LAPORANPRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

ENZIM I

Diajukan untuk Memenuhi Salah Satu TugasPraktikum Biokimia Pangan

Oleh:

Kelompok C

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGANJURUSAN TEKNOLOGI PANGAN

FAKULTAS TEKNIKUNIVERSITAS PASUNDAN

BANDUNG2011

Kamis, 10 Maret 2011

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

ENZIM I

INTISARI

Percobaan yang dilakukan dalam Enzim I adalah Uji Spesifikasi Enzim, Uji Konsentrasi Substrat, dan Uji Konsentrasi Enzim.

Tujuan dari percobaan Uji Spesifikasi enzim adalah untuk mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat. Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah untuk mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam jumlah konsentrasi substrat tertentu.Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi.

Prinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut. Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan semakin aktif. Prinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi.

Hasil pengamatan dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah ekstrak A yaitu pisang cocok dengan substrat katekol 0,01M, ekstrak B yaitu kacang kedelai cocok dengan substrat urea, dan ekstrak C yaitu kentang cocok dengan substrat katekol 0,01M. Hasil pengamatan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah semakin besar konsentrasi substrat makan enzim akan semakin aktif. Hasil pengamatan dari Uji Konsentrasi Enzim adalah semakin besar konsentrasi ekstrak maka kecepatan reaksi enzim semakin cepat.

I PENDAHULUAN

Bab ini menguraikan mengenai: (1) Latar Belakang Percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan (4) Reaksi Percobaan.

1.1. Latar Belakang PercobaanEnzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi

sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Fungsi suatu

68

Kamis, 10 Maret 2011

enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun luar sel (Anonim, 2011).

1.2. Tujuan PercobaanTujuan dari percobaanUji Spesifikasi enzim adalah untuk

mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat. Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah untuk

mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam jumlah konsentrasi substrat tertentu.

Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi.

1.3. Prinsip PercobaanPrinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah

berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut.

Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan semakin aktif.

Prinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi.

1.4. Reaksi PercobaanReaksi dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah sebagai

berikut:

Gambar 1. Reaksi Percobaan Uji Spesifikasi Enzim

Reaksi dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah sebagai berikut:

Gambar 2. Reaksi Percobaan Uji Konsentrasi Substrat

69

Kamis, 10 Maret 2011

Reaksi dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah sebagai berikut:

Gambar 3. Reaksi Percobaan Uji Konsentrasi Enzim

II TINJAUAN PUSTAKA

Bab ini menguraikan mengenai: (1) Enzim, (2) Penggolongan Enzim, (3) Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim (4) Aplikasi Enzim dalam Kehidupan, dan (5) Komposisi Sampel.

2.1. EnzimEnzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi

sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter (Anonim, 2011).

Miroba merupakan sumber penting dari beberapa jenis enzim. Sebagai sumber enzim, mikroba memiliki beberapa kelebihan jika dibandingkan dengan hewan maupun tanaman, yaitu : produksi enzim pada mikroba lebih murah, kandungan enzim dapat diprediksi dan dikontrol, pasokan bahan baku terjamin, dengan komposisi konstan dan mudah dikelola. Jaringan tanaman maupun hewan mengandung bahan yang kemungkinan berbahaya seperti senyawa fenolik (pada tanaman), inhibitor enzim dan protase. Selain itu, enzim mikroba ada yang disekresikan ke luar sel sehingga memudahkan proses isolasi dan pemurniannya. Setidaknya ada 3 keuntungan yang berkaitan dengan enzim ekstra sel yaitu pertama, tidak memerlukan proses penghancuran sel saat memanen enzim (proses penghancuran sel tidak selalu mudah dilakukan dalam skala besar). Kedua, enzim protein yang disekresikan keluar sel umumnya terbatas jenisnya. Ini berarti enzim ekstrim sel terhindar dari kontaminasi

70

Kamis, 10 Maret 2011

berbagai jenis protein. Ketiga, secara alami enzim disekresikan keluar sel umumnya lebih tahan terhadap proses denaturasi (Jatilaksono, 2007).

2.2. Penggolongan EnzimEnzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan

masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah sebagai berikut (Poedjiadi, 2006, hal 152).

2.2.1. OksidoreduktaseEnzim-enzim yang termasuk dalam golongan dapat dibagi

dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor) (Poedjiadi, 2006, 152).

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertidak selaku akseptor hidrogen ialah oksigen (Poedjiadi, 2006, hal 153).

