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PROTEINAS. Las proteínas son polímeros de los aminoácidos constituyen la clase más
compleja y variada de moléculas que se hallan en los organismos vivientes. Se
encuentran en todas las células y su importancia bilógica no puede ser exagerada.
Este hecho fue reconocido por el químico alemán G.T. Mulder, en 1839, cuando el
mismo dio a esta clase de compuestos el nombre de proteína, que quiere decir
“de primera importancia”. Todas la proteínas están compuestas de los
elementos carbono, nitrógeno, oxigeno e hidrogeno. Las proteínas son polímeros
grandes, y al hidrolizarse producen unidades monómeras llamadas aminoácidos.
AMINOACIDOS.
Los aminoácidos son moléculas que contienen un grupo amino-NH2 en el carbono
alfa, que es el carbono adyacente al grupo carboxílico-COOH. La función
particular de una proteína está determinada por la secuencia u orden de los
aminoácidos en su molécula. Mientras que existen muchas maneras de unir estos
dos grupos funcionales y formar compuestos orgánicos, los aminoácidos más
significativos biológicamente son los alfa-aminoácidos. Un alfa-aminoácido,
contiene un grupo amino en el segundo átomo de carbono de la cadena del ácido.
Unidos al átomo de carbono alfa de los aminoácidos hay cuatro grupos diferentes.
Por lo tanto, el carbono alfa es un átomo de carbono quiral en todos los
aminoácidos excepto en el aminoácido más sencillo, la glicina.
Las diferentes cadenas laterales del grupo R de los aminoácidos hacen que estos
difieran entre sí.
LA FAMILIA DE LOS L-AMINOACIDOS.
Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, con excepción de la
glicina, son ópticamente activos y pertenecen a la familia L. los aminoácidos
isómeros de la familia D pueden hallarse en la naturaleza, pero nunca se
encuentran en las proteínas.
AMINOACIDOS ESENCIALES.
Para que nuestro cuerpo pueda sintetizar proteínas humanas, nuestra dieta debe
proporcionar las proteínas animales y vegetales necesarias. Estas proteínas se
hidrolizan durante la digestión y se reensamblan para formar proteínas humanas.
Los aminoácidos se clasifican como esenciales y no esenciales en la dieta
humana; son aminoácidos esenciales aquellos que se requieren en la dieta ya que
no se puede biosintetizar. Los ocho aminoácidos son:
Isoleucina.
Lisina.
Fenilanina.
Triptófano.
Leucina.
Metionina.
Treonina.
Valina.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.
Puesto que los aminoácidos tienen un grupo ácido y un grupo básico, presentan
propiedades anfotéricas. Una sustancia anfotérica es aquella que puede aceptar
y donar H-. En una solución acida fuerte, una con un bajo pH, los aminoácidos
están totalmente protonados y tienen una carga positiva (la forma catiónica). Si la
solución es casi neutra, los aminoácidos existen como iones dipolares, o
sea iones con carga positiva y una carga negativa. Los iones dipolares
también se conocen como Zwitteriones: ambos términos se utilizan
comúnmente. Un aminoácido que existe como un ion dipolar es neutro porque las
cargas positiva y negativa se cancelan.
ZWITTERION O ION DIPOLAR.
ENLACES PEPTIDICOS.
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el
grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:
Dos aminoácidos, sujetos por un enlace peptídico forman un dipéptido; tres
aminoácidos forman un tripeptido, y más de tres forman un polipéptido.
ESTRUCTURA PRIMARIA: la secuencia de los aminoácidos y el enlace
peptídico.
La estructura primaria de una proteína es dada por la secuencia de aminoácidos
en la misma. Estos se encuentran unidos por enlaces covalentes llamados enlaces
peptídicos. Dos aminoácidos sujetos
por un enlace peptídico forman un
dipéptido; tres aminoácidos forman
un tripéptido, y más de tres forman
un polipéptido.
