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Modificaciones Post-TraduccionalesDaniel Benavides Jennifer Muoz

La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante de su funcin biolgica.

ChaperonasMPTsGeneralidades.Importancia MPT??Falla geneticaFlacidez en los tejidos

No siempre un polipptido recin sintetizado es una protena funcional. Hay diversas modificaciones qumicas que son necesarias para realizar su funcin (amino y carboxilo de la protena)

MODIFICACIONAA MODIFICADOFosforilacinSer, Thr y TyrHidroxilacinLys y ProAcetilacinLys y SerMetilacinLys, His y ArgSulfatacinTyrCarboxilacinGluGlicosilacinvariadoFosforilacin de ProtenasEs la modificacin regulatoria ms comn en eucariotas. La fosforilacin de un residuo de aminocido puede ocasionar un cambio conformacional en la protena afectando su funcin.La fosforilacin puede controlar la actividad, estructura y localizacin celular de una protena.

Acetilacion

Metilacin

Hidroxilacin

Carboxilacin

Modificaciones amino-terminales y carboxilo-terminalesEl primer residuo insertado en todos los polipptidos es N-formilmetionina (en las bacterias) o metionina (en los eucariotas). Sin embargo, el grupo formilo, el residuo MET amino terminal y, a menudo, otros residuos amino-terminales pueden ser eliminados enzimticamente en la elaboracin de la protena funcional final. Perdidas de Secuencias SealLos 15 a 30 residuos en el extremo amino-terminal de algunas protenas juegan un papel en dirigir la protena a su destino final en la clula. Estas secuencias seal son finalmente eliminadas mediante pepsidasas especificas.Modificacin de aminocidos concretosLos grupos hidroxilo de ciertos residuos Ser, Thr y Tyr de algunas protenas son fosforilados enzimticamente por ATP. El significado funcional de esta modificacin depende de la protena.

los grupos fosfatos aaden cargas negativas a estos polipptidosModificacin de aminocidos concretosSe pueden aadir grupos carboxilo adicionales a los residuos de Glu de algunas protenas.

Modificacin de aminocidos concretosExisten residuos monometil- y dimetil-lisina en algunas protenas musculares y en el citocromo c. en otras protenas, la metilacin de los grupos carboxilo en algunos residuos Glu elimina su carga negativa.

Unin de cadenas laterales de glcidosLas cadenas laterales de glcidos de las glucoprotenas se unen covalentemente durante o despus de la sntesis del polipptido. Glcidos unidos enzimticamente a residuos de Asn (oligosacridos unidos por enlace N), Glcidos unidos enzimticamente a residuos de Ser o Thr (oligosacridos unidos por enlace O). Adicin de grupos isopreniloDiversas protenas eucariotas estn modificadas con grupos derivados del isopreno. Se forma un enlace tioster entre el grupo isoprenilo y un residuo Cys de la protena. Los grupo isoprenilo proceden de intermedios pirofosforilados de la ruta biosintetica del colesterol, tales como el farnesil-pirofosfato

Adicin de grupos prostticosMuchas protenas requieren para su actividad grupos prostticos unidos covalentemente. Dos ejemplos evidentes de ellos son la molcula de biotina de la acetil-CoA carboxilasa y el grupo hemo de la hemoglobina o del citocromo c.

Modificacin ProteolticaMuchas protenas se sintetizan inicialmente como grandes polipptidos precursores inactivos, que son recortados proteolticamente para dar sus formas activas ms pequeas Formacin de Puentes disulfuroAlgunas protenas, despus de plegarse en su conformacin nativa, forman puentes disulfuro inter- o intracatenarios entre residuos de Cys.

Los entrecruzamientos formados de este modo ayudan a proteger la conformacin nativa de la molcula de protena de la desnaturalizacin en el medio extracelularGRACIAS

La ciencia es para el mundo moderno lo que el arte fue para el antiguo. Benjamin Disraeli