zuccheri molecole nutritive, strutturali e di riserva ... · lipidi cho (p,n) acidi nucleici chonp...
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LIPIDI CHO (P,N)
ACIDI NUCLEICI CHONP
PROTEINE struttura, funzioni e sistemi di regolazione CHON (S,P)
ZUCCHERI molecole nutritive, strutturali e di riserva della cellula
CHO
membrane cellulari e materiale di riserva
eucarioti
procarioti
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Le proteine sono le macromolecole più abbondanti nelle
cellule e sono presenti in tutte le cellule e in tutti i compartimenti cellulari. Una singola cellula può contenere migliaia di proteine diverse, con svariate funzioni biologiche. Tutte le proteine sono polimeri, costituite da 20 amminoacidi, legati tra loro in modo covalente ed in caratteristiche sequenze lineari. Un essere umano produce da 50000 a 100000 proteine diverse
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Gli aminoacidi
Sono molecole organiche
contenenti sia gruppi
amminici (NH2) che
gruppi carbossilici
(COOH) entrambi legati
ad un atomo di carbonio
asimmetrico (carbonio
alfa) cioè legato
covalentemente a quattro
sostituenti diversi.
Carbonio α Catena laterale
Gruppo amminico
Gruppo carbossilico
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R
NH2 —C — COOH
H
In natura le proteine sono costituite da 20 aminoacidi comuni a tutti gli organismi, diversi per il gruppo R
L’aminoacido più semplice:
GLICINA (Gly)
H NH2 — C — COOH H
AMINOACIDI
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Più aminoacidi sono uniti dal legame peptidico (o carboamidico) che si forma con una reazione di condensazione tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico di un altro
asse carbonioso
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Gli aminoacidi che costituiscono le proteine sono 20 e sono divisi in 4 classi principali in base alle caratteristiche della catena laterale:
Non p
ola
ri
o idro
fobic
i
*Tra parentesi i simboli degli aminoacidi
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Pola
ri n
eutr
i (p
rivi di carica)
Ele
ttricam
ente
carichi
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La struttura primaria
delle proteine è
determinata dalla
specifica sequenza di
amminoacidi che la
costituiscono, uniti da
legami covalenti
(peptidici)
Struttura primaria: sequenza aminoacidica
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La sostituzione di un solo
amminoacido in posizione 6
della catena β dell’emoglobina
causa l’anemia falciforme
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STRUTTURA SECONDARIA – È dovuta a legami H tra il gruppo carbonilico (CO) e il gruppo aminico (NH) coinvolti nei legami peptidici di aminoacidi diversi lungo lo scheletro della catena polipeptidica. . A causa della rigidità del legame peptidico è possibile solo un numero limitato di strutture secondarie tra cui le principali sono la configurazione ad -elica e quella a foglietto
α-elica
foglietto-β
ASSE CARBONIOSO!!!
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Struttura terziaria delle proteine Rappresenta la struttura tridimensionale vera e propria della proteina ed è determinata da legami di varia natura che si instaurano tra i gruppi R degli aminoacidi e tra questi e l’acqua e i soluti in esso disciolti
Alla stabilizzazione
della struttura terziaria
possono contribuire i
ponti disolfuro fra due
residui cisteinici
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l’asse carbonioso e le catene laterali degli aa interagiscono tra di loro, e con l’ambiente acquoso (acqua + molecole idrofile disciolte) circostante, mediante i diversi tipi di legami (deboli), producendo una conformazione stabile
in ambiente acquoso
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Struttura quaternaria delle proteine
tropocollagene
organizzazione nello spazio di proteine composte da più subunità polipeptidiche, tenute assieme da legami deboli e ponti disolfuro
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struttura secondaria
struttura primaria
struttura terziaria
più subunità polipeptidiche, struttura
quaternaria
legami covalenti tra aa
legami H tra gli atomi coinvolti nei legami peptidici
legami deboli e ponti disolfuro (gruppi laterali
aa)
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La funzione di una proteina dipende dalla sua specifica conformazione
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Nella cellula avvengono migliaia di reazioni biochimiche
in sequenze perfettamente controllate e regolate da
ENZIMI
STRUTTURALI (citoscheletro, membrana, etc.)
ENZIMATICHE
La cellula: come porzione di spazio separata
int. ext. composizione int. composizione ext.
in cui si svolgono reazioni chimiche
PROTEINE
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foglio di carta + O2 CO2 + H2O + calore (cellulosa, polimero di -glucosio)
G = -686 Kcal/M ma se il foglio non viene acceso con un fiammifero? anche le reazioni SPONTANEE, che liberano energia libera G ( G O), ESOERGONICHE, possono procedere MOLTO lentamente la maggior parte delle molecole biologiche, alle condizioni fisiologiche di pH e di T dell’ambiente acquoso intracellulare, sono piuttosto stabili
le molecole dei reagenti richiedono un’energia di attivazione per trasformarsi nei prodotti
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Energia di attivazione = energia necessaria per rompere i legami nelle molecole dei reagenti. Un catalizzatore è un agente chimico che accelera la velocità di una reazione senza essere consumato nel corso della stessa. Un enzima è una proteina dotata di attività catalitica che accelera la reazione cui partecipa abbassando la barriera dell’energia di attivazione.
