1

Aminosäuremetabolismus

1. Intrazellulärer Proteinabbau

2. Aminosäuredesaminierung

3. Der Harnstoffzyklus

4. Aminosäureabbau

5. Aminnosäuren als Vor- stufen bei Biosynthesen

6. Aminosäurebiosynthese

7. Stickstoff-Fixierung

1. Intrazellulärer Proteinabbau

A. Lysosomaler Abbau -> nicht selektiv, cathepsine aktiv bei pH 5 -> inaktiv in cytosol (lysosomale

inhibitoren = Chloroquin malaraia, Antipain antibiotikum) B. Ubiquiting

Röntgenkristallstruktur von Ubiquitin

2

Reaktionen bei der Anheftung von Ubiquitin an Proteine

C. Das Proteasom

Ubiquitinierte Proteine in ATP abhängigem Vorgang abgebaut.Dies geschieht durch den 2000kD, 26S Multiproteinkomplex der ProteasomGenannt wird.

Elektronenmikroskopische Aufnahme des 26S Proteasoms

Fass=20S Proteasom19S Hauben

3

Röntgenkristallstruktur des 20S Proteasoms der Hefe

28 Untereinheiten 4 Ringe

Schnitt durch zylindrische AchseIn rot 3 Moleküle eines Proteaseninhibitors

2. Aminosäuredesaminierung

4

A. Transaminierung

Amino-Transferasen oder Transaminasen (PLP)

1. Transaminierung

2. Transaminierung

5

Pyridoxal-5‘-phosphatenthaltende Strukturen

Mechanismus der PLP-abhängigen enzymkatalysierten Transaminierung

6

The glucose–alanine cycle

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88

Transport von Stickstoff von Muskel zu Leber -> Harnstoffzyklus

Muskelaminotransferasen -> akzeptieren Pyruvat als -Ketosäure Substrat

B. Oxidative Desaminierung

Glutamat-Dehydrogenase

Harnstoffzyklus

7

X-Ray structures of glutamate dehydrogenase (GDH).

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90

(a) Bovine GDH in complex with

glutamate, NADH, and GTP.(b) One subunit of the bovineGDH–glutamate–NADH–GTPcomplex

(c) One subunit of humanapoGDH with the proteincolored as and viewed similarlyto Part b.

Glutamate

NADH

GTP

Substrate binding domainCoenzyme bindingdomain

Antenna domain

Glutamate

GTP

NADH

Inhibition of human glutamate dehydrogenase (GDH) by GTP.

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90

Allosterischer Regulations-mechanismsus

8

3. Der Harnstoffzyklus

Ammonotelische (Ammonia Ausscheidung) z.B. FischeUreotelisch (Harnstoff Ausscheidung) z.B. SäugerUricotelisch (Hansäure Ausscheidung) z.B. Vögel

Unterschied in Löslichkeit in Wasser.

Nettoreaktion:

9

Harnstoffzyklus

Carbamoylphosphat-Synthase (CPS I)

Argininosuccinat-Synthetase

In Leber

A. Reaktionsmechanismus der CPS I X-Ray structure of E. coli carbamoyl phosphate synthetase (CPS).Praktisch irreversibel -> Geschwindigkeitsbest. Schritt

bei Harnstoffsynthese

10

Reaktionsmechanismus der Argininosuccinat-Synthetase

Harnstoff- und Citronensäurezyklus sind über Argininosuccinat verknüpft

Citronensäurezyklus

11

4. Aminosäureabbau

Glucogen

Ketogen

Zu sieben einfachen Stoffwechsel-Metaboliten abgebaut.

Konvertierung von Ala, Cys, Gly, Ser und Thr zu Pyruvat

Glycin-Spalt-system

Serin-Hydroxymethyl-transferase

Ketogener Teil

Glucogener Teil

Serin-Dehydratase

12

Serin-Dehydratase, ein PLP abhängiges Enzym

Siehe PLP-abh.Transaminierung

Schiffsche Base Carbanion

B:

Glycin Spaltungssystem - ein Multienzymkomplex

PLP-abh. Glycin-decarboxylase

Lipoamidhaltiges Protein

THF-Abh. Enzym

Lipoamid-Dehydrogenase

13

(a) The oxidized lipoamide-containing form. (b) The reduced aminomethyl-dihydrolipoamide form of H-protein.

X-Ray structure of H-protein from the pea leaf glycine cleavage system.

