第 17 章 氨基酸和肽

目的要求

1. 掌握组成蛋白质的基本单元 — - 氨基酸的结构特点、分类、命名和化学性质

2. 掌握肽的结构和命名，熟悉肽链中 C- 端和 N- 端的分析方法。

3. 了解氨基酸和活性肽在医学上的意义。

本章具体应掌握的内容提要 1. 氨基酸的结构

氨基酸是组成蛋白质的基本单元。天然存在的氨基酸约有数百种，但存在于生物体内合成蛋白质的氨基酸仅为 20 种。它们在化学结构上都具有共同的特点，即属于 - 氨基酸 ( 脯氨酸为 - 亚氨基酸 ) ，其中有 8 种为人体必需氨基酸。除甘氨酸外，其余氨基酸的 - 碳原子都是手性碳原子，都有旋光性，且均属 L- 构型。不同的氨基酸，只是侧链 R 基有所不同。氨基酸分子既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，一般是以偶极离子形式存在。

2. 氨基酸的分类

按 R 基的化学结构，可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；按氨基和羧基的数目可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸还可根据侧链 R 基的极性及其所带电荷分为非极性 R 基氨基酸、不带电荷的极性 R 基氨基酸、带正电荷的 R 基氨基酸和带负电荷的 R 基氨基酸。

3. 氨基酸的化学性质

氨基酸的化学性质与分子中所含有的羧基、氨基和侧链 R 基有关，其中羧基和氨基的反应为氨基酸共有的性质。氨基酸是两性化合物，与酸、碱都可成盐，在等电点时以内盐形式存在的氨基酸溶解度最小；氨基酸在一定条件下可脱羧生成伯氨，可氧化脱氨生产酮酸，也可发生分子间相互脱水生成肽类物质。含有某些特殊 R 基的氨基酸，还可发生某些特殊的颜色反应。氨基酸的重要化学反应见表 1 。

表 1 氨基酸的重要化学反应

4. 肽的结构和命名

肽是由氨基酸残基通过肽键 ( 酰胺键 ) 连接起来的。肽单位 (—C—CO—NH—C

—) 的 6 个原子处于同一平面，这个平面称为肽键平面，肽键中由于氮原子与羧羰基存在 p- 共轭效应，限制了 C—N 键的自由旋转，使与 C—N 键相连的 O 与 H 或两个 C 原子形成较稳定的反式构型。肽的命名从 N- 端开始，将分子中各氨基酸依次称为某氨酰置于母体名称前，最后以 C- 端的氨基酸为母体称为某氨酸。肽的名称也常用中文或英文的缩写符号来表示。

5. 多肽结构的测定

用酸将多肽彻底水解，得到各种游离氨基酸的混合物，通过层析法或氨基酸分析仪以确定其组成成分，再经相对分子质量的测定计算出各种氨基酸分子的数目。

测定氨基酸在肽链中的排列顺序，往往需末端残基分析和部分水解法配合进行。 N-端分析可采用 2,4- 二硝基氟苯 (DNFB) 法、丹磺酰氯 (DNS-Cl) 法和 Edman降解法等。而 C- 端分析则可采用肼解法和羧肽酶催化水解法等。

6. 生物活性肽

生物体内有一些很强生物活性的肽类，统称为活性肽。生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。随着多肽的分离纯化、结构分析、化学合成及遗传工程等新技术的广泛应用，新的生物活性肽不断被发现，对其功能的认识也不断增长。

建议学时 2～ 3 学时

17.1 氨基酸的结构、分类和命名

17.2   氨基酸的物理性质 17.3   氨基酸的化学性质

17.4   多肽链的基本结构和肽的命名

17.5   内源性和外源性生物活性肽

17.1 氨基酸的结构、分类和命名

17.1.1 氨基酸的结构

氨基酸 (Amino Acid) 是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物。根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为 -， -， -，…， - 氨基酸。

