminoácidos se diferencian por sus radicales

Los aminoácidos tienen actividad óptica y son anfóteros

2. LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN POR ENLACES

PEPTÍDICOS.

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace

3. HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

Los radicales intervienen en el nivel 3º y 4º

Los dominios son módulos conservados

4. LAS PROTEÍNAS PRESENTAN VARIAS

PROPIEDADES

Las proteínas desnaturalizadas no son funcionales

5. HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR

LAS PROTEÍNAS

Las holoproteínas son proteínas simples

Las heteroproteínas son proteínas conjugadas

6. LAS PROTEÍNAS TIENEN FUNCIONES MUY

DIVERSAS

Modelo 3D de una proteína. Ver http://www.turbosquid.com/3d-models/


[NOMBRE DEL AUTOR]




• Alberts, B. et al. 2002. Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/box/A393/?report=objectonly

• Partida, A. 2015. Apuntes bioquímica

http://dnangelica.com/dnangelica/index.php/publicaciones/


• Relación entre proteínas y cáncer. En la neurofibromatosis, cuando las células se están

transformando en malignas, la cantidad de una proteína de membrana llamada interina,

aumenta. Se puede frenar la metástasis controlando esta proteína

http://elpais.com/elpais/2016/10/12/ciencia/1476280760_094992.html

• Los polifenoles de la uva ayudan a controlar la obesidad. La leptina o proteína OB, es una

hormona proteica que producen los adipocitos y controla la sensación de hambre. En

personas obesas una disfunción del cerebro impide este control. Los polifenoles del vino

ayudan a las neuronas cerebrales a recuperen la sensibilidad a la leptina.

http://noticiasdelaciencia.com/not/22107/lospolifenolesdelauvaayudanacontrolarelpesoe

ncasosdeobesidad/


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

1. Comprender la estructura de las proteínas como polímeros de aminoácidos.

2. Situar los grupos funcionales de los aminoácidos respecto al carbono alfa.

3. Reconocer grupos de aminoácidos en función de su radical.

4. Explicar las propiedades de estereoisomería y actividad óptica de los aminoácidos

5. Entender el comportamiento de un aminoácido al variar el pH del medio en el que se

encuentra.

6. Unir aminoácidos por enlaces peptídicos para formar péptidos.

7. Conocer la relación que existe entre los diferentes niveles estructurales, el tipo y la

función de la proteína.

8. Explicar las principales propiedades de las proteínas en relación a los radicales de los

aminoácidos que presentan.

9. Reconocer los dos tipos proteínas que existen, holo- y heteroproteínas, con sus

ejemplos correspondientes.

10. Enumerar las funciones de las proteínas y conocer algún ejemplo de las mismas.

CONCEPTOS CLAVE

actina, 21

albúmina, 21

aminoácido, 4

anfótero, 6

carbono alfa, 4

colágeno, 19

cromoproteína, 22

desnaturalización, 17

dextrógiro, 6

elastina, 20

enlace peptídico, 8

enzima, 4

especificidad, 17

estereoisomería, 6

fibrina, 20

fosfoproteína, 21

globulina, 20

glucoproteína, 21

grupo prostético, 18

hélice alfa, 12

heteroproteína, 18

histona, 21

holoproteína, 18

lámina beta, 12

levógiro, 6

lipoproteína, 21

nucleoproteína, 21

oligopéptido, 10

péptido, 4

porfirina, 22

proteína fibrosa, 13

proteína globular, 13

protómero, 14

queratina, 20

renaturalización, 17

5.1 LAS PROTEÍNAS ESTAN FORMADAS POR AMINOÁCIDOS

Las proteínas o prótidos son biomoléculas orgánicas lineales, compuestas de C, O, H y N; en

menor proporción por S y P. El nombre de proteína alude al dios griego Proteus, que significa el

primero y tenía la facultad de cambiar de forma a su voluntad. Las proteínas son las primeras

en el sentido de que son las moléculas orgánicas más abundantes, pues representan alrededor

del 50% del peso seco de la materia viva. Como Proteus, presentan formas muy diversas y

desempeñan gran variedad de funciones. Los enzimas constituyen el grupo más numeroso e

importante de proteínas, pues son moléculas dotadas de actividad catalítica, imprescindibles en

todas y cada una de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas. Un péptido es un compuesto

de dos o más aminoácidos. Los oligopéptidos tienen diez o menos aminoácidos. Los polipéptidos

son cadenas de más de diez aminoácidos, cuando los péptidos contienen más de 50 aminoácidos

se definen ya como proteínas.

En las proteínas sólo hay α- aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos, los monómeros o ladrillos con los que se

construyen las proteínas. Hay veinte aminoácidos diferentes que forman las proteínas, los

mismos para todos los seres vivos. La fórmula general de un aminoácido aparece en la Fig. 5.1,

consta de un carbono central, llamado carbono alfa (Cα) al que se une un H, un grupo carboxilo

(-COOH), un grupo amino (-NH2) y un radical, que es distinto en cada aminoácido.

Prácticamente todos los aminoácidos son α aminoácidos, es decir el grupo amino está unido al

carbono adyacente al grupo carboxílico. Aunque con menor frecuencia, en los seres vivos

podemos encontrar también β-aminoácidos que forman parte de algunos péptidos y γ-

aminoácidos en otras situaciones.

Figura 5.1. Fórmula general desarrollada de un aminoácido

Los aminoácidos se clasifican por sus radicales


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los aminoácidos se clasifican en función de la polaridad de la cadena lateral (radical R). Los

radicales no intervienen en la polimerización de los aminoácidos pero interaccionan entre ellos

y determinan la configuración y propiedades de las proteínas. Hay que tener en cuenta que los

aminoácidos del mismo grupo van a mostrar la misma reactividad, en el Tema 15 lo veremos

con más detalle al discutir el efecto de las mutaciones.

En la Tabla 5.1 aparecen los 20 aminoácidos ordenados por grupo, los nombres que se utilizan

son los nombres comunes, generalmente aluden al producto biológico de donde se aislaron por

primera vez; así, la asparagina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico

se aisló del gluten de trigo, la tirosina fue identificada en el queso (del griego tyros = queso), y la

glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).

Aminoácidos neutros apolares, si el R es hidrófobo, lo que disminuye su solubilidad en

agua. Presentan cadenas de naturaleza alifática (lineal) o con anillos aromáticos tipo

benceno.

Aminoácidos neutros polares, si R es hidrófilo, con grupos polares, sin carga (-OH, -HS…),

lo que les permite formar puentes de hidrógeno con el agua, lo que aumenta su

solubilidad.

Aminoácidos ácidos, son los que tienen en R un grupo carboxilo, que puede ceder

hidrogeniones y cargarse negativamente, según el pH del medio.

Aminoácidos básicos, son los que tienen en R un grupo amino, que puede aceptar

hidrogeniones y cargarse positivamente, según el pH del medio.

Los aminoácidos esenciales son los que nuestro cuerpo no puede sintetizar y por lo tanto, hay

que ingerirlos en la dieta. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos

esenciales, se dice que son proteínas (o alimentos) de alta o de buena calidad. La lista incluye

hasta 10 aminoácidos: fenilalanina (Phe), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina

(Met), treonina (Thr), triptófano (Trp), valina (Val), histidina (His) (en animales) y arginina (Arg)

condicionalmente, pues puede ser esencial en los niños muy pequeños ya que sus

requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido.

Los aminoácidos presentan actividad óptica y son anfóteros

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos solubles en agua debido al grupo

carboxílico y amino que llevan, cristalizables, incoloros y con un punto de fusión elevado, por lo

que a Tª ambiente son sólidos.

Estereoisomería: Dado que el Cα es asimétrico (es decir, que sus cuatro radicales son diferentes

entre ellos) los aminoácidos presentan isomería espacial o estereoisomería. Cada aminoácido

tiene dos estereoisómeros, con distinta configuración espacial, D (si el grupo amino se encuentra

a la derecha) y L (si el grupo amino se encuentra a la izquierda). En la naturaleza, los aminoácidos

tienen configuración L.

El único aminoácido que no presenta estereoisomería es la glicina porque su radical es el H.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 5.1. Los 20 aminoácidos clasificados de acuerdo con sus características químicas


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.2. Estereoisomería de los aminoácidos. Fuente:

Dado que el carbono alfa es asimétrico, todos los aminoácidos, excepto la glicina presentan

actividad óptica. Como se vio en el Tema 3, si se hace pasar un rayo de luz polarizada a través

de una disolución de aminoácidos, estos pueden desviar el plano de polarización hacia la

derecha, dextrógiros (+) o hacia la izquierda levógiros (-). Que sean dextrógiros o levógiros no

tiene nada que ver con que presente configuración espacial D o L.

Los aminoácidos presentan comportamiento anfótero , es decir se puede comportar de dos

maneras, es como si tuviera dos caras (Fig. 5.4.). Así, cuando están en disolución acuosa se

pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH de la

Figura 5.3. Las dos caras de Juno y el comportamiento anfotero. Fuente: http://fuegodeprome

teoblogspot.com.es/2015/09/jano-el-dios-de-las-dos-caras.html. Figura 5.4. Cambios de carga neta de

la histidina a distintos pH. Fuente:

disolución debido a que tienen un grupo carboxilo y otro amino. En disoluciones acuosas neutras

Los aminoácidos se encuentran ionizados, son iones dipolares o híbrido (se llama también


[NOMBRE DEL AUTOR]


zwitterión) pues el grupo carboxilo pierde un protón y se carga negativamente y el grupo amino

gana un protón y se carga positivamente.

Si el medio acidifica, aumentará la concentración de protones y disminuye el pH. El aminoácido

es una sustancia tampón (ver Tema 2) que actuará amortiguando el cambio de pH. Por tanto, el

grupo COO- capta un protón y pierde su carga negativa. El aminoácido queda cargado

positivamente y se comporta como una base.

Pr el contrario, si el medio se hace básico disminuirá la concentración de protones y aumenta el

pH. En el aminoácido entonces el grupo NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva, por

tanto, el aminoácido queda cargado negativamente y actuará como ácido.

En la Fig. 5.5 se observa cómo va cambiando la carga del aminoácido disuelto según cambia el

pH de la disolución. Además del grupo carboxílico y el amino, también el radical puede adquirir

carga neta. Se denomina punto isoeléctrico al pH al cual un aminoácido presenta una carga

global neutra, al igualarse el número de cargas positivas y negativas. En este punto es un ión

dipolar neutro. Esta propiedad de los aminoácidos ayuda a separar los aminoácidos (o péptidos)

de una mezcla e identificarlos cuando se hace una electroforesis.

5.2 LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN POR ENLACES PEPTÍDICOS.

Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico (Fig. 5.6) entre el grupo carboxilo de un

aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, con pérdida de una molécula de agua.

El enlace se puede romper mediante hidrólisis.

Figura 5.5. Comportamiento anfótero de los aminoácidos. Fuente:

https://lamiachemist.wordpress.com/2015/07/08/aminoacidos-introduccion-y-clasificacion/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.6. Formación del enlace peptídico. Fuente:

Por convenio, la molécula de aminoácido se representa en el plano con el grupo amino a la

izquierda y el carboxílico a la derecha. El enlace peptídico es una unión "cabeza-cola" (grupo

amino con grupo carboxilo) de forma que el dipéptido conserva siempre un grupo amino libre,

que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que

puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido (Fig. 5.6). Esta circunstancia permite

que mediante enlaces peptídicos se puedan enlazar un número elevado de aminoácidos

formando largas cadenas que siempre tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo

amino-terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal).

Aunque la formación del enlace peptídico en sí mismo sea sencillo, la formación de estas

cadenas es un proceso bastante complejo que tiene lugar en los ribosomas (ver Temas 10 y 14)

e implica un amplio número de enzimas y de intermediarios.

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace

El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida. Tiene carácter de doble enlace como se

ve en la Fig. 5.7, lo que impide girar libremente. Esto implica que los átomos del enlace peptídico

(C=O y H-N) se sitúen en un mismo plano y el esqueleto del péptido se asemeja a una sucesión

de placas articuladas (ver Fig. 5.8) por los carbonos alfa, que es donde hay libertad de giro.

Dado que los cuatro átomos del enlace se sitúan en el mismo plano son posibles dos

configuraciones, cis y trans. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino normalmente están

en lados opuestos del enlace, es decir, en configuración trans, que se ve favorecida para evitar

interacciones entre los átomos. De la misma forma los radicales también se sitúan en lados

alternos.

Figura 5.7. Posibilidades del

enlace peptídico. Fuente:


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.8. Capacidad de giro en los enlaces de la cadena peptídica. Fuente: http://dnang

elica.com/dnangelica/index.php/category/divulgacion/page/2/

Aunque en lo sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por

centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos

presentan actividades biológicas importantes.

Los oligopéptido pueden ser definidos como pequeñas proteínas, resultan de la unión de 2 a 10

aminoácidos. Entre los ej., más destacados se encuentran varias hormonas como la insulina, el

glucagón, la oxitocina, la vasopresina y la β-endorfina. Los venenos extremadamente tóxicos

producidos por algunas setas como Amanita phaloides también son péptidos, al igual que

muchos antibióticos.

La insulina es una hormona de 51 aminoácidos, producida y secretada por las

células β de los islotes de Langerhans del páncreas, interviene en el aprovechamiento

metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos.

