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Pulmón : Hemoglobina Alumno: Balbuena Carrillo, Juan Osvaldo FISIOLOGÍA MÉDICA ASESOR: Dr. Luis Alberto García González GPO IV- 3

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Page 1: Pulmon   hemoglobina

Pulmón : Hemoglobina

Alumno:Balbuena Carrillo, Juan Osvaldo

FISIOLOGÍA MÉDICA

ASESOR: Dr. Luis Alberto García González

GPOIV-3

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Poteína encontrada en los eritrocitos, que le da la coloración rojo pardo característico y es encargada de

enlazarse con el O2, y así el O2 se transportada por todas partes del

cuerpo.

Cada molécula de Hemoglobina (Hb) consta de 4 cadenas polipeptídicas

llamadas globinas, dos cadenas α (de 141 Aminoácidos cada una) y dos cadenas β

(de 146 A.a. cada una). Cada cadena polipeptídicas cuenta con una molécula de pigmento orgánico en forma de disco que contiene un átomo de hierro (Fe+2), y es

llamado grupo prostético Hem.

Cadena β Cadena β

Cadena αCadena α

Grupo Hem

Hemoglobina

V.N. Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dLMujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

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Hemoglobina: el grupo HemEl grupo Hem esta formado por 4 anillos

pirroles y en el centro se encuentra el átomo Fe+2 (forma reducida “hierro ferroso”) el cual se combina con la

molécula de O2 . Por tanto , una molécula de Hemoglobina se puede combinar con hasta 4 moléculas de oxígeno. Al unirse la

hemoglobina con el oxígeno se forma oxihemoglobina, cuando el O2 se libera y el hierro del grupo Hem sigue en su forma reducida se llama hemoglobina reducida.

El átomo de Fe+2 que se encuentra en el centro del anillo de porfirina tiene seis valencias. El hierro está

unido al nitrógeno de los cuatro anillos pirrol por cuatro de sus valencias mediante puentes de

metilideno, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal o nitrógeno imidazólico y la

sexta está ocupada por oxígeno.

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Formación de Hemoglobina

La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son independientes y se ubican en cromosomas distintos . El grupo α, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε. El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado, debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb y los citocromos, respectivamente. En resumen, la Hemoglobina termina de formarse poco antes de que el normoblasto salga a ciculación como reticulocito.

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Destrucción de Hemoglobina

Cuando el eritrocito muere por su extrema fragilidad, aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días), Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por los macrófagos tisulares del organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea.En esta degradación de la hemoglobina, se separan, por un lado, la molécula de globina y, por otro, el grupo hem.La hemo-oxigenasa degrada el grupo hem en los macrófagos, abriendo el anillo tetrapirrólico para dar origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina, además de hierro libre (se oxida el Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdina reductasa para dar bilirrubina (indirecta o no conjugada). Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierro de la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea para formar nuevos eritrocitos. La bilirrubina indirecta viaja unida a la albúmina (proteína transportadora) por el torrente sanguíneo al hígado, donde se separan y se le da un proceso adecuado de degradación a la bilirrubina para formar parte de la bilis, y la bilirrubina (conjugada) se secreta por la bilis dándole el color amarillo-verdoso de la bilis y se degrada junto con las heces.

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