ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ
DESCRIPTION
а). б). в). г). д). ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ. а) 3 10 -спіраль (права); б) a -спіраль (права); в) p -спіраль (права); г) спіраль PP I (права); д) спіраль PP II (ліва); е) антипаралельна b -складчата структура; ж) паралельна b -складчата структура; - PowerPoint PPT PresentationTRANSCRIPT
![Page 1: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/1.jpg)
б) д)
в) г)а)
NN
NNN
NN
NN
O
O
R R R
R
R
H
H
H
R O H
O
R
H
O
R
H
O
N
R
O
H O
H
R
O
H O
H
NN
NNN
O
R R R
R
H
H
O
H O
H
R
O
H O
NN
NNN
O
R R R
R
H
H
O
H O
H
R
O
H O
HNN
H
HNN
R1
R2
R3 R4
AO
O
OH
HNN
H
NHN
R1
R2
R3 R4
OO
O
OH
O
N
H
RO
NH
R
O
NH
O
HN
OR
RNH
R
e)
O
NH
R3
O
N
R2
HO
HN
R1N
H R
O
NH
R
O
NH
O
NH
O
R
R
R HN
O
NH
R
ж)
з)
и)
к) л)
м)
O
ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ
а) 310-спіраль (права); б) -спіраль (права);в) -спіраль (права); г) спіраль PP I (права); д) спіраль PP II (ліва); е) антипаралельна -складчата структура;ж) паралельна -складчата структура; з) -вигін; и) -вигін; к) -вигин I типу; и) -вигин II типу; м) -вигин.
![Page 2: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/2.jpg)
КУТИ, ЯКІ ОПИСУЮТЬ КОНФОРМАЦІЮ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА
![Page 3: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/3.jpg)
Елемент вторинної структури
310-спіраль –60 –30 +180
-спіраль –57 –47 +180
π-спіраль –55 –76 +180
спіраль поліпроліну I (PP I) –83 +158 0
спіраль поліпролину II (PP II) –76 +146 +180
паралельна -складчата структура –119 +113 –
антипаралельна -складчата структура –139 +135 –
-вигини* i+1 i+1 i+2
тип I –60 –30 –90
тип I' +60 +30 +90
тип II –60 +120 +80
тип II' +60 –120 –80
тип III –60 –30 –60
тип III' +60 +30 +60
ТИПОВІ ЗНАЧЕННЯ КУТІВ, ЩО ОПИСУЮТЬ КОНФОРМАЦІЮ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА ДЛЯ
РІЗНИХ ЕЛЕМЕНТІВ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ
![Page 4: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/4.jpg)
1Н-ЯМР СПЕКТР УБІКВІТІНУ
![Page 5: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/5.jpg)
ЗАЛЕЖНІСТЬ ШВИДКОСТІ ОБМІНУ NH ПРОТОНІВ ВІД рН
![Page 6: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/6.jpg)
НАЙВАЖЛИВІШІ КОРЕЛЯЦІЇ В COSY СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
а) всі нелабільні неароматичні протони бокових ланцюгів (крімH-CH3 Thr, H-H Pro, H-H Ser;b) H-CH3 Ala, H-CH3 Thr;c) H-H Val, Leu, Ile, Glu, Gln, Met, Pro, Arg, Lys; d) H-H Cys, Asp, Asn, Phe, Tyr, His, Trp; e) H-H Gly, H-H Thr, H-H Pro, H-H, H-H Ser; f) ароматичні протони, бокові ланцюги Asn, Gln;g) NH-H;h) CH2-NH Arg.
область “відбитків пальців”
![Page 7: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/7.jpg)
TOCSY КОРЕЛЯЦІЇ – ВИЯВЛЕННЯ ОКРЕМИХ СПІНОВИХ СИСТЕМ
![Page 8: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/8.jpg)
ПОРІВНЯННЯ TOCSY ТА COSY на прикладі кореляцій амідних та аліфатичних протонів
![Page 9: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/9.jpg)
а) NH, NH-ароматичні, аром.-аром.;b)NH, аром.-H, H Ser, H Ser, Thr;c) NH, аром.-аліф.; d) H, H Pro, H Ser, Thr- H, H Pro; H Ser, Thr; e) H, H Pro; H Ser, Thr-аліф.,f) аліф.-аліф.