20 种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的 - 碳原子均为 *C ，都有旋光性。

COO －

＋ H3N——H

RL- 型

COO －

H——NH3＋

RD- 型

具旋光活性的编码氨基酸均为 L-型，如用R/S法标记，则除半胱氨酸为 R 构型外，其余皆为 S构型。

由蛋白质水解得到的氨基酸都具有共同的结构特点—— - 氨基酸。结构通式为：

R——*CH—COOH

NH2

（脯氨酸为亚氨基酸） R——*CH—COO －

NH 3＋

氨基酸在固态或在生理pH 条件下，是一偶极离子(zwitterion) ，以内盐形式存在。

不同的氨基酸只是 R-不同。仅有一个例外：

COON

H H

表表 17-1 2017-1 20 种编码氨基酸的名称和结构式种编码氨基酸的名称和结构式 ((* 为必需氨基酸 ) 名名 称称 中文缩写中文缩写 英文缩写英文缩写 结构式结构式

非极性氨基酸非极性氨基酸 甘氨酸甘氨酸 ((GlycineGlycine))-- 氨基乙酸氨基乙酸

甘甘 Gly Gly G G

丙氨酸丙氨酸 ((AlanineAlanine))-- 氨基丙酸氨基丙酸

丙丙 Ala Ala A A

亮氨酸亮氨酸 ((LeucineLeucine)*)*-- 甲基甲基 ---- 氨基戊酸氨基戊酸

亮亮 Leu Leu L L

异亮氨酸异亮氨酸 ((IsoleucineIsoleucine)*)*-- 甲基甲基 ---- 氨基戊酸氨基戊酸

异亮异亮 Ile Ile I I

缬氨酸缬氨酸 ((ValineValine)*)*-- 甲基甲基 ---- 氨基丁酸氨基丁酸

缬缬 Val Val V V

脯氨酸脯氨酸 ((ProlineProline))-- 吡咯啶甲酸吡咯啶甲酸

脯脯 Pro Pro P P

CH2 COO

NH3

CH COO

NH3

CH3

CHCOO

NH3

(CH3)2CHCH2

CHCOO

NH3

CH3CH2CH

CH3

CHCOO

NH3

(CH3)2CH

COON

H H

2020 种编码氨基酸的名称和结构式种编码氨基酸的名称和结构式 ((* 为必需氨基酸 ) ( 续 1)

名名 称称 中文缩中文缩写写

英文缩写英文缩写 结构式结构式

苯丙氨苯丙氨 ((PhenylalaninePhenylalanine)*)*-- 苯基苯基 ---- 氨基丙酸氨基丙酸

苯丙苯丙 Phe Phe F F

蛋蛋 (( 甲硫甲硫 )) 氨氨 ((MethionineMethionine))**-- 氨基氨基 ---- 甲硫基戊酸甲硫基戊酸

蛋蛋 MeMet t

M M

色氨酸色氨酸 ((Tryptophan) Tryptophan) **-- 氨基氨基 ---(3--(3- 吲哚基吲哚基 )) 丙酸丙酸

色色 Trp Trp W W

非电离的极性氨基酸非电离的极性氨基酸 丝氨酸丝氨酸 ((SerineSerine) ) -- 氨基氨基 ---- 羟基丙酸羟基丙酸

丝 丝 Ser Ser S S

谷氨酰胺谷氨酰胺 ((GlutamineGlutamine))-- 氨基戊酰胺酸氨基戊酰胺酸

谷胺 谷胺 Gln Gln Q Q

苏氨酸苏氨酸 ((ThreonineThreonine)*)*-- 氨基氨基 ---- 羟基丁酸羟基丁酸

苏 苏 Thr Thr T T

CHCOO

NH3

CH2

CHCOO

NH3

CH3SCH2CH2

N

CH2CH COO

NH3

H

CHCOO

NH3

HOCH2

CH2CH2CHCOO

NH3

H2N C

O

CHCOO

NH3

CH3CH

OH

2020 种编码氨基酸的名称和结构式种编码氨基酸的名称和结构式 ((* 为必需氨基酸 ) ( 续 2)