2.2.2. TransferaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis

pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain (Poedjiadi, 2006, hal 153).

2.2.3. HidrolaseEnzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai

katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase, yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikaatan peptida (Poedjiadi, 2006, hal 155).

2.2.4. LiaseEnzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan

penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya (Poedjiadi, 2006, hal 156).

71

Kamis, 10 Maret 2011

2.2.5. IsomeraseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi

perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain (Poedjiadi, 2006, hal 157).

2.2.6. LigaseEnzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi

penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C (Poedjiadi, 2006, hal 157).

2.3. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja EnzimFaktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai

berikut.

2.3.1. Konsentrasi EnzimSeperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang

menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2006, hal 158).

Gambar 4. Kurva Aktivitas Enzim terhadap Konsentrasi Substrat

2.3.2. Konsentrasi SubstratHasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi

enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan

72

Konsentrasi Enzim

Aktivitas Enzim

Kamis, 10 Maret 2011

oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi, 2006, hal 159).

Untuk dapat terjadi kompleks substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi, 2006, hal 159).

2.3.3. SuhuOleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh sushu,

maka reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat (Poedjiadi, 2006, hal 161).

Di samping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim terganggu dan dengan konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi pun akan menurun (Poedjiadi, 2006, hal 161).

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Akibat ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (Poedjiadi, 2006, hal 161).

2.3.4. Pengaruh pHSeperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung

pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian, perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas

73

Kamis, 10 Maret 2011

bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat (Poedjiadi, 2006, hal 162).

Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim (Poedjiadi, 2006, hal 162).

2.3.5. Pengaruh InhibitorTelah dijelaskan bahwa mekanisme enzim dalam suatu reaksi

ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat, ES. Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apanila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. Di samping itu hambatan ini dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim (Poedjiadi, 2006, hal 163).

Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak reversibel atau hambatan reversibel. Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses denaturasi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing ataua hambatan tidak bersaing (Poedjiadi, 2006, hal 164).

2.4. Aplikasi Enzim dalam KehidupanDalam kehidupan harian, enzim dapat digunakan dalam

keadaan beriku seperti enzim amilase digunakan untuk menghilangkan kanji dalam buah-buahan dan koko semasa pemrosesan jus buah-buahan dan coklat serta ditambahkan dalam proses pencairan kanji sebelum penambahan malt dalam industri alkohol (Anonim, 2007).

Enzim lipase digunakan untuk menguraikan lemak dalam makanan seperti daging dan bertindak balas terhadap lemak susu dalam penyediaan keju (Anoni, 2007).

Enzim protease digunakan untuk penyediaan pelembut daging bagi melembutkan daging yang liat supaya mudah dikunyah dan

74

Kamis, 10 Maret 2011

membantu menanggalkan kulit ikan dalam industri pengetinan ikan (Anonim, 2007).

Enzim selulase digunakan untuk melembutkan sayur-sayuran dengan mencernakan sebagian selulosa sayur, mengeluarkan kulit dari bijirin seperti gandum, dan mengasingkan agar-agar daripada rumput laut dengan menguraikan dinding sel daun rumput dan membebaskan agar-agar yang terkandung dalamnya (Anonim, 2007).

Enzim zimase terdapat dalam yis dan digunakan dengan meluas dalam penyediaan minuman beralkohol seperti bir dan wain (Anonim, 2007).

2.5. Komposisi SampelTabel 1. Komposisi Pisang

Komposisi:Air

GaramKarbohidrat

ProteinLemak

CaPFe

Vitamin AVitamin B1Vitamin C

Tabel 2. Komposisi Kacang KedelaiKomposisi:Asam Amino

KalsiumBesi

PotassiumPhosphorus

Vitamin B KompleksProtein

75

Kamis, 10 Maret 2011

Tabel 3. Komposisi KentangKomposisi:

KaliumAir

KarbohidratProteinLemak

Vitamin CNiasin

Vitamin B1 (Tiamin)KalsiumFosforBesi

Natrium

III METODE PERCOBAAN

Bab ini menguraikan mengenai: (1) Metode Uji Spesifikasi Enzim, (2) Metode Konsentrasi Substrat, dan (3) Metode Uji Konsentrasi Enzim.

3.1. Metode Uji Spesifikasi EnzimPrinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah

berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut.

