metabolismo de aminoacidos - parte 1
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METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
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LípidosMinerales
ProteínasVitaminas
Nucleótidos Azúcares
DEFINICIÓN DE DIETA Es el conjunto de alimentos que nos comemos diaria y habitualmente. En ella intervienen nuestros hábitos, nuestra cultura, la disponibilidad de alimentos, nuestro poder adquisitivo y los conocimientos que tengamos sobre los alimentos.
Una dieta puede ser:
Adecuada o inadecuada a las necesidades individuales. Suficiente, deficiente o excesiva. Variada o monótona. Balanceada o no balanceada. Rica en algún nutriente o factor específico (por ejemplo, fibra, calcio, vitamina A, calorías). Baja en alguno de sus componentes (colesterol, grasas, sodio, carbohidratos, azúcares, calorías). Especial, en caso de alguna enfermedad o padecimiento.
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COMPLETAS:
Contienen todos los aminoácidos esenciales
Carne: res, cerdo, pollo, pescados y mariscos.
Viceras: hígado, riñones, corazón
Leche: queso, yogurt, helados
Huevo: gallina, codorniz, pato etc..
Gelatina: ejemplo de proteína animal incompleta
INCOMPLETAS:
Carecen de uno ó mas de los aminoácidos esenciales
Leguminosas: frijoles, garbanzos, lentejas.
Semillas: nueces, almendras, ajonjolí, girasol y pistachos
Cereales: maíz, arroz, trigo, cebada, linasa, soya
Frutas y Verduras
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO-ESENCIALES
AMINOÁCIDOS NO-ESENCIALES
Glicina Serina Alanina
Cisteína Tirosina
Aspartato Asparagina Glutamato Glutamina Prolina
Arginina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
HistidinaFenilalaninaTriptofanoValinaLeucinaLisinaTreoninaIsoleucinaMetionina
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Crecimiento y desarrollo
Desnutrición Obesidad
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Estructura de las proteínas
• La naturaleza, número y secuencia de los aminoácidos que constituyen a las proteínas son responsables de: •1. Conformación espacial
•2. Función (estructural, enzimática, de transporte, etc.)
•3. Digestibilidad (de ahí la importancia de la desnaturalización de los alimentos, calor, pH, etc)
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Grupos funcionales de los aminoácidos
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COOH
Enzimas proteolíticas (proteasas)
Endopeptidasas
Exopeptidasas
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas
Enlace peptídico
+H2O
R-COOH + H2N-R
NH2Monoaminopeptidasa
Diaminopeptidasa
Triaminopeptidasa
Dicarboxipeptidasa
Monocarboxipeptidasa
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s
s s
ss
s
Actividad proteolítica
Formación del dipéptido cistina como producto de la actividad proteolítica
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Mecanismos de secreción de enzimas digestivas
OlfativosGustativosVisuales Auditivos
Estímulos
Secreción exócrina de enzimas digestivas
Receptor de Acetil Colina
(+)
FI-4,5 di P
Fosfolipasa C
Inositol-1,,4,5 T- P+ DAG
Ca Calmodulina
Secreción
Acetil-Colina
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DIGESTIÓN GÁSTRICA, PANCREÁTICA E INTESTINAL
(Sesión II)
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BOCANO EXISTE PROTEOLÍTICA
ESTOMAGO:AGUA DEL 97 – 99%PH 1-2 HCl 0.2 – 0.5%MUCINA (mucoproteína)SALES INORGÁNICASENZIMAS: PEPSINA
PÁNCREAS: AGUA 97- 99%NA, K, HCO3, Cl, Zn, HPO4, SO4PH 7.5 – 8.0ENZIMAS:TRIPSINOGENOQUIMOTRIPSINOGENOPROCARBOXIPEPTIDASASPROELASTASA
INTESTINO DELGADOENZIMAS:PEPTIDASASDIPEPTIDASAAMINO Y CARBOXIPEPTIDASAS
SECRECIÓN DE ENZIMAS PROTEOLÍTICAS EN EL TRACTO DIGESTIVO