名名 称称 中文缩写中文缩写 英文缩写英文缩写 结构式结构式

半胱氨酸半胱氨酸 ((CysteineCysteine))-- 氨基氨基 ---- 巯基丙酸 巯基丙酸

半胱半胱 Cys Cys C C

天冬酰胺天冬酰胺 ((AsparagineAsparagine))-- 氨基丁酰胺酸 氨基丁酰胺酸

天胺天胺 Asn Asn N N

酪氨酸酪氨酸 (Tyrosine) (Tyrosine) -- 氨基氨基 ---- 对羟苯基丙酸对羟苯基丙酸

酪酪 Tyr Tyr Y Y

酸性氨基酸酸性氨基酸

天冬氨酸天冬氨酸 ((Aspartic acidAspartic acid) ) -- 氨基丁二酸氨基丁二酸

天天 Asp Asp D D

谷氨酸谷氨酸 ((-- 氨基戊二酸氨基戊二酸 ) ) GlGlutamic acid utamic acid

谷谷 Glu Glu E E

CHCOO

NH3

HSCH2

CH2CHCOO

NH3

H2N C

O

CHCOO

NH3

CH2HO

NH3

HOOCCH2CHCOO

CHCOO

NH3

HOOCCH2CH2

2020 种编码氨基酸的名称和结构式种编码氨基酸的名称和结构式 ((* 为必需氨基酸 ) ( 续 3)

名名 称称 中文缩写中文缩写 英文缩写英文缩写 结构式结构式

碱性氨基酸碱性氨基酸

赖氨酸赖氨酸 ((LysineLysine)*)*,,-- 二氨基己酸二氨基己酸

赖赖 Lys Lys K K

精氨酸精氨酸 ((ArginineArginine))-- 氨基氨基 ---- 胍基戊酸 胍基戊酸

精精 Arg Arg R R

组氨酸组氨酸 ((HistidineHistidine))-- 氨基氨基 ---(4--(4- 咪唑基咪唑基 )) 丙丙酸酸

组组 His His H H

CHCOO

NH2

CH2CH2CH2CH2NH3

H2N C CHCOO

NH2

NHCH2CH2CH2

NH2

N

CH2CH COO

NH3

H

N

(1) 脂肪族氨基酸

(2) 芳香环的氨基酸：苯丙、酪(3) 杂环的氨基酸：脯、组、色

甘、丙、缬、亮、异亮 ( 不含其它官能团 )

丝、苏 ( 含 -OH) ；半胱、蛋 ( 含 S) ；天酰、谷酰 ( 含酰胺 )

天冬、谷 (1 氨基 2 羧基 )

精 ( 含胍基 )

赖（ 2 氨基 1 羧基）

1 根据 R 基化学结构的不同分为：17.1.2 氨基酸的分类

中性氨基酸 (1 氨基 1 羧基；由于羧基电离能力较

氨基大，其水溶液实际上为弱酸性 ) ：

甘、丙、缬、亮、异亮、丝、苏、半胱、

蛋、苯丙、酪、色、天酰、谷酰、脯

酸性氨基酸 (1 氨基 2 羧基 ) ：天冬、谷

碱性氨基酸 (2 氨基 1 羧基 ) ：赖、 精、组

2 根据分子中所含氨基和羧基的相对数目分为：

3 医学上常根据氨基酸侧链 R 基的极性及其所带电荷：(1) 非极性 R 基氨基酸：有甘、丙、亮、异亮、缬、脯、苯丙、蛋、色 9 种。含非极性侧链，故具有疏水性，它们通常处于蛋白质分子内部。(2) 非极性 R 基氨基酸：有丝、谷胺、苏、天胺、酪、半胱 6 种。侧链中含有羟基、巯基、酰胺基等极性基团，但在生理条件下却不带电荷，具有一定的亲水性，往往分布在蛋白质分子的表面。(1)(2) 两类为中性氨基酸。(3) 带正电荷的 R 基氨基酸：有精、赖、组 3 种。为碱性氨基酸。(4) 带负电荷的 R 基氨基酸：有谷、天冬 2 种。为酸性氨基酸。

17.1.3 、氨基酸的命名

20 种氨基酸

天然产氨基酸更普遍使用俗名，即按其来源或性质命名。如甘氨酸是因具有甜味而得名的；天冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的。生物体内作为合成蛋白质的原料的 20 种编码氨基酸，象元素符号一样，都有国际通用的符号，中文用简称表示。