El glucagón, de 29 aminoácidos, actúa en el metabolismo del glucógeno

liberando glucosas. Es sintetizado por las células α de los islotes de Langerhans del

páncreas. Tienen un mecanismo de actuación antagónico a la insulina, cuando el nivel

de glucosa disminuye es liberado a la sangre.

La oxitocina (del griego ὀξύς oxys "rápido" y τόκος tokos "nacimiento") y

vasopresina son hormonas del hipotálamo liberadas a la circulación a través de la

neurohipófisis. Ambas actúan sobre la musculatura lisa, la primera provoca la

contracción del útero en el parto y segunda disminuye la luz de los vasos sanguíneos.

Las endorfinas son péptidos opioides endógenos que funcionan como

neurotransmisores. Son producidas por la glándula pituitaria y el hipotálamo en

vertebrados durante el ejercicio físico (también por excitación, el dolor, el consumo de

alimentos picantes o de chocolate, el enamoramiento y el orgasmo) y son similares a los

opiáceos en su efecto analgésico y en la sensación de bienestar que producen.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.9. Niveles de organización de las proteínas. Fuente:

hhttp://www.trec cani.it/enciclopedia/ proteína_(Dizionario-di-Medicina)/

5.3 HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

Las proteínas se pliegan espontáneamente para conseguir la configuración espacial más estable.

En esta estructura tridimensional de las proteínas se pueden describir hasta 4 niveles de

organización distintos con complejidad creciente, cada uno de los cuáles se forma a partir del

anterior. De esta disposición en el espacio depende la función de la proteína.

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos que la integra, es decir, indica los

aminoácidos que forman la proteína y el orden en que se encuentran unidos. Esta estructura

viene determinada genéticamente. Las diferentes proteínas se diferencian por el número,

naturaleza y orden de sus aminoácidos y este nivel es importante porque determina el resto de

los niveles y por tanto determina la función de la proteína.

La estructura secundaria es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos.

Se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces del Cα de cada aminoácido

Figura 5.10. A la

izqda.,

estructura

primaria de las

proteínas; a la

drcha., la

estructura

plegada

correspondiente


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.11. Nivel

secundario en las

proteínas.

Comparación de la

hélice alfa y la lámina

beta.

Los radicales no actúan, pues se sitúan hacia el exterior de las estructuras. Las formas más

frecuentes de estructuras secundarias son la hélice alfa, la lámina beta y la triple hélice:

La hélice alfa se origina al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, en

sentido dextrógiro, cada 3-4 aminoácidos, por eso se representa como una hélice (Fig. 5.11). Los

giros son al nivel del Cα de cada aminoácido y la estructura de la hélice se mantienen gracias a

enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios entre grupos NH y CO de enlaces peptídicos

de diferentes aminoácidos que quedan enfrentados.

En la lámina plegada o lámina beta la cadena polipeptídica presenta los aminoácidos dispuestos

en zig-zag y se establecen uniones por puentes de hidrógeno con tramos adyacentes de la misma

cadena o de cadenas diferentes. Estos tramos adyacentes pueden discurrir en el mismo sentido

(disposición paralela) o hacerlo en sentido contrario

Figura 5.11. Nivel

secundario en las

proteínas, detalle de la

hélice alfa. Fuente

Lehninger Bioquímica


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.13. Disposición de la cadena peptídica en la lámina beta Fuente:

(disposición antiparalela), quedando enfrentados los aminoácidos entre sí y unidos por puente

de H entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O de otro.

La triple hélice de colágeno es una molécula con forma de varilla rígida larga y muy estrecha

(1'5 Å de diámetro), que tiene una composición absolutamente inusual en la que dominan tres

aminoácidos la prolina, la glicina y la hidroxiprolina. Esto origina una estructura constituida por

tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de modo similar a una hélice alfa pero más

distendida y levógira. La unión entre las tres hebras se hace a través de puentes de hidrógeno

de NH con los CO peptídicos entre las hebras.

Los radicales intervienen en el nivel 3º y 4º

La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio,

adoptando una configuración tridimensional o conformación, que en la mayor parte de los casos

es ya la definitiva. Los responsables de la estructura terciaria son los radicales que interaccionan

entre sí, aunque pueden estar separados por muchos aminoácidos, pero que gracias al

plegamiento de la cadena se encuentran próximos, dando así estabilidad a la estructura. El

resultado son proteínas de formas globulares o filamentosas

� En las proteínas globulares la estructura secundaria se pliega y adopta una forma

tridimensional compacta más o menos esférica. Las proteínas globulares son solubles

en agua y desempeñan funciones dinámicas, como la mioglobina.

� En las proteínas filamentosas o fibrosas la estructura secundaria no se pliega, por

tanto, la proteína tiene forma alargada. Son insolubles y realizan funciones

estructurales, como la fibroina de la seda o el colágeno.

Los tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria son las interacciones iónicas,

atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes fuertes como puentes

disulfuro. En la Fig. 5. 15 vemos las características de cada uno de ellos (ver también Tema 2). El

puente disulfuro (Fig. 5. 16) se forman entre radicales de la cisteína cuando dos grupos sulfhidrilo

(SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o puente S-S desprendiendo una molécula de

H2.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.14. Nivel secundario de las proteínas. Triple hélice de colágeno

En algunas proteínas hay una estructura cuaternaria, formadas por la asociación de dos o más

moléculas con estructuras terciarias, que reciben el nombre de subunidades o protómeros. Para

unirse entre sí usan los mismos tipos de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos que

aparecen en la estructura terciaria: atracciones

Figura 5.15. Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.16. Formación del puente

disulfuro entre dos cisteínas. Fuente

Lehninger Bioquímica

Figura 5.17. Dos formas de estructura terciaria de las

proteínas http://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-

molecular-biology/24-proteins/protein-structure.html

electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y puentes disulfuro. Por

ejemplo, las dos cadenas ligeras y las dos pesadas de los anticuerpos, se mantienen unidas

mediante enlaces disulfuro. Otro ejemplo es la hemoglobina, donde las cuatro subunidades son

prácticamente iguales.

Una ventaja selectiva de las subunidades de estructura cuaternaria es que se auto-ensamblan,

por ej., los complejos enzimáticos (ver Tema 6), los microtúbulos y microfilamentos del

citoesqueleto (ver Tema 10), las subunidades del ribosoma (ver Tema 10), o las partes de un

virus (ver Tema 20). Una vez formados los monómeros, no se necesita gasto de energía ni

reacción metabólica adicional, por si solos forman estructuras de orden superior.

Figura 5.18. Estructura cuaternaria de las proteínas. A la izqda., inmunoglobulina con subunidades

distintas; a la drcha., hemoglobina con subunidades casi iguales.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.19. Ejemplos de dominios con

determinadas formas:

https://en.wikipedia.org/wiki/S olenoid_prot

ein_domain

Figura 5.20. Desnaturalización y

renaturalización de las proteínas

Los dominios son módulos conservados

En los años setentas con la aparición de la cristalografía de rayos x, se descubrió que había ciertas

secuencias de aminoácidos que siempre se pliegan de la misma forma y que se encontraban en

proteínas diferentes. Estos fragmentos, llamados dominios, se consideran unidades funcionales

y / o estructurales en una proteína. Por lo general, son responsables de una función o una

interacción particular, contribuyendo a la función global de una proteína. Es interesante

comprobar que estos módulos o unidades independientes de plegamiento se conservan a lo

largo de la evolución, y aparecen en distintas proteínas de diferentes seres vivos mostrando la

misma secuencia.

Aparentemente son usados una y otra vez para generar nuevas secuencias. Como son estables

de forma independiente del resto de la proteína se pueden intercambiar usando ingeniería

genética para construir proteínas quiméricas, proteínas híbridas en las que se han combinado

secciones de diferentes proteínas y que se estudia para entender cómo funcionan.

5.4 LAS PROTEÍNAS PRESENTAN VARIAS PROPIEDADES

Las propiedades de las proteínas dependen principalmente de sus radicales

La solubilidad de las proteínas depende de los radicales (-R) que han quedado libres y que, al

ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Por

tanto, Las proteínas globulares con R polares o con cargas netas son solubles en agua. Cuando

una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de

solvatación) que impide que se una a otras moléculas lo cual provocaría su precipitación por

exceso de peso (insolubilización). No hay que olvidar, que, debido a su elevado peso molecular,


[NOMBRE DEL AUTOR]


las proteínas no forman disoluciones verdaderas sino dispersiones coloidales. Esta propiedad es

la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Las proteínas fibrosas son insolubles, tienden a unirse entre sí y cumplen funciones

estructurales.

Las proteínas tienen capacidad amortiguadora. Las proteínas, al igual que los aminoácidos que

la forman, tienen un comportamiento anfótero que las hace capaces de neutralizar o amortiguar

las variaciones de pH del medio, ya que dependiendo de los radicales que queden libres, pueden

comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio

donde se encuentran.

Las proteínas son específicas en su función. Esta especificidad se refiere a que cada una lleva a

cabo una determinada función gracias a una determinada estructura primaria y una

conformación espacial propia.

También se puede referir a la especificidad propia de cada especie de ser vivo e incluso de cada

individuo. No todas las proteínas son iguales entre los miembros de una misma especie, cada

individuo posee proteínas específicas propias que se ponen de manifiesto en los procesos de

rechazo de órganos trasplantados y transfusiones sanguíneas o alergias, por ejemplo. A nivel de

especies la semejanza entre proteínas indica el grado de parentesco entre ellas, pues secuencias

semejantes indican mayor similitud genética, por lo que se utilizan para la construcción de

árboles filogenéticos.

Las proteínas desnaturalizadas no son funcionales

La compleja estructura de las proteínas puede verse afectada por diversos factores. La

desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces débiles que mantenían

su configuración tridimensional, es decir, las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,

conservándose solamente los enlaces más fuertes, que son los enlaces covalentes de la

estructura primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y

delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. (Fig. 5.20 y

21)

Figura 5.21. La desnaturalización puede en casos ser irreversible. Fuente: https://chelseaharripe

rsad.wordpress.com/2013/04/11/denaturing-proteins-o/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias

que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc...

El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles

y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50

y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La

desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) si el cambio no ha sido muy acusado,

por ej., un episodio de fiebre, pero en muchos casos es irreversible.

5.5 HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR LAS PROTEÍNAS

La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a criterios físicos

(según su solubilidad), estructurales (visto anteriormente, globulares y fibrosas), funcionales o

químicos.

Desde un punto de vista químico las proteínas se clasifican en holoproteínas que son proteínas

simples, constituidas únicamente por aminoácidos y heteroproteínas que son proteínas

conjugadas porque para ser funcionales además de aminoácidos necesitan otros compuestos no

proteicos, que reciben el nombre de grupo prostético como un azúcar, un lípido, un ácido

nucleico o simplemente un ión inorgánico.

Las holoproteínas son proteínas simples

Se dividen en dos grandes grupos, como vimos antes, atendiendo a su estructura: globulares y

fibrosas.

Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua y de forma alargada, ya que generalmente los

polipéptidos de estas proteínas están enrollados formando fibras paralelas. Destacan:

El colágeno es la proteína más abundante en vertebrados, llegando a un 25-35% del total de

proteínas en mamíferos. Es una proteína extracelular que está organizada en fibras insolubles,

con estructura de triple hélice. Ello es adecuado para la función del colágeno como componente

que soporta la tensión en los tejidos conectivos o conjuntivos, tales como los huesos, los dientes,

los cartílagos, los tendones, los ligamentos y las matrices fibrosas de la piel y de los vasos

sanguíneos.

La elastina como su nombre indica es una proteína dotada de gran elasticidad, que le permite

recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se encuentra en órganos sometidos a

deformaciones reversibles como los pulmones, vasos sanguíneos y la dermis de la piel.

La queratina es una proteína que presenta un mayor porcentaje de cisteínas que otras

proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros lo que da mayor rigidez. Aparece

formando parte del cabello, la lana, la piel, uñas...

La fibroína es la proteína que forma la seda de los insectos, arañas, etc., es tremendamente

elástica y muy resistente.


[NOMBRE DEL AUTOR]


La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético; es una proteína fibrosa, cuyos

filamentos al unirse a la actina, permiten la contracción de los músculos. También interviene en

la división celular y en el transporte de vesículas en la célula.

Figura 5.22. Clasificación de las proteínas. Fuente: https://sites.g oogle.com/site/214

moleculasorganicas/actividad/proteínas/funcion-y-clasifi cacion-de-proteínas


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.25. Filamentos de fibrina

uniendo glóbulos rojos para formar un

coágulo

La fibrina: interviene en la coagulación sanguínea al unirse con las células sanguíneas formando

una red o entramado insoluble. Esta proteína se obtiene a partir del fibrinógeno, una proteína

sanguínea globular por la acción de una enzima llamada trombina se transforma en fibrina, que

tiene efectos coagulantes.

Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua, tienen una estructura compleja con

múltiples plegamientos que le confieren una forma más o menos esferoidal. Entre ellas

destacan:

Las globulinas son las proteínas globulares de mayor tamaño de forma esférica. Hay muchos

ejemplos importantes de globulinas (ver en heteroproteínas), como las α y β-globulinas de la

hemoglobina, con función transportadora y las γ-globulinas o inmunoglobulinas que forman los

anticuerpos, de función defensiva. Destacan como componentes importantes del plasma

sanguíneo.

