proteinas descripcion

7/25/2019 Proteinas descripcion

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Protena

(Redirigido desde Proteina)

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de lamioglobina.Laanimacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenaday desoxigenada.

Las protenas(delfrancs:protine, y este delgriego',proteios,prominente, de primera calidad)1o prtidos2son biomolculas formadas porcadenas lineales deaminocidos.

Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar enprotenas simples (holoproteidos), formadas solo poraminocidoso sus derivados;

protenas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaadosde sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadaspordesnaturalizaciny desdoblamiento de las anteriores. Las protenas sonnecesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80 %delprotoplasmadeshidratado de toda clula), pero tambin por susfuncionesbiorreguladoras(forman parte de lasenzimas)y de defensa(losanticuerposson protenas).3

Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y sonlasbiomolculasms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el

crecimiento delorganismoy realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,entre las que destacan:

Contrctil (actinaymiosina)

Enzimtica(Ej.:sacarasaypepsina)
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Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena(Ej.:colgeno)

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento delpH(ya que actan comountampn qumico)

Inmunolgica (anticuerpos)

Produccin de costras (Ej.:fibrina)

Protectora o defensiva (Ej.:trombinayfibringeno)

Transduccin de seales (Ej.:rodopsina).

Las protenas estn formadas poraminocidos.Las protenas de todos los seresvivos estn determinadas mayoritariamente por sugentica(con excepcin dealgunospptidos antimicrobianosdesntesis no ribosomal), es decir, lainformacingenticadetermina en gran medida qu protenas tiene unaclula,untejidoyunorganismo.

Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren reguladoslosgenesque las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factoresexternos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstanciadeterminada es denominadoproteoma.

ndice

[ocultar] 1Bioqumica

2Sntesis

o 2.1Biosntesis

o 2.2Sntesis qumica

3Proteoma

4Funciones

5Estructura

6Propiedades de las protenas

7Desnaturalizacin

8Determinacin de la estabilidad proteica
https://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Gen%C3%A9ticahttps://es.wikipedia.org/wiki/Gen%C3%A9ticahttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobiano_de_s%C3%ADntesis_no_ribosomalhttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobiano_de_s%C3%ADntesis_no_ribosomalhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bioqu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bioqu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bios.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bios.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesis_qu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesis_qu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Funcioneshttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Funcioneshttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Estructurahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Estructurahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Propiedades_de_las_prote.C3.ADnashttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Propiedades_de_las_prote.C3.ADnashttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Desnaturalizaci.C3.B3nhttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Desnaturalizaci.C3.B3nhttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Determinaci.C3.B3n_de_la_estabilidad_proteicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Determinaci.C3.B3n_de_la_estabilidad_proteicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Determinaci.C3.B3n_de_la_estabilidad_proteicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Desnaturalizaci.C3.B3nhttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Propiedades_de_las_prote.C3.ADnashttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Estructurahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Funcioneshttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesis_qu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bios.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bioqu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobiano_de_s%C3%ADntesis_no_ribosomalhttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/Gen%C3%A9ticahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno


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9Clasificacin

o 9.1Segn su forma

o 9.2Segn su composicin qumica

10Nutricin

o 10.1Fuentes de protenas

o 10.2Calidad proteica

o 10.3Reacciones de reconocimiento

o 10.4Deficiencia de protenas

o 10.5Exceso de consumo de protenas

o 10.6Anlisis de protenas en alimentos

o 10.7Digestin de protenas

11Cronologa del estudio de las protenas[17]

12Vase tambin

13Referencias

14Bibliografa

15Enlaces externos

Bioqumica[editar]

Los prtidos o protenas sonbiopolmerosformados por un gran nmero deunidades estructurales simples repetitivas (monmeros)denominadasaminocidos,unidas porenlaces peptdicos.Debido a su grantamao, cuando estas molculas se dispersan en undisolventeadecuado, formansiempredispersiones coloidales,con caractersticas que las diferencian de lasdisoluciones de molculas ms pequeas. Muchas protenas presentan carga neta

en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarseionmeros.

Porhidrlisis,las molculas de protena se dividen en numerosos compuestosrelativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidadesfundamentales constituyentes de lamacromolcula.Estas unidades sonlosaminocidos,de los cuales existen veinteespeciesdiferentes y que se unen
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entre s medianteenlaces peptdicos.Cientos y miles de estos aminocidospueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.

Todas las protenas tienencarbono,hidrgeno,oxgenoynitrgeno,y casi todasposeen tambinazufre.Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el

contenido denitrgenorepresenta, por trmino medio, 16 % de la masa total delamolcula;es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 seutiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de lamedicin de N de la misma.