2 俗名：

1 系统命名法：

把氨基当作取代基，以羧酸做母体，称为氨基某酸。氨基的位置习惯上用希腊字母 -， -， -等表示。

营养必需氨基酸 亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖等 8 种氨基酸在人体内不能合成而又是营养所必不可少的，必需依靠食物供应，若缺少则会导致许多种类蛋白质的代谢和合成失去平衡，故这些氨基酸称为营养必需氨基酸。

半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。

修饰氨基酸

除 20 种编码氨基酸外，蛋白质分子中尚含有一些氨基酸，它们在生物体内均无相应的遗传密码，往往在蛋白质生物合成前后，由相应的编码氨基酸衍生而成，称为修饰氨基酸

4- 羟基脯氨酸 5- 羟基赖氨酸

N

HOCOO

HNH3

H2NCH2CHCH2CH2CHCOO

OHH

OHO CH2CHCOOH

NH2

I I

I I

C

COO

H3N

CH2

H C

COO

H3N

CH2

H

S S

胱氨酸由 2 分子半胱中的巯基经氧化以二硫键连接而成，对维持蛋白质的结构具有重要作用

甲状腺素存在于甲状腺球蛋白中

二者主要存在于骨胶原和弹性蛋白中

有些氨基酸不是蛋白质的组成成分，但能以游离或结合的形式存在于生物界，这些氨基酸统称为非蛋白质氨基酸。它们中有的是 L- 型 - 氨基酸的衍生物，有的是 - 、 - 、 - 氨基酸，有的是 D- 型氨基酸。

NHCH2CH2CH2CHCOOH

NH2

C

O

H2NH2NCH2CH2CHCOOH

NH2

瓜氨酸 鸟氨酸

- 氨基丁酸： 存在于脑中，可用于治疗癫痫、记忆障碍等脑病

- 氨基 -- 羟基丁酸：具有解痉作用

D- 丙氨酸、 D- 谷氨酸、 D- 赖氨酸和 D- 鸟氨酸存在于细菌中

生命活动中，人及动物通过消化道吸收氨基酸并通过体内生命活动中，人及动物通过消化道吸收氨基酸并通过体内转化而维持其动态平衡，若其动态平衡失调，则机体代谢转化而维持其动态平衡，若其动态平衡失调，则机体代谢紊乱，甚至引起病变。许多氨基酸还参与代谢作用，不少紊乱，甚至引起病变。许多氨基酸还参与代谢作用，不少已用来治疗疾病。已用来治疗疾病。

甘氨酸甘氨酸 ::对芳香族物质起解毒作用对芳香族物质起解毒作用 酪氨酸酪氨酸 ::合成甲状腺素和肾上腺素的前体合成甲状腺素和肾上腺素的前体 精氨酸精氨酸 :: 参与鸟氨酸循环，用于因血氨升高引起的肝昏迷参与鸟氨酸循环，用于因血氨升高引起的肝昏迷 谷氨酸与谷胺酰胺谷氨酸与谷胺酰胺 ::用于改善脑出血后遗的记忆障碍用于改善脑出血后遗的记忆障碍 谷胺酰胺和组氨酸谷胺酰胺和组氨酸 ::用于治疗消化道溃疡用于治疗消化道溃疡 甘氨酸和谷氨酸甘氨酸和谷氨酸 :: 调节胃液酸度调节胃液酸度 亮氨酸亮氨酸 :: 加速皮肤和骨头创伤愈合，降血糖及头晕治疗药加速皮肤和骨头创伤愈合，降血糖及头晕治疗药 医药上氨基酸主要用于复合氨基酸输液医药上氨基酸主要用于复合氨基酸输液

生命活动中，人及动物通过消化道吸收氨基酸并通过体内转化而维持其动态平衡，若其动态平衡失调，则机体代谢紊乱，甚至引起病变。许多氨基酸还参与代谢作用，不少已用来治疗疾病。甘氨酸 :对芳香族物质起解毒作用酪氨酸 :合成甲状腺素和肾上腺素的前体精氨酸 : 参与鸟氨酸循环，用于因血氨升高引起的肝昏迷谷氨酸与谷胺酰胺 :用于改善脑出血后遗的记忆障碍谷胺酰胺和组氨酸 :用于治疗消化道溃疡甘氨酸和谷氨酸 : 调节胃液酸度亮氨酸 : 加速皮肤和骨头创伤愈合，降血糖及头晕治疗药医药上氨基酸主要用于复合氨基酸输液

