aminoácidos e petídeos 2015.ppt

PROTEÍNASPEPTÍDIOS

AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS

Unidade química estrutural das PROTEÍNAS

Ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio

A principal fonte de aminoácidos são as proteínas ingeridas na alimentação

Estrutura Química Básica dos Aminoácidos

Carboxila Amino Radical (cadeia

lateral) Hidrogênio

Exceção: A PROLINA contémo grupo imino NH2

+

Prolina e Alanina

Áminoácidos com Radical Hidrofóbico

Estrutura Química Aminoácidos apresentam um carbono assimétrico.

O carbono α é um centro quiral (opticamente ativo) A denominação dos carbono a partir do Cα ou da Carboxila C1

GRUPOS QUIMICOS PRESENTES NO RADICAL OU CADEIA LATERAL

Alifáticos: alanina, isoleucina, leucina, valina, prolina

Ramificados: isoleucina, leucina, valina Aromáticos: fenilalanina, tirosina,

triptofano Sulfurados: metionina, cisteína Amidas: glutamina e asparagina Alcool: serina, treonina Básicos: arginina, lisina, histidina Ácidos: ác. glutâmico, ác. aspártico

Neutra a pH 7,0.

Positiva a pH menor a 7,0

PROPRIEDADES FISICO-QUÍMICAS GERAIS DOS AMINOÁCIDOS

Ionizam-se no meio aquoso, apresentam carga neutra positiva ou negativa dependendo do pH e do valor do pK dos grupos ionizáveis.

A estrutura espacial é tetraédrica e tridimensional.

A configuração ou o arranjo molecular no carbono quiral ou carbono alfa é do tipo L-aminoácido

Agem como base ou ácidos são anfotéros Alto ponto de fusão devido a alta força de coesão

molecular. Apresentam massa molecular de 75-204 Dalton.

Polaridade

Ionização

Acidez/Basicidade

Caráter anfótero

Flexibilidade conformacional

Capacidade de formar ligações cruzadas

Capacidade de formar ligações fracas

Reatividade química

A NATUREZA QUÍMICA DO RADICAL OU DA CADEIA LATERAL DO AMINOÁCIDO determina as propriedades

FÍSICO-QUÍMICAS dos peptídeos e proteínas

Classificação dos Aminoácidos• O tipo de radical e polaridade: alifáticos,

polares neutros, aromáticos, ácidos e básicos.• A polaridade do radical: hidrofóbicos e

hidrofílicos.• O grupo químico presente no radical:

alifáticos, alifáticos- ramificados, aromáticos, ácidos, básicos, sulfurados, amidas.

• A capacidade de ser sintetizados ou a necessidade de ser ingeridos pelo organismo animal: essenciais e não essenciais.

O destino metabólico: glicogênicos, cetogênicos

Classificação Segundo: A Polaridade do Radical

HIDROFÓBICOS Aminoácidos com cadeias alquilas lineares, cíclicas ou aromáticas, apolares: Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Pro Phe, Trp

HIDROFÍLICOS Aminoácidos com Radical polar neutro ou iônico: hidrogênio, hidroxilas, sulfidrilas, ácidos, aminas ou amidas. Gly, Asn, Cys, Gln, Ser, Thr, Tyr, His, Lys, Arg, Asp e Glu

Localização dos aa apolares e hidrofílicos nas proteínas

Classificação Segundo: o Destino Metabólico

Glucogênicos: Precursores de síntese de glicose: Ala, Val, Arg, Thr, Cys, Met e His.

Glucocetogênicos: Precursores de síntese glicose ou de corpos cetônicos. Leu, Ile Phe,Tyr e Trp.

Cetogênicos: Precursores de síntese de corpos cetônicos: Leu

Segundo a Capacidade de Síntese

Não Essenciais Essenciais Glicina ; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina e Arginina

Fenilalanina; Valina e Triptofano

Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina e Asparagina

Treonina; Lisina; Leucina e Isoleucina

Glutamina e Prolina Metionina

Essenciais - 8 a 10 aas não sintetizados pelo organismo animal, a His e Arg eventualmente se tornam essenciais segundo a idade do individuo.