No hay una línea divisora entre
polipéptido y proteínas. Existen
muchos polipéptidos pequeños que
desempeñan funciones importantes
en los sistemas biológicos. El enlace peptídico se presenta por un guion o un
punto colocado entre los nombres de los aminoácidos. Un extremo de la proteína
tendrá un aminoácido con un grupo amino libre. Este es llamado N terminal de la
proteína, y el aminoácido terminal N se enumera primero en la secuencia de los
aminoácidos. Al otro lado de la proteína, habrá un aminoácido con un grupo
carboxilo libre. Este es el C terminal del aminoácido y el ultimo aminoácido
enumerado de la secuencia.
El orden de los aminoácidos en una proteína determina su función y resulta
importante para su actividad biológica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: enlace no covalente
La estructura secundaria de una proteína
es la disposición geométrica específica de
los aminoácidos en el espacio. Estas
disposiciones, resultantes del enlace por
puente de hidrogeno, fueron establecidas
por Linus Pauling, que utilizo para ello la
difracción de rayos X.
QUERATINA:
Las queratinas son las proteínas que componen
las pieles, lana, pezuñas y plumas. Pauling
determino que las cadenas polipeptídicas en la
proteína queratina se enrollaban en una
disposición llamada α hélice (alfa hélice). Hay 3.6
aminoácidos en cada vuelta de la α hélice y los
grupos R de estos aminoácidos se extienden
hacia afuera de la hélice. En la queratina, tres de
estas hélices están enrolladas entre si de una
manera muy parecida a las fibras de una soga, para formar una protofibrilla, que
se mantiene unida por puentes bisulfuro. Mientras mayor sea el número de los
puentes bisulfuro, menos flexibles y más duras serán las queratinas.
SEDAS
La proteína fibrosa de la seda, tiene una
estructura secundaria diferente. En la seda,
varias cadenas de polipéptidos orientadas en
diferentes direcciones, están colocadas una
cerca de la otra, en una disposición llamada
configuración β (configuración beta). Esto
da a la proteína una apariencia de zig-zag,
de donde toma el nombre de hoja plegada.
COLAGENOS
Los colágenos constituyen la proteína mas abundante en el cuerpo y se hallan en
la piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos y tejidos conectivos, a
causa de los tipos de aminoácidos que se encuentran en los colágenos estos se
retuercen juntas tres cadenas polipeptídicas y forman una estructura de triple
hélice llamada tropocolágena, lo cual hace muy fuertes las fibras de los colágenos.
ESTRUCTURA TERCIARIA: proteínas
globulares
La estructura terciaria es la estructura
tridimensional de las proteínas globulares. A
pH y temperatura normales, cada proteína
tomara una forma que es, energéticamente la más estable, dada la secuencia
específica de aminoácidos y los diversos tipos de interacción que pueden estar
relacionadas. Esta forma se llama estado nativo o configuración nativa de la
proteína. En general, las proteínas globulares se hallan muy plegadas en forma
compacta y esférica.
PUENTES BISULFUROS
Los puentes bisulfuros son
interacciones que incluyen
enlaces bisulfuros entre las
moléculas del aminoácido
cisteína. Este enlace de
bisulfuro se puede formar entre
dos cisteínas de diferentes
cadenas de aminoácidos,
enlazados de esta manera las
dos cadenas para formar un
material tan fuerte y resistente
como la queratina. Estos
puentes constituyen enlaces
covalentes que pueden ser
rotos por reducción pero que son estables frente a cambios en el pH, solventes o
concentraciones salinas.
PUENTES SALINOS
Los puentes salinos resultan de interacciones
iónicas entre las cadenas laterales con grupos
cargados, carboxilo o amino, que se encuentran
en algunos aminoácidos, como el ácido
aspártico, acido glutámico, lisina y arginina.
Estos enlaces se rompen con mucha facilidad
por cambios en el pH.
INTERACCIONES HIDROFOBICAS
Las interacciones hidrofóbicas tienen
lugar entre las cadenas laterales no
polares de los aminoácidos en la
molécula de la proteína, y son quizá las
interacciones más importantes para
determinar la conformación de las
proteínas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA: dos o más cadenas
polipeptídicas
La estructura cuaternaria de
una proteína representa el
modo como las cadenas
polipeptídicas y los grupos
protéticos, se adaptan juntos en
proteínas que contienen más
de una cadena. La
hemoglobina es un ejemplo de
una proteína que contiene más
de una cadena polipeptídicas.
