27

As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por unidades chamadas aminoáci-dos. Algumas propriedades importantes dos seres vivos estão associadas a elas: a facilitação para a ocorrência de reações químicas (enzimas), o transporte de oxigênio (hemoglobina), a transmissão de informações (hormônios), a composição estrutural das células (membranas, túbulos, etc.), a defesa orgânica (anticor-pos), etc.

Classificação das proteínas quanto à função biológica:

Classe Exemploenzimas tripsina, maltasetransporte hemoglobina, mioglobinacontrácteis actina, miosinaprotetoras anticorpos,fibrinogêniohormônios insulina, prolactinaestruturais colágeno, elastina

O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados.

Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono central, ao qual se ligam um grupo carboxila (COOH), que confere caráter ácido, um grupo amina (NH2), que tem caráter básico, um átomo de hidrogênio e um radical R, variável de um aminoácido para outro.

O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, um grupo ou grupos mais complexos, contendo carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.

Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de açúcar, graças à transferência do grupo NH2 das prote-ínas da dieta. Podem, ainda, transformar alguns aminoácidos em outros. Todavia, existem alguns aminoácidos que não podem ser produzidos pelos animais, e precisam ser conseguidos na alimentação. São os aminoácidos essenciais. Aqueles que podem ser sintetizados nas células animais são chamados aminoácidos naturais.

As Reações de Síntese e Hidrólise das ProteínasAs proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas pela união entre

aminoácidos. As ligações entre os aminoácidos são denominadas ligações peptídicas e ocor-rem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido.

Para o organismo aproveitar as proteínas como fonte de aminoácidos, deve ocorrer ação enzimática na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e no intestino, para quebrar as ligações peptídicas.

Como cada ligação peptídica é formada entre dois aminoácidos, uma proteína com 100 (cem) aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) ligações peptídicas.

As Estruturas das ProteínasA seqüência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura

primária.O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra:Insulina bovina 51 aminoácidosHemoglobina humana 574 aminoácidosDesidrogenase glutâmica 8 300 aminoácidos

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária da proteína.

As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre suas partes. Com isto, dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional cha-mada estrutura terciária. Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como nas enzimas.

Fórmula geral de um aminoácido

Reação de desidratação que forma a ligação peptídica. Dois aminoácidos são ligados através dos terminais amino e ácido carboxílico de cada um.

Proteínas

28

Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações dependem da seqüên-cia de aminoácidos que compõem a proteína. Uma altera-ção na seqüência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada.

Muitas proteínas são formadas pela associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos). A maneira como estas cadeias se associam constitui a estrutura quaternária dessas proteínas.

Desnaturação das ProteínasQuando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações

de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam.

Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvi-das ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica e se torna branca, ao ser cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser transparente, quando esfria.

As Funções das Proteínas As proteínas desempenham quatro funções importantes para os seres vivos:As proteínas estruturais estão presentes em estruturas esqueléticas, como

ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana celular.As proteínas hormonais atuam no metabolismo co-mo mensageiros químicos,

como a insulina e o glucágon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de crescimentodenominadosomatotrofina,secretadopelahipófise.

As proteínas de defesa imunológica são as imunoglobulinas (anticorpos). As proteínas de ação enzimática (enzimas) são importantes como

catalisadoresbiológicos favorecendo reaçõesdometabolismocelular, comoasproteases, a catalase, a desidrogenase, entre outras.

Papel Função ExemploHormonal ControlemetabólicoInsulina,glucagonEstrutural Proteínas de reserva Albumina, caseinaProteínasdetransporte HemoglobinaetransferrinaProteínas contráteis Miosina e actinaComponentes de tecidos Colágeno, elastina, reticulinaDefesa Anticorpos ImunoglobulinasControle Catalisadoras (enzimas). pepsina, tripsina

As enzimas são responsáveis por catalisar milhares de reações químicas

que constituem o metabolismo celu-lar. Os catalisadores são substâncias que interferem na velocidade de uma reação química, sem sofrer alteração. Como todo catalisador, a enzima pode participar de uma reação várias vezes, podendo realizar uma mesma reação química milhares de vezes por segundo.

Todas as enzimas são proteínas. Portanto, sua produção é subordinada ao controle do DNA. É através da produção de enzimas específicas que o DNA comanda todo o metabolismo celular.

Sendo proteínas, quando submetidas a fatores capazes de modificar sua configuração espacial natural, podem perder suas propriedades catalíticas.