76

Kamis, 10 Maret 2011

Metode Percobaan:

Gambar 5. Metode Uji Spesifikasi Enzim

Substrat sebanyak 1 ml urea, 1 ml katekol 0,01M, dan 1 ml fenol 0,01M dimasukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi dan disimpan pada suhu kamar. Ekstrak sebanyak 1 ml dimasukkan ke dalam tiga tabung berbeda, lalu diamkan selama 5 menit. Setelah itu, ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP. Diamkan selama 5 menit, lalu diamati perubahan warna yang terjadi.

77

Kamis, 10 Maret 2011

3.2. Metode Uji Konsentrasi Substrat Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah

berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan semakin aktif.

Metode Percobaan:

Gambar 6. Metode Uji Konsentrasi Substrat

Substrat sebanyak 25 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi pertama, substrat sebanyak 15 tetes ditambah dengan aquadest 10 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi kedua, dan substrat sebanyak 10 tetes ditambah dengan 20 tetes aquadest dimasukkan ke dalam tabung reaksi ketiga, lalu disimpan pada suhu kamar. Ekstrak sebanyak 1 ml dimasukkan ke dalam tiga tabung berbeda, lalu diamkan selama 5 menit.

78

Kamis, 10 Maret 2011

Setelah itu, ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP. Diamkan selama 10 menit lalu diamati perubahan warna yang terjadi.

3.3. Metode Uji Konsentrasi EnzimPrinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada

perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi.

Metode Percobaan:

Gambar 7. Metode Uji Konsentrasi Enzim

Ekstrak sebanyak 15 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi pertama, substrat sebanyak 5 tetes ditambah dengan

79

Kamis, 10 Maret 2011

aquadest 10 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi kedua, dan substrat sebanyak 1 tetes ditambah dengan 14 tetes aquadest dimasukkan ke dalam tabung reaksi ketiga, lalu disimpan pada suhu kamar. Substrat sebanyak 1 ml dimasukkan ke dalam tiga tabung berbeda, lalu diamkan selama 5 menit. Setelah itu, ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP. Diamati perubahan warna yang terjadi.

IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

Bab ini menguraikan mengenai: (1) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Spesifikasi Enzim, (2) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Substrat, dan (3) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Enzim.

4.1. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Spesifikasi Enzim4.1.1. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim

Tabel 4. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi EnzimSubstrat Ekstrak Warna Hasil Keterangan

Urea

Pisang (A)

Coklat muda -Enzim tidak

bekerjaKatekol Coklat tua + Enzim bekerja

Fenol Coklat muda -Enzim tidak

bekerja

UreaKacang Kedelai

(B)

Merah muda (pink)

+ Enzim bekerja

Katekol Putih susu -Enzim tidak

bekerja

Fenol Putih susu -Enzim tidak

bekerja

Urea

Kentang (C)

Bening -Enzim tidak

bekerjaKatekol Coklat + Enzim bekerja

Fenol Bening -Enzim tidak

bekerja(Sumber: Kelompok C, 2011)

80

Kamis, 10 Maret 2011

Keterangan: (+) Enzim bekerja terhadap substrat (-) Enzim tidak bekerja terhadap substrat

Gambar 8. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Pisang

Gambar 9. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Kacang Kedelai

81

Kamis, 10 Maret 2011

Gambar 10. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Kentang

4.1.2. PembahasanEnzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi

sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik (Anonim, 2011).

Biokatalisator adalah senyawa yang mempercepat reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan struktur kimia (Anonim, 2009).

Enzim memiliki sifat-sifat yang khas yaitu, dapat mempercepat reaksi (biokatalisator), tidak membutuhkan energi, mempunyai tempat aktif, kerja enzim spesifik, tidak ikut bereaksi, memerlukan energy aktivasi (energy untuk memecah ikatan kimia), bekerja searah (irreversibel) atau bolak-balik (reversibel), dan bekerja dipengaruhi oleh faktor konsentarsi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pengaruh pH, serta inhibitor (penghambat).

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik atau hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. (Anonim, 2011).

82

Kamis, 10 Maret 2011

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu substrat namun enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat. (Poedjiadi, 2006, hal 142).

Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor) (Poedjiadi, 2006, 152).

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertidak selaku akseptor hidrogen ialah oksigen (Poedjiadi, 2006, hal 153).

Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3 (Andry, 2010).