Threoninabbau über Serin-HydroxymethyltransferaseSerin-Hydroxymethyltransferase katalysiert PLPAbhängige C -C Splatung

14

Das -Orbital Netzwerk einer PLP-Aminosäure Schiff base

H

Asparagin und Aspartat werden zu Oxalacetat abgebaut

15

Abbauwege für Arginin, Glutamate, Glutamin, Histidin und Prolin zu -Ketoglutarat

Abbau von Methionin zu Cystein und succinyl-CoA

16

Tetrahydrofolate (THF).

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028

Vit B9

Folsäure als Vorstufe von Tetrahydrofolat

17

Folsäure

AllgemeinesGrüne Blattgemüse wie Spinat sind folsäurehaltig.Folsäure ist ebenfalls ein Sammelname fürverschiedene Vitamine der B-Gruppe. Die Darmflora kann sie herstellen. In tierischen Produkten wie Leberliegen sie als Monoglutamate vor, in pflanzlichen (z. B. Spinat) als Polyglutamate. Polyglutamate könnenweniger gut vom Körper verwertet werden. Der Name Folsäure stammt vom lateinischen Begriff folium (=Blatt), in Anlehnung an die Spinatblätter, aus denen dieses Vitamin erstmals isoliert wurde. Der gesundeErwachsenenkörper besitzt etwa 15 mg Folsäure, die hauptsächlich in der Leber gespeichert sind.

Funktion im KörperFolsäure hat die Aufgabe, bei der Bildung von Blutkörperchen und Schleimhautzellen mitzuwirken.Außerdem hilft sie beim Abbau der Säure Homocystein, welche für das Herz-Kreislauf-System schädlichsein kann, und beim DNA-Stoffwechsel.

Folsäure-MangelEin Folsäuremangel macht sich zunächst mit unspezifischen Symptomen wie Reizbarkeit,Konzentrationsschwächen und depressiven Verstimmungen bemerkbar. Da Folsäure hauptsächlich für dieBildung von Schleimhäuten und Blutkörperchen verantwortlich ist, zeigen sich hier auch die erstenspezifischen Symptome, allerdings erst nach mehreren Wochen. Schäden der Schleimhäute oder Wundenheilen langsamer. Da es auch für die Senkung des Homocysteinspiegels sorgt, lässt ein Mangel an demVitamin diesen steigen und begünstigt Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie beispielsweise Arterioskleroseoder Schlaganfälle. Bei ungeborenen Kindern kann Folsäuremangel zu Missbildungen, wie dem sogenannten offenen Rücken (Spina bifida) führen; deshalb sollten Schwangere zusätzliche Gaben desVitamins einnehmen. Die empfohlene Menge liegt zwischen 0,4 bis 0,6 mg. Aber auch Frauen imgebärfähigen Alter, die nicht sicher verhüten und möglicherweise schwanger werden können, sollten einederartige Menge bereits zur Vorsorge nehmen. In der letzten Zeit wird die Gabe von Folsäure zurProphylaxe von Schlaganfällen und Herzinfarkten stark empfohlen. Bei der Behandlung von Tumoren wird inmanchen Fällen ein künstlicher Folsäuremangel hervorgerufen, um das Gewebe des Tumors zu schädigen.Da der Tumor schneller wächst als das übrige Gewebe, wird er auch stärker geschädigt.

Tetrahydrofolat als Gruppenüberträger

18

The biosynthetic fates of the C1 units in the THF pool.

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029

Degradation von verzweigten Aminosäuren

BCKDH

19

X-Ray structure of the E1 component of the humanbranched-chain -keto acid dehydrogenase multienzymecomplex. (a) The 2 2 heterotetramer.

The – interface of the E1 component ofbranched-chain -keto acid dehydrogenase

Branched chain keto acid dehydrogenase (BCKDH) and Maple Sirup Urine Disease

Aus E1,E2 und E3 Komplex mit einer Kinase und phosphatase. Mutationen -> akkumulation von verzweigten AS -> Ahronsirup Krankheit -> unbehadelt tödlich -> Behandlung wenig verzweigte AS jedoch nicht gänzlich weglassen da essentiell.Meiste Mutationen in E1 Tyr393Asn siehe unten.

Lysin Abbau in der Säuger Leber

Lysin rein ketogen da Produkte nichtIn Glucose umgewandelt werden können.