Diversos cambios en el medio
ambiente de una proteína,
puede desorganizar la compleja
estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de la molécula. La desorganización
del estado nativo se llama desnaturalización. La desnaturalización puede o no
ser permanente. Los agentes desnaturalizantes son de diferentes tipos, por
ejemplo:
pH
Los cambios en el pH tienen su mayor efecto desorganizador sobre los enlaces
por puente de hidrogeno y los puentes
salinos. En pH acido, todas las cadenas
laterales están cargadas positivamente y se
rechazan entre sí, haciendo que la molécula
se desenrolle. En pH básico, sin embargo,
las cadenas laterales nos neutras. Por lo tanto, nose rechazan, y la molécula toma
la forma de α hélice.
CALOR
El calor causa un aumento en la vibración térmica de la molécula, desorganizando
los enlaces por puentes de hidrogeno y los puentes salinos. Luego de un ligero
calentamiento, la proteína recobra, por lo común, su estado nativo.
SOLVENTES ORGANICOS
Los solvente orgánicos, como el alcohol o la acetona, pueden formar enlaces por
puente de hidrogeno, los cuales compiten con los enlaces que se producen
naturalmente en la proteína. Esto causa desnaturalización y coagulación.
IONES DE METALES PESADOS
Los iones de metales pesados, como , y , pueden desorganizar
los puentes salinos naturales de una proteína, al formar puentes salinos propios
con estas. Los iones de metales pesados se unen con grupos sulfhidrilo,
desorganizando los enlaces bisulfuro en la molécula de proteína y
desnaturalizando a la misma.
REACTIVOS DE ALCALOIDES
Los reactivos de alcaloides, como los ácidos pícrico
o tánico, afectan los puentes salinos y enlaces por
puentes de hidrogeno, causando la precipitación de
las proteínas.
AGENTES REDUCTORES
Los agentes reductores desorganizan los puentes de bisulfuros formados entre las
moléculas de cisteína.
RADIACION
La radiación no ionizante, es similar al calor en sus efectos sobre las proteínas.
TIPOS DE PROTEINAS.
Las proteínas pueden ser clasificadas de varias maneras. Pueden ser divididas en
dos clases principales: proteínas simples, que producen solo aminoácidos al
hidrolizarse, y proteínas conjugadas, que producen aminoácidos y otras
sustancias orgánicas e inorgánicas cuando se hidrolizan. Una segunda
clasificación se basa en las características físicas de la molécula de proteína. Las
proteínas globulares son solubles en agua, frágiles y tienen funciones activas,
como la de catalizar reacciones o la de transportar otras sustancias. Las
proteínas fibrosas son insolubles en agua, son físicamente fuertes y tienen una
función estructural o protectora. Las proteínas constituyen la principal fuente
dietética de nitrógeno y azufre para el cuerpo. Además de sus funciones catalíticas
y estructurales, forman el sistema contráctil de los músculos.
PROTEINAS CONJUGADAS.
CLASE. GRUPO PROSTETICO.
EJEMPLOS.
GLUCOPROTEINAS. CARBOHIDRATOS. TEJIDO CONECTIVO, MUCINAS, HEPARINA, INMUNOGLOBULINAS.
LIPOPROTEINAS. LIPIDOS. LIPOPROTEINAS DE ALTA Y BAJA DENSIDAD EN LA SANGRE.
NUCLEOPROTEINAS. ACIDOS NUCLEICOS. VIRUS, CROMOSOMAS.
METALOPROTEINAS. IONES METALICOS. FERRITINA (Fe), DESHIDROGENASA ALCOHOLICA (Zn).
CROMOPROTEINAS. GRUPOS COLOREADOS:RI- BOFLAVINA,EMO, ETC.