As flechas indicam a complexidade da estrutura da proteína. Começando pela estrutura primária (cadeia de aminoácidos), secundária (dobramentos devido às ligações), terciária (enovelamento), quaternária (conjugação de mais de uma proteína).

A importância das proteínas no organismo humano.

Bioquímica

29

Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um outro composto, chamado co-fator. O co-fator pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma molécula orgânica designada por co-enzima. As vitaminas da dieta, geralmente, são co-enzimas.

As reações químicas ocorrem quando ligações químicas das moléculas reagentes são rompidas e novas ligações são formadas, originando novas moléculas. Para que aconteçam, as moléculas reagentes devem alcançar um nível de energia maior que o normal (estado de transição). A energia necessária para elevar o nível energético dos reagentes a este estado de transição é a energia de ativação.

Pode ser comparada à energia necessária para levar uma pedra até o alto de uma montanha, de onde irá rolar.

Na presença de um catalisador, as moléculas atingem o estado de transição em um nível energético inferior àquele que atingiram na sua ausência. Portanto, os catali-sadores aumentam a velocidade da reação porque diminuem a energia de ativação necessária. Quando os produtos são formados, o catalisador se desprende, inalterado.

Quando o catalisador é uma enzima, os reagentes são chamados substratos. O nome de uma enzima pode indicar o tipo de reação catalisada (hidrolase, transaminase, desidrogenase, etc.) ou substrato sobre o qual ela atua (amilase, protease, lipase, etc.).

As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos substratos um local para aderirem e aonde a reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.

A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito precisa e específica. A estrutura do centro ativo depende da configuração espacial da enzima. Alterações na estrutura tridimensional da enzima podem torná-la inativa, por impedir o encaixe do substrato no centro ativo. A ligação da enzima com seu substrato tem, portanto, grande especificidade.

Fatores que Modificam a Ação Enzimática

Efeito da concentração do substratoA enzima E combina-se com o substrato S, formando um complexo ES, em uma

reação rápida. Em uma reação mais lenta, o complexo ES se desfaz, originando o produto P e liberando a enzima.

Se a concentração da enzima for constante, aumentos sucessivos na concentração do substrato são acompanhados por aumentos cada vez menores na velocidade da reação.

Atinge-se um ponto no qual novos aumentos não provocarão elevação na velocidade. Ao ser alcançada a velocidade máxima, a enzima encontra-se saturada e não pode atuar mais rapidamente. Todas as moléculas da enzima encontram-se em atividade. Este é um exemplo de saturação, onde a velocidade máxima da reação é alcançada, conhecida como Constante de Michaelis Menten.

Efeito da temperaturaSabe-se que a velocidade das reações químicas au-menta com a elevação da

temperatura. Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade tende a diminuir quando a temperatura passa de 35 °C a 40°C. Isso ocorre porque temperaturas elevadas alteram a estrutura secundária, terciária e até quaternária da molécula da enzima, afetando sua configuração espacial. Em temperaturas superiores a 70 °C as reações enzimáticas cessam para os humanos, pois deve ocorrer desnaturação da enzima.

Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima, a temperatura ótima. Nos animais homeotermos, cuja temperatura corporal é constante, a temperatura ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotermos, de temperatura variável, as enzimas atuam em temperatura de 25°C, aproximadamente.

As enzimas não se tornam inativadas pelo congela-mento. A velocidade das reações diminui com a queda da temperatura, podendo mesmo cessar. Porém, a atividade catalítica reaparece, quando a temperatura se eleva a valores normais. A diminuição da atividade enzimática e da taxa metabólica em baixas temperaturas é útil para o congelamento de sêmen e de embriões, para a conservação de

Funcionamento de uma enzima sobre um substrato e como a reação pode ser impedida com a chegada de uma molécula inibidora.

Caminho de uma reação catalisada e não-catalisada.

Constante de Michaelis-Menten que diz sobre a limite de ação de enzimas devido a alta concentração de substrato.

Proteínas

30

órgãos para transplantes ou para a preservação de órgãos durante a realização de cirurgias.

Efeito do pH As enzimas têm um pH ótimo no qual sua atividade biológica é máxima. Em

valores abaixo (mais ácido) ou acima (mais básico) desse pH, a atividade biológica dimi-nui porque a estrutura tridimensional da enzima se altera. O pH ótimo varia de enzima para enzima.

Enzima pH ótimoPepsina 2,0Tripsina 8,5Ptialina 6,8

Os gráficos a seguir mostram como o fator pH influencia na atividade enzimática.