17.2  17.2   氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质

- 氨基酸为无色结晶，熔点较高，一般在 200～ 300C之间，这是因为晶体中氨基酸以内盐形式存在，但往往在熔化前受热分解放出CO2 。每种氨基酸都有特殊的结晶形状，利用结晶形状可以鉴别氨基酸。

各种氨基酸都能溶于水，其水溶液是无色的，但溶解度不同；酪氨酸在冷水中很难溶解，而在热水中溶解度较大。除脯氨酸易溶于乙醇外，其它均不溶解或很少溶解，但氨基酸的盐酸盐比游离的氨基酸易溶于酒精中。所有氨基酸都不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂，而易溶于强酸、强碱中。

除甘氨酸外，所有编码氨基酸都具有旋光性，用测定比旋光度的方法可以测定氨基酸的纯度。

17.3   氨基酸的化学性质 氨基酸除具有氨基和羧基的一些典型反应之外，还有二者相互影响、相互作用的某些特性。

1 、两性解离和等电点 氨基酸分子中含有酸性的羧基和碱性的氨基，因此氨基酸是两性化合物，能分别与酸或碱作用成盐。

氨基酸溶于水时，氨基和羧基同时解离成为一种两性离子 (zwitterion) 。若将此溶液酸化，则两性离子与H+ 离子结合成为阳离子；若向此水溶液中加碱，则两性离子与 OH 结合成为阴离子。

CH

NH2

R COOH

CH

NH2

R CHR COOHCH

NH3+

R COOCOO H

OH

H

OH

NH3+

阴离子 (pH > pI)

两性离子 (pH = pI)

阳离子 (pH < pI)

调节溶液的 pH值，使氨基酸的酸性解离与碱性解离相等，所带正、负电荷数相等，此时溶液的 pH值称为该氨基酸的等电点 (Isoelectric Point) ，以 pI 表示。

pH=pI ，主要以两性离子形式存在。在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。 pH>pI ，主要以阴离子形式存在。在电场中向正极移动； pH<pI ，主要以阳离子形式存在。在电场中向负极移动；

等电点是氨基酸的一个重要特征常数之一，可由实验测得，也可通过计算得到。每种氨基酸都有其特定的等电点。

酸性氨基酸： pI 2.7 ~ 3.2 (pH<4)

中性氨基酸： pI 5.0 ~ 6.5 (pH<7)

碱性氨基酸： pI 7.5 ~ 10.7 (pH>7.5)

2、氧化脱氨基反应

氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶作用，可脱去氨基生成酮酸，此反应在脱氨前涉及脱氢和水解两个步骤。上述过程也是生物体内氨基酸分解代谢的重要方式。

R

NH2

CHCOOH RRNH3

R

NH

R

NH2

C2H H2O

COOH

OH

R

O

C COOHC COOH

3、脱水成肽反应

在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互脱水缩合生成的一类化合物，叫做肽 (peptide) 。

肽分子中的酰胺键 (—CO—NH—) 常称做肽键 (peptide bond).

用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。

R1

H2NCHCOOHH2O

R2

H2NCHCOOH+

R1

H2NCHCO

R2

NHCHCOOH

4、与茚三酮反应

R

H2NCHCOOHOHOH

O

O

O O

O

N

RCHO CO2+

OH

+ +OHH

O

O

+ NH3

+OHH

O

O

+ NH3

O

O

OHOH (ÂÞÂüÊÏ×Ï)

根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出 C

O2气体的体积，可对 - 氨基酸进行定量分析。常用于氨基酸和蛋白质的定性鉴定及标记。 脯氨酸和羟脯氨酸等亚氨基酸 ( 含亚氨基结构 ) 与茚三酮反应生成黄色化合物。而 N-取代的 - 氨基酸以及 β- 氨基酸、 γ- 氨基酸等不与茚三酮发生显色反应。

