konsentrasi enzim

5/26/2018 Konsentrasi enzim

1/17

LAPORANPRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

ENZIM IUji Konsentrasi Enzim

Diajukan untuk Memenuhi Salah Satu Persyaratan PraktikumBiokimia Pangan

Oleh :

Nama : Firni RismawatiNRP : 11.302.0021Meja : 10 (sepuluh)Kelompok : A

Asisten : Rayi Annissa TiaraswaraTanggal Percobaan : 18 April 2013

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGANJURURSAN TEKNOLOGI PANGAN

FAKULTAS TEKNIKUNIVERSITAS PASUNDAN

BANDUNG

2013


2/17

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGANENZIM I

UJI KONSENTRASI ENZIM

Firni Rismawati : 11.302.0021Yuke rusiani : 11.302.0022

INTISARI

Tujuan pada uji konsentrasi enzim adalah mengetahui pengaruh

konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dan kecepatan reaksi.Prinsip uji konsentrasi enzim adalah berdasarkan konsentrasi

enzim, semakin besar konsentrasi enzim, maka kecepatan reaksiakan semakin bertambah.

Berdasarkan hasil percobaan pada uji konsentrasi enzimmenunjukkan bahwa pada sampel kentang, kedelai, dan pisang lebihaktif terhadap konsentrasi enzim yang lebih pekat yaitu 15 tetes.

I. PENDAHULUAN

Bab ini akan membahas mengenai: (1) Latar BelakangPercobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan,dan (4) Reaksi Percobaan.

1.1. Latar Belakang PercobaanKegiatan kimiawi yang dilakukan oleh sel amatlah rumit.

Hal ini mudah dimengerti bila mengingat demikianberagamnya bahan yang digunakan sebagai nutrien oleh seldi satu pihak dan berbagai ragam substansi yang disintesismenjadi komponen-komponen sel di pihak lain. Cara selmelakukannya terletak pada enzim, suatu substansi yang adadalam sel dalam jumlah yang sangat kecil dan mampumenyebabkan terjadinya bermacam-macam perubahan yangberkaitan dengan proses-proses selular (dan kehidupan). Takmungkin ada kehidupan tanpa enzim (Pelczhar, 1986).

Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein olehSumner pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasiurease dari kara pedang (jack bean). Urease adalah enzimyang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3.


3/17

Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapatmengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin. Selanjutnya makinbanyak enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan

bahwa enzim tersebut ialah suatu protein (Poedjiadi, 2005).

1.2. Tujuan PercobaanTujuan dari percobaan uji konsentrasi enzim adalah untuk

mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitasenzim dan kecepatan reaksi.

1.3. Prinsip PercobaanPrinsip dari percobaan uji konsentrasi enzim adalah

berdasarkan pada konsentrasi enzim dimana semakin besar

konsentrasi enzim maka aktivitas enzim dan kecepatan reaksiakan semakin bertambah.

1.4. Reaksi Percobaan

Gambar 1. Reaksi Kimia Uji Konsentrasi Enzim

II. TINJAUAN PUSTAKA

Bab ini akan membahas mengenai: (1) Enzim, (2) Sifat-sifat Enzim, dan (3) Konsentrasi Enzim.

2.1. Enzim

Enzim merupakan zat yang berperan sangat pentingdalam proses metabolisme dan katabolisme di dalam tubuhmakhluk hidup, serta mempunyai kekhasan tersendiri. Didalam sel terdapat banyak jenis enzim yang berlainankekhasannya, artinya suatu enzim hanya mampu menjadikatalisator untuk reaksi tertentu saja (Poedjiadi, 2005).

Enzim sangat dibutuhkan pada beberapaproduk,misalnya enzim pada pembuatan roti, pembuatanminuman beralkohol, pembuatan keju, enzim untukmelunakkan daging, dan enzim yang digunakan untuk produkteh (Deman, 1997).