Katekin adalah salah satu turunan dari Poliphenol yang memiliki khasiat antioxidant yang tinggi. Dipandang dari sisi kesehatan, makin tinggi katekin berarti makin bermanfaat buat kesehatan. Akan tetapi ironisnya, ditinjau dari sisi rasa, memiliki perbandingan yang terbalik. Katekin berperan penting di dalam menentukan aroma dan rasa. Rasa pahit dan sepet sangat dipengaruhi oleh zat ini. Berarti makin tinggi katekin, makin tinggi pula rasa pahit dan sepetnya (Puri, 2008).

Aktivitas katekin melibatkan pengoksidasian dua molekul α-difenol menjadi dua molekul α-kuinon, mengakibatkan reduksi satu molekul oksigen menjadi dua molekul air. Kompleks enzim-oksigen bertindak sebagai senyawa antara penghidroksilasi atau pendehidroksilasi, dan (Cu)n menyatakan penandaan muatan sebenarnya tembaga pada tapak aktif (Anonim, 2011).

Penambahan PP pada substrat urea adalah sebagai indikator, untuk mengetahui enzim tersebut bereaksi atau tidak. Indikator PP bisa diganti dengan indikator lain yang bersifat basa juga seperti methylen blue.

Substrat yang tepat untuk ekstrak pisang adalah katenol, karena pada substrat katenol terjadi perubahan warna hasil dari

83

Kamis, 10 Maret 2011

enzim yang terdapat pada ekstrak pisang yang dapat menguraikan substrat katekol. Selain itu, karena enzim katekin merupakan suatu senyawa turunan fenol yang sifantnya tidak bereaksi atau diuraikan akibat terjadinya browning.

4.2. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Substrat4.2.1. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat

Tabel 5. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi SubstratSubstrat Ekstrak Warna Hasil KeteranganKatekol

(25 tetes)

Pisang (A)

Coklat tua +++Enzim aktif

bekerja

Katekol (15

tetes)Coklat ++

Enzim tidak aktif bekerja

Katekol (5 tetes)

Coklat muda +Enzim tidak aktif bekerja

Urea (25 tetes)

Kacang Kedelai

(B)

Pink tua +++Enzim aktif

bekerjaUrea (15

tetes)Pink ++

Enzim tidak aktif bekerja

Urea (5 tetes)

Pink muda +Enzim tidak aktif bekerja

Katekol (25

tetes)

Kentang (C)

Coklat tua +++Enzim aktif

bekerja

Katekol (15

tetes)Coklat ++

Enzim tidak aktif bekerja

Katekol (5 tetes)

Coklat muda +Enzim tidak aktif bekerja

(Sumber: Kelompok C, 2011)Keterangan: (+++) Sangat Pekat

(++) Pekat (+) Tidak Pekat

84

Kamis, 10 Maret 2011

Gambar 11. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Pisang

Gambar 12. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Kacang Kedelai

85

Kamis, 10 Maret 2011

Gambar 13. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Kentang

4.2.2. PembahasanSubstrat adalah molekul organik yang telah berada dalam

kondisi siap atau segera bereaksi, karena telah mengandung promoter. Keberadaan katalis akan mempercepat reaksi substrat menuju molekul produk, melalui reaksi kimiawi dengan energi aktivasi rendah yang membentuk senyawa intermediat. Walaupun demikian, tanpa katalis, sebuah substrat akan bereaksi menuju sebuah produk, segera setelah energi aktivasi reaksi kimia yang diarahkan oleh suatu promoter tercapai (Anonim, 2010).

Hasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi, 2006, hal 159).

Untuk dapat terjadi kompleks substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian

86

Kamis, 10 Maret 2011

konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi, 2006, hal 159).

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya (Filzahazny, 2009).

Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3 (Andry, 2010).

Katekin adalah salah satu turunan dari Poliphenol yang memiliki khasiat antioxidant yang tinggi. Dipandang dari sisi kesehatan, makin tinggi katekin berarti makin bermanfaat buat kesehatan. Akan tetapi ironisnya, ditinjau dari sisi rasa, memiliki perbandingan yang terbalik. Katekin berperan penting di dalam menentukan aroma dan rasa. Rasa pahit dan sepet sangat dipengaruhi oleh zat ini. Berarti makin tinggi katekin, makin tinggi pula rasa pahit dan sepetnya (Puri, 2008).