根据放出氮气的体积，可定量分析氨基酸的含量。也可用来定量测定蛋白质或多肽分子中的游离氨基的含量 (Van Slyke 氨基氮测定法 ) 。

亚氨基酸 (如脯氨酸 )与 HNO2反应生成 N- 亚硝基化合物。

5、与亚硝酸反应

R

NH2

CHCOOH HNO2 R CH COOH

OH

N2+ +

在肠道细菌的作用下，组氨酸可脱羧生成组胺，过量的组胺在肌体内易引起变态反应。

组氨酸 组胺

6、脱羧反应

NH2

RCHCOOH RCH2NH2 CO2+Ba(OH)2

N

CH2CH COOH

NH2

H

NCO2

N

CH2CH2

H

N NH2

7 、与 2,4- 二硝基氟苯反应

在室温和弱碱性条件下，氨基酸中氨基上的氢原子可与 2,4- 二硝基氟苯 (DNFB) 发生亲核取代反应生成稳定的二硝基苯基氨基酸 (DNP- 氨基酸 ) 。

DNFB DNP- 氨基酸

DNP- 氨基酸呈黄色，使用纸层析与标准 DNP- 氨基酸比较，可用于氨基酸的检出，英国科学家 Sanger F 用此法首次阐明了组成胰岛素的氨基酸的种类、数目和排列顺序，为认识蛋白质的结构作出了重要贡献。

R

H2NCHCOOH

NO2

FO2N +

NO2

O2N

R

NHCHCOOH + HF

鉴别具有特殊 R 基氨基酸的显色反应 反应名称 试 剂 颜 色 鉴别的氨基酸

蛋白黄反应 浓硝酸再加碱 深黄色或橙红色 苯丙、酪、色

Millon反应 红 色 酪氨酸硝酸汞、亚硝酸汞和硝酸的混合物

乙醛酸反应 乙醛酸＋浓硫酸 两液层界面处呈紫红色环 色氨酸

8、侧链 R 基的反应

17.4   多肽链的基本结构和肽的命名 1 、多肽的结构和命名 肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 ( 肽键 )连接而成的一类化合物。其通式为：

多肽分子中的酰胺键称为肽键 (peptide bond) ，一般为 -COOH与 -NH2脱水缩合而成。多肽链中的每个氨基酸单元称 为氨基酸残基 (amino acid residue) 。

肽也以两性离子的形式存在。

R1

H3NCHCO

R2

CHCONH

R3

CHCONH

R4

CHCONH

Rn

CHCOONH....

HN CH CO

R

通常在多肽链的一端含有一个未结合的— NH3+ ，称为

氨基酸的 N- 端，一般写在肽链的左边；在另一端含有一个未结合的— COO ，称为羧基酸的 C- 端，通常写在肽链的右边。

肽的结构不仅取决于组成肽链的氨基酸种类和数目，也与肽链中各氨基酸残基的排列顺序有关。

由 2 种不同的氨基酸可形成 2 种二肽：

甘氨酰丙氨酸 ( 甘丙肽 ) 丙氨酰甘氨酸 ( 丙甘肽 )

H3NCH2CONHCHCOO

CH3

H3NCHCONHCH2COO

CH3

3 种不同的氨基酸可形成 6 种不同的三肽

4 种不同的氨基酸可形成 24 不同的四肽 氨基酸按不同的排列顺序可形成大量的异构体，它们构成了自然界中种类繁多的多肽和蛋白质。

命名时以 C-末端的氨基酸残基为母体，由 N -端由左至右依次称为某氨酰某氨酸。

命名：甘氨酰丙氨酰丝氨酸 ( 甘丙丝肽 )

缩写： Gly—Ala—Ser 或 G—A—S

H3NCH2CONHCHCO

CH3

NHCHCOO

CH2OH

22、肽键平面、肽键平面

肽键中的肽键中的 C-NC-N 键具有部分双键性质，不能自由旋转。键具有部分双键性质，不能自由旋转。 组成肽键的组成肽键的 66 个原子处于同一平面，称为个原子处于同一平面，称为肽单位肽单位 (peptide unit)(peptide unit) 。。 肽键一般呈反式构型。肽键一般呈反式构型。 相邻的肽键平面可围绕相邻的肽键平面可围绕 CC 旋转，肽键骨架也可视为一系列通过旋转，肽键骨架也可视为一系列通过 CC