Las albúminas tienen funciones de reserva de aminoácidos como la lactoalbúmina de la leche,

la ovoalbúmina del huevo. También pueden ser transportadoras, como la seroalbúmina de la

sangre, que ayuda a controlar la presión osmótica. Bajas concentraciones de seroalbumina

indican malnutrición, inflamación, y enfermedades graves de hígado o riñón.

Las histonas son proteínas que se asocian con el ADN formando la cromatina y los cromosomas,

tienen un importante papel en la regulación genética.

La actina junto con la miosina es responsable de la contracción muscular. Los microfilamentos

de actina forman parte del citoesqueleto de las células eucariotas.

Las heteroproteínas son proteínas conjugadas

La mayor parte de las proteínas cuando son funcionales no son homoproteínas sino

heteroproteínas. Se clasifican según su grupo prostético o parte no proteica en:

Las glucoproteínas, llevan un glúcido como grupo prostético, como ej., destacan las

glucoproteínas de la membrana con función de reconocimiento, el fibrinógeno, las γ-globulinas

o inmunoglobulinas y las mucoproteínas o proteoglucanos (ver Tema 3).


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.24. Fibras de elastina.

Fuente: Garland Science 2008

Las lipoproteínas llevan un lípido como grupo prostético, los más conocidos son las

lipoproteínas transportadoras de la sangre como HDL y LDL (ver Tema 4).

Las nucleoproteínas son complejos entre ácidos nucleicos y proteínas básicas como la unión

histonas - ADN vistas más arriba (ver Tema 7).

Las fosfoproteínas cuyo grupo prostético es un grupo fosfato, se caracterizan por ser proteínas

de alta calidad, por ejemplo, la caseína de la leche o la vitelina de la yema de huevo.

Las cromoproteínas llevan en su grupo prostético un pigmento. Se clasifican en dos grupos

según posean o no en su estructura la porfirina.

Figura 5.26. Porfirina y ejemplo de cromoproteínas porfirínicas con sus funciones.

Fuente: chemystry usf. edu


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 5.27. Estructura tridimensional de un citocromo, con el anillo tetrapirrólico

conteniendo el ión Fe. https://en.wikipedia.org/ wiki /Cytochrome_c

La porfirina es un anillo tetrapirrólico (ver Fig. 5.26), es decir con cuatro grupos pirrol formando

una estructura cerrada, en cuyo centro hay un catión metálico (letra M). Si el catión es el ión

ferroso (Fe+2), la porfirina se llama grupo hemo.

Entre las cromoproteínas porfirínicas destacan la hemoglobina que trasporta oxígeno en la

sangre, la mioglobina que transporta oxígeno en el músculo, los citocromos (ver Tema 18) y el

anillo de la clorofila (ver Tema 19) que lleva Mg+2 en vez de Fe+2.

Hay otras cromoproteínas de naturaleza no porfirínica, por ejemplo, la hemocianina que es un

pigmento azulado que lleva cobre y transporta oxígeno en algunos invertebrados; y la rodopsina

presente en las células de la retina, esta proteína es imprescindible para realizar el proceso visual

ya que es una molécula que capta luz.

Figura 5.28. Ejemplo del grupo prostético de la hemocianina, y a la drcha., modelo en 3D de la proteína.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 5.2. Funciones de las proteínas

Estructural, sobre todo las proteínas

fibrosas forman parte de estructuras celulares u orgánicas

• Nivel celular

Glucoproteínas: membranas plasmáticas

Tubulina: microtúbulos del citoesqueleto

Histonas: fibra de cromatina

• Nivel orgánico

Colágeno: matriz del tejido conectivo

Queratina: dermis, uñas, pelo...

Elastina: tendones y ligamentos

De reserva, como fuente de aminoácidos • Caseína: leche

• Ovoalbúminas: huevo, en el desarrollo del embrión

Transporte: van unidas a moléculas que

transportan o regulan el paso de sustancias • Permeasas y bombas: membrana celular

• Citocromos: electrones en mitocondria y

cloroplastos

• Hemoglobina: O2 en sangre

• Mioglobina: O2 en músculos

• Seroalbúmina: ácidos grasos

• Lipoproteínas HDL y LDL: colesterol

Defensiva y protectora, a distintos

niveles en el organismo • Inmunoglobulinas o anticuerpos: respuesta

inmune específica

• Trombina y fibrinógeno: coagulación

• Proteoglucanos: recubren mucosas

Hormonal, regulando procesos fisiológicos • Insulina: control de glucosa en sangre

• Oxitocina: contracción músculo liso

Motora o contráctil, permite

desplazamientos o cambios de forma • Actina y miosina: contracción muscular

• Dineína: movimiento de cilios y flagelos

Catalítica (ver Tema 6) • Amilasa, peptidasa, etc., enzimas en las reacciones

metabólicas

Homeostática, ayudan a mantener el

equilibrio del medio interno y regular el pH La mayoría de las proteínas, dado su carácter

anfótero


[NOMBRE DEL AUTOR]


5.6 LAS PROTEÍNAS TIENEN FUNCIONES MUY DIVERSAS

La estructura final, 3ª o 4ª de la proteína, es responsable de su actividad. La gran variedad de

plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de

funciones que realizan las proteínas. Generalmente, la actividad se produce por unión selectiva

a otras moléculas, encajando entre sí, lo cual es muy evidente por ej., en la unión anticuerpos

con antígenos, mioglobina con O2 o enzima con sustrato.

Entre las funciones más importantes están: (ver Tabla 5.2)

o Función estructural

o Función de reserva (de aminoácidos)

o Función transportadora

o Función defensiva

o Función hormonal

o Función contráctil

o Función enzimática

o Función homeostática,

Además, hay otras funciones que se pueden citar, por ejemplo, receptores de la membrana

celular, reguladoras, etc.


[NOMBRE DEL AUTOR]



1. Utilizando como ejemplo la fórmula del aminoácido alanina, indica:

a) ¿Qué es un carbono asimétrico?

b) ¿Cuántos y qué C asimétricos tiene la molécula de la figura?

c) ¿Qué propiedades poseen las moléculas que tienen C asimétricos?

2. Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6, indicar la carga y estructura química de este

aminoácido a pH 6, pH 2 y pH 9.

3. Se dispone de una disolución acuosa de alanina y treonina cuyos puntos isoeléctricos

son 6,02 y 6,6 respectivamente. Explica razonadamente qué aminoácido se dirigirá hacia el

ánodo y cuál hacia el cátodo si el pH de la solución es 6,3. Razona la respuesta.

4. Escribe la fórmula desarrollada del siguiente péptido:

NH2, Phe, Ser, Cis, Lys, COOH

5. Rellena la siguiente tabla sobre los niveles estructurales de las proteínas

Niveles de

estructuras

Enlaces que

estabilizan

Dibujo o esquema ejemplo

primario

alfa hélice

lámina beta

triple hélice

terciario

cuaternario

6. Explicar por qué las proteínas son específicas de cada ser vivo, mientras que los lípidos

y glúcidos son comunes a todos ellos

7. ¿De qué depende la actividad biológica y la especificidad de una proteína?

8. ¿Qué enlaces se rompen al someter a una proteína a una temperatura elevada? ¿Cómo

se denomina este proceso? ¿Qué repercusión tiene en la funcionalidad de la proteína?

9. ¿Cuál es la causa de que las proteínas filamentosas sean insolubles en agua?


[NOMBRE DEL AUTOR]


10.


[NOMBRE DEL AUTOR]


6

Los enzimas

1. LAS VIDA NO ES POSIBLE SIN ENZIMAS

El enzima como catalizador

El enzima como biocatalizador

2. LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS

Los ribozimas como catalizadores no proteicos

3. El MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Se forma un complejo enzima-sustrato

El enzima encaja con el sustrato en el centro activo

El modelo de ajuste inducido es el más aceptado

Hay distintos grados de especificidad

4. HAY DISTINTOS FACTORES QUE REGULAN

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los enzimas modifican la velocidad de reacción

Hay moléculas que inhiben la acción del enzima

Las interacciones alostéricas modulan la acción

enzimática

5. HAY SEIS CLASES PRINCIPALES DE ENZIMAS

Imagen tomada de http://pharmafactz.com/medicinal-chemistry-understanding-enzyme-kinetics/


[NOMBRE DEL AUTOR]




• Roberts, K.J. Prince George’s College. Microbiology 201

http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/enzymes.html

• UNAD. Tema 19 Nomenclatura y clasificación de enzimas

http://datateca.unad.edu.co/contenidos/211619/Contenido_en_linea_eXe/leccin_19_no

menclatura_y_clasificacin.html


• Nivel de enzimas enzimas (AGPS) y cáncer. La enzima fosfato sintasa alquilglicerona, o

AGPS, es conocida por ser crítica para la formación de los lípidos de las membranas en

células cancerosas. El control de este enzima ayudará a frenar el cáncer.

http://www.abc.es/salud/noticias/20130827/abci-lipidos-claves-tratamiento-cancer-

201311291149.html


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

1. Describir las propiedades de los catalizadores y los enzimas.

2. Explicar porque los enzimas son específicos y cómo transcurre la reacción enzimática

3. Diferenciar claramente los conceptos de apoenzima, coenzima, grupo prostético y

cofactor

4. Comprender los efectos del pH, Tª y otros factores que regulan la actividad enzimática

(inhibidores).

5. Identificas las principales clases de enzimas

6. Explicar el concepto de vitamina y la función de las principales vitaminas

CONCEPTOS CLAVE

actividad catalítica, 7

alozima, 8

apoenzima, 8

avitaminosis, 17

biocatalizadores, 4

catalizadores, 4

centro activo, 10

coenzima, 9

cofactor, 8

complejo enzima-sustrato, 11

constante de Michaelis-Menten, 13

efector alostérico, 16

energía de activación, 4

enzima alósterico, 7

etapa de transición, 4

hidrolasa, 9

hipervitaminosis, 17

hipovitaminosis, 17

holoenzimas, 8

inhibición competitiva, 15

inhibición irreversible, 15

Inhibición no competitiva, 15

inhibición reversible, 15

inhibidor enzimático, 15

isomerasa, 9

liasa, 9

ligasa, 9

modulador, 16

oxirreductasa, 9

producto, 4

provitamina, 17

reactivo, 4

ribozima, 8

sintetasa, 9

sitio alostérico, 16

transferasa, 9

vitamina hidrosoluble, 17

vitamina liposoluble, 17


[NOMBRE DEL AUTOR]

6.1 LA VIDA NO ES POSIBLE SIN ENZIMAS

En los seres vivos ocurren numerosas reacciones químicas que en conjunto constituyen el

metabolismo (ver Tema 16). De hecho, el concepto de ser vivo está ligado al de dinamismo y

actividad celular. Por otro lado, sabemos que las moléculas orgánicas tienen enlaces covalentes

estables (ver Tema 2) ¿Cómo es posible que transcurran tantas reacciones de forma rápida y

precisa a la vez? Hay dos métodos para acelerar la velocidad de una reacción química. Uno

consiste en la elevar la temperatura, de modo que al incrementar el movimiento térmico de las

moléculas que reaccionan se favorece dicha reacción, pero este método no es factible en los

seres vivos porque las células viven a Tº ambiente, el calor desnaturaliza las proteínas (ver Tema

5). El otro método consiste en usar un catalizador, es decir una sustancia que se combina de un

modo transitorio con los reactivos y ayuda a realizar la reacción.

Por ej., si la reacción es: CO2 + H2O = H2CO3, sin catalizador se tarda 1 hora/1 molécula y con

catalizador en 1 segundo se transforman 105 moléculas

Los enzimas son biocatalizadores autógenos de acción específica; esto significa que son

catalizadores biológicos, por tanto biomoléculas orgánicas, mayoritariamente proteínas, que

fabrica la propia célula y actúa cada uno en una reacción determinada,

Figura 6.1. Sin enzimas no sería posible el metabolismo celular, en este caso reacción inicial

de la glucolisis. Fuente:

http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/enzymes.html


[NOMBRE DEL AUTOR]

rompiendo y reorganizando los enlaces covalentes de forma controlada. Dado que hay cientos

de reacciones en una célula, es fácil deducir que los enzimas constituyen un abundante e

importante tipo de moléculas.

El enzima como catalizador

Los enzimas tienen las mismas características que cualquier otro catalizador, como son:

� Son compuestos químicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran las reacciones

químicas pero no desplazan el equilibrio.

� Se encuentran en pequeña cantidad

� No se alteran en la reacción y cuando ésta termina quedan libres y pueden volver a

utilizarse de nuevo.

El enzima como biocatalizador

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas tienen otras características:

o Gran actividad catalítica, porque suelen ser más activos que un catalizador químico

inorgánico, ya que elevan la velocidad de reacción entre 106 y 1014 veces.

o Su actividad es regulable por medio de estímulos intracelulares o extracelulares. En el

metabolismo celular hay grupos de enzimas que actúan secuencialmente para llevar a cabo un

proceso metabólico. En esas cadenas, denominadas rutas metabólicas, el producto de la

reacción del primer enzima se convierte en el sustrato de la siguiente, y así sucesivamente.

o Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura, pues al tratarse de proteínas,

cualquier modificación de pH y temperatura que supere unos valores límite las desnaturaliza.