Aktivitas katekin melibatkan pengoksidasian dua molekul α-difenol menjadi dua molekul α-kuinon, mengakibatkan reduksi satu molekul oksigen menjadi dua molekul air. Kompleks enzim-oksigen bertindak sebagai senyawa antara penghidroksilasi atau pendehidroksilasi, dan (Cu)n menyatakan penandaan muatan sebenarnya tembaga pada tapak aktif (Anonim, 2011).

Penambahan PP pada substrat urea adalah sebagai indikator, untuk mengetahui enzim tersebut bereaksi atau tidak. Indikator PP bisa diganti dengan indikator lain yang bersifat basa juga seperti methylen blue.

Substrat yang tepat untuk ekstrak pisang adalah katenol, karena pada substrat katenol terjadi perubahan warna hasil dari enzim yang terdapat pada ekstrak pisang yang dapat menguraikan substrat katekol. Selain itu, karena enzim katekin merupakan suatu senyawa turunan fenol yang sifantnya tidak bereaksi atau diuraikan akibat terjadinya browning.

87

Kamis, 10 Maret 2011

4.3. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Enzim4.3.1. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim

Tabel 6. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi EnzimSubstrat Ekstrak Warna Hasil Keterangan

Katekol

Pisang (A) 15 tetes

Coklat tua +++Cepat

bereaksi

Pisang (A) 5 tetes

Coklat ++Tidak cepat

bereaksi

Pisang (A) 1 tetes

Coklat muda +Tidak cepat

bereaksi

Urea

Kacang Kedelai (B) 15 tetes

Pink muda +Tidak cepat

bereaksi

Kacang Kedelai

(B) 5 tetes

Pink ++Tidak cepat

bereaksi

Kacang Kedelai

(B) 15tetes

Pink tua +++Cepat

bereaksi

Katekol

Kentang (C) 15 tetes

Coklat tua +++Cepat

bereaksi

Kentang (C) 5 tetes

Coklat ++Tidak cepat

bereaksi

Kentang (C) 1 tetes

Coklat muda +Tidak cepat

bereaksi

(Sumber: Kelompok C, 2011)

88

Kamis, 10 Maret 2011

Keterangan: (+++) Sangat Pekat (++) Pekat (+) Tidak Pekat

Gambar 14. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Pisang

Gambar 15. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Kacang Kedelai

89

Kamis, 10 Maret 2011

Gambar 16. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Kentang

4.3.2. PembahasanSeperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang

menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2006, hal 158).

Kecepatan reaksi suatu enzim secara langsung dapat dipengaruhi oleh konsentrasi enzim. Jika konsentrasi enzim banyak, maka reaksi akan lebih cepat. Jika jumlah enzim dua kali lipat, maka kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat. Jadi ada hubungan linier antara kecepatan reaksi enzim dengan jumlah enzim (Anonim, 2007).

Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim dengan enzim yang derajat kemurniannya tinggi. Didalam batas-batas tertentu terdapat suatu hububgan linear antara jumlah enzim dan taraf aktivitasnya. Aktivitas enzim merupakan ukuran lenyapnya reaktan atau munculnya produk dari reaksi yang dikatalisis (Pelczar, 1988).

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus. Hal ini berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim.

90

Kamis, 10 Maret 2011

Apabila kadar substrat tetap dan kadar enzim turun, maka kecepatan rekasi yang dikatalisis enzim akan menurun karena enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat (Filzahazny, 2009).

Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat, kecepatan reaksi semakin meningkat dan semakin banyak kompleks enzim-substrat yang terbentuk. Maka produk yang terbentuk pun semakin banyak. Pada percobaan kali ini dibuat larutan enzim dengan berbagai macam konsentrasi untuk dapat membandingkan kerja enzim pada berbagai konsentrasi. Kadar enzim yang bervariasi dibuat dengan pengenceran dengan aquadest. Pada hasil percobaan, aktivitas enzim tertinggi (kecepatan reaksi enzimatik tertinggi) seharusnya diperoleh pada kadar enzim terbesar. Hal ini disebabkan banyak enzim yang bereaksi dengan substrat sehingga kecepatan reaksi tinggi dan produk banyak yang dihasilkan. Semakin menurun kadar enzim, aktivitas enzim seharusnya semakin menurun (Filzahazny, 2009).

V KESIMPULAN DAN SARAN

Bab ini menguraikan mengenai: (1) Kesimpulan Percobaan dan (2) Saran.