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DIGESTIÓN GÁSTRICA
Producción de ácido clorhídrico
Pepsinógeno
HCO3
CL
H+
CL
CO2
HC O3
H2CO3CO2
H2O
Anh. carbónica
bicarbonato
Ác. carbónico
CÉLULA PARIETALMPPLASMA
difusión
CÉLULAS PRINCIPALES
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ACTIVACIÓN DE PEPSINÓGENO EN PEPSINA
Pepsinógeno40kDa
Pepsina32.7 kDa
Fragmento polipeptídico de 44 aa
Precursor inactivoPro-enzima
Enzima inactiva
Proteólisis controlada a pH ácido
“peptidasa”
Irreversible
Autocatális
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ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN DE LA PEPSINA
TRIPSINAActivación anticipada para la degradación De los productos de la digestión gástrica
(+)
NH2
COOH
Proteína de la Dieta
Proteosas y Peptonas
PEPSINA
* Endopeptidasa
* Especificidad por: Tirosina, Fenilalanina Leucina
*Actúa en los 2 extremos (+) Mucosa gástrica
Colecistocinina
(+) Célula pancreática
Tripsinógeno (+)
(+) Células intestinales
Enteropeptidasa
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TRIOPSINÓGENO
QUIMIOTRIPSINOGENO
PROCARBOXIPEPTIDASA A
PROCARBOXIPEPTIDASA B
PROELASTINA
TRIPSINA
QUIMOTRIPSINA
CARBOXIPEPTIDASA A
CARBOXIPEPTIDASA B
ELASTASA
ENTEROPEPTIDASA
HEXAPEPTIDO
PROTEOSAS Y PEPTONAS
PEPTIDOS DE DIFERENTE TAMAÑO
CONVERSIÓN DE ZIMÓGENOS PANCREÁTICOS EN ENZIMAS ACTIVAS
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PROTEASAS PANCREÁTICAS
Páncreas Tripsinogeno Tripsina Proteínas Extremo COOH Proteosas Arginina
Peptonas Lisina
Quimiotripsinógeno Quimiotripsina Extremo COOH Tirosina Triptofano Fenilalanima Metionina Lisina
Proelastasa Elastasa Extremo COOH
Arginina Glicina Serina
Procarboxi- Carboxipeptidasa A Extremo COOH final peptidasa A Valina
Leucina Isoleucina Glicina
Procarboxi- Carboxipeptidasa B Extremo COOH final peptidasa B Arginina
Lisina
SITIO DONDE SON PRO-ENZIMA ENZIMA SUSTRATO ESPECIFICIDAD DE PRODUCTO SINTETIZADA (ZIMÓGENO) ACCIÓN
(+)
(+)
(+)
(+)
(+)
Oligopeptidos, tripeptidos, dipeptidos y aminoácidos
Polipeptidos de diferente tamaño
NH2
COOH
NH2
COOH
(+)
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ACTIVIDAD PROTEOLÍTICA EN EL INTESTINO DELGADO
Dipeptidasas
Oligopeptidasas
Aminopeptidasa carboxipeptidasa
Aminoácidos libres
Intestino delgado
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PROTEASAS INTESTINALES
Peptidasas(membrana)
Dipeptidil-aminoPeptidasa IV
ENZIMA ACTIVA SUSTRATO ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN PRODUCTO
Aminopeptidasas (Mono, di y tri)
Péptidos de Diferente tamaño
Oligopeptidos
Enlace peptidico del extremo NH2 de Oligo, tri y dipéptidos
Enlace peptidico
Extremos NH2 con X-Pro ó X-ala
Péptidos de Diferente tamaño
Tripeptidos, dipeptidos
Tripeptidos, dipeptidos y aminoácidos
Prolina y alanina
Aminopeptidasas A Oligopeptidos con residuo NH2 terminal ácido
Péptidos de Diferente tamaño Aminoácidos ácidos
libres
Aminopeptidasas N Oligopeptidos con residuo NH2 terminal neutro
Péptidos de Diferente tamaño Aminoácidos ácidos
libres
Dipeptidasas Dipéptidos Enlace peptidico Aminoácidos libres
A
F
E
B
D
C
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PROCESO DE ABSORCIÓN Y TRANSPORTE
DE LOS AMINOÁCIDOS
(Sesión III)
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ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
ABSORCIÓN TRANSPORTE
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Absorción de aminoácidos
Métodos alternos para la absorción de aminoácidos
Peptidasa
Aminopeptidasas
Aminoácidos
Ciclo del γ-glutamilo
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Glutatión sintetasa
Transporte de aminoácidos por el ciclo del gama-glutamilo
Gama-glutamilciclotransferasa
Oxoprolinasa
