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Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una
estructura definida
Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:
PROTEÍNAS
Tipos de Proteínas
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Estructura de las Proteínas
Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica
Depende de su secuencia y de las características del
disolvente
Se distinguen cuatro niveles estructurales:
– Estructura primaria
– Estructura secundaria
– Estructura terciaria
– Estructura cuaternaria
ESTRUCTURAS DE UNA PROTEÍNA
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria estructura cuaternaria
- Estructura primaria
• Secuencia de aminoácidos
– Estructura secundaria
• Plegamiento local
– Estructura terciaria
• Plegamiento global
– Estructura cuaternaria
• Organización multimérica de varias
cadenas
= +
hélice
lámina
Estructura
cuaternaria de la
proteína
Estructura
primaria
de la proteína
aminoácidos
lámina
hélice
Estructura
secundaria
de la proteína
Estructura
terciaria de la
proteína
Nombre Código
de tres
letras
Código
de una
letra
Abundancia
relativa
(%) E.C.
MW pK VdW volumen
(Å3)
Cargado,
Polar,
Hidrofóbico,
Neutro
Alanina Ala A 13.0 71 67 H
Arginina Arg R 5.3 157 12.5 148 C+
Asparagina Asn N 9.9 114 96 P
Aspartato Asp D 9.9 114 3.9 91 C-
Cisteína Cys C 1.8 103 86 P
Glutamato Glu E 10.8 128 4.3 109 C-
Glutamina Gln Q 10.8 128 114 P
Glicina Gly G 7.8 57 48 N
Histidina His H 0.7 137 6.0 118 P, C+
Isoleucina Ile I 4.4 113 124 H
Leucina Leu L 7.8 113 124 H
Lisina Lys K 7.0 129 10.5 135 C+
Metionina Met M 3.8 131 124 H
Fenilalanina Phe F 3.3 147 135 H
Prolina Pro P 4.6 97 90 H
Serina Ser S 6.0 87 73 P
Treonina Thr T 4.6 101 93 P
Triptófano Trp W 1.0 186 163 P
Tirosina Tyr Y 2.2 163 10.1 141 P
Valina Val V 6.0 99 105 H
La estructura de las proteínas se divide en cuatro niveles
diferentes.
1) El primer nivel, o estructura primaria, es la secuencia de los
aminoácidos, la cual es transcrita por el ARNm en la mitocondria
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de
niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es
consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la
traducción del ARN se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a
la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las
proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se define por la secuencia de aminoácidos
– Específica de cada proteína
• Las proteínas homólogas tienen
secuencias y funciones semejantes
• La comparación de secuencias permite establecer
relaciones evolutivas
– Mutaciones -->variaciones en la secuencia
• Los aminoácidos invariables son importantes para la
función
• Las mutaciones conservadoras son cambios entre
aminoácidos químicamente semejantes
• Algunas mutaciones se relacionan con enfermedades
--> enfermedades moleculares (patología molecular)
Conformación de la cadena polipeptídica
ESTRUCTURA SECUNDARIA
– Dependen de los valores de los rotámeros f y Y
• Hay un número limitado de conformaciones posibles debido
a impedimentos estéricos entre los grupos -NH, -CO y R
• La conformación más favorable depende de la secuencia de
Aminoácidos
– Las conformaciones posibles se estabilizan por un número
elevado de enlaces de hidrógeno
Patrones repetitivos de conformación local de la cadena
polipeptídica
ARREGLO DE -HÉLICE
C = gris
N = azul
O = rojo
R = verde
2) Hay dos variaciones posibles para la estructura secundaria de las
proteínas. La primera de ellas es la hélice-, la cual es una hélice que gira
en el sentido de las manecillas de un reloj (giro a la derecha).
Hay 3.6 aminoácidos en una vuelta completa con un puente de hidrógeno
en cada cuarto aminoácido para mantener asío la forma de la hélice. No se
muestran todos los purnetes de hidrógeno por simplicdad.