gli ENZIMI, come tutti i CATALIZZATORI,
NON modificano:
- la direzione della reazione
- il bilancio energetico
- i prodotti finali
- il punto di equilibrio
RESTANO INALTERATI DOPO AVER
PARTECIPATO ALLE REAZIONI
MODIFICANO:
- la velocità della reazione (da un milione a 1.000 miliardi di volte)
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quanto più è elevata l’energia di attivazione, tanto più bassa è la velocità della reazione
le molecole reagenti devono passare attraverso uno stato attivato, legato alla loro energia cinetica
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L’enzima si lega con forza al substrato e riduce l’energia di attivazione di una reazione che il substrato può subire. Il substrato si lega al sito attivo dell’enzima, che è il sito catalitico. Si forma un complesso enzima-substrato poi il substrato viene trasformato nei prodotti. Ciascun enzima si lega a una sola o a poche specie molecolari e catalizza un solo tipo di reazione biochimica
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ossidasi riduttasi deidrogenasi
chinasi
proteasi RNAasi DNAsi
NOMENCLATURA: substrato e tipo di reazione
chinasi = ATP-esoso-fosfotransferasi
ATP + glucosio ADP + glucosio-6-fosfato
Classificazione degli enzimi migliaia nella cellula!!!
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LIPIDI CHO (P,N)
ACIDI NUCLEICI CHONP
PROTEINE CHON (S,P)
ZUCCHERI molecole nutritive della cellula CHO
(anche strutturali e materiale di riserva) membrane cellulari e materiale di riserva
strutture, funzioni e sistemi di regolazione
Conservazione dell’informazione
ereditaria, Capacità di duplicarsi
Capacità di dirigere le attività
cellulari
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Gli acidi nucleici sono polimeri di monomeri detti nucleotidi.
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Un nucleotide è costituito da una base azotata, uno zucchero a cinque atomi di C e un gruppo fosfato
Carbonio 1
Carbonio 5
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La base azotata può essere una pirimidina o una purina
pir
imid
ine
purine
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NUCLEOTIDE
NUCLEOSIDE
ZUCCHERO RNA
DNA
5’
4’
3’ 2’
1’
BASE AZOTATA
FOSFATI
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GTP= Guanosin Tri Phosphate
i nucleotidi hanno anche altre funzioni
ATP= Adenosin Tri Phosphate
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I nucleotidi sono uniti fra loro
da un legame fosfodiestere che
unisce il gruppo fosfato di un
nucleotide al C 3 dello zucchero
di un altro nucleotide. Nello
scheletro zucchero –fosfato
ciascun gruppo fosfato è legato
al C5 di uno zucchero e al C3
del successivo (legame 3-5
fosfodiesterico)
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le catene nucleotidiche hanno una POLARITÀ MORFO-FUNZIONALE
ACIDI NUCLEICI
legame 3’- 5’ fosfodiesterico
lunghi polimeri fibrosi:
asse costituito da zuccheri e fosfati alternati da
cui sporgono le basi 5’
3’
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L’ RNA: 1. È a singolo filamento
2. Uracile al posto della
Timina
3. Lo zucchero è il ribosio
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1953 - Watson e Crick pubblicano la struttura della molecola di DNA
FUNZIONI DEL
MATERIALE EREDITARIO
1) Conservazione
dell’informazione ereditabile
2) Capacità di duplicarsi
3) Capacità di dirigere le
attività cellulari
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Il diametro della
doppia elica è di
2nm
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L’Adenina si appaia sempre con la Timina e la Citosina sempre con la Guanina e infatti:
il contenuto in basi è costante per una determinata specie
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DNA
diametro 2 nm
2 nm
10 bp
due filamenti antiparalleli
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A - T sono uniti da 2 legami idrogeno. C - G da 3. I due filamenti sono antiparalleli. Uno termina con l’estremità 5’ E l’altro con l’estremità 3’
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I filamenti
antiparalleli sono
tenuti a regolare
distanza fra loro
(2nm) dalle basi
azotate. Lungo lo
scheletro le basi
distano tra loro di
0.34 nm e vi sono
10 basi per ciascun
giro della doppia
elica.
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Il DNA: 1. È a doppio filamento 2. Lo zucchero è il
desossiribosio 3. I due filamenti sono
complementari (sempre A-T e sempre C-G) e tenuti uniti da legami H che uniscono le basi azotate
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Gli acidi nucleici conservano e trasmettono l’informazione ereditaria. Il
responsabile della conservazione e trasmissione delle caratteristiche
ereditarie è il DNA. Per l’espressione delle caratteristiche ereditarie il
DNA trascrive la sua informazione su molecole di RNA che sono una sua
copia complementare Ogni organismo è caratterizzato da una propria costituzione proteica:
enzimi e proteine strutturali differiscono fra una specie e l’altra e
vengono riprodotti fedelmente nelle cellule di una medesima specie.