E + S E S ES + PEnzim substrat produk


4/17

2.2.Sifat-sifat Enzim

Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim tidak dapatbekerja pada semua substrat tetapi hanya bekerja pada

substrat tertentu saja.Enzim berupa koloid, artinya dalam larutan, enzim

membentuk suatu koloid sehingga aktivitasnya lebih besar.Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun

basa. Dengan artian sisi aktif enzim mempunyai gugus Rresidu asam amino spesifik.

Termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu.Jika suhu rendah maka kerja enzim akan terhambat. Semakintinggi suhu maka reaksi kimia yang dipengaruhi enzim akan

semakin cepat. Namun, jika suhu terlalu tinggi maka enzimakan terdenaturasi

Kerja enzim bersifat bolak-balik (reversible), artinya enzimtidak dapat menentukan arah reaksi, tetapi hanyamempercepat laju reaksi hingga mencapai keseimbangan(Lehningger, 1988).

2.3.Konsentrasi EnzimSeperti katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang

menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzimtersebut. Pada konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim(Poedjiadi, 1994).

Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzimdengan enzim yang derajat kemurnianya tinggi. Aktivitasenzim merupakan ukuran lenyapnya reaktan atau munculnyaproduk dari reaksi yang dikatalisis. Hubungan antara lajurekasi dengan konsentrasi enzim berbanding lurus. Semakinbesar konsentrasi enzim maka makin cepat laju reaksi(Pelczhar, 1986).

III. BAHAN, ALAT DAN METODE PERCOBAAN

Bab ini akan membahas mengenai: (1) Bahan yangDigunakan, (2) Alat yang Digunakan, dan (3) ProsedurPercobaan.


5/17

3.1. Bahan yang DigunakanBahan yang digunakan pada uji konsentrasi enzim adalah

kedelai, kentang, dan pisang. Pereaksi yang digunakan pada

uji konsentrasi enzim adalah urea, katekol dan fenol.

3.2. Alat yang DigunakanAlat-alat yang digunakan pada uji konsentrasi enzim

adalah pipet tetes dan tabung reaksi.

3.3.Prosedur Percobaan

15 tetes ekstrak 5 tetes ekstrak 1 tetes ekstrak+ 10 tetes akuades + 14 tetes akuades

Simpan di suhu kamar1 mL substrat

Disimpan 5 menit1 mL substrat

15 tetes ekstrak 5 tetes ekstrak 1 tetes ekstrak+ 10 tetes akuades + 14 tetes akuades

diamati perubahan warna yang terjadi

*untuk urease +pp

Gambar 2. Metode Uji Konsentrasi Enzim


6/17

IV. HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

Bab ini akan membahas mengenai: (1) HasilPengamatan dan (2) Pembahasan.

4.1. Hasil Pengamatan

Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim

(Sumber : Firni dan Yuke, Meja 10, Kelompok A, 2013)Ket : (+++) : Aktif bereaksi

(++) : Kurang Aktif bereaksi(+) : Tidak Aktif bereaksiHasil I : Firni dan Yuke, Meja 10, Kelompok A, 2013Hasil II : Laboratorium Biokimia Pangan 2013

4.2. PembahasanBerdasarkan percobaan yang dilakukan diperoleh hasil

bahwa pada ekstrak kedelai, kentang, dan buah pisang aktifbekerja terhadap enzim dengan konsentrasi pekat, yaitu padakonsentrasi enzim 15 tetes tanpa adanya penambahan

SampelKonsentrasi

EnzimSubstrat Warna

HasilI

HasilII

Kentang

15 tetes

Katekol

CoklatPekat

+++ +++

5 tetes + 10tetes aquadest

Coklat ++ ++


Kuningcoklat

+ +

Kedelai

15 tetes

Urea

Merahmudapekat

+++ +++


Merahmuda

++ ++

1 tetes + 14

tetes aquadest

Merah

muda

+ +

Pisang

15 tetes

Katekol

CoklatPekat

+++ +++


Coklat ++ ++


Kuningcoklat

+ +


7/17

akuades (pengenceran). Hal ini menandakan bahwa semakinpekat konsentrasi enzim maka semakin aktif enzim bekerja.Substrat yang digunakan pada uji konsentrasi enzim ini adalah

substrat urea untuk ekstrak susu kedelai, dan substrat katekoluntuk ekstrak kentang dan buah pisang. Hasil ini sesuaidengan hasil sebenarnya yang telah diberikan olehlaboratorium.