StandardreaktionenDer Ketonkörperbildung

PLP-abh. Transaminierung

Oxidativedecarboxylierung Standardreaktionen

Der FS-CoA Reaktionen

20

Tryptophan Abbau

PLP-dependent

Proposed mechanism for the PLP-dependent kynureninase-catalyzed C -C bond cleavage of 3-hydroxykynurenine.

21

Phenylalanin Abbau

Der Pterin Ring, der Kern von Biopterin und Folat

22

Die Bildung, der Gebrauch und die Regeneration 5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin in der Phenylalanin hydroxylase Reaktion

H-shift

The active site of the Fe(II) form of phenylalanine hydroxylase (PAH) in complex with 5,6,7,8- tetrahydrobiopterin (BH4).

WasserFe(II)

23

Proposed mechanism of the NIH shift in the phenylalanine hydroxylase reaction

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013

5. Aminosäuren als Vorstufen bei Biosynthesen

- Nukleotide + Nukleotid Coenzyme- Häm- Hormone- Neurotransmitter- Glutathion

A. Häm Biosynthese und Abbau

Folie

24

The origin of the C atoms of succinyl-CoA as derived from acetate via the

citric acid cycle.

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014

The mechanism of action of the PLP-dependent enzyme -aminolevulinatesynthase.

Häm Biosynthese: 1.Schritt = Kondensation von Gly und Succinyl-CoA

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016

Schritt 2: Pyrrolring Bildung durch Porphobilinogen Synthase

25

X-Ray structure of human porphobilinogen synthase (PBGS).

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017

Nur eine Untereinheit des Octamers gezeigt.

Lysin-Seitenkette

PBG

Zn2+

The synthesis of uroporphyrinogen III from PBG as catalyzed byporphobilinogen deaminase and uroporphyrinogen III synthase.

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Nichtsymmetrisch

Spontane cyclisierung

26

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020

Lokalisation der Häm Syntheseschritte in der Zelle

Mangel -> Porphyrie ->Kolliken und neurologischeFunktionsstörungen ->Urin dunkel

The active site pocket of human ferrochelatase showing the key residues in itsproposed catalytic mechanism.

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021

27

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022

Häm AbbauFarbwechsel bei Abheilungvon Hämatomen -> sichtbarerBeweis für Häm-Abbau

Hohe Affinität zu Häm200x mehr als O2 -> HbStruktur verringert CO affinität

Oxidative Spaltung des Porphyrinrings

lipophilRot -> über Serumalbumin transportiert im Blut

Löslich in Wasser ->Ausgeschieden In Galle

Grösster Teil als Stercobilinausgeschieden

Erhöhtes Bilirubin -> Ablagerung in AugenUnd Haut -> Gelbsucht ->1) Erythrocytenabbau schnell2) Leberdefekt3) Gallengang verstopft

Bei Neugeborenen oft Gelb -> UV Be-Strahlung -> Verwandlung in lösliche Isomere

Gelbe Färbung des Urins

B. Biosynthese physiologisch aktiver Amine

Catecholamine -> derivate von Catechol

Kontraktion Glatte Muskulatur

Neurotransmitter

Allergische Reaktionen

28

The formation of -aminobutyric acid (GABA) and histamine.

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025

GABA is required for

GABA is required as an inhibitory neurotransmitter to block the transmission of an impulse from one cell toanother in the central nervous system, which prevents over-firing of the nerve cells.It is also used for brainmetabolism and to treat both epilepsy and hypertension where it is thought to induce tranquility in individualswho have a high activity of manic behavior and acute agitation.In combination with inositol and nicotinamideit helps with blocking anxiety and stress related impulses from reaching the motor centers of thebrain.Gamma-Aminobutyric Acid can be used to calm a person, much like tranquilizers, but without thepossibility of addiction.

Deficiency of GABAIt has been suggested that a shortage of GABA may cause panic attacks, since an intake of tranquilizerscan increase the level of GABA in the body. GABA may also be effective in treating PMS in women.

Histamin

Release of histamine is associated with allergic reactions, as it causes both an inflammatory response and acontraction of smooth muscle tissue. Histamine is released by mast cells primarily when they degranulatedue to IgE antibodies.Histamine also regulates stomach acid production. The -amine also may function as aneurotransmitter in the central nervous system.Histamine mediates its effects via histamine receptors, whichare classified into types:_H1 histamine receptor - vasodilation; bronchoconstriction; smooth muscle activation; separation of endothelialcells, responsible for hives; pain and itching due to insect stings; primary receptors involved in allergicrhinitis symptoms and motion sickness_H2 histamine receptor - gastric acid secretion primarily_H3 histamine receptor - decreased neurotransmitter release

29

The formation of serotonin.