Eso hace que pierdan su funcionalidad.

o Especificidad, dado que cada enzima actúan sobre uno o muy pocos sustratos.

Figura 6.2. Los enzimas son específicos para cada sustrato. Fuente:

http://www.bbc.co.uk/educati on/gu ides/zb739j6/revision/3


[NOMBRE DEL AUTOR]

o Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan un peso

molecular bastante más elevado.

6.2 LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS

Los enzimas son, mayoritariamente, proteínas; pero también existen otros tipos de moléculas

que desarrollan actividad catalítica, que no vemos en este tema, como son los ribozimas que

son moléculas de ARN con función catalítica (ver Tema 7).

La mayoría de las enzimas son heteroproteínas, que necesitan estar unidas a una sustancia no

proteica para funcionar, denomina cofactor. Estas enzimas reciben el nombre de holoenzimas

siendo la parte proteica el apoenzima, de modo que:

Holoenzima = apoenzima + cofactor

Tanto el apoenzima como el cofactor son inactivos por sí mismas, han de estar unidos para que

el holoenzima sea activo. Generalmente, el apoenzima determina la especificidad de la reacción,

es decir, el sustrato sobre el que puede actuar mientras que el cofactor colabora en la

transformación de dicho sustrato.

Hay distintos tipos de cofactores, la mayoría son moléculas orgánicas. Estos cofactores orgánicos

se denominan grupos prostéticos (ver Tema 5) si se unen mediante enlaces covalente y de forma

permanente al apoenzima (como el grupo hemo del citocromo c). En los casos en las uniones

son débiles y tras la catálisis se separan, reciben el nombre de coenzimas, por ej., el coenzima

A, el NAD+/NADH, etc. (ver Temas 7 y 16). También hay cofactores que son inorgánicos, como

los cationes metálicos, Fe+2, Mg+2, Cu+2, que actúan de forma similar al coenzima.

Los ribozimas como catalizadores no proteicos

Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término ribozima es una contracción de las

palabras ácido ribonucleico y enzima. Los sustratos sobre los que actúan las ribozimas son con

frecuencia los ARN. Hay ribozimas en todos los reinos de seres vivos, su descubrimiento ha

Figura 6.3. Holoenzima y sus componentes. Fuente:


[NOMBRE DEL AUTOR]

supuesto una revolución en biología

molecular, con profundas implicaciones

funcionales y evolutivas.

El descubrimiento de las ribozimas favorece

la teoría del mundo de RNA que propone

que, en los inicios de la vida, la evolución

basada en la auto-replicación del RNA

precedió a la aparición del ADN como

molécula que porta la información genética

y a la síntesis proteica

Es posible modificar los ribozimas y

utilizarlas como herramienta biotecnológica

(ver Tema 19) para degradar ARN específicos

y silenciar genes. Las ribozimas, al actuar

como "tijeras moleculares", permiten

manipular el ARN fácilmente.

Figura 6.4. Un ejemplo de ribozima. Fuente: https://en.wikipedia.org/wiki/ Ribozyme

Anexo 1. Las vitaminas

Son compuestos orgánicos de composición variada, que son indispensables en cantidades muy

pequeñas (mg o µg diarios) para el correcto funcionamiento del organismo. El concepto es

similar al de ácido graso esencial o aminoácido esencial. Algunas actúan como coenzimas o

forman parte de ellas, y otras intervienen en funciones especializadas. Se destruyen fácilmente

por el calor, la luz, las variaciones de pH, el almacenamiento prolongado, etc.

Las vitaminas son sintetizadas por vegetales y microorganismos, pero salvo algunas excepciones,

no por los animales -las aves sintetizan vitamina C-, por ello hay que ingerirlas en la dieta; bien

como tales vitaminas o en forma de provitaminas, por ej., el β-caroteno (ver Tema 4) es una

provitamina que se disocia en dos moléculas de vitamina A.

Tanto su déficit como su exceso originan trastornos metabólicos más o menos graves para el

organismo. La avitaminosis (ausencia total de una vitamina) y la hipovitaminosis (déficit de

alguna vitamina) son estados carenciales, mientras que la hipervitaminosis se produce cuando

hay exceso; en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su dificultad

para ser eliminadas.

Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos:

Las vitaminas liposolubles son de naturaleza lipídica, las vit. A, K y E son diterpenos y la vit. D un

esteroide, (ver Tema 4) y por lo tanto no son solubles en agua y sí en disolventes orgánicos. Se

pueden almacenar junto con las grasas, por lo que es muy raro la hipovitaminosis, aunque es


[NOMBRE DEL AUTOR]

más probable la hipervitaminosis, por su dificultad para ser eliminadas. La vitamina A o retinol

necesaria para la vista, la vitamina D o calciferol necesaria para los huesos, la vitamina K o

antihemorrágica necesaria para la coagulación sanguínea y la vitamina E o tocoferol que es un

potente antioxidante.

Las vitaminas hidrosolubles son moléculas polares y por lo tanto solubles en agua, lo que

permite eliminar el exceso fácilmente por la orina. Así es muy rara la hipervitaminosis, aunque

es necesario ingerirlas diariamente debido a que no se almacenan, lo que hace más probable la

hipovitaminosis. Son la vitamina C o ácido ascórbico, con poder antioxidante, y las vitaminas del

complejo B que son un amplio grupo que actúan como coenzimas o forman parte de ellos. El

complejo comprende la vit. B1 o tiamina, la B2 o riboflavina, la B3 o niacina o nicotinamida, la

B5 o ácido pantoténico, la B6 o piridoxina, la B8 o biotina, la B9 o ácido fólico y la B12 o

cianocobalamina, todas ellas imprescindibles para el normal funcionamiento del metabolismo.

Destacamos la riboflavina (B2) que forma parte del FAD y la nicotinamida (vit. B3) que forma

parte del NAD y NADP, coenzimas que transportan hidrógenos en reacciones redox, por su parte

el ácido pantoténico (B5) forma parte del coenzima A, que transfiere grupos acetil de unos

sustratos a otros.

6.3 El MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

La razón por la que los enzimas catalizan las reacciones, es decir las facilitan y aceleran, es

porque disminuyen la energía de activación.

En una reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales o reactivos

que en el caso de una reacción catalizada por enzimas se llama sustrato, y las convierte en

productos. Este paso se realiza a través de una etapa intermedia, denominada etapa de

transición, que es un estado inestable y altamente energético que dura muy poco tiempo, en el

que los reactivos se activan

Figura 6.5. Reducción de la

energía de activación

producida por un enzima.

http://roahsbiology

.pbworks.com/w/page/43

21008/Enzymes


[NOMBRE DEL AUTOR]

debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo su ruptura y la formación de otros nuevos.

Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y la reacción se lleve a cabo es necesario

suministrarles una cierta cantidad de energía, a esta energía se la denomina energía de

activación. Como vemos en la Fig. 6.5 si hay enzimas no es necesaria tanta energía de activación.

El hecho de que la cantidad de energía total liberada sea la misma con o sin enzima, indica que

el enzima no interviene como reactivo en la reacción, sólo facilita la reacción.

Se forma un complejo enzima-sustrato

La unión del sustrato/s con el enzima forma el llamado complejo enzima-sustrato gracias a un

reconocimiento esteárico, es decir, relacionado con la forma y el volumen de ambas moléculas.

Al realizar la unión, se debiliten ciertos enlaces a la vez que se van formando otros nuevos, pues

los enzimas inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen produciendo

ruptura, formación o redistribución de sus enlaces, o bien, introducción o pérdida de un grupo

funcional.

Tras estas modificaciones los sustratos se transforman en productos. Una vez producida la

acción enzimática, el complejo enzima-sustrato (complejo E-S) se desintegra quedando libre por

un lado el enzima, el cual podrá volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado se libera el

producto.

Figura 6.6. Modelo de actividad enzimática.


[NOMBRE DEL AUTOR]

El enzima encaja con el sustrato en el centro activo

El enzima y el sustrato se unen por numerosos enlaces débiles (ej.: puentes de hidrógeno fuerzas

de Van der Waals), para que esto sea posibles, han de tener superficies complementarias. La

unión se produce en una zona del enzima llamada centro activo.

El centro activo está constituido por un número reducido de aminoácidos, suele tener una

oquedad o hendidura, de modo que su estructura tridimensional se complementa o adapta a la

forma de la molécula del sustrato. En él se localizan dos tipos de aminoácidos:

- de unión o fijación: poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles

(puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de

la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en

la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.

-catalíticos, que constituyen el verdadero centro de acción del enzima pues tienen unas

peculiaridades químicas que los capacitan para desarrollar la función catalítica.

El resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, que no forman parte del

centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función; pero esto no

es cierto; dado que tienen la importante misión estructural. Estos aminoácidos se encargan de

mantener la conformación tridimensional del enzima; sin ella no existiría centro activo y el

enzima no podría interactuar con su sustrato.

El modelo de ajuste inducido es el más aceptado

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un sustrato o un grupo

muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre

el sustrato y el centro activo del enzima. Para explicar la especificidad enzimática se han

propuesto varios modelos:

Figura 6.7. Unión enzima-sustrato en el centro activo. Fuente: http://www.bbc.co.uk/bitesize/in

termediate2/biology/living_cells/enzyme_action/revision/3/


[NOMBRE DEL AUTOR]

Figura 6.8. Dos modelos de complementariedad enzima-sustrato. Fuente: http://www.assig

nmenthelp.net/enzymes

El modelo de la llave y la cerradura propone que el centro activo tiene una forma tridimensional

determinada y el sustrato debe ser complementario a él y encajar perfectamente.

El modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante, más aceptado en la actualidad, propone

que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura,

sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión. Dice que la especificidad radica en

los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles

con el sustrato. Realizada la fijación, el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse

al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado.

También se piensa que puede existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato

como la enzima modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).

Un mismo sustrato puede ser catalizado por distintos enzimas con mayor o menor efectividad,

cada uno producirá una reacción diferente. Por ej., un monosacárido puede oxidarse, o activarse

al unirse a un grupo fosfato. Son reacciones diferentes que demandan enzimas distintos


[NOMBRE DEL AUTOR]

Hay distintos grados de especificidad

Las características del centro activo y la complementariedad del sustrato determinan la elevada

especificidad que se establece en varios niveles, siendo de menor a mayor:

� De clase, si el enzima actúa sobre un grupo molecular que reconoce, por ej. la fosfatasa

reconoce todas las moléculas que llevan un grupo fosfato.

� De enlace o de grupo, si el enzima transforma sustratos que presentan un determinado

tipo de enlace, por ej., la α-glucosidasa, solo reconoce los enlaces O-glucosídicos en

posición alfa.

� Absoluta, si el enzima actúa sólo sobre una molécula o isómero molecular: ej. la ureasa

actúa únicamente sobre la urea, la D- fructosa-6 fosfo-transferasa distingue el isómero

D del L, etc.

6.4 HAY DISTINTOS FACTORES QUE REGULAN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Hay diversos factores que afectan a la actividad enzimática. El pH es uno de los factores más

importantes, porque las variaciones de pH influyen en los radicales de los aminoácidos que

forman la proteína enzimática. Pequeñas variaciones de pH provocan el descenso brusco de la

actividad cuando se alteran las cargas del centro activo y el sustrato. Cada enzima realiza su

acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo

donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH mínimo o por encima del pH

máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza, dejando de ser funcional.

Otro factor fundamental es la temperatura. Al incrementar la temperatura aumenta la velocidad

de las reacciones químicas, dado que el incremento de Tª induce mayor movimiento de las

moléculas e incrementa las probabilidades de encuentro entre el enzima y el sustrato. En

general, la actividad se duplica por cada 10ºC de incremento, hasta alcanzar un valor máximo

en torno a los 40º, que sería en este ejemplo la temperatura óptima.

Figura 6.9. Actividad enzimática de diferentes enzimas en función del pH.

http://www.bbc.co.uk/e ducation/guides/zb739j6/revision/5


[NOMBRE DEL AUTOR]

Figura 6.10. Actividad enzimática en función de la temperatura. Fuente: http://w

ww.bbc.co.uk/bitesize/intermediate2/biology/livingcells/enzymeaction/revision/4/

Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática

debido a que la enzima se desnaturaliza, y al desnaturalizarse pierde su estructura terciaria o

cuaternaria, por lo que pierde su función. Cada enzima posee un rango de Tª óptima, en las

enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC.

Los enzimas modifican la velocidad de reacción

Siendo la concentración del enzima constante, si aumenta la concentración del sustrato, la

velocidad de la reacción también aumenta progresivamente. Este aumento se debe a que al

haber más moléculas de sustrato es más probable un encuentro con el enzima y la consiguiente

formación del complejo E-S. Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas

de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta un cierto valor, a

partir del cual, aunque aumente la concentración del sustrato, no aumenta la velocidad de la

reacción. Esto es debido a que llega un momento en que todas las moléculas del enzima están

unidas al sustrato, se dice que el enzima está saturado de sustrato. En ese punto la reacción ha

alcanzado la velocidad máxima.

Figura 6.12. Número de complejos E-S según la concentración del sustrato.