ARREGLO DE -HÉLICE
Una -hélice con puentes
de hidrógeno
(marcados en amarillo)
Puentes de hidrógeno a diferentes posiciones de la cadena peptídica
Una -hélice
Estructura secundaria de las proteínas
– Casi todos los grupos peptídicos participan en enlaces de H
• Entre residuos
• Excepto en los extremos
– Las cadenas laterales se dirigen hacia fuera
• Mínima repulsión
• Posibles interacciones entre ellas
Estabilidad de la Hélice
ARREGLO DE LÁMINA ß
La otra variación en la estructura secundaria es la lámina ß (Beta).
Esta consiste en secuencias múltiples dentro de la misma proteína
que se arreglan adyacentemente y en forma antiparalela, con lo cual
se permite que cada aminoácido forme dos puentes de hidrógeno
Es un elemento de estructura secundaria porque está estabilizado por puentes de
hidrógeno entre el carbonilo y el amino del enlace peptídico. Está formado por 4
aminoácidos y estabilizado por un puente de hidrógeno formado entre el carbonilo
del primer aminoácido y el amino del cuarto. Como hay poco espacio uno de los
aminoácidos será pequeño, el tercero suele ser glicina y otro prolina, que tiene
problemas de tipo estérico pero es el que se necesita para cambiar la dirección
HAY DOS TIPOS DE CADENAS.
Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo
Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de
carboxilo a amino.
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS
DOMINIOS ESTRUCTURALES
Son unidades estructuralmente independientes que presentan
características y funciones definidas.
Ejemplos:
Estructura cuaternaria Estructura terciaria
Estructura secundaria
-hélice
-hoja
Estructura primaria
ESTRUCTURA TERCIARIA DE PROTEÍNAS GLOBULARES
Enrrollamiento aleatorio
C terminal
N terminal
La estructura terciaria es la forma global de una cadena de aminoácidos,
tomando en cuenta las hélices , las hojas y los cuatro tipos de
interacciones entre los aminoácidos
La estructura terciaria se forma de tal manera que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der
Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína
convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructuras terciarias
enlace ionico
Fuerzas polares
agua agua
Tipos de grupos R
Básico
Ácido
Con S
Hidrofílico (polar)
Hidrofóbico (no polar)
Puente S-S
ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
Interacciones débiles (no covalentes)
• Iónicas (puentes salinos)
• Hidrofóbicas
• Enlaces de hidrógeno
• Fuerzas de van der Waals
1) Es común que la Cisteina forme puentes disulfuro a través
del grupo S-H en el extremo de su cadena lateral. El grupo S-H
es oxidado, permitiendo que los átomos de S formen un enlace
covalente
CUATRO TIPOS DE INTERACCIONES ENTRE LOS AMINOÁCIDOS
Ile Gln
AsnTyr
Cys Cys Pro Leu Gly.NH2SS
Ile Gln
AsnTyr
Cys Cys Pro Leu Gly.NH2SS
H H
2) Son notables las interacciones hidrofóbicas y las
interacciones hidrofílicas. Las moléculas hidrofóbicas se
localizan en las partes centrales de la cadena, mientras que las
moléculas hidrofílicas (con aminoácidos ácidos y básicos) se
localizan en la parte externa.
Enrrollamiento aleatorio
C terminal
N terminal
3) También se pueden presentar puentes de hidrógeno en las
cadenas laterales de los aminoácidos como en el caso de la serina
4) Se pueden presentar enlaces ionicos, también llamados puentes salinos,
están presentes entre partículas cargadas, con carga opuesta, como la lisina y
el ácido aspártico. Es usual encontrar estos enlaces en el centro no polar de
una proteína
La estructura cuaternaria es la forma final de una proteína. Esta involucra la combinación de
cadenas múltiples de aminoácidos, a lo largo de sus hélices , sus hojas , los puentes de
hidrógeno los enlaces ionicos, los puentes disulfuro y las interacciones
hidrofóbicas / hidrofílicas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURAS DE UNA PROTEÍNA
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria estructura cuaternaria
http://www.youtube.com/watch?v=qBRFIMcxZNM
ESTRUCTURAS DE
LAS PROTEÍNAS
https://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us
SÍNTESIS DE LAS
PROTEÍNAS
Funciones de las proteínas
La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma)
es un modo de regulación de las enzimas por el cual la fijación de
una molécula en una ubicación (sitio catalítico) modifica las
condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante
de la enzima