Gambar 3. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim SampelA (Kentang)

Gambar 4. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim SampelB (Kedelai)


8/17

Gambar 5. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim SampelC (Pisang)

Pada sampel kedelai digunakan substrat urea, karenadalam kedelai mengandung enzim urease sehingga substraturea spesifik untuk sampel kedelai. Sedangkan pada sampelkentang dan buah pisang menggunakan substrat katekol(turunan fenol), karena di dalam kentang dan pisang

mengandung enzim katekin sehingga substrat katekol spesifikuntuk sampel buah apel dan buah pisang.

Faktor-faktor yang dapat mempenaruhi kerja enzimdiantaranya adalah konsentrasi enzim, konsentrasi substrat,pengaruh suhu, pengaruh pH, dan adanya inhibitor(Poedjiadi, 2005).

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yangmenggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzimtersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan

reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim(Poedjiadi, 2005).

Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkankecepatan reaksi enzimatik. Dapat dikatakan bahwakecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengankonsentrasi enzim [E]. Makin besar konsentrasi enzim, reaksimakin cepat (Soewoto, 2000) .


9/17

Gambar 6. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap KecepatanReaksi atau Aktivitas Enzim

Enzim digolongkan oleh komisi enzim yang dibentuk olehInternational Union of Biocheistry (Persatuan BokimiaInternasional).Dasar penggolongan ialah pengelompokkanenzim ke dalam kelompok menurut jenis reaksi yangdikatalisisnya. Jenis raksi ini bersamasama dengan satu ataubeberapa nama substrat dipakai untuk menami enzim satuper satu (Deman, 1997).

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya,sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut namasubstratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain.Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengannama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain, OlehCommision on Enzymes of the International Union ofBiochemistry enzim dibagi dlam enam golongan besar,penggolongan ini berdasarkan reaksi kimia di mana enzimmemegang peranan, enzim tersebut adalah oksidoreduktase,

transferase, hidrolase, liase, isomerase dan ligase(Poedjiadi, 2005).

Enzim-enzim yang termasuk dalam golonganoksidoreduktase dapat dibagi dalam dua bagian yaitudehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja padareaksi-reaksi dehidrogenase yaitu reaksi pengambilan atomhdrogen dari satu senyawa (donor), hidrogen yang dilepasditerima oleh senyawa lain (akseptor), reaksi pembentukanaldehida dari alkohol adalah reaksi dehidrogenase. Enzim


10/17

yang bekerja pada reaksi ini ialah alkohol dehidrogenase,alkohol sebagai donor hidrogen, sedangkan senyawa yangmenerima hidrogen adalah suatu koenzim

nikotinadenindinukleotida (Poedjiadi, 2005).Enzim yang termasuk golongan transferase bekerja

sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus darsuatu senyawa kepada senyawa lain, beberapa contoh enzimyang termasuk golongan ini ialah metiltransferase,hdroksometiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferasedan amino transferase atau disebut juga transaminase(Poedjiadi, 2005).

Enzim yang termasuk dala kelompok hidrolase bekerja

sebagai katalis pada reaksi hidrolisis.Terdapat tiga jenishidrolase yaitu yang memecah ikatan ester, memecahglikosida dan yang memecah ikatan peptida. Esterase,lipase,osfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase,pepsin, tripsin, kimotripsin adalah contoh enzim, esteraseadlah enzim yang mmecah ikatan ester dengan cara hidrolisi,lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak,sehingga terjadi asam lemak dan gliserol, fosfatase adalahenzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu

senyawa, amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amylumhingga terbentuk maltosa (Poedjiadi, 2005).