HEMOGLOBINA, CLOROFILA, LUCIFERASA, CITOCROMOS.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o moléculas
estructurales, las proteínas asumen funciones muy variadas gracias a su gran
heterogeneidad estructural. Muchas proteínas ejercen más de una función a la
vez:
o Las proteínas de membrana tienen tanto función estructural como
enzimática
o La ferritina es una proteína que transporta y, a la vez, almacena el hierro
o La miosina interviene en la contracción muscular, pero también funciona
como un enzima capaz de hidrolizar el ATP
o Etc.
FUNCION ESTRUCTURAL
Las células poseen un citoesqueleto de
naturaleza proteica. En los tejidos de sostén
(conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los
vertebrados, las fibras de colágeno forman
parte importante de la matriz extracelular y
son las encargadas de conferir resistencia
mecánica tanto a la tracción como a la
compresión.
FUNCION DE TRANSPORTE
En los seres vivos son esenciales los fenómenos
de transporte, bien para llevar una molécula
hidrofóbica a través de un medio acuoso
(transporte de oxígeno o lípidos a través de la
sangre) o bien para transportar moléculas polares a
través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática).
Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
FUNCION HORMONAL
Las hormonas son sustancias producidas por una
célula. Algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como lainsulina y el glucagón (que regulan los niveles
de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
FUNCION ENZIMATICA
La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia
de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos
biocatalizadores reciben el nombre deenzimas. La gran mayoría de las proteínas
son enzimas.
FUNCION DE RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
La superficie celular alberga un gran
número de proteínas encargadas
delreconocimiento de señales
químicas de muy diverso tipo.
Existen receptores:
Hormonales
Neurotransmisores
Anticuerpos
Virus
bacterias, etc
FUNCION DE DEFENSA
En bacterias, una serie de proteínas llamadas
endonucleasas de restricción se encargan de
identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que
no identifica como propias.
FUNCION DE MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las
proteínas. Así, la
contracción del músculo
resulta de la interacción
entre dos proteínas,
laactina y la miosina. El
movimiento de la célula
mediante cilios (foto de la
izquierda) y flagelos (figura
de la derecha) está
relacionado con las
proteínas que forman los
microtubulos.
FUNCION DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
lacto albúmina de la leche, la gliadina del
grano de trigo y lahordeína de la cebada,
constituyen una reserva de aminoácidos
para el futuro desarrollo del embrión.
TRASDUCCION DE SEÑALES
Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de
señales) están mediados por proteínas.
FUNCION REGULADORA
Muchas proteínas se unen al DNA y de esta formacontrolan la transcripción
génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo
momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente
sus funciones.
Clasificación
La función biológica más importante de los lípidos es la de formar a las
membranas celulares, que en mayor o menor grado, contienen lípidos en
su estructura. En ciertas membranas, la presencia de lípidos
específicos permiten realizar funciones especializadas, como en las
células nerviosas de los mamíferos. La mayoría de las funciones de los
lípidos, se deben a sus propiedades de auto agregación, que permite
también su interacción con otras biomoleculas. De hecho, los lípidos casi
nunca se encuentran en estado libre, generalmente están unidos a otros
compuestos como carbohidratos (formando glicolípidos) o a proteínas
(formando lipoproteínas).
Estas importantes biomoleculas se clasifican generalmente en:
Lípidos saponificables y no saponificables Además de los anteriores, existen
lípidos anfipáticos en cuya molécula existe una región polar opuesta a otra apolar.
Estos lípidos forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares y estabilizan
las emulsiones (liquido disperso en un líquido).
Ácidos grasos
Los ácidos grasos de importancia biológica, son ácidos mono
carboxílicos (ej. Ác laurico: CH3(CH2)10COOH) de cadenas alifáticas de diverso
tamaño y que pueden contener o noinsaturaciones: Los ácidos grasos naturales
insaturados (líquidos a temperatura ambiente), son isómeros geométricos cis que
pueden ser mono insaturados (ej. Ácido oleico (ácido 9-octadecenoíco)
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH) o poliinsaturados (ej. Ácido araquidónico (ácido
5,8,11,14-eicosatetraenoico) CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH).
Figura: representación del ácido oleico.