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025

Funktionen von Serotonin

Herz-Kreislauf-SystemNach intravaskulärer Injektion verursacht Serotonin eine komplexe Reaktion des Herz-Kreislauf-Systems unter Beteiligung mehrerer 5-HT-Rezeptoren: nach einem initialen Blutdruckabfall (5-HT3-Rezeptoren) kommt es nach wenigen Sekunden zu einem Blutdruckanstieg (5-HT2) um letztendlich ineiner langanhaltenden Hypotonie (5-HT7) zu enden. In kleineren Blutgefäßen trägt es durchVasokonstriktion und Förderung der Blutgerinnung zur Wundheilung bei. Therapeutisch findenKetanserin und Urapidil zur Behandlung erhöhten Blutdrucks Anwendung. Der Arzneistoff Sapogrelatwird als Thrombozytenaggregationshemmer eingesetzt

Magen-Darm-SystemOral eingenommen ist insbesondere mit Erbrechen und Übelkeit zu rechnen. Therapeutisch findenOndansetron und Tropisetron zur Behandlung des Erbrechens und Tegaserod zur Behandlung desReizdarmsyndroms Anwendung.

ZentralnervensystemMan nimmt an, dass Serotonin eine wichtige Rolle bei der Biochemie von Depressionen, bipolarenStörungen und Angststörungen spielt. Serotonin passiert jedoch nicht die Blut-Hirn-Schranke. Umdennoch den Serotoninspiegel im Gehirn zu beeinflussen, wurden indirekte Wege gefunden, wieMAO-Hemmer oder Serotonin-Wiederaufnahmehemmer SSRIs.Zur Therapie und Prophylaxe derMigräne finden insbesondere 5-HT1B/1D-Rezeptoragonisten wie Sumatriptan, Almotriptan, Eltetriptanund Frovatriptan Anwendung.Ein ähnlich stark reduzierter Serotonin-Spiegel wie bei Menschen mitpsychopathologischen Zwängen (siehe Zwangsstörung) wird auch bei Verliebten gemessen.Grundsätzlich kann man sagen, daß ein erhöhter Serotonin-Spiegel Wohlbefinden bzw. Glücksgefühlauslöst (daher auch der Name "Glückshormon"). Dieses Faktum spielt bei Menschen miternährungsmässigem Suchtverhalten eine entscheidende Rolle.

30

The sequential synthesis of L-DOPA, dopamine, norepinephrine, and epinephrine from tyrosine.

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026

SubstantiaNigra

Gehirn

Nebennieren-mark

= Adrenalin

= Noradrenalin

Aktiviert Adneylatcyclase in Muskel -> Glykogenabbau

Kann Blut-Hirn Schranke nicht überwindenFehler in Produktion -> Parkinson = Schüttellähmung

- Transplantation von Nebennierenmark wo Dopamin Zwischenstufe zu Adrenalin ist.- Verabreichung von L-DOPA

Produktion gewebespezifisch

C. Glutathion

31

Some reactions involving glutathione.

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026

1 Peroxid detoxification (Glutathion peroxidase)

2 Regeneration von GSH durch Glutathion reductase

3 Thiol-Disulfide Gleichgewicht

4 Leukotrienbiosynthese

Glutathione synthesis as part of the -glutamyl cycle of glutathionemetabolism.

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027

v.a. Cys, Met

-glutamyltranspeptidase auf aussenseite der Zellmembran

Transpport in Zelle

Transport von extracellulären ASin die Zelle rein.