[NOMBRE DEL AUTOR]

Anexo 2. Diagnóstico clínico basado en las enzimas de la sangre

Hay varias pruebas de diagnóstico con sangre que controlan enzimas marcadores o indicadores

de situaciones patológicas. En estas pruebas se miden los niveles de enzimas de la sangre para

diagnosticar daños en órganos como el hígado o el corazón, los niveles altos de enzimas son

indicativos del daño que están sufriendo estos órganos del cuerpo.

Una de las pruebas más comunes es medir la concentración de transaminasas en sangre para

detectar una enfermedad hepática. Las transaminasas son enzimas transferasas, que catalizan

la transferencia del grupo amino desde un metabolito a otro, generalmente aminoácidos. Si el

hígado está dañado, por ejemplo tras una infección viral, la permeabilidad de la membrana

celular aumenta y estas enzimas son liberadas a la sangre en grandes cantidades.

De la misma forma, el aumento de las enzimas cardíacas en la sangre es una evidencia de la

muerte de las células musculares cardíacas. Durante el infarto se produce una necrosis y las

células afectadas liberan enzimas. Medir el nivel de las enzimas cardíacas en la sangre permite

confirmar el diagnóstico del infarto de miocardio y determinar la extensión del daño sufrido.

Los análisis de sangre sucesivos permiten seguir la evolución del infarto. Un resultado negativo

de los marcadores enzimáticos realizado a las 12 horas del inicio de los síntomas excluye el

infarto de miocardio.

Figura 6.11. Evolución

de la concentración de

enzimas marcadores

cardíacos tras un

infarto de miocardio.

Fuente:

https://urgenciasbidas

oa.wordpress.com/

Una de estas enzimas es una la creatinina quinasa (CK o CPK), que se encuentra

fundamentalmente en los músculos y el cerebro, y que regula la disponibilidad de energía en las

células musculares. En el miocardio se halla una forma llamada CK-MB. Cuando se produce la

muerte de células miocárdicas tras un infarto, sube la concentración de la enzima cardiaca CK-

MB en sangre debido a que el miocardio la libera en mayor cantidad. Se eleva entre las 6 y las 8

horas tras el infarto y se normaliza entre 24 y 48 horas después. Otras enzimas que se miden

son la lactato deshidrogenasa (LDH) que interviene en el metabolismo anaeróbico de la glucosa

o las Troponina I y Troponina T.

El estudio de la cinética de los enzimas liberados por el miocardio permite conocer cuando tuvo

lugar el infarto, su intensidad, en qué fase se encuentra, y valorar mejor el tratamiento.


[NOMBRE DEL AUTOR]

La variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración del

sustrato viene dada por la ecuación de Michaelis - Menten.

Donde:

� v es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato [S].

� Vmax es la velocidad máxima de la reacción

� Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, característica de

cada enzima.

Si en la ecuación hacemos V =½ Vmax y despejamos Km obtenemos lo siguiente:

Por tanto, Km, que representa la concentración de sustrato cuando la velocidad de la reacción

es la mitad de la velocidad máxima.

• Si el valor de Km es pequeño, se necesita menor cantidad de sustrato para alcanzar la

mitad de la velocidad máxima, ello nos indica que el enzima tiene gran afinidad por el

sustrato.

Figura 6.13. Velocidad de la reacción enzimática en función de la concentración de sustrato.


[NOMBRE DEL AUTOR]

• Si el valor de Km es alto, se necesita una elevada concentración de sustrato para alcanzar

la mitad de la velocidad máxima, indicando que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato.

Hay moléculas que inhiben la acción del enzima

Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de

los enzimas. Estas sustancias pueden ser de distintos tipos, como iones o moléculas orgánicas.

Según el modo de acción se distinguen dos tipos de inhibidores:

Los inhibidores irreversibles impiden totalmente la actividad enzimática, actúan de forma

permanente, bien porque se unen con un fuerte enlace covalente o bien porque alteran su

estructura. Estos inhibidores son toxinas, venenos como pesticidas o herbicidas, o fármacos, por

ej., la penicilina, que impide trabajar a las enzimas que sintetizan la pared bacteriana.

En cambio la inhibición reversible tiene un efecto temporal, porque el inhibidor solo se une por

enlaces débiles al enzima y no lo destruye. Según la forma de actuación se reconocen dos tipos

de inhibidores reversibles:

Competitivos, si la estructura molecular del inhibidor es similar a la del sustrato, y se

puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir,

ambos compiten por el centro activo; en este caso la acción del inhibidor puede

contrarrestarse aumentando la concentración del sustrato.

No competitivos, si el inhibidor se une al enzima por un sitio diferente del que se une el

sustrato, alterando su conformación, de modo que impide el acceso del sustrato. Un

aumento de la concentración del sustrato no conduce a la recuperación de la actividad.

Figura 6.14. Un inhibidor

irreversible

http://www.chem4kids.com/f

iles/bio_enzymes2.html


[NOMBRE DEL AUTOR]

Figura 6.15. A la izqda., efecto comparativo de la inhibición reversible competitiva y no competitiva

sobre las enzimas y a la drcha., efectos de la inhibición reversible competitiva Fuente: https://bioche

manics.wordpress.com/tag/inhibitors/ y http://academic.pgcc.du /~kroberts/Lecture/Chapter %205/enz

ymes.ht ml

Las interacciones alostéricas modulan la acción enzimática

Se llaman enzimas alostericos a aquellos cuya actividad está regulada por la unión de una

molécula, que actúa como moduladora; este modulador se une de forma no covalente en un

sitio distinto del centro activo, denominado sitio alostérico. Al igual que el centro activo, el sitio

alostérico es específico para cada modulador. Estos enzimas adoptan dos configuraciones,

inactiva y activa; el paso de una a otra se consigue por la unión o separación del modulador.

Figura 6.16.

Tipos de

enzimas

alostéricos.

Fuente:

http://academi

c.pgcc.edu/~kro

berts/Lecture/C

hapter%205/en

zym es.html


[NOMBRE DEL AUTOR]

Figura 6.17. Regulación de vías metabólicas Fuente: http://philschatz.com/biology-

book/conte nts/m44429.html

Estos moduladores pueden ser negativos o inhibidores, como en la Fig. 6.17 donde el aumento

de concentración del producto final actúa impidiendo la unión del enzima con el sustrato, o bien

positivos o activadores, si incrementan la afinidad del enzima por otro sustrato.

En las vías metabólicas de la célula hay reguladores o moduladores alostericos que controlan la

velocidad de la secuencia de reacciones que van a tener lugar, y suelen actuar por medio de

feed-back negativo en la primera reacción de la secuencia. De esta manera la célula regula la

síntesis de los productos que necesita en cada momento, en las cantidades y velocidad

adecuada, evitando el desperdicio de energía y materias primas.

6.5 HAY SEIS CLASES PRINCIPALES DE ENZIMAS

Hay seis clases principales de enzimas que se corresponden con los seis tipos más importantes

de reacciones metabólicas, que son:

Oxirreductasa: Catalizan reacciones redox de los sustratos con pérdida o

ganancia de electrones; son reacciones cuyo objetivo es obtener energía a partir de los

carburantes metabólicos. Las más características son las deshidrogenasas, que actúan en

reacciones aeróbicas ayudados por coenzimas que son los nucleótidos FAD, NAD+ o NADP+.

Transferasa: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a

otro. Por ejemplo las transaminasas transfieren grupos amino; las transmetilasas

transfieren grupos metilo; las transglucosidasas transfieren monosacáridos, etc.

Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrólisis en las que serompen diferentes

tipos de enlaces con ayuda de agua. Por ejemplo, enlaces éster (lipasas), enlaces

glucosídicos (sacarasa, amilasa,..) o enlaces peptídicos (peptidasa) entre otros.

Liasa: Catalizan la adición de grupos funcionales a moléculas que poseen un

doble enlace que desaparece al quedar unido el grupo a la molécula, y a la inversa. Por ej.,

las desaminasas.

Isomerasa: Catalizan reacciones de isomerización que producen reordenaciones

dentro de la molécula o transferencias de radicales de una parte a otra de la molécula.


[NOMBRE DEL AUTOR]

Sintetasa o ligasa: Catalizan la síntesis de nuevas moléculas al formar enlaces

entre dos o más moléculas o grupos funcionales usando como fuente de energía ATP (ver

Tema 7). El término sintasa puede ser aplicado a cualquier enzima que catalice una

síntesis, sin necesidad de utilizar ATP.

Figura 6.18. Clasificación de las enzimas. Fuente: http://www.namrata.co/classification-of-

enzymes/


[NOMBRE DEL AUTOR]

Tradicionalmente el nombre de las enzimas está relacionado con el sustrato sobre el que

actuaban, añadiéndole la terminación -asa, por ejemplo la amilasa es un enzima que

rompe el almidón, la peptidasa rompe enlaces peptídicos, etc. Aunque algunos nombres

tradicionales de enzimas no se corresponden ni con el sustrato ni el tipo de reacción que

catalizan, como la tripsina o la renina. Este tipo de terminología es confusa y desordenada,

de modo que la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB)

estableció, de acuerdo con las normas de la IUPAC (Unión Internacional de Química Pura y

Aplicada) los criterios y reglas para la clasificación y nomenclatura de los enzimas.

A cada enzima se le asigna un nombre que consiste en las dos letras EC (Enzyma

Commision) seguidas por 4 números separados por puntos. Estos números representan

una clasificación progresivamente más específica. Por ejemplo, la enzima tripéptido-

aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:

3 por hidrolasa (enzima que para cataliza reacciones donde interviene el agua).

3.4 por hidrolasa que rompe enlaces peptídicos (peptidasa).

3.4.11 por aquellas peptidasas que actúan sobre el terminal amino de un péptido.

3.4.11.4 por aquellas peptidasas que actúan sobre el terminal amino final de un

tripéptido.

Figura 6.19. Quinasa, una enzima que transporta grupos fosfato. Fuente: https://bioc

hemistryquestions.wordpress.com/category/enzymes-q/


[NOMBRE DEL AUTOR]


1. ¿Por qué la carencia de vitaminas y minerales no permite el normal funcionamiento del

cuerpo?

2. ¿Cómo se puede aumentar la velocidad de cualquier reacción y cómo se realiza en los seres

vivos?

3. Estas dos gráficas pertenecen a enzimas distintos ¿cuál de las enzimas tiene mayor afinidad

por el sustrato? (aunque en la concentración del sustrato no aparece las unidades de

concentración, suponemos que usen la misma escala)

4. ¿Cuál de las imágenes corresponde a un inhibidor competitivo y cuál a un inhibidor no

competitivo? ¿por qué?

5. Esta gráfica representa la velocidad de reacción enzimática en función de la temperatura.

Coméntala


[NOMBRE DEL AUTOR]


[NOMBRE DEL AUTOR]


7 Ácidos nucleicos

1. LOS ÁCIDOS NUCLEICOS SON POLINUCLEÓTIDOS

Los nucleósidos constan de un azúcar unido a una base

nitrogenada

Los nucleótidos pueden llevar de 1 a 3 grupos fosfato

Los nucleótidos desempeñan importantes funciones

2. HAY DOS TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS

Hay diferencias significativas entre el ADN y el ARN

Se definen tres niveles de estructura en los ácidos nucleicos

3. LA MOLÉCULA DE ADN ES UNA DOBLE HÉLICE

La molécula de ADN se encuentra empaquetada en el núcleo

El ADN se desnaturaliza y renaturaliza

La función del ADN se basa en la complementariedad de las

bases

4. HAY VARIOS TIPOS DE ARN

El ARN mensajero copia el mensaje del ADN

El ARN transportador lleva aminoácidos hasta el ribosoma

El ARN ribosómico, junto con proteínas, forma los ribosomas

Imagen basada en la doble hélice de ADN. Ver: http://www.wired.com/tag/biotechnology/


[NOMBRE DEL AUTOR]




• Página del Profe Pere. Biología Batxillerat.

http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/nucleics.htm

• Sancho López, P. Universidad de Alcalá. Fac. Farmacia. Bioquímica. Tema 14.

Ácidos nucleicos.

http://www2.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-

nucleicos.pdf


• Los tardígrados son los únicos animales capaces de sobrevivir en el espacio,

además son los que mayor porcentaje de ADN foráneo tienen, pues contienen genes

de otras especies. Se estudia la relación entre ambos fenómenos

http://pijamasurf.com/2016/02/los-unicos-animales-que-sobreviven-en-el-espacio-

tienen-tambien-el-adn-mas-raro/


[NOMBRE DEL AUTOR]


OBJETIVOS

30. Diferenciar y analizar los diferentes tipos de ácidos nucleicos de acuerdo con su

composición, estructura, localización y función.

31. Describir el enlace fosfodiéster como característico de los polinucleótidos.

32. Describir la estructura y composición de nucleósidos y nucleótidos.

33. Explicar las diversas funciones de los nucleótidos.

34. Describir estructura primaria y secundaria (doble hélice) del ADN.

35. Conocer los niveles de empaquetamiento del ADN en eucariotas (cromatina y

cromosomas).