Não essenciais - sintetizados pelo organismo animal.

A classificação dos aminoácidos em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode

ser essencial para um animal e não essencial para outro. 

Símbolos dos Aminoácidos

A Ala Alanina C Cys Cisteína D Asp Aspartato (Ácido aspartico) E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) F Phe Fenilalanina G Gly Glicina H His Histidina I Ile Isoleucina K Lys Lisina L Leu Leucina

Símbolos dos AminoácidosM Met Metionina N Asn Asparagina P Pro Prolina Q Gln Glutamina R Arg Arginina S Ser Serina T Thr Treonina V Val Valina W Trp Triptofano Y Tyr Tirosina Z Glu Glutamato

AMINOÁCIDOS DERIVADOS

Aminoácidos modificados pela adição de grupos químicos.

Constituinte estruturais das proteínas fibrosas.

Apresentam diversas funções biológicas, hormonal, neurotransmissores.

Constituinte Estrutural do Colágeno

Constituintes Estruturais do Colágeno

Constituinte Estrutural da Elastina

Aminoácido Presente na Protombina, Proteína Responsável pela Coagulação

Sanguínea.

DERIVADOS DOS AMINOÁCIDOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA

• HISTAMINA Descarboxilação da His• DOPAMINA Hidroxilação e

descarboxilação da Tyr• EPINEFRINA DOPAMINA + metila, derivado

da Tyr• SEROTONINA Trp• GABA Descarboxilação da Gln

• ORNITINA Perda H2O Arg

Aminoácidos Derivados da Arginina. Intermediários do Ciclo da Uréia

Cistina Aminoácido Derivado da Cys, estabiliza a estrutura 3ª de proteínas pela formação de

pontes de dissulfeto.

PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS

Ionização

Propriedades ácido-base

Estrutura espacial

Isomeria óptica

Fluorescência

Solubilidade

IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Os grupos carboxílicos, COOH e os grupos aminos, NH3

+, de caráter ácido, ao liberar o próton mudam o estado de ionização do aminoácido.

COOH COO- + H+

Não iônico Iônico

NH3+ NH2 + H+

Iônico Não iônico

IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

A ionização do grupo carboxila origina a forma dipolar neutra ou zwitterion, forma isoelétrica de carga elétrica zero.

ANFÓTEROCaráter anfótero – aminoácidos na forma polar

neutra, pode reagir tanto como ácidos quanto como base.

Ácido, libera H+

Básico, seqüestra H+

Mudança de Ionização dos Aminoácidos

O caráter iônico dos aminoácidos depende do pH da solução e do pK dos grupos químicos ionizáveis.

Mudança do pK do grupo

carboxílico

Ácido acético

Glicina

A carga positiva do grupo amino favorece a liberação de H+ do grupo

carboxílico da glicina e a diminuição do pKa

pKa = 4,8

pKa = 2,34

pK dos aminoácidos

Propriedades Ácido-Báse dos Aminoácidos

Os aa em solução aquosa, contêm grupos α-carboxila e grupos α-amino fracamente ácidos;

Cada um dos aa ácidos e básicos contêm um grupo ionizável em sua cadeia lateral;

Aa livres peptídeos e proteínas podem atuar como

TAMPÕES

Comportamento acido base da glicina, mostra

duas regiões de tamponamento, em torno do pK1

e pK2

pI= pk1 + pK2

2

PROPRIEDADES ÁCIDO BASE DOS AMINOÁCIDOS

Equilíbrio Ácido- base do Ácido Glutâmico

Equilíbrio Ácido- base da Histidina

: ISOMERIA OPTICA DOS AMINOÄCIDOS

L- Aminoácidos Configuração Biologicamente Ativa

Observações importantes:• Os aminoácidos presentes nas moléculas protéicas

são sempre L-aminoácidos• Os D aminoácidos são encontrados em plantas,

paredes celulares de algumas bactérias e alguns antibióticos naturais.

