talleres bioquímica remedial 2016-20160225-113248848 (autoguardado)

8/20/2019 Talleres Bioquímica Remedial 2016-20160225-113248848 (Autoguardado)

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UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CHILE DIRECCIÓN DE CIENCIAS BIOMÉDICASTalleres de Bioquímia !aul"ad de Cie#ias de la Salud

SESION 01: LOS AMINOÁCIDOS; SILLARES DE LAS PROTEÍNAS.

Los $ei#"e ami#o%idos halladoscorrientemente como productos de lahidrólisis de las proteínas se parecentodos en que contienen un grupo α-carboxilo y un grupo α- amino, perodifieren entre sí en la naturalezaquímica de los grupos R sustituidosen el átomo de carbono α !eclasifican basándose en la polaridadde sus grupos R La clase no polar "hidrófoba# comprende la alanina, la

leucina, la isoleucina, la $alina, laprolina, la fenilalanina, el triptófano yla metionina La clase neutra polar incluye la glicocola, la serina, latreonina, la cisteína, la tirosina, la

asparagina y la glutamina %n la clase con carga negati$a "ácida# se hallan comprendidos losácidos aspártico y glutámico &inalmente, en la clase básica cargada positi$amente se hallanla arginina, la lisina y la histidina %n unas pocas proteínas especializadas pueden existir otrosaminoácidos, tales como la hidroxiprolina, la hidroxilisina y la desmosinaLos aminoácidos monoaminos- mono carboxílicos se comportan como ácidos dibásicos"'()*+)R+)# a $alores baos de p) . medida que se aumenta el p) a las proximidades

de /, se pierde el protón del grupo carboxilo para constituir la especie dipolar o ión híbrido'()*+)R+- que es el0ctricamente neutra 1n aumento ulterior del p) origina la p0rdidade un segundo protón y se produce la especie iónica ()2+)R+- %l p34 de la primeraionización, es decir, del grupo α- carboxilo, se halla entre 2,5 y 2,67 el p34 de la segunda etapase halla entre 8 y 95 Los aminoácidos que poseen grupos R ionizables pueden existir enespecies iónicas adicionales, que dependen de los $alores de p34 de sus grupos R %l átomode carbono- α de los aminoácidos es asim0trico, excepto en la glicocola, y puede existir por

tanto en dos formas esteroisómeras por lo menos7 en las proteínas solamente se encuentranlos esteroisómeros L, que se hallan relacionados con el L- gliceraldehído


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%l grupo α- amino se acila tambi0n con facilidad %l bencilclorocarbonato rinde deri$adosbenciloxicarbonílicos a partir de los aminoácidos Los grupos carboxilo y R de los aminoácidosmuestran tambi0n reacciones características %l grupo tiol de la cisteína se oxida con facilidadpara dar cistina que, a su $ez puede reducirse a cisteína :ales reacciones sonextremadamente ;tiles para la identificación y el análisis de aminoácidos

Las mezclas compleas de aminoácidos pueden separarse, identificarse y determinarsemediante cromatografía sobre papel o de columnas de intercambio iónico o por electroforesissobre papel %stos m0todos utilizan las diferencias de comportamiento ácido- básico y


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His"idi#a+a# =ibua las estructuras del aminoácido en cada punto de ionización

b# >dentifica los puntos en esta cur$a de titulación correspondientes a las cuatro especiesiónicasc# >dentifica los puntos donde la carga neta es '2, '5,6, 5 y -9d# >dentifica el punto en el que el p) es igual al p3a del grupo R e# %n cual o cuales p)s la)istidina se comportaría como buen amortiguador

,' -.or qu/ o# solo ,0 ami#o%idos 1aa' )uede# si#"e"i2arse miles de )ro"eí#asdi3ere#"es4

5' -6u/ es u# ami#o%ido4 -Cu%l es su es"ru"ura4 -A qu/ se llama ami#o%idosese#iales4

&7 E# 8ase a la ur$a de "i"ulai*# de la (lii#a mos"rada e# el (r%3io9 res)o#da losi(uie#"e+a# ?%n qu0 punto la glicina estará principalmente en forma de ')*(-+)2-+)@ AAAA b# ?%n qu0 punto el p) será igual al p3a del grupo carboxilo@ AAAA c# ?%n qu0 punto la carga neta promedio será '9


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t# ?Fu0 indica el punto isoel0ctrico@ AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA u# ?Fu0 indica el final de la titulación@AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

SESION 02: PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.