Glutamil-Cisteil-Glicina Glutamil-Cisteil-Sintasa
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Mecanismos alternos para la absorción de aminoácidos
Aminoácidos neutros con cadenas laterales polares o cortas (Ala, Tre y Ser)
Aminoácidos neutros con cadenas laterales aromáticas o hidrofóbicas (Fen-ala, Tir, Met, Val, Leu e Isoleu
Beta-aminoácidos (ß -alanina y ß taurina)
Iminoácidos como prolina e hidroxiprolina
Aminoácidos básicos y cistina (Arg, Lis, Cys-Cys)
Aminoácidos ácidos (Aspartato y Glutamato)
Di y tripeptidos
Circulación
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Tejidos Periféricos
BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS
Transporte:
Hb, seroalbúmina
Estructurales
Colágeno, queratina
Contractiles: actina y miosina
Enzimas:
Metabolismo
Neurotransmisión:
péptidos Hormonas:
Insulina, glucagón
Defensa:
Anticuerpos
Almacenamiento: Ferritina y caseína
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ALTERNATIVAS METABÓLICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
(Sesión IV)
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1. Anabolismo de compuestos nitrogenados
2. Catabolismo:*Energía y Excreción del N
3. Anabolismo: procesos de almacenamiento
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MECANISMOS DE ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN:
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
Fosfato de piridoxal
Nicotín-dependiente
Flavin-dependiente
NADP
FMN
FAD
NAD
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TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS A UN CETOÁCIDO QUE PARTICIPA COMO ACEPTOR
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– CONSISTE EN LA TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS A UN CETOÁCIDO COMO ACEPTOR
– EL CETOÁCIDO ACEPTOR PARA LA MAYORÍA DE LAS TRANSAMINASAS ES EL α-CETOGLUTARATO
– REACCIÓN CATALIZADA POR ENZIMAS DENOMINADAS TRANSAMINASAS O AMINOTRANSFERASAS
– EXISTEN TRANSAMINASAS ESPECÍFICAS PARA LA MAYORÍA DE LOS AMINOÁCIDOS, EXCEPTO PARA TREONINA, LISINA Y PROLINA
– LAS TRANSAMINASAS POSEEN ESPECIFICIDAD POR AMINOÁCIDO O POR GRUPO DE AMINOACIDOS RELACIONADOS
– LAS TRANSAMINASAS SE LOCALIZAN EN TODOS LOS TEJIDOS, AUNQUE A DIFERENTES NIVELES DE ACTIVIDAD.
– SE LOCALIZAN TANTO EN EL CITOPLÁSMICA COMO EN LA MITOCONDRIA
– LAS TRANSAMINASAS REQUIEREN COMO COENZIMA FOSFATO DE PIRIDOXAL, LA CUAL SE ENCUENTRA FUERTEMENTE UNIDA A LA ENZIMA.
TRANSAMINACIÓN
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Interacción transaminasa-fosfato de piridoxal
Estado inactivo Estado activo
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N
PAPEL DEL FOSFATO DE PIRIDOXAL DURANTE LA TRANSAMINACIÓN
PLP
Aminoácido
+
NH2
Enz
Lis
NH2
NH2
Enz
Lis
NH2
NH2
Enz
Lis
NH2
NH2
Enz
Lis
NH2
NH2
Enz
Lis
NH2
α-cetoácido aceptor
(α-cetoglutarato)
Cetoácido del correspondiente al aminoácidoPRIMERA
ETAPA
SEGUNDA ETAPA
+Glutamato
PLP
Enz
Lis
NH2
Estado inactivo
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA
(NICOTÍN Y FLAVIN-DEPENDIENTE)
(Sesión V)
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA NICOTÍN-DEPENDIENTE
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Interrelación entre la transaminación y la desaminación oxidativa nicotín-dependiente
PROCESOS DE BIOSÍNTESIS
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Interrelación entre la transaminación y la desaminación oxidativa nicotín-dependiente
TRANSAMINACIÓN
DESAMINACIÓN OXIDATIVANICOTÍN-DEPENDIENTE
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• PUEDE DEFINIRSE COMO LA ELIMINACION DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOACIDOS ¡¡SIN LA PARTICIPACION DE UN ACEPTOR!! LOS PRODUCTOS FORMADOS SON EL CETOÁCIDO Y IONES NH4.
• LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA NAD-DEPENDIENTE, ESTA ACOPLADA A LATRANSAMINACIÓN YA QUE TOMA COMO SUSTRATO AL GLUTAMATO Y DA COMO PRODUCTO α-CETOGLUTARATO Y NH4.
• REACCIÓN CATALIZADA POR LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA, QUE PUEDE UTILIZAR COMO COENZIMA TANTO NAD COMO NADP.
• LA ENZIMA SE ENCUENTRA PRÁCTICAMENTE EN TODOS LOS TEJIDOS, EXISTIENDO FORMAS CITOPLÁSMICAS Y MITOCONDRIALES.
• LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA TIENE UN P.M. DE 320.000 Kda Y ESTA CONSTITUIDA POR SEIS SUBUNIDADES IDÉNTICAS. LA ENZIMA SE ASOCIA DE FORMA REVERSIBLE PRODUCIENDO LARGOS FILAMENTOS LINEALES.
DESAMINACIÓN OXIDATIVANICOTÍN DEPENDIENTE
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DESAMINACIÓN OXIDATIVAFLAVIN-DEPENDIENTE
COENZIMAS: (Fuertemente unidas a la enzimas)
FMN: L-aminoácidos naturales
FAD: D-aminoácidos
FMNH+HFADH+H
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DESAMINACIÓN OXIDATIVAFLAVIN DEPENDIENTE
• LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA DESEMPEÑA UN PAPEL RELATIVAMENTE SECUNDARIO EN EL CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
• LAS ENZIMAS REQUIEREN DE FMN O FAD COMO COENZIMAS
A) FMN: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS L-AMINOACIDOS (PROTEINAS)
B) FAD: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS D-AMINOACIDOS (PAREDES CELULARES, ANTIBIOTICOS)
• LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA SE LOCALIZA EN EL HIGADO Y RIÑON
• LAS ENZIMAS SE LOCALIZAN EN LOS PEROXISOMAS (ORGANULOS OXIDATIVOS CON ACTIVIDAD DE CATALASA).
• LAS FORMAS REDUCIDAS DE LOS GRUPOS PROSTÉTICOS (FMNH+H Y FADH+ H) REACCIONAN CON EL OXIGENO MOLECULAR FORMANDO PEROXIDO DE HIDROGENO. ESTE ÚLTIMO ES DEGRADADO POR LA ACCIÓN DE LA CATALASA.
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Αlfa-cetoglutarato
Cetoácido
NAD
NADH+H
FMN (L)
FAD (D)
FMNH+H
NADH+H
O2
H2O2
H2O + 1/2O2
NH4
DESAMINACIÓN OXIDATIVA NICOTÍN-DEPEDIENTE
DEAMINACIÓN OXIDATIVAFLAVÍN-DEPENDIENTE
AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
Esquema integrado de las formas de eliminación del nitrógeno de los aminoácidos
Glutamato
NH4
Catalasa
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MECANISMOS DE EXCRECIÓN DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
CICLO DE LA UREA
(Sesión VI)
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Arginina
CreatininaUreaÁcido úricoNH4
Adenina y Guanina
Formas de excreción del nitrógeno de los aminoácidos
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Forma de transporte del nitrógeno de los diferentes tejidos al hígado para la biosíntesis de urea
Resto de los tejidos:Glutamato
Glutamina
Orina
Glutaminasa
Glutamina Sintetasa
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Transporte de nitrógeno del Músculo al Hígado
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Biosíntesis de Urea
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Ciclo de la Urea
NH4 Tejidos periféricos
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Interrelación entre Ciclo de la Urea-Ciclo de Krebs
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Integración del transporte del nitrógeno yel Ciclo de la Urea
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MECANISMOS DE EXCRECIÓN DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
CREATININA Y ÁCIDO ÚRICO
(Sesión VII)
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Biosíntesis de creatinina
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Biosíntesis de ácido úrico
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INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS
PIRUVATO Y ACETIL CoA
( Sesiones VIII )
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INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS
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AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN PIRUVATO
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AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN ACETIL CoA
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INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS
α-CETOGLUTARATO, SUCCINIL-CoA, FUMARATO Y OXALACETATO
( Sesiones IX )
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AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN α-CETOGLUTARATO