原子衔接的肽键平面所组成。原子衔接的肽键平面所组成。

3、多肽结构测定和端基分析

测定多肽结构的一般顺序是首先确定组成多肽的氨基酸种类和数目，然后确定肽链中氨基酸的排列顺序。

确定氨基酸在肽链中的排列顺序，往往需末端残基分析和部分水解法配合进行。

末端残基分析法中 N- 端分析可用 2,4- 二硝基氟苯 (DNFB)法、丹磺酰氯 (DNS-Cl) 法和 Edman降解法等，而 C- 端分析可采用肼解法和羧肽酶催化水解法等。

部分水解法是采用不同的蛋白酶酶切肽链的不同部位，当有足够的小碎片被鉴定以后，再进行组合、排列对比，找出关键性的重叠，推断各小片断在肽链中的位置，就可能得出整个肽链中各氨基酸残基的排列顺序。

在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类

多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为生物活性肽生物活性肽 ((biolobiological active peptidegical active peptide))。。

内源性生物活性肽：如谷胱甘肽、神经肽、催产素、加压素、内源性生物活性肽：如谷胱甘肽、神经肽、催产素、加压素、心房肽等，在生物体内游离存在。心房肽等，在生物体内游离存在。

外源性生物活性肽：微生物、动植物蛋白中分离出的具有潜外源性生物活性肽：微生物、动植物蛋白中分离出的具有潜在生物活性的肽类，它们在消化酶的作用下释放出来，以肽在生物活性的肽类，它们在消化酶的作用下释放出来，以肽的形式被吸收后，参与摄食、消化、代谢及内分泌的调节，的形式被吸收后，参与摄食、消化、代谢及内分泌的调节，这种非机体自身产生的却具有生物活性的肽类称为外源性生这种非机体自身产生的却具有生物活性的肽类称为外源性生物活性肽。物活性肽。

17.5   内源性和外源性生物活性肽

饲料和食物是外源性生物活性肽的重要来源，目前研究的主饲料和食物是外源性生物活性肽的重要来源，目前研究的主要外源性生物活性肽有外啡肽、免疫调节肽、抗微生物肽、要外源性生物活性肽有外啡肽、免疫调节肽、抗微生物肽、抗凝血肽、抗应激肽、抗氧化肽等。抗凝血肽、抗应激肽、抗氧化肽等。

无论是从结构或从功能来说，生物活性肽是自然界中种类、无论是从结构或从功能来说，生物活性肽是自然界中种类、功能较复杂的一类化合物。生物活性肽在生物的生长、发育、功能较复杂的一类化合物。生物活性肽在生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老及分子进化等方面起着重要的作用，具有涉及神经、激衰老及分子进化等方面起着重要的作用，具有涉及神经、激素和免疫调节、抗血栓、抗高血压、抗胆固醇、抗细菌病毒、素和免疫调节、抗血栓、抗高血压、抗胆固醇、抗细菌病毒、抗癌、抗氧化、清除自由基等多重功效。抗癌、抗氧化、清除自由基等多重功效。

生物活性肽在体内一般含量较低，但功能极其微妙，结构相生物活性肽在体内一般含量较低，但功能极其微妙，结构相同或极为相似的活性肽，由于产生于不同器官，行使的功能同或极为相似的活性肽，由于产生于不同器官，行使的功能也有所不同。也有所不同。

从生物活性肽的组成来看，小的由二、三个氨基酸残基组成，从生物活性肽的组成来看，小的由二、三个氨基酸残基组成，大的则为上百个氨基酸残基并含有由亚基组成的糖蛋白。大的则为上百个氨基酸残基并含有由亚基组成的糖蛋白。

随着多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、放射免疫测定、随着多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、放射免疫测定、免疫细胞化学及遗传工程等新技术的广泛应用，新的生物活免疫细胞化学及遗传工程等新技术的广泛应用，新的生物活性肽不断被发现，对其功能的认识也不断增长。性肽不断被发现，对其功能的认识也不断增长。