Lasntesis proteicaes un proceso complejo cumplido por las clulas segn lasdirectrices de la informacin suministrada por losgenes.

Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicosentre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos deaminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena estcodificada en sugen(una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunqueeste cdigo gentico especfica los 20 aminocidos "estndar" mslaselenocistenay en ciertosArchaealapirrolisina,los residuos en unaprotena sufren a veces modificaciones qumicas en lamodificacinpostraduccional:antes de que la protena sea funcional en laclula,o como partede mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas paracumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formarcomplejosproteicosestables.

Sntesis[editar]

Biosntesis[editar]

Artculo principal:Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de susaminocidosutilizando la informacincodificada en losgenes.Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidosque est especificada por la secuencia denucletidosdel gen que la codifica.Elcdigo genticoest formado por un conjunto de tri-nucletidosdenominadoscodones.Cadacodn(combinacin de tres nucletidos) designa un

aminocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo para lametionina. Como elADNcontiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total decodones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigogentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Losgenes codificados en elADNse transcriben primero en ARN pre-mensajeromediante protenas como laARN polimerasa.La mayor parte de los organismosprocesan entonces este pre-ARNm (tambin conocido como trnscrito primario)
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utilizando varias formas de modificacin post-transcripcional para formar ARNmmaduros, que se utilizan como molde para lasntesis de protenasen elribosoma.En losprocariotasel ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puedeunirse alribosomadespus de haberse alejado delnucleoide.Por el contrario,loseucariotassintetizan el ARNm en elncleo celulary lo translocan a travs de

lamembrana nuclearhasta elcitoplasmadonde se realiza la sntesis proteica. Latasa de sntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puedealcanzar los 20 aminocidos por segundo.4

El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNmse denominatraduccin. ElARNmse carga en elribosomay se lee, tres nucletidos cada vez,emparejando cadacodncon suanticodncomplementario localizado en unamolcula deARN de transferenciaque lleva el aminocido correspondientealcodnque reconoce. La enzimaaminoacil ARNt sintetasa"carga" las molculasdeARN de transferencia(ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido

creciente se denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempredel extremo N-terminal al extremo C-terminal.

De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es decir, susecuencia de aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la forma adecuada parallegar a su estructura nativa, la que desempea la funcin. Anfinsen en sustrabajos con la ribonucleasa A, postul su hiptesis que dice que toda lainformacin necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente enla estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existenciade una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal:si una protena

se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara untiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se plieganen un tiempo razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradojaindicando que las protenas no prueban todas las conformaciones posibles, sinoque eligen una va de plegamiento especfica con un nmero de pasos finitos, esdecir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento. Tambin cabemencionar la existencia de chaperonas moleculares, protenas que ayudan a otrasa plegarse con gasto energtico (ATP).

El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero

deaminocidosque contiene y por sumasa moleculartotal, que normalmente seexpresa endaltons(Da) (sinnimo deunidad de masa atmica), o su unidadderivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de la levadura tienen enpromedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas quese conocen son las titinas, un componente de el sarcmeromuscular, con unamasa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27 000aminocidos.5
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Sntesis qumica[editar]

Mediante una familia de mtodos denominados desntesis peptdicaes posiblesintentizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen detcnicas desntesis orgnicacomo la ligacin para producir pptidos en gran

cantidad.6

Lasntesis qumicapermite introducir aminocidos no naturales en lacadena polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentesligadas a sus cadenas laterales.7stos mtodos son tiles para utilizarse enlaboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicacionescomerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente suestructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesisqumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccincontraria por tanto a la reaccin biolgica.8

Proteoma[editar]

ElProteomason todas las protenas expresadas por ungenoma,clulaotejido.9

Funciones[editar]

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entrelasmolculasconstituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamentetodos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipode molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad ytrascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

Laactinay lamiosina,responsables finales del acortamientodelmsculodurante la contraccin

Losanticuerpos,encargados de acciones de defensa natural contrainfecciones o agentes patgenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o lacasenade laleche

Elcolgeno,integrante defibrasaltamente resistentes entejidos de sostn

Casi todas lasenzimas,catalizadoresde reacciones qumicas enorganismos vivientes

Lahemoglobinay otrasmolculascon funciones de transporte en lasangre

Muchashormonas,reguladores de actividades celulares
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Losreceptoresde lasclulas,a los cuales se fijan molculas capaces dedesencadenar una respuesta determinada.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vidacelular,peroadems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a

nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1.Catlisis:Est formado porenzimasproteicas que se encargan derealizarreacciones qumicasde una manera ms rpida y eficiente. Procesos queresultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina,staenzima se encuentra en elsistema digestivoy se encarga dedegradarlosalimentos.