Enzim Liase mempunyai peran penting dalam reaksipemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan carahidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim dekarboksilase,aldolase dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzimyang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat danmenghasilkan aldehida (Poedjiadi, 2005).

Enzim yang termasuk golongan isomerase bekerja pada

reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahanglukosa menjadi fruktosa, senyawa sis menjadi senyawa transContoh enzim ini ribolusafosfat epimerase yang merupakankatalis bagi reaksi epimerisasi ribulosadan glukofosfatisomerase (Poedjiadi, 2005).

Enzim yang termasuk golongan ligase bekerja padareaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karena itudisebut juga sintetase. Ikatan yang terbentuk daripenggabungan tersebut adalah C-O, C-S, C-N atau C-C.


11/17

Contoh enzimnya adalah glutamin sentitase terdapat dalamotak dan hati merupakan katalis dalam reaksi pembentukkanglutamin dari asam glutamat dan piruvat karboksilase bekerja

dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dan asampiruvat (Poedjiadi, 2005).

Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi disebutinhibitor. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupahambatan tidak reversibel atau hambatan reversibel.Hambatan tidak reversibel pada umumnya disebabkan olehterjadinya proses dekstruksi atau modifikasi sebuah gugusfungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim.Hambatan tidak reversibel berupa hambatan bersaing atau

tidak bersaing (Poedjiadi, 2005).Hambatan bersaing disebabkan karena tidak ada molekul

yang mirip dengan substrat, yang dapat pula membentukkompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Inhibitor yangmenyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.Hambatan tidak bersaing tidak dipengaruhi oleh besarnyakonsentrasi subsrat dan inhibitor yang melakukannya disebutinhibitor tidak bersaing (Poedjiadi, 2005).

Hambatan tidak reversibel dapat terjadi karena inhibitor

bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim,sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim(Poedjiadi, 2005).

Gambar 6. Kacang KedelaiKandungan gizi kacang kedele yaitu, Mineral 3261 mg,

Mineral Kalium 1835 mg, Magnesium 225 mg, Protein 2,8 g,Lemak 1,5 g, Karbohidrat 3,6 g, Serat 0,1 g, Vitamin A 110mcg, Vitamin B 407 mcg, Kalori 331 g, Hidrat arang 34,8 g,Fosfor 585 g, dan sebagian besar didalam kandungan ini


12/17

memiliki nilai gizi yang sangat diperlukan oleh tubuh(Junaidi, 2013).

Gambar 7. Kentang

Kandungan gizi kentang per 100 g BDD adalah :Tabel 2. Kandungan Pada Kentang

Kandungan Gizi Jumlah

Energi 83,00 kal

Protein 2,00 g

Lemak 0,10 g

Karbohidrat 19,10 g

Kalsium 11,00 mg

Fosfor 56,00 mg

Serat 0,30 gBesi 0,70 mg

Vitamin A 0,00 RE

Vitamin B1 0,09 mg

Vitamin B2 0,03 mg

Vitamin C 16,00 mg

Niacin 1,40 mg

(Hidayah, 2013).

Gambar 8. Pisang


13/17

Gizi yang terkandung dalam buah pisang adalah :

Gambar 6. Kandungan Gizi pada buah Pisang

V. KESIMPULAN DAN SARAN

Bab ini akan membahas mengenai : (1) Kesimpulan dan(2) Saran.

5.1. Kesimpulan

Berdasarkan hasil percobaan pada uji konsentrasi enzimmenunjukkan bahwa pada sampel kentang, kedelai, danpisang lebih aktif terhadap konsentrasi enzim yang lebih pekatyaitu 15 tetes.

