aminoÁcidos e proteÍnas faculdade de odontologia de piracicaba unicamp

AMINOÁCIDOS E AMINOÁCIDOS E

PROTEÍNASPROTEÍNAS

Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP

Conceito: “primeiro” ou “o mais importante”

Classificação:

a)Constituição: simples – ribonuclease

conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas

b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno

globulares – enzimas

c) Funções Biológicas:

-Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase

- Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo

- Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas

- Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina

- Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina

- Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon

- Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina

Aminoácidos

aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas.

aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina

Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R

Lisina

L-alanina

D-alanina

L-gliceraldeído

D-gliceraldeído

L-alanina

D-alanina

Grupos R alifáticos, não-polares

Glicina

Alanina

Valina

Leucina

Metionina

Isoleucina

Grupos R aromáticos

Fenilalanina Tirosina Triptofano

Grupos R polares mas não carregados

Serina Treonina

Cisteína

Prolina Asparagina

Glutamina

Grupos R carregados positivamente

Lisina Arginina

Histidina

Grupos R carregados negativamente

Aspartato Glutamato

http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html

Cisteína

Cisteína

Cistina

4-hidroxiprolina (colágeno)

5-hidroxilisina (colágeno)

6-N-metilisina (miosina)

-carboxiglutamato (protrombina)

Desmosina (elastina)

selenocisteína

Aminoácidos Especiais

Ornitina

Citrulina

Aminoácidos Especiais

Encontrados no ciclo da uréia

Forma não iônica

Forma Zwitterion

glicinaA figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina.

As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico.

As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.

Reação de condensação

ligação peptídica

Extremidade (ou ponta) amino-terminal

Extremidade carboxila-terminal

Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu

Peptídeos:

Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa

Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina

Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação

Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);

Glucagon: 29 aa

Estrutura primária

Resíduos de aminoácidosEstá relacionada com todas as ligações covalentes

(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Resíduos de aminoácidos

-hélice

Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Resíduos de aminoácidos

-hélice Cadeia polipeptídica

Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Estrutura quaternária

Resíduos de aminoácidos

-hélice Cadeia polipeptídica

Subunidades montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.

-hélice

-hélice

Conformação

Pontes de hidrogênio

antiparalela

paralela

Albumina sérica humama:

585 resíduos de aa em uma única cadeia

mioglobina Subunidade da

hemoglobina

Grupo

heme

Colágeno

Qual a sua função?

Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína?

Como está organizada a sua estrutura secundária?

E a terciária e quaternária?

Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?

Colágeno

Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso.

aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina

estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda.

Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.

Estrutura secundária

- hélice

Cadeia alfa ()

Cadeia alfa ()