36. Explicar los procesos de desnaturalización y renaturalización del ADN.

37. Conocer los distintos tipos de ácidos ribonucleicos (ARN) y su estructura general.

CONCEPTOS CLAVE

adenina 6

ADP 11

AMPc 12

ARNm 22

ARNr 22

ARNt 22

ATP 11

base nitrogenada 5

bases pirimidínicas 6

bases púricas 6

caperuza 22

citosina 6

Coenzima A 11

cola de poli A 23

collar de perlas 17

complementariedad 16

desnaturalización 19

desoxirribonucleótidos 5

doble hélice 15

enlace éster 8

enlace fosfodiéster 14

exones 22

extremo 3' 14

extremo 5' 14

flavín nucleótidos 10

guanina 6

histonas 17

intrones 22

nucleosoma 17

nucleótidos 8

plásmidos 20

plectonémico 16

renaturalización 19

ribonucleasas 23

ribonucleótidos 5

RNA nucleolar 25

timina 6

traducción 21

transcripción 21

uracilo 6


[NOMBRE DEL AUTOR]


7.1 LOS ÁCIDOS NUCLEICOS SON POLINUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos son moléculas orgánicas complejas que resultan de la unión de un grupo

fosfato, una pentosa y una base nitrogenada. Los nucleótidos contienen C, O, H, N y P, y según

se combinen las subunidades pueden formar nucleótidos sencillos (mono- o di-nucleótidos) o

largos polímeros llamados ácidos nucleicos.

Los nucleótidos sencillos realizan diversas funciones biológicas de naturaleza energética o

coenzimática. Por su parte los ácidos nucleicos son moléculas esenciales para todas las formas

de vida porque codifican, expresan y transmiten la información genética. El tipo y orden de

nucleótidos que forman los ácidos nucleicos es la clave para la síntesis de proteínas. Hay dos

tipos de ácidos nucleicos, ADN y ARN.

Figura 7.1. Componentes de un nucleótido.

Fuente: http://www.ehu.eus/biomoleculas/an/a

n 2.htm

Las pentosas que forman los ácidos nucleicos son aldopentosas; en el ARN aparece la ß-D-

ribofuranosa y los nucleótidos que forman se llaman ribonucleótidos y en el ADN aparece la ß-

D-desoxirribofuranosa y los nucleótidos que forman se llaman desoxirribonucleótidos. Los

carbonos se numeran de C1’ a C5’.

El grupo fosfato es el ácido ortofosfórico (H3PO4), que se encuentra ionizado a pH fisiológico. Las

bases nitrogenadas son estructuras cíclicas con carácter básico, que contienen átomos de

carbono y nitrógeno. Todas ellas se obtienen por adición de diferentes grupos funcionales en

distintas posiciones de los anillos de la purina o de la pirimidina. Las características químicas de

estos grupos funcionales les permiten participar en la formación de puentes de hidrógeno, lo

que resulta crucial para la función biológica de los ácidos nucleicos.

Figura 7.2. Molécula de ß-D-ribofuranosa a la izquierda, ß-D-desoxirribofuranosa a la derecha


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.3. Bases nitrogenadas presentes en los ácidos nucleicos. Fuente: http://html.rincondel

vago.com/acidos-nucleicos_8.html

Las bases púricas derivan de la purina por lo que presentan una estructura formada por dos

anillos, uno hexagonal y otro pentagonal. Las más importantes son la adenina (A) y la guanina

(G). Las bases pirimidínicas derivan de la pirimidina por lo que presentan un solo anillo

hexagonal. Las más importantes son la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U).

En el ADN están presenta todas las bases nitrogenadas menos el uracilo, mientras que el ARN

presenta todas las bases excepto la timina. Para evitar confusiones con la pentosa, los átomos

de las bases nitrogenadas se numeran con la serie 1, 2, 3, 4, etc.

Los nucleósidos constan de un azúcar unido a una base nitrogenada

Para formar un nucleótido primero se une la pentosa a la base nitrogenada dando lugar a un

compuesto denominado nucleósido. Los nucleósidos en estado libre sólo se encuentran en

cantidades mínimas en las células, generalmente como productos intermediarios en el

metabolismo de los nucleótidos.

Figura 7.4. Nucleósido y nucleótido. Fuente: http://www.asturnatur a.com/arti

culos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/un cleosidos-nucleotidos.php


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.5. Formación del enlace N-glucosídico y del enlace éster. Fuente:

El enlace entre la pentosa y la base nitrogenada es un enlace N-glucosídico, que se forma entre

el OH del C1' de la pentosa y un NH de la base que será el N1 si esta es pirimidínica, o el N9 si es

púrica. Al formarse este enlace (C- N) se desprende una molécula de agua, a partir del OH del

C1' de la pentosa y de un hidrógeno del HN de la base nitrogenada.

Hay dos tipos de nucleósidos: los ribonucleósidos y los desoxirribonucleósidos, según su

pentosa sea ribosa o desoxirribosa, respectivamente. Los nucleósidos se nombran con el

nombre de la base y cambiando su terminación por el sufijo -osina si la base es púrica o -idina si

la base es pirimidínica. Si la pentosa es la desoxirribosa se añade el prefijo desoxi-. Ver los

ejemplos en la Tabla 7.1, adenosina y desoxiadenosina, etc. En la Fig. 7.6 aparecen todas las

combinaciones posibles.

Tabla 7.1. Nucleósidos

ARN ADN

Adenina Adenosina Desoxiadenosina

Guanina Guanosina Desoxiguanosina

Citosina Citidina Desoxicitidina

Timina

Desoxitimidina

Uracilo Uridina


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.6. Diferentes tipos de nucleósidos. Fuente: http://www2.uah.es/bioquimica/

Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-nucleicos.pdf

Los nucleótidos pueden llevar de 1 a 3 grupos fosfato

Los nucleótidos se forman al unirse una molécula de ácido fosfórico al nucleósido, Fig. 7.5. La

unión se realiza mediante un enlace éster, entre un OH del ácido fosfórico con un OH libre de la

pentosa, generalmente en la posición C5', liberándose una molécula de agua. Los nucleótidos

son, por consiguiente, ésteres fosfóricos de nucleósidos o nucleósidos fosforilados, su carácter

ácido se debe al grupo fosfato.

En la Fig. 7.7 aparecen los ribonucleótidos en forma anionica y en la Tabla 7.2 se indica la forma

de nombrarlos. A partir del nucleósido del que proceden se añade la posición y el nº de grupos

fosfatos añadidos, por ej., 5’-monofosfato si se ha unido un grupo fosfato en la posición 5’ o bien

poniendo el nombre del ácido primero; aunque generalmente se usan las siglas, donde la

primera letra indica la base nitrogenada y la segunda nº grupos fosfatos añadido

Figura 7.7. Ribonucleótidos. Fuente: http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/11nuc

leotidos/nomenclatura3.JPG


[NOMBRE DEL AUTOR]


Tabla 7.2. Nombres de los mononucleótidos de los ácidos nucleicos

Base Nucleósido 5’

monofosfato Ácido 5’ monofosfato NMP/dNMP

adenina Adenosin-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato adenílico AMP

Desoxiadenosin-5’ monofosfato

ác. 5’ monofosfato desoxiadenílico

dAMP

guanina Guanosin-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato guanilico GMP

Desoxiguanosin-5’ monofosfato

ác. 5’ monofosfato desoxiguanilico

dGMP

citosina Citidin-5’monofosfato ác. 5’ monofosfato citidílico CMP

Desoxicitidin-5’ monofosfato

ác. 5’ monofosfato desoxicitidílico

dCMP

uracilo Uridín-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato uridílico UMP

timina Desoxitimidín-5’

monofosfato

ác. 5’ monofosfato

desoxitimidílico dTMP

Hay nucleótidos con uno -adenosin 5’monofosfato-, dos -adenosin 5’ difosfato- y hasta tres

grupos fosfato -adenosin 5’ trifosfato-, unidos por un fuerte enlace covalente en la misma

posición, cuyas siglas son AMP, ADT y ATP. Los enlaces entre los grupos fosfato son covalentes,

por tanto fuertes y ricos en energía, por eso se representan con el símbolo ~ en vez del típico

enlace lineal.

Figura 7.8. Nucleótidos con uno, dos y tres grupos fosfato. Fuente: http://www

2.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-

nucleicos.pdf


[NOMBRE DEL AUTOR]


Los nucleótidos desempeñan importantes funciones

No todos los nucleótidos forman ácidos nucleicos, algunos se encuentran libres en las células y

constituyen compuestos de importancia biológica, desempeñando diferentes funciones en el

metabolismo, como coenzimas, mensajeros intracelulares, transportadores de energía, etc.

En la tabla 7.3 aparecen desglosados con su nombre y función los nucleótidos que actúan como

coenzimas (ver Tema 16 y 17). Podemos observar que hay varios que participan en reacciones

de deshidrogenación, captando protones y electrones de moléculas que se oxidan y quedando

el coenzima en su forma reducida, como NADH, NADPH y FADH2 respectivamente.

Tabla 7.3. Nucleótidos como coenzimas

FAD/FADH2 Flavin adenin dinucleótido transporta H+ en reacciones catabólicas

NAD+/NADH Nicotin adenin dinucleótido transporta H+ en reacciones catabólicas

NADP+/NADPH Nicotin adenin dinucleótido fosfato

transporta H+ en reacciones anabólicas

Co A Coenzima A transporta radical acetil

Entre los flavín nucleótidos destaca el FAD (flavín - adenín – dinucleótido, que lleva dos bases

nitrogenadas, adenina y flavina)

Figura 7.9. Flavín adenin dinucleótidos. Fuente:

http://gsdl.bvs.sld.cu/greenstone/collect/prelicin/i

ndex/assoc/HASH1446.dir/fig19.2.png


[NOMBRE DEL AUTOR]


NAD (Nicotín - adenín – dinucleótido) y NADP (Nicotín - adenín - dinucleótido fosfato) son

también dinucleótidos, en este caso las dos bases nitrogenadas son la adenina y la nicotina. En

la Fig. 7. 10 se observa el lugar donde se sitúa el H cuando se reduce el coenzima.

Figura 7.10. NAD y NADP. Fuente:

http://www.keyword-

suggestions.com/bmFkaCBhbmQgb

mFk/

Por su parte el coenzima A es un mononucleótido derivado del ADP, que contiene un radical con

ácido pantoténico (vitamina B5, ver Tema 6) y un grupo –SH terminal. Se encarga de transportar

el grupo acetil, que se une al grupo SH con liberación de agua mediante un enlace covalente

fuerte, rico en energía; el compuesto resultante es CH3-CO~SCoA.

Figura 7.11.

Coenzima A. Fuente:

http://www.c

oenzima.com/media

/Coenzima-A.png

El ADP, adenosín difosfato y el ATP, adenosín trifosfato son nucleótidos energéticos, conocidos

como la moneda de energía celular. Los enlaces éster de sus fosfatos son enlaces de alta

energía, que se utilizan para almacenan energía producida en reacciones de combustión de

Figura 7.12.

Nucleótidos

energéticos:

ATP y ADP.

Fuente:

Pearson Educ.


[NOMBRE DEL AUTOR]


azúcares y grasas. Esta energía la puede utilizar la célula cuando la necesite para procesos como

transporte activo, trabajo mecánico, transferencia de grupos P, activación de moléculas, aporta

de energía a las reacciones anabólicas, etc.

Por su parte los mononucleótidos que se incorporan a las cadenas de ácidos nucleicos lo hacen

como NTP, es decir como nucleótidos activados con tres grupos fosfatos. Al incorporarse a la

cadena polinucleótidos se libera un grupo difosfato inorgánico y la energía obtenida en dicha

liberación se utiliza para formar el enlace entre la cadena del polinucleótido.

El adenosín monofosfato cíclico (AMPc) tiene un enlace interno, el grupo fosfato se esterifica a

la vez en el C3’ y C5’; este nucleótido actúa como segundo mensajero, es decir, traslada los

mensajes (primer mensaje) que llegan a la membrana externa hasta el interior de la célula.

Figura 7.13. AMPc. Fuente:

https://upload.wikimedia.o

rg/wikipedia/commons/thumb/a/a2/CA

MP.svg/220px-CAMP.svg.png

7.2 HAY DOS TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS

Todos los seres vivos celulares contienen dos tipos de ácidos nucleicos, ácido

desoxirribonucleico o ADN, y ácido ribonucleico o ARN. Los virus, que son estructuras acelulares,

sólo tienen un tipo de ácido nucleico, bien ADN o ARN.

Hay diferencias significativas entre el ADN y el ARN

Aunque ambos ácidos son muy similares, hay dos diferencias en su composición. El ARN lleva

ribosa y el ADN desoxirribosa, esto significa que en la posición C2' del anillo del azúcar del ARN

hay un grupo hidroxilo (OH) libre (Fig. 7. 14) y en el C2’ del ADN hay sólo un H. La otra diferencia

significativa es relativa a las bases nitrogenadas, el ADN lleva timina y el ARN lleva uracilo.

Dado que el grupo hidroxilo es un grupo polar y tiene afinidad por el agua, el ARN es más

inestable que el ADN, y en una disolución acuosa se va a degradar o hidrolizar con más facilidad.