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Glutathion - ein Zellaktivator

Das Glutathion hat in den letzten Jahren an Interesse gewonnen. Seinewirksame Form ist „reduziertes Glutathion" (G-SH). Es setzt sich aus denAminosäuren Glutamin, Cystein und Glycin zusammen. Für die Vitalität undFunktionsfähigkeit der Zelle ist Glutathion unentbehrlich. Es wirkt unteranderem ordnend bei der Zellteilung mit; hilft bei der Reparatur schadhafterGene, den Erbträgern; macht Zellgifte und krebsfördernde Stoffe unschädlich;erhöht die Aktivität von Abwehrzellen und wirkt als Antioxidans.Mit einer ausgewogenen Ernährung kann der Körper seinen Bedarf anGlutathion decken, vor allem aus frischem Gemüse, Obst und Fleisch. BeiBelastungen, wie sie mit einer Erkrankung verbunden sind, kann einezusätzliche Einnahme sinnvoll sein - wie auch die von anderen Antioxidantienwie Selen und Vitaminen.Die Eigenschaft von Glutathion als einem sehr wirksamen Radikalenfängerinnerhalb der Zelle ist in der Medizin seit langem bekannt. Tierversuche underste klinische Studien bestätigen eine bessere Verträglichkeit von Chemo- undStrahlentherapien. Ob es darüber hinaus auch das Tumorwachstum direktbremsen oder stoppen kann, wird noch untersucht. Es gibt Hinweise, daßGlutathion die Gefahr von Rückfällen verringert und daß es zur Rückbildungvon Metastasen oder Rezidiven beiträgt. Die Aussage, es könne die Apoptose,also den Selbstmord von Krebszellen auslösen, beruht ausschließlich aufLabor- und Tierversuchen.Unsicherheit herrscht unter Ärzten noch über die therapeutisch notwendigeDosierung. Während der Akutbehandlung empfehlen dänische und spanischeÄrzte die Einnahme von mindestens 5 Gramm (5000 Milligramm, mg) proTag. Andere halten 2 Gramm (2000 mg) für ausreichend, sofern die Substanzin Kapseln angeboten wird, die erst im Dünndarm aufgelöst werden, die alsomagensaftresistent sind.In der längerfristigen Nachbehandlung oder als Nahrungsergänzung zurKrebsvorbeugung werden 600 bis 1200 mg täglich als ausreichend angesehen.Selen und Vitamin E ergänzen die Wirksamkeit von Glutathion.Einige Hersteller fügen ihren Zubereitungen noch den Glutathion-Baustein„Cystein" hinzu oder auch pflanzliche Bioregulatoren wie die „Anthocyane".Ob diese Zusätze erforderlich sind, ist nicht geklärt. „Cystein", das auch alsHustenmittel verwendet wird, kann bei längerer Einnahme in hohenDosierungen zu Nebenwirkungen im Magen- Darmbereich führen. Die„Anthocyane" sind pflanzliche Farbstoffe, die sich auch mit der Nahrungzuführen lassen. Von ihnen ist bekannt, daß sie als Radikalenfängerantioxidativ und über andere Schutzfunktionen krebshemmend wirken. Sie sindin farbigen Früchten und Gemüsen enthalten, besonders in Heidelbeeren.

6. Aminosäurebiosynthese

Nicht alle Aminosäuren können vom Körper synthetisiert werden und müssenb über die Nahrung aufgenommen werden.Stoffwechselwege für Kohlenhydrate und Lipide in versch. Arten nahezu invariabel. Im Gegensatz dazu ist Aminosäure-

Biosynthese verschieden in Arten.

Fällt in Harnstoffcyclus anIst aber oft nicht genug vorAllem in Kindern

Bohnen viel Lys wenig Met

Weizen viel Met wenig Lys

hydroxylierung

33

A. Biosynthese nicht essentieller Aminosäuren

Aus 4 Bausteinen hergestellt: (ausser Tyr das aus Phe hergestellt wird)

1) Pyruvat2) Oxalacetat3) -Ketoglutarat4) 3-Phosphoglycerat

Glutamate ist ein essentieller Baustoff für nicht essentielle Aminosäuren

-> wird in Nahrung aufgenommen und in Pflanzen synthetisiert -> Glutamat Synthase in Pflanzen

(Glutamat kann auch aus -Ketoglutarat hergestellt werden, grossteil vonGlutamat aber in Nahrung aufgenommen).

The sequence of reactions catalyzed by glutamate synthase.

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031

Nur in Mikroorganismen, Pflanzen und niederen Tieren.

34

X-Ray structure of the a subunit of A. brasilense glutamatesynthase as represented by its Ca backbone.

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032

Aminotransferasedomäne

Zentral Domäne

FMN BindungsDomäne

-Helix Domäne

The syntheses of alanine, aspartate, glutamate, asparagine, andglutamine.