Los ácidos grasos poliinsaturados, desde el punto de vista nutricional se consideran como esenciales pues no son sintetizados por los mamíferos; fisiológicamente, se encuentran formando sales o jabones (formando micelas. Los ácidos grasos de cadena larga, insolubles en agua, forman ésteres con alcoholes y tioésteres con la coenzima A. Compuestos de importancia biológica como las prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos, son derivados de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos como el ácido araquidónico. En los acilgliceroles (o acilglicéridos), uno o más de los grupos hidroxilo (OH) de la molécula de glicerol, están esterificados de ahí que se dividan en monoacil, diacil y triacilgliceroles; en estos últimos, todos los hidroxilos del glicerol (3), están esterificados con ácidos grasos. Estos ácidos grasos pueden ser iguales entre ellos o diferentes y dependiendo de la longitud de las cadenas que esterifican al glicerol y de su grado de instauración, los triacilgliceroles (triacilglicéridos), se dividen en grasas (sólidas)
Estructura de los ácidos grasos
Los ácidos grasos constan de una cadena alquílica con un grupo carboxílico terminal siendo la configuración más sencilla la de una cadena lineal completamente saturada. La fórmula básica es CH3-(CH2)N-COOH. Los ácidos grasos de importancia para los humanos tienen configuraciones relativamente sencillas, aparecen comúnmente insaturaciones con hasta seis dobles enlaces por cadena, siendo casi siempre los enlaces, los ácidos grasos más comunes de los sistemas biológicos que tienen un número par de átomos de carbono (ver Rutas 14, 15, 16 y 18). La mayor parte de los ácidos grasos del cuerpo humano tienen 16, 18 ó 20 átomos de carbono, si bien hay varios con cadenas más largas que se encuentran principalmente en los lípidos del sistema nervioso.
ácidos grasos trans
A diferencia de otras grasas, la mayoría de los ácidos grasostrans se forman
cuando aceites líquidos se convierten en grasas sólidas como en la
elaboración de frituras y margarina sólida. Sin embargo, hay pequeñas
cantidades de ácidos grasos trans de manera natural en algunos alimentos,
especialmente de origen animal.
Esencialmente, los ácidos grasos trans aparecen cuando se agrega hidrógeno
a los aceites vegetales, proceso llamado hidrogenación. La hidrogenación
retarda la caducidad y mantiene estable el sabor de los alimentos que
contienen estas grasas. Dónde se encuentran los ácidos grasos trans?
La Manteca Vegetal, algunas margarinas, tostadas, galletas, tentempiés, y
algunos otros alimentos fritos o elaborados con aceites parcialmente
hidrogenados.
Se llaman cis los isómeros geométricos que tienen los grupos al mismo lado
trans los que lo tienen a lados opuestos
TRIGLICÉRIDOS
Los triglicéridos son la principal forma de almacenamiento de energía en las células.
Son lípidos formados por una molécula de glicerol esterificado con tres ácidos grasos
Los triglicéridos son un tipo de lípidos formados por una molécula de glicerol
esterificado con tres ácidos grasos, que suelen ser distintos. Son el lípido más
común y se almacenan principalmente en forma de una gran gota ocupando todo el
citoplasma del adipocito. Su almacén secundario es el hígado. Los triglicéridos
proceden de la dieta o de su síntesis en el hígado.
Los triglicéridos se transportan por la sangre unida a proteínas. Del intestino al
hígado y tejido adiposo se transportan en forma de quilomicrones formados por
triglicéridos, colesterol y a lipoproteínas. Los triglicéridos nuevamente sintetizados en
el hígado se transportan hacia el tejido adiposo por lipoproteínas de tipo VLDL .
Están compuestos por enlace éster: Enlace entre un grupo alcohol y un grupo
carboxílico, formado por la eliminación de una molécula de agua (CO-O-C).
Lípidos de membrana son un grupo de compuestos que forman la superficie de
doble capa de todas las células. Las tres clases principales de lípidos de la
membrana son los fosfolípidos, glicolípidos y colesterol. Al igual que los imanes,
los lípidos de membrana tienen polaridad con un extremo que es soluble en agua
y un final que es soluble en grasa. Mediante la formación de una capa doble con
los extremos polares apuntan hacia el exterior y los extremos no polares
apuntando hacia el interior lípidos de la membrana puede formar una "bicapa
lipídica 'que mantiene el interior acuoso de la célula por separado desde el exterior
acuosa. Los arreglos de lípidos y varias proteínas, que actúan como receptores de
los canales y poros en la membrana, controlan la entrada y salida de otras
moléculas como parte del metabolismo de la célula.