+ada proteína posee al menos una conformación tridimensional en la que es estable y acti$aen condiciones biológica de temperatura y de p)E es la conformación nati$a %l análisis por rayos G de las α- queratinas, proteínas fibrosas del pelo y de la lana, muestra que suscadenas polipeptídicas son arrollamientos α- helicoidales dextro, que poseen *,/ restosaminoácidos por $uelta y que se mantienen unidos por formación del máximo n;mero posiblede enlaces de hidrógeno intracatenarios +ada átomo de oxígeno del carbono peptídico en lah0lice α se halla unido mediante enlace de hidrógeno al D()- del enlace peptídico situado tresrestos mas allá %n las α- queratinas, los enlaces disulfuro trans$ersales de la cistinamantienen unidos los arrollamientos α- helicoidales paralelos La fibroína de la seda que esuna H- queratina posee una estructura de lámina plegada en la que los esqueletospolipeptídicos se hallan en conformación H extendida de la cadena polipeptidica y se hallanunidos trans$ersalmente mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios Las tres cadenas delcolágeno, que es una proteína fibrosa, están constituidas por tres h0lices en sentido le$o, lascuales se entrelazan para formar la unidad repetida básica de tropocolágeno de una fibrilla decolágeno %l colágeno es rico en glicocola, prolina e hidroxiprolina


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%l

análisis por rayos G de proteínas globulares tales como la mioglobina muestra que suscadenas se hallan plegadas muy compactamente, deando poco espacio en el interior paramol0culas de agua :odos o casi todos los grupos R polares de las proteínas globulares sehallan sobre la superficie y están hidratados7 los residuos hidrofóbicos permanecen ocultos enel interior %n función de su secuencia aminoacídica, las proteínas globulares contienencantidades muy $ariables de h0lice α o de conformación H Los restos de prolina dan lugar acur$aturas en los arrollamientos α- heliciodalesla estructura cuaternaria de proteínas oligom0ricas tales como la hemoglobina, $iene tambi0ndeterminada por la secuencia aminoacídica primaria de los componentes de las cadenaspolipeptídicas La hemoglobina puede unir cuatro mol0culas de oxígeno en una reacción queindica que las subunidades interaccionan de modo cooperati$o La unión del oxígeno $aacompaIada por cambios de conformación de las subunidades Los cambios de estadoconformacional por la unión de ligandos se producen en muchas proteínas oligom0ricasJuede explicarse bien por transiciones secuenciales de sucesi$as subunidades o portransiciones sim0tricas todo o nada de la mol0cula oligom0rica completa


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Res)o#da las si(uie#"es )re(u#"as79 =efine enlace peptídico ?+ómo se produce@ &orma un dip0ptido partiendo de la fórmula

general de los aminoácidos ?Fu0 características tiene dicho enlace@ AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

2 %xplica bre$emente los tipos característicos de la estructura terciaria de las proteínas AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

* ?Fu0 es un aminoácido@ ?+uál es su estructura@ ?. qu0 se llama aminoácidos esenciales@

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

K ?%n qu0 consiste la desnaturalización de una proteína@ ?!e puede producir surenaturalización@


6 %xplica cómo desempeIan las proteínas la función del transporte

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAA

/ Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos %scribe alg;n eemplo de cada uno deellos

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AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

?!abrías explicar de qu0 manera se consiguen la formación y la estabilidad de proteínasfibrosas como el colágeno@


M %xplica de qu0 depende la gran $ariedad en el tipo de funciones que desempeIan lasproteínas


8 ?Joseen todos los aminoácidos un carbono asim0trico@ ?Fu0 implica el hecho de que poseandicho carbono@


95 ?Fu0 diferencias hay entre la -h0lice y la lámina plegada de la estructura secundaria de lasproteínas@


99 ?Fu0 es un grupo prost0tico@ %numera los grupos de proteínas que contengan un grupoprost0tico, indicando de qu0 sustancia se trata

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA 92 %xplica el carácter anfótero de los aminoácidos AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAA

9* ?=e qu0 dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de lasproteínas@


9K Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA


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SESION 03: LAS PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES.