5.1. KesimpulanBerdasarkan hasil pengamatan dapat disimpulkan bahwa dari

percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah ekstrak A yaitu pisang cocok dengan substrat katekol 0,01M, ekstrak B yaitu kacang kedelai cocok dengan substrat urea, dan ekstrak C yaitu kentang cocok dengan substrat katekol 0,01M.

Hasil pengamatan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah semakin besar konsentrasi substrat makan enzim akan semakin aktif.

Hasil pengamatan dari Uji Konsentrasi Enzim adalah semakin besar konsentrasi ekstrak maka kecepatan reaksi enzim semakin cepat.

5.2. SaranSaran yang ingin penulis sampaikan yaitu dibutuhkan

ketelitian yang dan berhati-hati dalam penambahan ekstrak dalam substrat ataupun sebaliknya. Dalam mengamati pun harus

91

Kamis, 10 Maret 2011

betul-betul cermat agar terlihat jelas perbedaan warna yang ditimbulkan.

DAFTAR PUSTAKA

Andry, (2010), Enzim Nabati, http://andriqfunky.blogspot.com/2010/02/blog-post.html, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2007), Aplikasi Enzim dalam Kehidupan Harian dan Dalam Industri, http://lcpang.tripod.com/enzim.htm, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2005), Buah dan Sayuran, http://www.iptek.net.id/ind/warintek, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2007), Enzim, http://lets-belajar.blogspot.com/2007/08/enzim.html, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2011), Enzim, http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2004), Kentang: Sumber Vitamin C dan Pencegah Hipertensi, http://www.gizi.net/cgi-bin/berita/fullnews.cgi?newsid1084847086,80496, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, (2009), Metabolisme, http://wikanpurnama.wordpress.com/2009/10/25/11/, Akses: 12 Maret 2011.

Anonim, 2010, Substrat, http://id.wikipedia.org/wiki/Substrat, Akses: 12 Maret 2011.

Ayni, (2007), Kandungan Kacang Kedelai, http://ayni77.multiply.com/journal/item/8/Kandungan_kacang_kedelai, Akses: 12 Maret 2011.

Filzahazny, (2009), Enzim, http://filzahazny.wordpress.com/2009/07/10/enzim-2/, Akses: 12 Maret 2011.

Jatilaksono, Marsandre, (2007), Pengetahuan Enzim, http://jlcome.blogspot.com/2007/10/pengetahuan-enzim.html, Akses: 12 Maret 2011.

92

Kamis, 10 Maret 2011

Pelczar, Michael J, (1988), Dasar-dasar Mikrobiologi, Penerbit: Universitas Indonesia (UI-Press), Jakarta.

Poedjiadi, Anna., (2006), Dasar-Dasar Biokimia, Jilid 1, Erlangga, Jakarta.

Puri, Andini Aska Dwiani, (2008), Who Loves Tea?, http://ndinndun.wordpress.com/category/health/, Akses: 12 Maret 2011.

93

Kamis, 10 Maret 2011

LAMPIRAN QUIZ

Soal1. Apa yang dimaksud dengan enzim?2. Sebutkan macam-macam kofaktor dan jelaskan!3. Sebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim!4. Sebutkan 4 aplikasi enzim dalam bidang kehidupan!5. Sebutkan tujuan dan prinsip spesifikasi enzim!

Jawaban

1. Enzim adalah suatu protein yang dapat berfungsi sebagai biokatalisator pada reaksi biokimia pada makhluk biologi

2. Kofaktor adalah suatu senyawa anorganik yang dapat mempengaruhi kerja enzim contohnya Cu, Fe, dan Mg

3. Pengaruh Ph, Rh, ion lon logam, suhu, pelarut organik, konsentrasi enzim dan substrat, dan inhibitor.

4. a. Pembuatan keju enzim renninb. Pembuatan the enzim fenolasec. Pembuatan yoghurt enzim lactosed. Enzim lipase

5. Tujuan: untuk mengetahui karakteristik enzim terhadap substratPrinsip: berdasarkan oksidasi hidrogenasi senyawa polifenol oksidasi yang terdapat pada suatu ekstrak bahan yang akan menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan perubahan warna coklat akibat oksidasi zat tersebut.

Kamis, 10 Maret 2011

LAMPIRAN INTERNET

2. Factor – factor yang mempengaruhi kerja enzim

Factor – factor tersebut diantaranya:

a. TemperaturKarena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperature. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 – 400C.Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 00c , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali . enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas suhu 500c.

b. Prubahan pH       Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda – beda tergantung jenis enzimnya.

c. Konsentrasi enzim dan substrat       Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.