Los fosfolípidos Los fosfolípidos y glicolípidos constan de dos cadenas largas de hidrocarburos no
polares, enlaces a un grupo de cabeza hidrófilo
Los jefes de los fosfolípidos son fosforilados y consistirá en:
•Glicerol.
•Esfingosina
Glicolípidos
Los jefes de glicolípidos contienen una esfingosina con una o varias unidades de
azúcar que se le atribuye. Las cadenas hidrófobas pertenecen ya sea a:dos ácidos
grasos - en el caso de la fosfoglicéridos.una FA y la cola de hidrocarburo de la
esfingosina - en el caso de la esfingomielina y los glicolípidos.
Esteroides
Son lípidos que derivan del ciclo pentano perhidrofenantreno, denominado gonano
(antiguamente esterano). Su estructura la forman cuatro anillos de carbono (A, B, C y
D). Los esteroides se diferencian entre sí por el nº y localización de sustituyentes.
Los esteroides más característicos son:
a)Esteroles. De todos ellos, el colesterol es el de mayor interés biológico. Forma
parte de las membranas biológicas a las que confiere resistencia, por otra parte es el
precursor de casi todos los demás esteroides
Otros esteroles constituyen el grupo de la vitamina D o calciferol, imprescindible en la
absorción intestinal del calcio y su metabolización..
COLESTEROL
El colesterol se produce naturalmente en las membranas de células eucariotas en el
que es bio-sintetizados a partir de mevalonato a través de una ciclación de
escualeno terpenoides. Se asocia preferentemente con esfingolípidos en balsas ricas
en colesterol zonas lipídicas de las membranas en células eucariotas. Hopanoides
cumplen una función similar en procariotas
Menbranas celulares
la membrana celular como el medio que separa la parte interna de la célula
(citoplasma) de la parte externa (plasma, en el caso de la membranas
plasmáticas) que son medios altamente acuosos y además es crucial para
mantener la célula intacta. Es una finísima envoltura continua que rodea y confiere
individualmente a la célula. Son todas aquellas estructuras que aíslan la célula de
su entorno y separan el contenido celular del medio extracelular, regula la entrada
y salida de las moléculas
Todas las membranas celulares están compuestas de lípidos y proteínas que se
sintetizan en el retículo endoplasmático. Los componentes de la membrana se
almacenan y modifican en el aparto de Golgi y son enviados al exterior para su
destino apropiado dentro de la célula como pequeños sacos membranoso,
llamados vesículas
¿Que son los lípidos? ¿Qué importancia celular tienen?
Los lípidos son compuestos naturales que se encuentran en plantas y animales y
humanos además constituyen una de las tres clases principales d productos
alimenticios también intervienen en procesos biológicos muy importantes . Estos
nutrientes cumplen determina das funciones orgánicas. Además forman parte de la
dieta, y es necesario que así sea ya que son imprescindibles para que la
alimentación sea equilibrada completa y armónica
La importancia celular que se les atribuye es que forman a las membranas
celulares, que en mayor o menor grado, contienen lípidos en su estructura. En
ciertas membranas, la presencia de lípidos específicos permiten realizar funciones
especializadas, como en las células nerviosas de los mamíferos. La mayoría de
las funciones de los lípidos, se deben a sus propiedades de auto agregación, que
permite también su interacción con otras biomoleculas. De hecho, los lípidos casi
nunca se encuentran en estado libre, generalmente están unidos a otros
compuestos como carbohidratos (formando glicolípidos) o a proteínas (formando
lipoproteínas).además son precursores de biomoleculas importantes como las
hormonas esteroideas y otras moléculas que son utilizadas en la transmisión de
señales mencionar que son importantes componentes transportadores de
energía los alimentos.
REFERNCIAS
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