2.Reguladoras: Lashormonasson un tipo de protenas las cuales ayudan a que

exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso delainsulinaque se encarga de regular laglucosaque se encuentra en lasangre.

3.Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia yelasticidad que permite formartejidosas como la de dar soporte a otrasestructuras. Este es el caso de latubulinaque se encuentra en elcitoesqueleto.

4.Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo.Glicoprotenasquese encargan de producirinmunoglobulinasque defienden al organismo contracuerpos extraos, o laqueratinaque protege lapiel,as como

elfibringenoyprotrombinaque formancogulos.5.Transporte:La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs delorganismo a donde sean requeridas. Protenas como lahemoglobinaque llevaeloxgenopor medio de la sangre.

6.Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en lamembrana celularyllevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar sufuncin, comoacetilcolinaque recibe seales para producir la contraccin.

Estructura[editar]

Artculo principal:Estructura de las protenas
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Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentanuna disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambianestas condiciones como temperatura opHpierde la conformacin y su funcin,proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin ysta viene determinada por lasecuencia de aminocidos,termodinmicamentesolo una conformacin es funcional.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatroniveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Las protenas adquieren su estructura instantneamente, no pasan por cada unade las estructuras.

Dentro de estos niveles estructuales tambin existen:
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Turns (giros): estn compuestos por tres o cuatro aminocidos, son giros seencuentran en la superficie de una protena, formando curvas cerradas queredirigen el esqueleto del polipptido de vuelta hacia el interior, glicina yprolina son comnmente presentes en los giros, son estructuras definidas.10

Loops (bucles): pueden presentar diferentes formas, estos son partes delesqueleto polipeptdico, son curvas ms largas que los giros.10

Motivs (motivos): o pliegues son combinaciones particulares de estructurassecundaria, se acumulan en la estructura terciaria de una protena. Enalgunos casos, los motivos son para una funcin especfica asociada, lostres principales motivs son:10

Helix-loop-helix: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.

Zinc-finger: encontrado en protenas que enlazan RNA o DNA.

Coiled coil: presente en protenas fibrosas.

Dominios: es parte de la estructura terciaria de las protenas de ms de15.000 MW, es una regin compacta plegada del polipptido, pueden serdiferentes combinaciones de motivos, por ejemplo, la membrana viralpresenta dos tipos de dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.

Propiedades de las protenas[editar]

Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la

funcin de las protenas:

Amortiguador de pH(conocido comoefecto tampn): Actan comoamortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, puedencomportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptandoelectrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de laelectroforesis,tcnicaanaltica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porquesu molcula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad:Cada protena tiene una funcin especfica que estdeterminada por suestructura primaria.

Estabilidad:La protena debe ser estable en el medio donde desempee sufuncin. Para ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleohidrofbico empaquetado. Est relacionado con su vida media y elrecambio proteico.
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Solubilidad:Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigueexponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficieproteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estnpresentes. Si se aumenta latemperaturay elpHse pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticasqumicas:

Desnaturalizacin[editar]

Artculo principal:Desnaturalizacin de protenas

Si en unadisolucinde protenas se producen cambios depH,alteraciones enlaconcentracin,agitacin molecular o variaciones bruscas detemperatura,lasolubilidadde las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirsesuprecipitacin.Esto se debe a que los enlaces que mantienen laconformacin

globularse rompen y la protena adopta laconformacin filamentosa.De estemodo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculasproteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculasque precipitan. Adems, sus propiedadesbiocatalizadorasdesaparecen alalterarse elcentro activo.Las protenas que se hallan en ese estado no puedenllevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no sonfuncionales.

Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. Ladesnaturalizacin no afecta a losenlaces peptdicos:al volver a las condiciones

normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacinprimitiva, lo que se denominarenaturalizacin.

Ejemplos de desnaturalizacin son lalechecortada como consecuencia de ladesnaturalizacin de lacasena,la precipitacin de laclara de huevoaldesnaturalizarse laovoalbminapor efecto delcaloro la fijacin de un peinado delcabello por efecto decalorsobre lasqueratinasdelpelo.11

Determinacin de la estabilidad proteica[editar]

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia alestado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos deestabilidadtermodinmicacuando podamos hacer la diferencia de energa entre elestado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en elproceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dadoque la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciarenergticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante enel proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las
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protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto queel proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se hademostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estadolimitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.

La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas.La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos eslacalorimetra(normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial debarrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin deprotena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura seproduce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que llevaasociada la absorcin de una gran cantidad de calor.