Bioquímica

31

AQUECENDO1. (CFTMG 2010) Todas as atividades celulares dependem, de certa forma, da ação de proteínas, entre as quais, algumas são especiais e denominadas enzimas, cuja função é a) catalisar as reações biológicas. b) promover a adesão entre as células. c) servir como depósito temporário de glicose. d) lubrificar as juntas esqueléticas dos animais. 2. (PUCPR 2009) As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são moléculas extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado compos-to e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às enzimas, foram feitas quatro afirmações:I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadoras de re-ações químicas.II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente é catalisada por um tipo de enzima.III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fato-res como a temperatura e o pH do meio.IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a rea-ção química da qual participam.

São VERDADEIRAS as afirmações: a) Apenas I e II. b) Apenas I e III. c) Apenas I, II e IV. d) Apenas III e IV. e) I, II, III e IV. 3. (PUCPR) As enzimas são catalisadores orgânicos e atuam na ativação das reações biológicas.Em relação às enzimas, podemos afirmar que: a) seu poder catalítico resulta da capacidade de aumentar a energia de ativação das reações. b) são catalisadores eficientes a qualquer substrato. c) atuam em qualquer temperatura, pois sua ação catalítica inde-pende de sua estrutura espacial. d) sendo proteínas, por mudanças de pH, podem perder seu poder catalítico ao se desnaturarem. e) não podem ser reutilizadas, pois reagem como substrato, tornan-do-se parte do produto. 4. (CFTCE) Sobre as enzimas, é ERRADO afirmar que: a) são catalisadores biológicos b) não interferem na velocidade das reações metabólicas c) são proteínas de elevada especificidade d) apresentam sítio ativo que possibilita sua ligação com o substrato e) algumas apresentam grupos prostéticos ligados 5. (IFCE 2011) O leite materno é o único alimento que contém todos os nutrientes necessários ao bebê durante os primeiros meses de vida, pois, além de fornecer os compostos químicos necessários ao desenvolvimento, ele contém anticorpos que ajudam a prevenir doenças. Essas macromoléculas são clas-sificadas como a) carboidratos de defesa que desempenham funções biológicas importantes. b) lipídios protetores que participam da formação de estruturas ce-

lulares. c) proteínas especiais encontradas nos seres vivos. d) vitaminas fundamentais à nossa saúde que produzem imunidade ativa. e) ácidos nucleicos constituídos por nucleotídeos.

DETONANDO 6. (UEPG 2014) Na célula, as enzimas realizam importante fun-ção na realização de reações químicas. Com relação aos fato-res que alteram a velocidade das reações enzimáticas, assina-le o que for correto. 01) Aumentando a concentração de moléculas de enzima, a veloci-dade de reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato suficiente para receber as enzimas. 02) Aumentando a concentração de substrato, aumenta-se a velo-cidade de reação até o momento em que haja saturação de ocupa-ção dos sítios ativos das enzimas. 04) Variações na temperatura não alteram o funcionamento enzi-mático. 08) No mecanismo de retroinibição, também chamado de mecanis-mo de feedback negativo, o excesso de uma substância inibe a sua própria produção. 16) Uma enzima é capaz de funcionar em amplas variações de pH sem alteração na atividade catalítica. 7. (PUCRJ 2013) Considere as afirmações abaixo relativas aos efeitos da elevação da temperatura no funcionamento das rea-ções enzimáticas:

I. A elevação da temperatura, muito acima de sua temperatura ótima, pode reduzir a atividade de uma enzima.II. A elevação da temperatura pode desnaturar uma enzima.III. Todas as enzimas têm a mesma temperatura ótima.IV. Algumas enzimas são estáveis no ponto de ebulição da água.

Estão corretas: a) I, II e IV, apenas. b) I, II e III, apenas. c) II, III e IV, apenas. d) II e IV, apenas. e) todas as afirmações. 8. (UEG 2013) As enzimas são moléculas de proteínas que fun-cionam como efetivos catalisadores biológicos. A sua presen-ça nos seres vivos é essencial para viabilizar as reações quí-micas, as quais, em sua ausência, seriam extremamente lentas ou até mesmo não ocorreriam. Considerando-se a proprieda-des desses biocatalisadores, constata-se o seguinte: a) a mioglobina presente nos músculos é um exemplo de enzima. b) as enzimas aumentam a energia de ativação de uma reação quí-mica. c) com o aumento da temperatura, a atividade catalítica atinge um ponto máximo e depois diminui. d) essas moléculas alteram a posição de equilíbrio das reações quí-micas. 9. (UFG 2013) Uma reportagem em relação à definição do que é o leite de fato foi veiculada na Folha de S. Paulo, edição do dia 16/09/2012 (página C7). Segundo essa reportagem: “leite é um produto natural composto de água, gordura, vitaminas, prote-ínas, enzimas e lactose...”. Dentre essas substâncias mencio-