La función primordial de la proteína es producir teido corporal y sintetizar enzimas, algunashormonas como la insulina, que regulan la comunicación entre órganos y c0lulas, y otras

sustancias compleas, que rigen los procesos corporales Las proteínas animales y $egetalesno se utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digesti$as"proteasas# deben descomponerlas en aminoácidos que contienen nitrógeno Las proteasasrompen los enlaces de p0ptidos que ligan los aminoácidos ingeridos para que 0stos puedanser absorbidos por el intestino hasta la sangre y recon$ertidos en el teido concreto que senecesita%s fácil disponer de proteínas de origen animal o $egetal =e los 25 aminoácidos quecomponen las proteínas, ocho se consideran esenciales es decirE como el cuerpo no puedesintetizarlos, deben ser tomados ya listos a tra$0s de los alimentos !i estos aminoácidosesenciales no están presentes al mismo tiempo y en proporciones específicas, los otrosaminoácidos, todos o en parte, no pueden utilizarse para construir las proteínas humanas Jor

tanto, para mantener la salud y el crecimiento es muy importante una dieta que contengaestos aminoácidos esenciales +uando hay una carencia de alguno de ellos, los demásaminoácidos se con$ierten en compuestos productores de energía, y se excreta su nitrógeno+uando se ingieren proteínas en exceso , lo cual es frecuente en países con dietas ricas encarne, la proteína extra se descompone en compuestos productores de energía =ado que lasproteínas escasean bastante más que los hidratos de carbono aunque producen tambi0n Kcalorías por gramo, la ingestión de carne en exceso, cuando no hay demanda dereconstrucción de teidos en el cuerpo, resulta una forma ineficaz de procurar energía Losalimentos de origen animal contienen proteínas completas porque incluyen todos losaminoácidos esenciales %n la mayoría de las dietas se recomienda combinar proteínas deorigen animal con proteínas $egetales !e estima que 5,M gramos por Bilo de peso es la dosis

diaria saludable para adultos normales


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Nuchas enfermedades einfecciones producen unap0rdida continuada denitrógeno en el cuerpo%ste problema debe ser

compensado con un mayor consumo de proteínadiet0tica .simismo, losniIos tambi0n precisan másproteína por Bilogramo depeso corporal 1nadeficiencia de proteínasacompaIada de falta deenergía da origen a unaforma de malnutriciónproteico-energ0tica

conocida con el nombre demarasmo, que secaracteriza por p0rdida de

grasa corporal y desgaste de m;sculosE# relai*# a "odo lo que us"ed a a)re#dido e# lases9 mas las le"urasom)leme#"arias res)o#da las si(uie#"es )re(u#"as de al"er#a"i$as7

9 ?+uál es la definición de proteína@a# !on polímeros constituidos por la unión mediante enlaces químicos de unidades menoresdenominadas nucleótidosb# !on biomol0culas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmentetambi0n oxígeno7 pero en porcentaes más baosc# !on polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa

molecular denominadas aminoácidosd# (inguna de las citadas anteriormente

2 ?Fu0 tipo de función realiza el colágeno y en que consiste@a# =efensi$a7 es un anticoagulante de la sangreb# Reser$a7 utilizado como nutriente durante el desarrollo embrionarioc# No$imiento7 utilizado durante la contracción muscular d# %structural7 mantiene unidos teidos animales y forma tendones y matriz de huesos y cartílagos

* ?+uál de las siguientes proteínas realiza una función de tipo hormonal que consiste endisminuir el ni$el de glucosa en la sangre@

a# >nsulina

b# Fueratinac# =ineinad# $oalb;mina

K La estructura de un aminoácido esta formada porEa# 1n carbono unido a un hidrógeno, un grupo cetona y un grupo aminob# 1n carbono unido a un hidrógeno, un radical, un grupo amino y otro grupo carboxiloc# 1n carbono unido a un radical y un grupo carboxilod# 1n ;nico hidrógeno unido a un grupo aldehido


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6 Los aminoácidos que poseen más de un grupo amino en su estructura como la histidina, laarginina o la lisina pertenecen al grupo deE

a# .minoácidos polares ácidosb# .minoácidos apolares o hidrófobosc# .minoácidos polares no ionizables o hidrofílicosd# .minoácidos polares básicos