5.2.SaranLebih teliti dan memahami prosedur agar didapat hasil

yang tepat, serta jangan lupa membersihkan alat yang akandigunakan untuk praktikum sebelum memulai percobaan.

DAFTAR PUSTAKA

Deman, John M. (1997). Kimia Makanan. Penerbit ITB;Bandung.

Hidayah, N. (2013). Manfaat Kentang Bagi Kesehatan.Melaluihttp://ntb.litbang.deptan.go.id/ind/index.php?option=com_

content&view=article&id=185:manfaat-kentang-bagi-


14/17

kesehatan&catid=53:artikel&Itemid=49. Diakses : 23-04-2013. Bandung.

Junaidi. (2013). Kandungan Gizi dan Manfaat KacangKedelai. Melalui http://wawan-

junaidi.blogspot.com/2009/11/kandungan-gizi-dan-

manfaat-kacang.html. diakses : 23-04-2013. Bandung.

Lehninger, A. (1988). Dasar-dasar Biokimia. TerjemahanMaggy Thenawidjaya. Erlangga ; Jakarta.

Pelczhar, Michael J. (1986). Mikrobiologi Dasar. PenerbitUniversitas Indonesia. Jakarta

Poedjiadi, Anna. (1994), Dasa-Dasar Bokimia. UniversitasIndonesia Press; Jakarta.

Soewoto, Hafiz, dkk. (2000). Biokimia EksperimenLaboratorium. Widya Medika; Jakarta.


15/17

LAMPIAN INTERNET

Manfaat

Kentang BagiKesehatan PDF Array Cetak Array E-mail

Oleh Bq. Nurul Hidayah

Senin, 05 Januari 2009 20:09

Kentang mengandung mineral natrium dengan kadar alkalin yang

cukup tinggi dan dapat berfungsi untuk meningkatkan pH yang

terlalu asam di dalam tubuh. Hal ini akan membuat aktivitas hati

menjadi lebih baik, jaringan menjadi elastis, dan otot menjadi lentur.Juga menghasilkan keluwesan tubuh dan berguna untuk proses

peremajaan. Selain itu, baik untuk pengobatan jantung dan dapat

pula digunakan untuk pengobatan catarrhal (penyakit hidung

tenggorokan yang menyebabkan hidung selalu beringus). Kandungan

protease inhibitornya yang tinggi dapat menetralkan virus-virus

tertentu dan menghambat serangan kanker. Inhibitor yang diekstrakdari kentang mempunyai kemampuan sebagai aktivitas yang sangat

kuat. Selain bagian isi, kulitnyapun cukup bermanfaat. Bagian ini

ternyata kaya akan asam klorogenik, yaitu polifenol yang mencegah

mutasi sel-sel yang mengarah pada kanker. Dalam hal ini kulit

kentang mempunyai aktivitas sebagai antioksidan yang dapat

menetralkan radikal bebas yang merusak sel-sel yang akan mengarah

pada sejumlah penyakit, termasuk kanker. Kentang yang dibuat sop

bermanfaat bagi pengobatan asam urat, ginjal, dan penyakit

lambung. Selain itu juga, dapat digunakan untuk mengganti mineral

dalam system tubuh.

Dari beberapa pustaka dan informasi lainnya dapat disimpulkan

bahwa kentang sangat bermanfaat bagi:

- Pencegahan kanker

- Pengobatan asam urat, ginjal, system lambung, dan jantung

- Kesehatan lever, jaringan tubuh dan otot

- Proses peremajaan sel-sel/jaringan tubuh

Kelemahannya, kentang mempunyai indeks glycemia yang cukup

tinggi dan mengandung solanin. Indeks glycemia yang tinggi dapat

menaikkan insulin dan gula darah dengan cepat sehingga dapat

merugikan penderita diabetes. Kandungan solanin bila terlalu banyak

dapat menyebabkan mual, muntah dan diare. Untuk mencegah hal


16/17

tersebut yaitu dengan cara menurunkan reaksi solanin dengan cara

penyimpanan di tempat pendingin atau lembab. Kentang memiliki

kadar air yang cukup tinggi, sekitar 78%, sumber vitamin C dan B1

serta beberapa jenis mineral seperti fospor, zat besi, dan kalium.Karbohidrat merupakan zat gizi terbesar yang dikandung kentang.