Además, el ADN está formado por una doble cadena, por lo que si se daña una cadena, la otra

que es complementaria, como veremos más adelante, permite la reparación y sirve como copia

de seguridad.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.14. Diferentes entre ADN a la izquierda y ARN a la derecha, en la base

nitrogenada y la pentosa. Fuente: http://cybe

rbridge.mcb.harvard.edu/dna_3.html

Esto determina que el ADN, que es más estable, sea el encargado de conservar la información

genética, y se encuentra a resguardo en el núcleo y en otros orgánulos de doble membrana,

como las mitocondrias y los cloroplastos. El ARN, por su parte, es el encargado de ejecutar las

órdenes contenidas en el ADN y sintetizar las proteínas. Se encuentra disperso por toda la célula,

sale del núcleo al citoplasma y forma los ribosomas.

Se definen tres niveles de estructura en los ácidos nucleicos

Al estudiar la molécula de los ácidos nucleicos se reconocen tres niveles estructurales. La

estructura primaria que es cadena lineal polinucleótida, es común en ambos y vamos a verla en

detalle.

El polímero se forma por la unión de nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster.

Figura 7.15. Polímero lineal en el ARN y ADN, con uniones fosfodiester y representación simplificada a la

derecha. Fuente: http://iespoetaclaudio.centros.educa.jcyl.es/sitio/upload/img/polinucleotido.gif


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.16. Formación del enlace fosodiéster. Fuente: http://www.bio.miam

i.edu/dana/pix/pho sphodiester.jpg

La unión se produce mediante un enlace éster, que se forma entre un OH del grupo fosfato

situado en el C5’ de un nucleótido y el OH del C3' del siguiente nucleótido. Por tanto cada

molécula de fosfórico forma dos enlaces éster: uno con el C5’ de la pentosa de un nucleótido y

el otro con el C3’ de la pentosa del siguiente nucleótido, por eso se conoce como enlace

fosfodiéster

En estas cadenas de nucleótidos siempre tenemos un extremo inicial que posee el grupo fosfato

libre unido al C5' y se llama extremo 5' y otro extremo que posee el OH del C3' libre y se

denomina extremo 3'. Las cadenas polinucleótidas crecen añadiendo nucleótidos en las

posiciones 3´ libre, por lo que el sentido es siempre 5'→ 3', debido a la dirección en que trabaja

el enzima encargado de unir los nucleótidos (ver Tema 14)

Se establecen así largas cadenas lineales en las que las bases nitrogenadas quedan colgando

lateralmente de las pentosas; el esqueleto de los polinucleótidos lo constituyen los grupos

alternantes de pentosas y fosfatos que son siempre iguales, mientras que la secuencia de bases

nitrogenadas es la que determina la información genética y proporcionará la especificidad a la

cadena polipeptídica que se forme.

La estructura secundaria y terciaria que son espaciales, ya son distintas en el ADN y en el ARN,

se ven a continuación. El ADN forma nucleoproteínas al empaquetarse con histonas formando

estructuras complejas (cromatina) y el ARN es una molécula bastante versátil que adopta

diferentes estructuras y funciones.


[NOMBRE DEL AUTOR]


7.3 LA MOLÉCULA DE ADN ES UNA DOBLE HÉLICE

Miescher (1869) descubrió que en el núcleo de las células eucariotas se encontraban una

sustancia de gran masa molecular en cuya composición química había C, H, O, N y P. A estas

sustancias se las llamó sustancias nucleicas o nucleínas, y como tenían carácter ácido, y se las

designó finalmente como ácidos nucleicos. Avery y su equipo (1944) descubrieron que el ácido

nucleico del núcleo o ADN es la molécula portadora de la herencia genética y Watson y Crick

(1953) finalmente desvelaron su estructura secundaria.

La publicación de estructura de la doble hélice marcó un hito en la biología molecular del s. XX,

supuso una auténtica revolución que dio lugar al nacimiento de la biología molecular, área del

conocimiento que tuvo un gran desarrollo en las décadas siguientes y que ha contribuido de

forma decisiva a nuestra comprensión actual del funcionamiento de los sistemas vivos.

El trabajo de Watson y Crick se basó en los trabajos previos de otros investigadores, como E.

Chargaff, que estudió la equivalencia de las bases (A/T = 1 y C/G = 1) y sobre todo de R. Franklin

y M. Wilkins, que investigaban la estructura del ADN con difracción de rayos X. Watson, Crick y

Wilkins obtuvieron el premio Nobel en 1962 por su modelo de la doble hélice que permitía

comprender el funcionamiento del ADN en la transmisión de la información genética.

Las características más relevantes de la estructura del ADN son:

Existe una equivalencia de bases, de manera que en una molécula de ADN el

contenido en bases púricas es igual al de pirimidínicas o, lo que es lo mismo, la proporción

de adenina es igual a la de timina y la de citosina igual a la de guanina (regla de Chargaff).

Figura 7.17.

Rosalind Franklin,

autora de la foto

51 del ADN que

obtuvo por

difracción de

rayos X y que

permitió

descubrir a

Watson y Crick la

estructura de la

doble hélice.

Fuente: Mac

Graw Hill Educ.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Las bases son complementarias, hay una correspondencia entre las bases

nitrogenadas, ya que siempre que en una cadena haya una T en la otra habrá una A, que es

su complementaria, lo mismo ocurre con la G que se enfrenta siempre con la C. La

complementariedad entre las bases se establece por puentes de H, así entre la A y T se

establecen 2 enlaces por puente de H y entre las bases G y C tres enlaces de H.

Las dos cadenas son antiparalelas, es decir, están orientadas en sentido

opuesto, una tiene sentido 5'→ 3' y la otra 3'→5', esto permite abrir la doble hélice y hacer

copias

Las dos cadenas están enrolladas alrededor de un eje imaginario. Las bases

nitrogenadas se orientan hacia el interior, mientras que las desoxirribosas y los grupos

fosfatos forman el esqueleto externo.

Los planos de los anillos de las bases nitrogenadas son paralelos entre sí y

perpendiculares al eje de la doble hélice. Esta estructura recuerda a una escalera de caracol

en la que los peldaños son las bases nitrogenadas y los pasamanos las cadenas formadas por

la pentosa y el grupo fosfato.

El enrollamiento de la doble hélice es dextrógiro (gira hacia la derecha) y

plectonémico, es decir, que para que las dos cadenas se separen es necesario que se

desenrollen.

Como datos adicionales sabemos que cada pareja de nucleótidos está separada de la siguiente

0,34 nm y cada vuelta de la doble hélice está formada por 10 pares de nucleótidos, esto supone

una longitud de 3,4 nm por vuelta de hélice, la hélice tiene 2 nm de diámetro. La relación espacial

entre las dos cadenas da lugar a la formación de un surco mayor y un surco menor de la doble

hélice.

Figura 7.18. Puentes de hidrógeno dobles y triples entre bases complementarias.

Fuente: http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/nucleics.htm


[NOMBRE DEL AUTOR]


y

Figura 7.19. Modelo resultante de la imagen de la difracción de rayos X del ADN. Fuente:

http://www.asturnatura.com/articulos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/doble-helice-dna.jpg

La molécula de ADN se encuentra empaquetada en el núcleo

La estructura terciaria del ADN es el resultado del superenrollamiento y de la asociación con

proteínas básicas tipo histona dando lugar a la fibra de cromatina o a los cromosomas.

En el núcleo celular el ADN forma las fibras de cromatina, nombre que alude a la afinidad de

esta molécula por los colorantes. La doble hélice del ADN se asocia a proteínas básicas llamadas

histonas. Hay otras proteínas no histónicas que suelen corresponder a enzimas implicadas en la

replicación, la transcripción y la regulación del ADN, pero que no están implicadas en el

empaquetamiento del ADN. La unión del ADN con las histonas formando la fibra de cromatina,

permite empaquetar el ADN para que quepa en el núcleo, pues todo el ADN desenrollado mide

más de 2 metros, pero el núcleo sólo mide unas 10 micras. Las histonas tienen un papel

importante en la organización y regulación de la expresión génica.

Hay cinco tipos de histonas: H2A, H2B, H3, H4 y H1, las cuatro primeras forman el nucleosoma,

que es el primer nivel de empaquetamiento del ADN, formado por un octámero de histonas (dos

H2A, dos H2B, dos H3 y dos H4), alrededor del cual se enrolla el ADN dando dos vueltas. Las

histonas de todos los seres vivos son muy semejantes y son esenciales para conservar el ADN de

forma inerte, resistente a las alteraciones que pueda sufrir a lo largo del ciclo celular.

Entre dos nucleosomas adyacentes se encuentran unos 50 pares de bases ADN libre, ADN

espaciador. Esta estructura repetida adquiere una forma que, por su valor simbólico, se llama

collar de perlas donde cada perla equivale a un nucleosoma, y entre cada dos nucleosomas está

el fragmento de ADN libre que correspondería al hilo del collar. Este primer nivel de

empaquetamiento o collar de perlas es la unidad elemental de cromatina o fibra de cromatina

de 10 nm, siendo 10nm el grosor del nucleosoma.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.20. A la izqda., detalle de un nucleosoma; a la drcha., collar de perlas. Fuente: http://www.ed

icionesmedicas.com.ar/var/edicio nesmedicas_com_ar/storage/images/media/images/nucleosoma

En condiciones fisiológicas, la fibra de cromatina de 10 nm sufre un segundo grado de

enrollamiento sobre sí misma para dar lugar a una estructura en forma de solenoide, con 6

nucleosomas por vuelta. Esta configuración constituye la fibra de 30 nm, en la que el grado de

empaquetamiento del ADN es unas 40 veces mayor. Gracias a la histona H1 que se une al

extremo de cada nucleosoma, la fibra de cromatina se enrolla sobre sí misma en hélice,

quedando las histonas H1 localizadas en la cara interna del solenoide y los 6 nucleosomas unidos

quedan orientados hacia el exterior.

También se pueden encontrar grados superiores de empaquetamiento. Cuando la célula se va a

dividir toda la cromatina sufre plegamientos dando estructuras superenrolladas de mayor grosor

(300nm, 700 nm,..) hasta que se produce el máximo grado de empaquetamiento formando los

cromosomas.

Figura 7.21. Los nucleosomas se empaquetan formando un solenoide. Fuente:

http://pendientedemigracion .ucm. es/info/genetica/grupod/Cromoeuc/NUCLEOS3.BMP


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.22. Niveles sucesivos de empaquetamiento del ADN. Fuente: http://www.biologiacelul

arb.com.ar

Por lo tanto, en el núcleo interfásico, cuando la célula no se divide, el ADN aparece formando

las fibras de cromatina y en el núcleo en división se condensa al máximo como cromosomas

cuando la membrana nuclear ha desaparecido (ver Tema 12).

El ADN se desnaturaliza y renaturaliza

La doble hélice del ADN es muy estable en condiciones normales debido a los numerosos

puentes de hidrógeno que unen entre sí a las dos cadenas. Ahora bien, si se calienta, o se somete

a cambios de pH o a cambios en las condiciones iónicas del medio, los puentes de hidrógeno se

rompen y las dos cadenas se separan, este proceso es la desnaturalización. Se llama

temperatura de fusión a aquella Tª en la que el 50% de la doble hélice está separada. Su valor

depende de la composición de bases del ADN. Las moléculas de ADN ricas en pares C-G tienen

una Tª de fusión más elevada que las que tienen más pares de puentes de hidrógeno A-T.

El proceso de desnaturalización es reversible, es decir, si se recuperan las condiciones iniciales

las dos cadenas se vuelven a unir restableciéndose la doble hélice, a este proceso se le llama

renaturalización. La renaturalización permite que se produzca la hibridación, es decir que se

puedan unir dos hebras de distinta procedencia y formar una


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.23. Desnaturalización y

renaturalización del ADN. Fuente:

http://www.um.es/molecula/

gran/adn05.gif

molécula híbrida, siempre que entre ambas hebras exista una secuencia complementaria.

Cuanto más relacionados están los ADN mayor porcentaje de renaturalización se producirá. La

hibridación se utiliza con distintas finalidades, por ejemplo, estudios de parentesco evolutivo

entre diferentes especies, detectar enfermedades genéticas o investigación criminal. También

se producen cadenas hibridas ADN-ARN, como se verá en el Tema 19.

La función del ADN se basa en la complementariedad de las bases

En eucariotas, en el núcleo hay varias moléculas de ADN, lineal y bicatenario, asociado a

histonas, formando las fibras de cromatina y los cromosomas; en procariotas el ADN se

encuentra libre en el citoplasma, circular y bicatenario, formando un único cromosoma

bacteriano. Además de este cromosoma bacteriano principal, es frecuente encontrar otros

fragmentos de ADN de menor tamaño llamados plásmidos. El ADN de mitocondrias (en la

matriz) y cloroplastos (en el estroma) es similar al de los procariotas (circular y bicatenario),

aunque de menor tamaño.

Los virus poseen solamente un tipo de ácido nucleico, bien ADN o ARN. En virus con ADN se

pueden encontrar todas las posibilidades, virus con ADN circular o lineal, bicatenario o

monocatenario (ver Tema 20)

Las funciones del ADN son almacenar, codificar y transmitir la información genética, de forma

que:

Almacena la información genética, lo que significa que en la molécula de ADN está las

instrucciones para el crecimiento y desarrollo de un ser vivo, con las características

típicas de su especie. Estas instrucciones permiten sintetizar proteínas para llevar a

cabo la construcción de ese ser vivo.