/ >ndica cuantos aminoácidos esenciales poseen los adultos y responde además a la siguientecuestión, los aminoácidos esenciales son aquellos queE

a# %l cuerpo humano puede fabricar con mucha mayor facilidad que los demás, en adultos son 92b# %l cuerpo humano no puede fabricar ni sintetizar y debe obtener a tra$0s de la ingestión de ciertosalimentos %n adultos son Mc# Joseen una estructura totalmente diferente a los demás aminoácidos, con diferentes grupos yenlaces, de ahí el nombre de aminoácidos esenciales %n adultos son 96d# :odas las afirmaciones anteriores son falsas (ing;n aminoácido es esencial para el ser humano

?Fu0 quiere decir que los aminoácidos poseen un carácter anfótero@a# Fue son compuestos sólidos y cristalinos

b# Fue presentan un ele$ado punto de fusiónc# !on solubles en aguad# Jueden comportarse como base o como ácido dependiendo de su ión dipolar zOitterion

M %n la siguiente imagen el aminoácido estaría comportándose comoE

a# Pase "por eso es el grupo amino el ;nico que finalmente queda ionizadob# Qcido "por eso es el grupo carboxilo el ;nico que finalmente queda ionizadoc# .mbos, tanto ácido como based# (inguno de ellos, ya que el aminoácido mostrado no está ionizado

8 %l enlace peptídico es una reacción de condensación en la que se produce una amida y unamol0cula de agua =icho enlace se forma cuando reaccionanE

a# %l radical de un aminoácido con el grupo amino de otrob# %l grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otroc# %l radical de un aminoácido con el grupo ácido de otrod# %l grupo amino de un aminoácido con el grupo tambi0n amino de otro

95 %xpresa cuales son los enlaces que pueden girar en la siguiente fotografíaE


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a# :odos ellosb# (inguno de ellosc# Los ;nicos enlaces que pueden girar son +-+ y +-( ya que no están dentro del enlace

peptídico "este posee un carácter de doble enlace, supone una estructura fia que no permite elmo$imiento de los átomos que lo forman#

d# 1nicamente los que se encuentran dentro del enlace peptídico, ya que este posee carácterde un enlace simple

99 ?. qu0 estructura pertenece la siguiente imagen@

a# %structura secundariab# %structura terciariac# %structura primariad# %structura cuaternaria

92 La estrucutra secundaria de una proteina esEa# La representación tridimensional o disposición de la estructura primaria en el espaciob# La secuencia de aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos

aminoácidos se encuentranc# La disposición espacial de un polip0ptido al plegarse sobre sí misma adoptando una forma espacialy características determinadasd# 1nión mediante enlaces d0biles "no co$alentes# de $arias cadenas polipeptídicas con estructuraterciaria, id0nticas o no, para formar un compleo prot0ico

9* %xiste una forma en la estructura terciaria que poseen las proteínas que realizan funciónestructural, de protección o ambas, son insolubles en agua y disoluciones salinas "beta-queratina, colágeno#, dicha forma esE

a# &ibrosa o filamentosab# lobularc# Rectilínea

d# (inguna de ellas

9K La cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas son eemplos de proteínaspertenecientes a un grupo denominadoE

a# &osfoproteínasb# lucoproteínasc# Lipoproteínasd# (ucleoproteínas

96 %l concepto de desnaturalización de una proteína quiere decir queE


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a# Las diferencias existentes entre proteínas con la misma función son muchas en especies aleadase$oluti$amenteb# !e produce la p0rdida de todas las estructuras de orden superior "secundaria, terciaria ycuaternaria# quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primariac# Las proteínas debido a su gran tamaIo, forma disoluciones coloidales al disol$ersed# .l ionizarse los radicales R se establecen puentes de hidrógeno con mol0culas de agua La proteína

que recubierta por mol0culas de agua que impide la unión de otras proteínas, que pro$ocarían suprecipitación

SESION 04: ENZIMAS: MECANISMO, ESTRUCTURA Y REGULACIÓN.