ISOMERIA- ENANTIOMEROS

ABSORBÂNCIA DA LUZ ULTRAVIOLETA DOS AMINOÁCIDOS

Aminoácidos aromáticos apresentam absorção a 280 nm, permitindo a quantificação espectrofoto-métrica de proteínas

Compostos sólidos, cristalinos e se fundem a alta temperatura;

Incolores; A maioria apresenta sabor adocicado; alguns

insípidos e outros amargos; Com exceção da glicina, que é solúvel em

água, os demais apresentam solubilidade variável;

Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

Outras Características Físico- Químicas

Unidade estrutural de proteínas. Transporte de metabólitos e íons: Glutamina Recurso energético no jejum e diabetes Neurotransmissores: Gly, Glu , Gaba Precursores de síntese de moléculas com

atividade biológica, Histamina, Seretonina Adrenalina.

Intermediários metabólicos ciclo da uréia, Ornitina, citrulina, arginina

Hormonal serotonina, adrenalina

Função Biológica dos Aminoácidos

2 aminoácidos..................... dipeptídios

3 aminoácidos.....................tripeptídios

4 aminoácidos................ tetrapeptídios

5 aminoácidos ................pentapeptídios

+ de 10 aminoácidos........ oligopeptídios

+ 100 aminoácidos .......... proteínas

Formados pela união de aminoácidos:

Peptídios

CONDENSAÇÃO ENZIMÁTICA DE AMIOÁCIDOS

CONDENSAÇÃO ENZIMÁTICA DE AMIOÁCIDOS

ARRANJO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA E DOS RADICAIS NA CADEIA CARBÔNICA

LIGAÇÃO PEPTIDICA

CARACTERISTICAS FÍSICO-QUÍMICAS DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

• Caráter de dupla ligação parcial• Rígidas e planares• Configuração Trans• Sem carga porém polares

Componentes dos Peptídios

•Esqueleto carbônico - formada pela união dos aminoácidos pela ligação peptídica

•Grupamento N-terminal (NH3+ livre)

C- terminal (COO- livre)

•Resíduos de aminoácidos

•Radicais dos aminoácidos – R ligados ao carbono alfa responsáveis pelas propriedades dos peptídios

O

Alanina

ALANIL GLUTAMIL LISINA

++HH33N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COON - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO--_

CHCH33

COOHCOOH

(CH(CH22))2 2

NHNH22

(CH(CH22))44

Glutamato Lisina

Nomenclatura Química dos Peptídios

PEPTÍDIOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA

• ASPARTAME (L-aspartil-fenilalanina metil éster) adoçante

• GLUTATIONA tripeptídeo (Glutamil-Cistinil-Glicina) Antioxidante forma ligações S-S na forma oxidada.

• GRAMICIDINA 10 aa Antibiótico produzido por Bacillus brevis

• CARNOSINA dipeptídeo (Alanil- Histidina) contração muscular e antioxidante

• TRH, ENCEFALINAS, VASOPRESINA, OCITOCINA Hormônios

Peptídios de Importância Biológica

Ocitocina

Cys

Cys

Phe

Arg

Cys

Cys

Ile

Leu

Vasopressina

Peptídiosde Importância Biológica

•Vasopressina- hormônio antidiurético

•Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino

Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação

Desempenha um papel durante a lactação

Peptídios de Importância Biológica

EFEITOS FISIOLÓGICOS Visam da glicemia• Degradar o glicogênio• Sintetizar glicose • Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo

Glucagon • hormônio peptídico - 29 Aa • produzido pela células das ilhotas do pâncreas

Outras Funções Biológicas dos Peptídios

Receptores de proteínas e hormônios: Glicoproteínas

Antibióticos: Gramicidina Marcadores moleculares: Ubiquitina, peptídeo 76

aa. Toxinas e venenos: Amanitina toxina produzida

pelos cogumelos