Proteínas

32

nadas, a classe que é um catalisador biológico é a a) dos lipídios. b) dos minerais. c) das enzimas. d) das vitaminas. e) dos glicídios. 10. (UEG 2012) Nos seres vivos, os processos celulares de transformação de energia são realizados por meio de reações químicas. As reações químicas são processos nos quais molé-culas reagem entre si, transformando-se em outras moléculas, chamadas de produto. A respeito dos processos de transfor-mação de energia nas células, é correto afirmar: a) nenhuma das atividades celulares envolve liberação de energia na forma de calor. b) as reações exergônicas que ocorrem na célula são devidas à energia de ativação. c) as reações químicas que liberam energia são chamadas de en-dotérmicas e endogônicas. d) nas reações exergônicas ou exométricas, os reagentes possuem mais energia do que o produto, sendo que parte da energia é libe-rada sob a forma de calor. 11. (UEG 2011) Algumas pessoas possuem genes que não comandam a produção de certas enzimas e, por isso, podem não realizar determinadas funções. Um exemplo disso no or-ganismo humano é a ausência da enzima que transforma a fe-nilanina, encontrada nas proteínas ingeridas com alimento, em tirosina. Sobre as enzimas, é correto afirmar: a) dependem da variação da temperatura e da concentração de substrato, ativando o sistema enzimático. b) são proteínas que funcionam como catalisadores de determina-das reações químicas nos organismos. c) ocorrem associadas a uma substância química não proteica, co-nhecida como cofator do sistema A. d) favorecem a ocorrência de reações químicas em temperaturas altas, mantendo o pH constante. 12. (UFPR 2010) Boa parte das proteínas são classificadas como enzimas e apresentam papel importante no processo de aumento da velocidade de uma reação química. Sobre as enzi-mas do corpo humano, é correto afirmar: a) Apresentam capacidade de suportar grandes variações de pH, solubilidade e temperatura sem perder as suas características fun-cionais. b) Em geral, uma mesma enzima pode apresentar diferentes apli-cações, trabalhando com um grande número de substratos. Essa flexibilidade é dada pela capacidade das enzimas em alterar a sua conformação de acordo com o substrato. c) As enzimas apresentam alta especificidade com o seu respectivo substrato, devido às características químico-estruturais do sítio de ligação geradas pela estrutura tridimensional da própria enzima. d) As enzimas apresentam a característica de sinalizarem e desen-cadearem respostas fisiológicas a partir do seu reconhecimento por um receptor. Em geral são produzidas em algum tecido específico, diferente daquele onde se desencadeia a resposta. e) As enzimas apresentam a capacidade de serem reguladas so-mente pelos produtos diretamente formados pela sua atividade, em um processo denominado retroalimentação negativa. 13. (UERJ 2010) A taxa de síntese e a taxa de degradação de uma proteína determinam sua concentração no interior de uma

célula.Considere o seguinte experimento:– o aminoácido glicina marcado com 14C é adicionado, no mo-mento inicial do experimento, a uma cultura de células;– a intervalos regulares de tempo, são retiradas amostras das células, sendo purificadas as proteínas W, X, Y e Z de cada amostra;– a quantidade de radioatividade incorporada por miligrama de cada uma dessas proteínas – suas radioatividades específicas – é medida ao longo do experimento.Observe o resultado dessa medição na tabela a seguir:

Tempo Radioatividade específica(minutos) (unidades) W X Y Z0 0 0 0 02 12 10 11 84 22 20 22 176 29 27 27 248 28 25 24 2010 27 23 21 1612 26 21 18 11

A meia-vida de uma proteína na célula corresponde ao tempo necessário para que, desconsiderando o processo de síntese, a quantidade de suas moléculas se reduza à metade.A proteína de menor meia-vida do experimento é identificada por: a) W b) X c) Y d) Z 14. (UERJ 2010) A velocidade de uma reação enzimática cor-responde à razão entre quantidade de produto formado e tem-po decorrido.Essa velocidade depende, entre outros fatores, da temperatura de incubação da enzima. Acima de uma determinada tempera-tura, porém, a enzima sofre desnaturação.Considere um experimento no qual foi medida a velocidade máxima de uma reação enzimática em duas diferentes tempe-raturas. Observe a tabela:

Tempo Velocidade máxima de reação - Vmax(minutos) 45 °C 50 °C1 96 1282 85 1063 74 844 63 62

Para cada temperatura calculou-se a taxa de desnaturação da enzima, definida como a queda da Vmax da reação por minuto de incubação.Se D1 é a taxa de desnaturação da enzima a 45 °C e D2 a taxa de desnaturação a 50 °C, a razão é: a) 0,5 b) 1,0 c) 2,5 d) 4,0 15. (UFG) Leia o texto a seguir:O metanol é utilizado como um solvente orgânico industrial,

Bioquímica

33

como combustível alternativo e está disponível comercialmen-te em uma ampla variedade de produtos. O envenenamento por metanol, através da metabolização celular, promove toxicidade severa sobre o sistema nervoso e constitui um problema de saúde em todo o mundo. Uma estratégia imediata para conter a intoxicação é a administração, via oral, de bebida alcoólica (etanol).Essa estratégia é recomendada porque a) o etanol e o metanol competem pela mesma enzima de metabo-lização. b) a interação do metanol com a enzima de metabolização forma um complexo enzima-substrato. c) a metabolização do etanol desacelera o funcionamento do siste-ma nervoso. d) o etanol é metabolizado dentro da célula no compartimento ci-tosólico. e) a energia de ativação utilizada na metabolização do metanol au-menta.

SANGUE NO OLHO 16. (FUVEST 2013) Louis Pasteur realizou experimentos pio-neiros em Microbiologia. Para tornar estéril um meio de cultu-ra, o qual poderia estar contaminado com agentes causadores de doenças, Pasteur mergulhava o recipiente que o continha em um banho de água aquecida à ebulição e à qual adicionava cloreto de sódio.Com a adição de cloreto de sódio, a temperatura de ebulição da água do banho, com relação à da água pura, era ______. O aquecimento do meio de cultura provocava _______.As lacunas podem ser corretamente preenchidas, respectiva-mente, por: a) maior; desnaturação das proteínas das bactérias presentes. b) menor; rompimento da membrana celular das bactérias presentes. c) a mesma; desnaturação das proteínas das bactérias. d) maior; rompimento da membrana celular dos vírus. e) menor; alterações no DNA dos vírus e das bactérias. 17. (UERJ 2013) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competiti-vos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima.Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:• ausência de inibidores;• presença de concentrações constantes de um inibidor com-petitivo;• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.Os resultados estão representados no gráfico abaixo:A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de

inibidores.As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números: a) II e IV b) II e III c) III e II d) IV e III 18. (UERJ 2013) Na presença de certos solventes, as proteínas sofrem alterações tanto em sua estrutura espacial quanto em suas propriedades biológicas. No entanto, com a remoção do solvente, voltam a assumir sua conformação e propriedades originais.Essas características mostram que a conformação espacial das proteínas depende do seguinte tipo de estrutura de suas moléculas: a) primária b) secundária c) terciária d) quaternária 19. (UERJ) Em um experimento, em condições adequadas, fo-ram medidas as velocidades de reação V de uma enzima, em função do aumento da concentração de seu substrato S.O gráfico a seguir indica variações de 1/V em função de S.A curva que deve representar o resultado experimental é a identificada por:

a) W b) X c) Y d) Z 20. (UFPE) Considerando alguns processos biológicos repre-sentados nos gráficos a seguir, analise as proposições a se-guir.

Proteínas

34

( ) Mantendo-se constante a concentração de uma enzima, à me-dida que se eleva a concentração de seu substrato, a velocidade da reação deverá obedecer à curva mostrada em (1).( ) O crescimento de uma colônia de bactérias em meio adequado (condições ideais) pode ser ilustrado pela curva mostrada em (2).( ) Sabendo-se que cada enzima tem um pH ótimo, em que sua atividade é máxima, pode-se deduzir que a atividade ilustrada em (3) refere-se à enzima pepsina humana.( ) A curva mostrada em (4) ilustra a resposta (contração) de uma célula muscular isolada, ao ser estimulada.( ) A difusão facilitada ocorre de uma região de maior concen-tração para outra de menor concentração de partículas, o que é ilustrado em (5).

1: [A]As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores bio-lógicos, ou seja, aceleram a velocidade de uma reação metabólica, sem participar dela.