НАЙВАЖЛИВІШІ КОРЕЛЯЦІЇ В NOESY СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
![Page 10: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/10.jpg)
СТРАТЕГІЇ ВІДНЕСЕННЯ ПІКІВ В СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
-оптимізація умов ЯМР-експериментів
- ідентифікація спінових систем (TOCSY, COSY): враховується кількість протонів в спінових системах та характеристичні хімічні зсуви
спінові системи ароматичних замісників
![Page 11: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/11.jpg)
СТРАТЕГІЇ ВІДНЕСЕННЯ ПІКІВ В СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
спінові системи бічних ланцюгів
![Page 12: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/12.jpg)
СТРАТЕГІЇ ВІДНЕСЕННЯ ПІКІВ В СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
спінові системи бічних ланцюгів
![Page 13: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/13.jpg)
СТРАТЕГІЇ ВІДНЕСЕННЯ ПІКІВ В СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
спінові системи бічних ланцюгів
![Page 14: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/14.jpg)
залишок NH Hα Hβ інші протони
Ala 8.24 4.32 1.39Cys(red) 8.32 4.55 2.93, 2.93Cys(ox) 8.43 4.71 3.25, 2.99Asp 8.34 4.64 2.72, 2.65Glu 8.42 4.35 2.06, 1.96 CH2 2.31, 2.31Phe 8.30 4.62 3.14, 3.04 2,6H 7.28; 3,5H 7.38; 4H 7.32Gly 8.33 3.96His 8.42 4.73 3.29, 3.16 2H 8.58; 4H 7.29Ile 8.00 4.17 1.87 CH2 1.45, 1.16; CH3 0.91; δCH3 0.86Lys 8.29 4.32 1.84, 1.75 CH2 1.44, 1.44; δCH2 1.68, 1.68; εCH2 2.99, 2.99; εNH3+ 7.81Leu 8.16 4.34 1.62, 1.62 CH 1.59; δCH3 0.92, 0.87Met 8.28 4.48 2.11, 2.01 CH2 2.60, 2.54; εCH3 2.10Asn 8.40 4.74 2.83, 2.75 NH2 7.59, 6.91Pro - 4.42 2.29, 1.94 CH2 2.02, 2.02; δCH2 3.63, 3.63Gln 8.32 4.34 2.12, 1.99 CH2 2.36, 2.36; δNH2 7.52, 6.85Arg 8.23 4.34 1.86, 1.76 CH2 1.63, 1.63; δCH2 3.20, 3.20; εNH 8.07Ser 8.31 4.47 3.89, 3.87Thr 8.15 4.35 4.24 CH3 1.21Val 8.03 4.12 2.08 CH3 0.94, 0.93Trp 8.25 4.66 3.29, 3.27 2H 7.27; 4H 7.65; 5H 7.18; 6H 7.25; 7H 7.50Tyr 8.12 4.55 3.03, 2.98 2,6H 7.14; 3,5H 6.84
СТРАТЕГІЇ ВІДНЕСЕННЯ ПІКІВ В СПЕКТРАХ ПЕПТИДІВ
типові хімічні зсуви для random coil пептидів
![Page 15: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/15.jpg)
ВСТАНОВЛЕННЯ АМІНОКИСЛОТНОЇ ПОСЛІДОВНОСТІ
-аналіз NOESY спектрів
![Page 16: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/16.jpg)
ВСТАНОВЛЕННЯ АМІНОКИСЛОТНОЇ ПОСЛІДОВНОСТІ
-аналіз NOESY + COSY спектрів
![Page 17: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/17.jpg)
ВСТАНОВЛЕННЯ КОНФОРМАЦІЇ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА
-аналіз 3JNH-CH
![Page 18: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/18.jpg)
ТЕОРЕТИЧНІ ЗНАЧЕННЯ 3JHN-αH ДЛЯ ТИПОВИХ ЕЛЕМЕНТІВ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ
ЕЛЕМЕНТ θ 3JHN-Αh
α-спіраль -57˚ 3.9 Hz310-спіраль -60˚ 4.2 Hzантипаралельна-складчата структура -139˚ 8.9 Hzпаралельнаb-складчата структура -119˚ 9.7 Hz
ВСТАНОВЛЕННЯ КОНФОРМАЦІЇ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА
-аналіз 3JNH-CH
![Page 19: ЕЛЕМЕНТИ ВТОРИННОЇ СТРУКТУРИ ПЕПТИДІВ І БІЛКІВ](https://reader035.vdocuments.mx/reader035/viewer/2022070400/56813509550346895d9c5bc8/html5/thumbnails/19.jpg)
ВСТАНОВЛЕННЯ КОНФОРМАЦІЇ ПОЛІПЕПТИДНОГО ЛАНЦЮГА