aminoacidosestructuras [modo de...
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Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.2)Precursores de vitaminas (β- alanina).3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
aminoácidos.4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.5) Como neurotransmisores.6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR YAMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo carboxilo
Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS
40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS αααα-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
Segunda mitad del código genético
DNA RNASecuencia
proteína Estructura
tridimensional
trascripción traducción plegamiento
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES
DNA RNAproteína tridimensional
replicación
Transcr. inversa
replicacióntraducción
CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice α Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
O
O
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENEDOS CONFORMACIONES
αααααααααααα
αααα αααα
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice α Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE
DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO
LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTESPapel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cαy Psi (ψ)= C-Cα
ENLACE RÍGIDO
ψψψψφφφφ
ENLACES FLEXIBLES
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φφφφ Y ψψψψ ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODARQUE SE PUEDEN ACOMODAREN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONESTANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE φφφφ Y ψψψψ
-180º y 180o
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DEPUENTES DE HIDRÓGENO
ENLACEPEPTÍDICO
TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
MIRAN HACIA UN MISMO LADO
O HACIA LADOS OPUESTOS
N
NC
C
IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO
240O
12
3
120O240O
360O
3
4
ESTRUCTURAHELICOIDAL
ESTRUCTURALAMINAR
120º Y -120º
ESTRUCTURA SECUNDARIA
1) Arreglo periódico.2) Especialmente la cadena no está “estirada”.3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
α hélice
β plegada
Giros, asas
* Cadena helicoidal
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
α hélice
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice
* Formación de puentes de hidrógenocon periodicidad regular pues intervienen:H del NH O del C
* Enrolladas hacia la derecha
O
α-hélice
Esqueleto covalente de la cadena polipeptídicaadquiriendo una “torsión” helicoidal
ψψψψ -45º A -50º
φφφφ -60º
3.6 RESIDUOS 5.4 Ao
α – HÉLICEDEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA
EN LA αααα-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
HÉLICE αααα
HÉLICE αααα
Hoja ββββ-plegada
•Es una forma de estructura secundaria
•Tiene una disposición planar en el espacio
•Está estabilizada por puentes de hidrógeno• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)
•Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela
•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano
ββββ−−−−plegadaLos grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano
Las ββββ-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes desecciones diferentes dela misma cadenapolipeptídica
RESIDUOAMINO
CARBOXILO
RESIDUOCARBOXILO
AMINO
HOJA ββββ ANTIPARALELA
AMINOCARBOXILO
GRUPOS R PEQUEÑOS(GLICINA Y ALANINA)
VISTA LATERAL
HOJA ββββ PARALELA
VISTA LATERAL
Puentes de Hidrógenoen hojas β – plegadasantiparalelas y paralelas
HOJA ββββ
VUELTAS O GIROS Y ASAS.
-Estructuras secundarias en forma de U.
-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.
-Formadas por tres o cuatro residuos
- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.
-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior.
-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.
-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas.
-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.
GIROS ββββ
Cada aminoácido tiene preferencia porformar uno de los tres tipos de estructura secundaria
Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica o extracelular si se trata de la membrana plasmática
MEMBRANA
Región hidrofílica
© 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com
Región hidrofóbica
Región hidrofílica
Las proteínas membranales también tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
© 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com
MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS YDOMINIOS.
UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA α héliceβ plegadagiro
UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIASerá un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones de α-hélices, β-plegadas y giros.de α-hélices, β-plegadas y giros.
Por ejemploαααα-hélice, giro, α-hélice
ββββ- plegada, giro, α- hélice, etc.
(intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria)
UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS
VUELTA O GIRO O DOBLAMIENTO
β
UNIDAD β α β HÉLICE – VUELTA-HÉLICE