La topografía del centro acti$o de las enzimas puede ser estudiada mediante ladeterminación de la especificidad de sustrato, utilizando reacti$os químicos específicoscapaces de modificar co$alentemente los grupos funcionales esenciales para la catálisis, por marcae de afinidad y mediante análisis por rayos G de los compleos cristalizados enzima-sustrato o enzima- inhibidor Los grupos R de la serina, la histidina, la lisina y la cisteína,

presente en las proteínas enzimáticas, inter$ienen frecuentemente en la catálisis en el centroacti$o


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Las reacciones catalizadas por las enzimas son de 95M a 9525 $eces más rápidas que lascorrespondientes reacciones no catalizadas 1na parte principal del incremento de $elocidaddonde

probablemente de la colocación exacta del sustrato en la proximidad y orientación apropiadasrespecto al grupo catalítico, de modo que se alcance con facilidad el estado de transición %nalgunas enzimas se produce un incremento de $elocidad menor debido al funcionalismo de lacatálisis co$alente, en la cual un compuesto co$alente enzima- sustrato se forma y sedestruye rápidamente el incremento de $elocidad se hace tambi0n posible mediante lacatálisis ácido- base de carácter general promo$ida por los grupos dadores o aceptadores deprotones situados en el centro acti$o La $elocidad experimenta un incremento a una medidaque por el momento no puede e$aluarse debido a los cambios de conformación que seproducen cuando se combinan la enzima y el sustrato Jor otra parte, se está comenzando acomprender el mecanismo de acción de algunas enzimas como la quimotripsina y la lisozima

.lgunas enzimas están biológicamente adaptadas para desempeIar una función catalíticaademás de una reguladora Las enzimas alost0ricas resultan moduladas por enlace noco$alente con alg;n metabolito específico Jor regla general, catalizan la primera reacción deuna secuencia multienzimática y con frecuencia son inhibidos por el producto final de lasecuencia que se une a un centro regulador específico, o alost0rico de la mol0culaenzimática .lgunas enzimas alost0ricas son estimuladas por su modulador, que puede ser elmismo sustrato Las enzimas alost0ricas muestran una cin0tica atípica que no parece seguir la ecuación de $elocidad clásica de Nichaelis- Nenten .lgunas enzimas alost0ricas muestrancur$as sigmoidales en la representación de la $elocidad inicial frente a la concentración delsustrato, mientras que otros muestran cur$as hiperbólicas no rectangulares +uando lamol0cula del modulador se halla unida a su centro específico, cambia el $alor de la 3N


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aparente o de Smax de la enzima +asi todas las enzimas alost0ricas conocidas poseenm;ltiples subunidades, que en algunos casos son de dos tipos7 catalíticas y reguladoras !ehan propuesto $arios para explicar el mecanismo de regulación alost0rico %l modelo desimetría propone que la mol0cula de la enzima alost0rica existe solamente en una de las dosconformaciones posibles, acti$a o inacti$a, mientras que el modelo secuencial postula que las

subunidades cambian de conformación en una secuencia determinada7 es decir, que no lohacen simultáneamente, de modo que pueden existir estados intermedios con diferenteacti$idad catalítica tra clase de enzimas reguladoras experimentan su intercon$ersión entrelas formas acti$as e inacti$as por modificación co$alente de alg;n grupo específico de lamol0cula de la enzima debido a la acción de otras enzimas +onstituye un eemplo laglucógeno- fosforilasa, que se con$ierte en su forma b, inacti$a, por hidrólisis enzimática desus restos de serina fosforilados y por disociación de su estructura tetram0rica en una formadímera7 esta ultima puede con$ertirse de nue$o en fosforilasa a, acti$a, mediante fosforilaciónenzimática

.lgunas enzimas aparecen en formas m;ltiples, llamadas isozimas, dentro de una especiedeterminada o tipo de c0lula +ontienen diferentes proporciones de dos o más tipos de

cadenas polipeptídicas lo que determina que las formas isozímicas difieren en 3N y Smax

Responda las siguientes preguntas9 %xplica cuáles son los principales factores que afectan a la acti$idad enzimática

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAA 2 ?Fu0 es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan@

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

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* =iferencia entre cofactor y coenzima AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAA

K ?+ómo se define la $elocidad de un proceso enzimático@ ?Fu0 efecto tiene sobre ella lacantidad de sustrato presente en el medio de reacción@

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAA 6 ?=ónde act;an los enzimas alost0ricos@

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAA

/ =efine centro acti$o y compleo enzima-sustrato AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA


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AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAA %n los enzimas alost0ricos, ?es lo mismo el centro acti$o que el centro alost0rico@


M +ita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores?Fu0 es el centro acti$o@


8 =iferencias entre inhibición competiti$a y no competiti$a AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAA

95 Jrincipales tipos de coenzimas AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAA

99 ?Fu0 características poseen los enzimas alost0ricos@ AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA AAAAAAAAA

TALLER 05: ENZIMAS: CINÉTICA E INHIBICIÓN.