2: [A]As enzimas são catalizadores, ou seja, são proteínas que diminuem a energia de ativação de reações químicas. 3: [D]

4: [B]

5: [C]Anticorpos são proteínas específicas de defesa que anulam o fun-cionamento de um antígeno, que são proteínas estranhas ao or-ganismo. Para cada tipo de antígeno existe um tipo de anticorpo e ambos funcionam como um sistema de chave-fechadura.

6: 01 + 02 + 08 = 11.[04] Falso. As enzimas são proteínas termolábeis, isto é, apresen-tam modificações em sua estrutura quando sujeitas a variações da temperatura do ambiente em que atuam.[16] Falso. A atividade enzimática depende de uma faixa de pH óti-mo para realizarem sua atividade catalítica.

7: [D]A temperatura muito acima do normal desnatura qualquer proteína. Somente II e IV são corretas.

8: [C]O aumento da temperatura, até o ótimo, dobra ou triplica a veloci-dade de uma reação catalisada por enzimas. Do ponto ótimo em diante, a velocidade da reação diminui devido ao processo de des-naturação sofrido pelas proteínas catalisadoras.

9: [C]As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica.

10: [B]As reações bioquímicas exergônicas ocorrem após os reagentes receberem energia de ativação.

11: [B]As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores bio-

lógicos. Elas aceleram reações químicas e dependem de fatores, como a temperatura e pH, para realizarem de forma eficiente seu papel catalítico.

12: [C]As enzimas são catalisadores de natureza proteica. São específi-cas, podendo acelerar reações reversíveis envolvendo determina-do tipo de substrato. A especificidade enzimática é determinada por sua forma tridimensional. A atividade enzimática é influenciada por fatores ambientais como o pH e a temperatura do meio em que atuam.

13: [D]A meia-vida de uma proteína na célula é o tempo necessário para que sua concentração se reduza à metade, a partir de um determi-nado momento, desprezando-se sua síntese. No experimento pro-posto, glicina marcada com 14C foi adicionada em quatro proteínas diferentes. Como a glicina marcada foi adicionada apenas no início do experimento, após algum tempo, a radioatividade específica das proteínas em questão irá diminuir, demonstrando que elas estão sendo destruídas por mecanismos celulares. No experimento estu-dado, a proteína de menor meia vida é a proteína Z, pois é aquela que diminui sua radioatividade específica mais rapidamente.

14: [A]

A queda da atividade da enzima por minuto representa a taxa de desnaturação. Assim, no experimento apresentam-se as seguintes taxas de desnaturação:15: [A]

16: [A][Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]A dissolução do cloreto de sódio à água pura eleva o seu ponto de ebulição. O aquecimento do meio de cultura provocava a desnatu-ração das proteínas das bactérias presentes.[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química] Com a adição de cloreto de sódio, a temperatura de ebulição da água do banho, com relação à da água pura, era maior devido ao aumento do número de partículas de soluto (efeito ebulioscópico). O aquecimento do meio de cultura provocava a desnaturação da proteína, ou seja, a proteína perdia a sua estrutura tridimensional.

17: [B][Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]Os inibidores competitivos interferem na velocidade da reação enzi-mática, mas não impedem a reação. Os inibidores não competitivos alteram a estrutura da enzima e, portanto, reduzem a velocidade da reação enzimática.[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química]Na presença de inibidores é necessária uma quantidade maior de

Bioquímica

35

substrato para que uma determinada velocidade seja atingida com-parando-se com a curva sem o inibidor e verifica-se isto na curva I.

A velocidade máxima da reação é atingida na inibição competitiva e neste caso é necessária uma quantidade muito maior de substrato na reação o que é indicado na curva II.No caso da inibição não competitiva o inibidor se liga fora da enzi-ma, como as enzimas não atuam no substrato, a velocidade máxi-ma da reação não é atingida o que é indicado na curva III.

A partir da curva IV, podemos deduzir que sem substrato a velo-cidade é máxima, o que é impossível. Sem substrato, não existe atuação da enzima.

18: [A][Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]A conformação final de uma proteína é determinada pela sua estru-tura primária, isto é, pela sequência de seus aminoácidos. As es-truturas secundária, terciária e quaternária da proteína se formam a partir das interações entre os radicais dos aminoácidos participan-tes da estrutura primária.[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química]A estrutura espacial das proteínas depende de sua sequência pri-mária.A proteína pode ser desnaturada pelo solvente e a estrutura ter-ciária se desfaz, mas como neste caso o solvente é retirado, não ocorre quebra da sequência de aminoácidos (estrutura primária) e a proteína mantém a forma final.

19: [D]

20: V F F F F

Proteínas