El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en elestado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la

fluorescencia detriptfanosytirosinas,el dicrosmo circular, radiohidrodinmico,espectroscopiainfrarroja y laresonancia magntica nuclear.Unavez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir ladesnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellasque usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellasque hacen uso de agentes qumicos (comourea,cloruro de guanidinio,tiocianatode guanidinio,alcoholes,etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin delagente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de lastcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa defuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que

no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide laestabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarlacuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremofijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicacionesbiomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como elAlzheimeroelParkinsonestn relacionadas con la formacin deamiloides(polmeros deprotenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podraencontrarse en el desarrollo defrmacosque desestabilizaran las formas

amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cadavez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que losfrmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vidacuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizandosu accin en el cuerpo humano.
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Su uso en las aplicacionesbiotecnolgicasse dificulta debido a que pese a suextrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchasprotenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa yfuncional por unas horas.

Clasificacin[editar]

Segn su forma[editar]

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundariaatpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos destas sonqueratina,colgenoyfibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfricaapretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena ygrupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes

polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonasy protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otraparte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica[editar]

Conjugadas: estas protenas contienen cadenas polipeptdicas y un grupoprosttico. Este puede ser un cido nucleico, un lpido, un azcar o ion inorgnico.Ejemplo de estas son lamioglobinay loscitocromos

A su vez, las protenas se clasifican en:12

a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado decristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas ydesempean funciones estructurales en el reino animal.Loscolgenosconstituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago yel tejido conectivo. Otros ejemplos son laqueratina,lafibronay lasericina.

b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se

subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:I.-Albminas:Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:laovoalbminay lalactalbmina.

II.-Globulinas:Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.Ejemplos:miosina,inmunoglobulinas,lactoglobulinas,glicininayaraquina.
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III.-Glutelinas:Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medioscidos o bsicos. Ejemplos:oriceninay lasglutelinasdel trigo.

IV.-Prolaminas:Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos:gliadinadel trigoyzenadel maz.

V.-Histonasson solubles en medios cidos.

Conjugadasoheteroprotenas:su hidrlisis produce aminocidos y otrassustancias no proteicas con ungrupo prosttico.

Simples: suhidrlisissolo produce aminocidos. Ejemplos de estas sonlainsulinay elcolgeno(globulares y fibrosas).

Nutricin[editar]

Alimentos proteicos.

Fuentes de protenas[editar]

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutossecos, cereales, verduras y productos lcteos tales comoquesooyogur.Tanto lasfuentes protenas animales como los vegetales poseen los 20 aminocidosnecesarios para la alimentacin humana.

Calidad proteica[editar]

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para elcuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa deutilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico,NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (ProteinDigestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA
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mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan quprotenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stosconcluyeron que las protenas animales que contienen todos los aminocidosesenciales (leche,huevos,carne)y la protena desoyason las ms valiosas parael organismo.

Reacciones de reconocimiento[editar]

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin desulfato de cobreenmedioalcalino,este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante laformacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+y los paresdeelectronesno compartidos delnitrgenoque forma parte de los enlacespeptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro deplomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre delos aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo,forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuosfenlicos,o sea aquellas protenas que contengantirosina.Lasprotenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo,dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce gruposaromticos,o sea aquellas protenas quecontengantirosinaofenilalanina,con las cuales elcido ntricoforma compuestosnitrados amarillos.

Deficiencia de protenas[editar]

Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo.

La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte eneltercer mundo.La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedadconocida comokwashiorkor.Laguerra,lahambruna,lasobrepoblaciny otrosfactores incrementaron la tasa demalnutriciny deficiencia de protenas. Ladeficiencia de protena puede conducir a unainteligenciareducida oretardomental.La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms
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de 10 millones anualmente[cita requerida]. En casos severos el nmero declulasblancasdisminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la habilidadde losleucocitosde combatir una infeccin.

Deficiencia de protenas en pases desarrolladosLa deficiencia de protenas es

rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultadpara obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protenatambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendodieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dietapobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma oenfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo parasoportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrirsi la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todoslos aminocidos esenciales.

Exceso de consumo de protenas[editar]

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenases digerido y convertido enazcaresocidos grasos.Elhgadoretiraelnitrgenode losaminocidos,una manera de que stos pueden serconsumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea,lasustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente puedenlidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, unadisminucin en la protena frecuentemente ser prescrita.

El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdidadecalciocorporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo.Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentescantidades decalciopor racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto dela prdida de calcio.

Algunos mdicos sospechan[quin?]que el consumo excesivo de protenas estligado a varios problemas:

Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.

Hiperactividad delsistema inmune. Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el

c

proteinas descripcion

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