Las enzimas se clasifican basándose en la reacción que catalizan. Algunas enzimas son proteínassimples; otras son proteínas conjugadas y contienen grupos prostéticos constituidos por iones metálicos,

por coenzimas, o por ambos. Las coenzimas y los grupos prostéticos actan como transportadores

intermediarios de grupos funcionales específicos, de átomos o de electrones. !uc"os coenzimascontienen una molécula de una #itamina determinada, nutriente orgánico del que solo se precisan

#estigios para la función celular normal.

$n las reacciones catalizadas por enzimas, un incremento de la concentración del sustrato aumenta la

#elocidad de la reacción "asta que se alcanza un punto en que dic"a #elocidad se "ace independiente dela concentración del sustrato. $n este punto la enzima se "aya saturada y la reacciones de orden cero con


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respecto al sustrato. %ara cada enzima "ay una concentración de sustrato característica &'!, la constante

de !ic"aelis( !enten) a la que la #elocidad de la reacción es la mitad de la reacción má*ima. La

reacción cuantitati#a entre la #elocidad inicial de la reacción, la concentración del sustrato '! y la#elocidad má*ima de una enzima #iene dadas por la ecuación de !ic"aelis( !enten. +u deducción se

basa en la suposición de que se forma un complejo enzima( sustrato que es re#ersible, como etapa

esencial de la catálisis. Las enzimas e*"iben también un p óptimo y un inter#alo de temperatura en elque son estables y acti#os.

Los in"ibidores competiti#os de las enzimas son aquellos que reaccionan re#ersiblemente con la enzima

libre en competencia con el sustrato para formar un complejo enzima(in"ibidor; su acción puede

in#ertirse por incremento de la concentración del sustrato. Los in"ibidores competiti#os no reaccionancon la enzima libre, pero se combinan re#ersiblemente con el complejo enzima( sustrato, impidiendo la

formación de los productos. Los in"ibidores no competiti#os reaccionan re#ersiblemente tanto con la

enzima libre como con el complejo enzima( sustrato. Los in"ibidores irre#ersibles, producen unamodificación química permanente de algn grupo funcional esencial en la molécula de la enzima. Las

e*periencias cinéticas se utilizan para distinguir entre los di#ersos tipos de in"ibición re#ersible de las

enzimas; las representaciones dobles recíprocas son especialmente tiles para el análisis de estos datos

cinéticos.$n las reacciones bisustrato de desplazamiento simple al azar, la enzima forma un complejo ternario con

ambos sustratos, los cuales pueden adicionarse en cualquier orden. $n las reacciones de desplazamiento

simple ordenadas, e*iste una secuencia obligatoria en la adición de los sustratos para formar el complejoternario. $n las reacciones de doble desplazamiento, o ping( pong, un sustrato reacciona con la enzima y

su correspondiente producto se libera antes de que se combine con el otro sustrato.


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Acti#idad$n base a los contenidos tratados en clases y a la lectura post sesión, responda las siguientes preguntas.

-. efina/

a) $fector negati#o

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

00000000000000

b) +itio regulador 000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

00000000000000 c) 1ooperati#idad

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 00000000000000

d) 2soenzima 000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 00000000000000

2.Describa las diferencias que existen entre los sitios catalíticos y sitios reguladoras de una enzima

alostérica.

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000

000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000


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0000000000000000000000000000 3. Dibuje un gráfico para cada situación cinética

a) 3elocidad inicial #ersus concentración de enzima

b) 3elocidad inicial #ersus concentración de sustrato para una enzima que obedece la ecuación de

!ic"aelis(!enten

c) 3elocidad inicial #ersus concentración de sustrato para una enzima alostérica

talleres bioquímica remedial 2016-20160225-113248848 (autoguardado)

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