Transmite la información genética en cada generación, copiándose exactamente antes

de que la célula se divida, mediante el proceso de replicación o duplicación del ADN.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Sabemos que la información genética que lleva el ADN se pone de manifiesto con la formación

de proteínas (muchas de ellas enzimas) que producirán los caracteres del individuo (color del

pelo, altura, forma de la nariz,…). Sin embargo, estos compuestos orgánicos se forman en el

citoplasma (ribosomas) y el ADN no participa directamente en la síntesis, permanece guardado

en el núcleo en las células eucariotas.

El ARN actúa como intermediario del ADN. La síntesis de ARN a partir del ADN se llama

transcripción y la formación de proteínas con ayuda de 3 tipos de ARN (mensajero, de

transferencia y ribosómico) se llama traducción (ver Tema 14)

Ambos procesos, ver Fig. 7. 24 se basan en la complementariedad de las bases nitrogenadas,

entre ADN y ARNm por un lado y entre ARNm y ARNt por otro.

7.4 HAY VARIOS TIPOS DE ARN

El ARN es una macromolécula formada por ribonucleótidos con bases nitrogenadas de adenina,

guanina, citosina y uracilo, que se unen mediante enlaces fosfodiéster en la dirección 5´→3´. En

algunos ARN aparecen otras bases diferentes en menor proporción, que suelen derivar de las

primeras, así la metilguanina, metilcitosina etc.

Figura 7.24. Procesos de transcripción y traducción celular. Fuente: Mac Graw Hill Educ/


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.25. Bucles y apareamientos entre cadenas de ARN. Fuente:

http://cyberbridge.mcb.harva rd.edu/dna_3.html

El ARN es monocatenario, una sola cadena de ribonucleótidos (excepto en algunos virus en los

que es bicatenario), pero en algunos tipos de ARN hay zonas en que las bases son

complementarias, formando en esas zonas una estructura secundaria de doble hélice y dejando

zonas intermedias no complementarias, que reciben el nombre de bucles.

El ARN es el ácido nucleico más abundante en la célula, una célula típica contiene 10 veces más

ARN que ADN. En general, los ARN se forman tomando una cadena de ADN como molde; por

eso, las dos cadenas (ADN molde-ARN transcripto) son complementarias. Los ARN de eucariotas

se sintetizan en el núcleo y posteriormente van al citoplasma donde ejercen su función

Hay 3 tipos principales de ARN: el mensajero (ARNm), el ribosómico (ARNr) y el de transferencia

(ARNt). Además, existen ARN precursores, como el nucleolar (ARNn), del que deriva el

ribosómico y el heterogéneo nuclear (ARNhn), que es el pre-ARMm.

El ARN mensajero copia el mensaje del ADN

ARNm forma el 3 a 5% del ARN total y su tamaño es bastante variable y carece de estructura

tridimensional definida. Su función es copiar la información genética del ADN (transcripción) y

existe un ARN mensajero distinto para cada tipo de proteína que se produce en la célula pues

cada molécula de ARN mensajero recoge la información de un solo gen, y en general incluye la

información para una única proteína.

En los eucariotas se forma primero un pre-ARNm o ARNhn, con fragmentos que llevan

información para la síntesis de proteínas (codifican aminoácidos), llamados exones e

intercalados con ellos hay otros que no contienen información llamados intrones. Tras un

proceso de maduración se eliminan los intrones y se unen entre sí los exones.

Para preparar la molécula de ARNm definitiva, antes de salir del núcleo se añade en el extremo

5' un nucleótido de guanina metilado formando la llamada caperuza y en el


[NOMBRE DEL AUTOR]


extremo 3' una cola formada por un

fragmento de unos 200 nucleótidos de

adenina llamada cola de poli A.

En los procariotas carece de caperuza y de

cola poli-A, igualmente no presenta intrones,

por ello, no necesita periodo de maduración

(ver Tema 14).

Una vez maduro la molécula de ARNm sale

del núcleo a través de los poros de la

membrana nuclear y lleva dicha información

hasta los ribosomas del citoplasma para que

se sinteticen las proteínas, por eso se llama

mensajero. Cada grupo de 3 nucleótidos del

ARNm se denomina codón y codifica un

aminoácido.

Los ARNm tienen una vida muy corta (en

procariotas muy breve y en eucariotas unas

10h) y se degrada rápidamente por acción de

unas enzimas llamadas ribonucleasas, si no

fuese así el proceso de síntesis proteica

continuaría indefinidamente. Figura 7.26. ARN mensajero en distintos

organismos.

El ARN transportador lleva aminoácidos hasta el ribosoma

Las moléculas de ARNt son los ARN de menor tamaño, constan de 75 a 100 nucleótidos. Y

representan el 15% del ARN total. Un 10% de las bases que lo forman son derivadas de las bases

normales (A, G, C y U).

Presentan algunas zonas con bases complementarias que forman estructuras secundarias en

doble hélice y la aparición de 3 bucles o brazos, dando la imagen de una hoja de trébol si se

dispone en un plano, aunque en realidad forma una estructura tridimensional más compleja con

forma de L invertida o “boomerang”. Cada brazo tiene una función:

� El brazo aceptor contiene los extremos de la molécula, en el extremo 3´ que

siempre lleva la secuencia CCA se une al aminoácido específico que transporta, por el -OH

del nucleótido de A final.

� El brazo T, azul en la Fig. 7.27, es donde se une al ribosoma durante la traducción.

� El brazo D, violeta en la Fig. 7.27, es la zona por donde se une al enzima

aminoacil-ARNt sintetasa, que cataliza la unión del ARNt con el aminoácido específico que

va a transportar.


[NOMBRE DEL AUTOR]


Figura 7.27. ARN transferente. Modelo de la estructura 2º y 3º. Fuente:

http://bio2bach10.blogspot.com.es/2010/11/arnt.ht ml y

http://www.discoveryandinnovation.com/BIOL202/notes/lecture13.html

� El brazo A o brazo del anticodón contiene 3 bases nitrogenadas llamadas

anticodón (triplete), diferente para cada ARNt en función del aminoácido transportado, y

es complementario del correspondiente codón del ARNm.

Existen unos 60 tipos diferentes de ARNt que se sintetizan en el núcleo por la transcripción de

zonas concretas del ADN y tras madurar, salen al citoplasma donde realiza su función que

consiste, precisamente, en transferir aminoácidos a la cadena de proteína en formación, de

acuerdo con la secuencia del ARN mensajero que se lee en cada momento.

Para realizar su función reconocen los codones del ARNm y transfieren el aminoácido específico

para ese codón. Cada anticodón del ARNt es específico para cada aminoácido, de forma que

cada ARNt transporta un aminoácido específico.

El ARN ribosómico, junto con proteínas, forma los ribosomas

Los ribosomas son macro-estructuras nucleoprotéicas que leen el mensaje genético. Están

formadas por una combinación de proteínas y ácidos ribonucleicos ribosómicos y constan de

dos subunidades que pueden unirse o separarse en función de su actividad. Cada una de estas

subunidades tiene varios tipos de proteínas y varias moléculas distintas de ácido ribonucleico.

Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de

sedimentación en unidades Svedberg, la velocidad con la que sedimentan en una

centrifugadora. El valor S aumenta con el peso molecular de la partícula en sedimentación, pero

no es directamente proporcional, porque la forma de la partícula también afecta a la velocidad

de sedimentación. El tamaño total de los ribosomas es diferente entre los procariotas y los

eucariotas, siendo 70S y 80S, respectivamente. Un ribosoma de Escherichia coli suele tener un

coeficiente de sedimentación de 70S, disociándose en una subunidad menor de 30S y una mayor


[NOMBRE DEL AUTOR]


de 50S. En cambio, los ribosomas eucarióticos tienen un coeficiente de sedimentación de 80S, y

las subunidades mayor y menor son 60S y 40S, respectivamente.

El ARNr es el ARN más abundante de todos, supone el 80% del total. Se fabrica en el nucléolo a

partir de un ARN de gran tamaño llamado ARN nucleolar que se fragmenta, en eucariotas en 4

fragmentos y en procariotas en 3 tipos, dando los diferentes ARNr que se unen a proteínas

formando las subunidades ribosómicas. Esto ocurre por un proceso de auto-ensamblaje que no

requiere energía, finalmente las subunidades salen del núcleo hacia el citoplasma.

Figura 7.28. Ribosomas de eucariotas y procariotas y ARN ribosómico que los constituye.

http://html.rincondelvago.com/000880677.jpg

Anexo 1. Otros tipos de ARN

Hay una buena parte del DNA que se transcribe pero no se traduce en proteínas, hemos hablado

de los intrones pero también hay otras tipos de ARNs activos, con distintas funciones, entre los

que destacan los ARN reguladores y los ribozimas:

Como ejemplo de ARN reguladores tenemos los ARN sin sentido y los ARNi

ARN antisentido. Un ARN antisentido es la hebra complementaria y no codificadora de un hebra

ARNm. Si en una célula se transcribiese, además de la hebra codificante de ADN que sirve como

molde, una cadena de ARN que resultara complementaria o antisentido del ARNm

correspondiente, éstos podrían interceptar al ARNm transcripto al formarse un ARN de doble

cadena. El apareamiento de las dos hebras de ARN da lugar a una molécula de doble cadena que

no puede traducirse y es degradada enzimáticamente. En los laboratorios de biología molecular


[NOMBRE DEL AUTOR]


y biotecnología, se utiliza esta propiedad del ARN para bloquear la expresión de un gen de

interés.

ARN de interferencia. Los ARN interferentes (ARNi) son moléculas de ARN que suprimen la

expresión de genes específicos mediante diversos mecanismos. Los ARN interferentes son

moléculas pequeñas de 20 a 25 nucleótidos que se generan por fragmentación de precursores

más largos, entre ellos destacan los microARN (miARN) y los ARN interferentes pequeños

(ARNip). En células animales reprimen la expresión génica al menos de cuatro formas diferentes:

o degradación de la proteína durante la traducción

o inhibición de la elongación de la traducción

o terminación prematura de la traducción (disgregación de los ribosomas)

o inhibición de la iniciación de la traducción

Por otro lado, se están utilizando los nuevos conocimientos en el mecanismo de silenciamiento

génico post transcripcional para silenciar genes. Este fenómeno puede ser utilizado como

herramienta para identificar genes “blanco” para el desarrollo de nuevas drogas, eliminar la

función de un gen en particular y hasta eliminar, potencialmente, la expresión de genes

responsables de ciertas enfermedades. El sistema CRISPR/Cas9 que se verá en el Tema 19

también se vale de una guía de ARN, para encontrar el gen ADN de interés.

Otra función del ARN es como biocatalizador o ribozima. Unos llevan a cabo reacciones de

automodificación, como eliminación de intrones o autocorte, mientras que los otros actúan

sobre substratos distintos. Actualmente sabemos que el ARN ribosómico de mayor tamaño (28S

en eucariotas y 23S en procariotas) tiene actividad de ribozima al catalizar la formación del

enlace peptídico durante la síntesis de proteínas.

El descubrimiento de la función catalítica de las ribozimas ha llevado a una revolución en el área

de la biología molecular. Las ribozimas podrían ser sintetizadas y modificadas, y serán una

potente herramienta biotecnológica para degradar ARN específicos. Por ejemplo se podría

utilizar para proteger organismos contra virus, bacterias u hongos patógenos eliminando

específicamente sus ARN


[NOMBRE DEL AUTOR]


CUESTIONESYEJERCICIOS

1. Ácidos nucleicos:

a) Nombra las unidades estructurales que los forman y los enlaces que las unen.

b) Explica las diferencias químicas y estructurales de los dos tipos de ácidos nucleicos.

c) Menciona al menos una localización de cada tipo de ácido nucleico.

2. ¿Qué diferencia existe entre un nucleósido y un nucleótido?

3. Dibuja el trinucleótido dAMP-dTMP-dCMP y señala todos los enlaces de tipo éster que

hay. Para facilitar el dibujo, simboliza las bases nitrogenadas con las letras A, T y C.

Dibuja de la misma forma la hebra complementaria. Recuerda que son antiparalelas.

4. Indica a qué tipo de ácido nucleico corresponden las siguientes secuencias de bases

nitrogenadas:

a) 5´...CCGATC...3´

b) 3´...GGATCC...5´

c) 3´...UACCGA...5´

d) 5´...ACCGGC...3´

5. En un ADN bicatenario se ha hallado que en el total de bases nitrogenadas hay un 23 %

de adenina. ¿Cuáles son los porcentajes de las demás bases?

6. En un ácido nucleico se ha encontrado el siguiente porcentaje de bases nitrogenadas:

Adenina 22%; Guanina 19%; Citosina 26%; Uracilo 33%; ¿Se trata de ADN o ARN? ¿Es de

una sola hebra o de doble hebra?

7. ¿Cuál es la secuencia de ADN complementaria de 5´ TACCTCAT....3¨?

8. Un método permite medir la cantidad de ADN y ARNm presente en los núcleos de varias células diferentes de un mismo organismo:

Célula Volumen Cantidad de ADN Cantidad de ARNm

Linfocito 12 μm 10 -12 g 10 -14 g

Epidérmica 9 μm ? ?

Neurona 15 μm ? ?

¿Cómo serán las cantidades de ADN en blanco: iguales o distintas? ¿por qué? ¿y de ARNm?

Razónalo

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