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033

Transaminierung

Synthese vonPro, Arg,Ornithin

Aminogruppendonor -> Ammoniakspeicher

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Glutamine Synthetase ist ein zentraler Kontrollpunkt im Stickstoffmetabolismus

Glutamine ist in vielen biosynthetischen prozessen ein Aminogruppen Donor und ein Ammoniak Speicher. -> Synthese von Glutamin muss streng kontolliert sein.

Bifunnel optimiert

Aktive Stelle

Adenylierungsstelle

ADP

Glutamatanalog

Regulation der bakteriellen Glutamin Synthetase

1) Feedbackinhibitoren:

His, Trp, carbamoylphosphat,Glucosamine-6-P, AMP, CTP

= competitive inhibitors

2) Kovalente Modifikation von Tyr Rest -> adenylierung

-> komplexe metabolsiche kaskade vrgl. Regulation von glykogen Phospohrylase.

Sensitive to nitrogenmetabolites

36

Biosynthese der Glutamat Familie von Aminosäuren: Arg, Orn, Pro

Serine, Cysteine und Glycin entstehen aus 3-Phosphoglycerate

THFGlycin

37

B. Biosynthese essentieller Aminosäuren

Auch aus metabolischen Vorstufen.

Durch Enzyme katalysiert die nur in Pflanzen und Mikroorganismen vorkommen.

-> Diese Enzyme gingen früh in der Evolution der Tiere verloren, da wahrscheinlich diese Aminosäuren im überfluss vorhanden waren.

-> Die Störung der Funktion der Enzyme die für essentiell AS nötig sind -> gute Ziele für Herbizide in der Landwirtschaft, da solche Herbizide nur für Pflanzen spezifisch für Tiere aber praktisch unschädlich sind.

Biosynthese der Aspartat Familie

in Bakterien

Aspartokinase

3 Isozyme

III

III

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Die Pyruvat Familie: Leucin, Isoleucin und Valin

Aromatische Aminosäuren: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan

Biosynthese von Chorismat, dem arom. AS Vorläufer

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Biosynthese von Tyrosine, Phenylalanin und Tryptophan aus Chorismat

Histidin Biosynthese

Purinring -> Baustein für RNA -> RNA kann auch katalytischWirken, Ribozyme -> His oft in aktiven Zentren von Enzymen-> wahrscheinlich Purine in Ribozymen ähnliche Funktion ->Hypothese dass Leben ursprünglich auf RNA basiert.

40

7. Stickstoff-Fixierung

Lebende Systeme bestehen fast nur aus: O, H, C, N, P

Verfügbarkeit: H2O O2 CO2 N2 Pi

Äusserst stabil und reaktionsträge

Wird durch photo-Synthetische OrganismenMetaolisiert (fixiert)

Wird nur durch wenige BakterienArten in metabolisch verwertbareForm umgewandelt.

Stickstoff-fixierende Bakterien der Gattung Rhizobium -> Symbiose mit Zellen der Wurzelknöllchen von Leguminosen (Erbsen, Bohnen, Klee etc.)

N2 + 8 H+ + 8 e- + 16 ATP ------> 2 NH3+ + H2 + 16 ADP + 16 Pi

Glutamat

Glutamat-Dehydrogenase

Glutamin

Glutamin-Synthase

Erzeugt mehr verwertbaren Stickstoff als Leguminose braucht -> Ueberschuss in Erde abgegeben -> natürlicherDünger -> Klee gerne in der Wiese des Bauern gesehen.

Reaktion wird von Nitrogenase katalysiert

Energetisch KostspieligerProzess -> in PflanzenBis zu 20% der ATP Produktion aufgewendet

Wurzelknöllchen vom Vogelfuss-Klee

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X-Ray structure of the A. vinelandii nitrogenase in complex with ADP · AlF4 .

Nitrogenase wird schnell durch O2 inaktiviert -> Schutz vor O2 nötig.

-> Leghämoglobin (Globine sonst nur in Tieren) aber hier in Pflanze. Häm wird von Rhizobium (Bakterium) gemacht. -> O2 wird gebunden -> Schutz der Nitrogenase Der Pflanze und gelichzeitig Sauerstofftransport für Bakterien.

Fluss der Elektronen durch Nitrogenase katalysierte Reduktion von N2

Die meisten Pflanzen haben dieses System nicht und sind somit abhängig vom Stickstoff im Dünger -> gentechnische Veränderung zum Leguminosensystem?