Kamis, 10 Maret 2011

                                                      3. Inhibitor Enzim       Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor, ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut:a. Inhibitor kompetitif.      Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.

b. Inhibitor nonkompetitif      Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

4. Nomenklatur dan klasifikasi enzim      Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut, misalnya enzim maltase menjadi glukosa; enzim yang mengubah lemak (lipid) adalah lipase; enzim – enzim yang mengadakan perubahan karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase.Berdasarkan peristiwa – peristiwa yang terjadi didalam suatu reaksi

Kamis, 10 Maret 2011

maka enzim dapat digolongkan menjadi golongan berikut:a. Golongan Hidrolase,    yaitu enzim yang dengan penambahan air atau dengan adanya air dapat mengubah suatu substrat menjadi hasil akhir, misalnya karboksilase, protese dan lipase.

b. Golongan Desmolase,    yaitu enzim yang dapat memecah ikatan C – C atau C – N , contohnya enzim – enzim peroksidase, dehidrogenase, katalase, karboksilase dan transaminase.Dengan berkembangnya ilmu generika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini, dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau keompok gen dalam kromosom. George beadle dan Edward tatum mendapat hadiah nobel pada tahun 1958 dalam menemukan gen – gen pengandali sintesis protein dan enzim, yang disimpulkan dalam suatu teori “one gene one enzyme”.     Sifat – sifat Enzim :1) Sebagai bio katalisator : - mempengaruhi kecepatan reaksi kimia, tanpa ia sendiri mengalami perubahan kimia yang bersifat permanen.- jumlah tidak perlu banyak2) Bersifat spesifik , artinya suatu enzim hanya aktif pada substrat tertentu.3) Dipengaruhi suhu :- suhu maksimum- suhu optimum ±400C- suhu minimum4) dipengaruhi pH , suatu ezim hanya aktif pada pH tertentu saja5) dapat diluar dan didalam sel.

Diperoleh dari "http://www.crayonpedia.org/mw/Enzim_12.1"

EnzimEnzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul

Kamis, 10 Maret 2011

zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut

holoenzim.Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit

Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel. (lihat bagan)Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:

Kamis, 10 Maret 2011

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.1. SuhuEnzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.2. pH (Tingkat Keasaman)Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.

3. Aktivator dan InhibitorAktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif

Kamis, 10 Maret 2011

adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.4. Konsentrasi enzim dan substrat- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.Dewasa ini, enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses produksi. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim yang diisolasi dari bakteri. Penggunaan enzim dalam proses produksi dapat meningkatkan efisiensi yang kemudian akan meningkatkan jumlah produksi.Struktur dan mekanismeLihat pula: Katalisis enzim

Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase [10] , sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13]

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.

Kamis, 10 Maret 2011

Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.[sunting] KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15]

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase [19]

dan ribosom.[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]

Kamis, 10 Maret 2011

[sunting] Model "kunci dan gembok"Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.[sunting] Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.[25]

[sunting] MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang

Kamis, 10 Maret 2011

memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

[sunting] Stabilisasi keadaan transisiPemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.

Kamis, 10 Maret 2011

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi, Kesetimbangan termodinamik, dan Kesetimbangan kimiaSebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)

(pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah)

Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.[sunting] Kinetika

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).

Kamis, 10 Maret 2011

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim.Pada tahun 1902, Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .[46]

Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi

Kamis, 10 Maret 2011

larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, β-laktamase, dan superoksida dismutase.Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia

Kamis, 10 Maret 2011

dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[49][50][51][52]

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial.[53][54]

Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]

[sunting] Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Kamis, 10 Maret 2011

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.[56]

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzimLaju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.Inhibisi kompetitifPada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim,

Kamis, 10 Maret 2011

sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.Inhibisi tak kompetitifPada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.Inhibisi non-kompetitifInhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.Inhibisi campuranInhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit

Kamis, 10 Maret 2011

yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.Kegunaan inhibitorOleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.[58]

[sunting] Fungsi biologisEnzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

Enzim lusiferase pada kunang-kunang memiliki kofaktor lusiferin (kuning-hijau) yang dapat memancarkan cahaya.Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar

Kamis, 10 Maret 2011

(seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62]

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.[sunting] Kontrol aktivitasTerdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

Kamis, 10 Maret 2011

2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.[63]

3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.

4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[64]

Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.

5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam

Kamis, 10 Maret 2011

lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.[65]