Selain itu, kentang juga mengandung protein dalam jumlah yang

lumayan serta thiamin dan niasin. Dalam 100 g kentang terkandung

83 kalori. Kandungan gizi kentang per 100g BDD disajikan dalam

table berikut:Tabel: Kandungan Gizi Kentang per 100 g BDD

Kandungan Gizi Jumlah

Energi 83,00 kal

Protein 2,00 g

Lemak 0,10 g

Karbohidrat 19,10 g

Kalsium 11,00 mg

Fosfor 56,00 mg

Serat 0,30 g

Besi 0,70 mg

Vitamin A 0,00 RE

Vitamin B1 0,09 mg

Vitamin B2 0,03 mgVitamin C 16,00 mg

Niacin 1,40 mg

Sumber: Dra. Emma S. Wirakusumah, M.Sc., 2001 dalam Buah

dan Sayur untuk Terapai

(BNH, taken from Buletin Teknopro Hortikultura dalam Kumpulan

Informasi Teknologi Pertanian Tepat Guna : Kentang. Pusat

Perpustakaan dan Penyebaran Teknologi Pertanian bekerjasama

dengan Proyek Peningkatan Pendapatan Petani Melalui Inovasi

Badan Litbang Pertanian, 2007)

Disclaimer

Hak Cipta 2011 Balai Pengkajian Teknologi Pertanian (BPTP)

NTB

Jl. Raya Peninjauan Narmada, Lombok Barat - NTB (83371),

Indonesia

Telp. (0370) 671312 Fax. (0370) 671620 e-mail: bptp-

[email protected]; [email protected]


17/17

Home

Biologi

Pendidikan

Sosial Sejarah

Browse Home BIOLOGI , Budidaya Pertanian Kandungan gizi

dan Manfaat Kacang kedelai

Kandungan gizi dan Manfaat Kacang kedelaiKANDNGAN GIZI KACANG KEDELAI

Kandungan gizi kacang kedele yaitu, Mineral 3261 mg, Mineral

Kalium 1835 mg, Magnesium 225 mg, Protein 2,8 g, Lemak1,5 g,

Karbohidrat 3,6 g, Serat 0,1 g, Vitamin A 110 mcg, Vitamin B 407

mcg, Kalori 331 g, Hidrat arang 34,8 g, Fosfor 585 g, dan sebagianbesar didalam kandungan ini memiliki nilai gizi yang sangat

diperlukan oleh tubuh.

MANFAAT KACANG KEDELAI

Protein yang terkandung dalam kacang kedele kaya akan asam

amino arginin dan glisin. Kedua asam amino ini merupakan

komponen penyusun hormon insulin dan glukogen yang diseskresi

oleh kelenjar pankreas dalam tubuh kita dengan itu jaringan tubuh

akan makin meingkat. Dengan meningkatnya kadar hormon insulin

ini, kadar glukosa darah akan berkurang karena sebagian akandiubah menjadi energi. Inilah yang pada akhirnya akan membuat

gejala diabetes dapat tertekan. Selain sebagai penekan diabetes

kacang kedele juga dapat mengatasi hipertensi karena didalam susu

kacang kedele terdapat suatu zat bernama isoflavon yang mampu

mencegah dan mengobati berbagai macam penyakit diantaranya

adalah hipertensi dan diabetes. Selain untuk mencegah dan

mengobati hipertensi dan diabetes kacang kedele juga untuk,

melancarkan metabolisme, melancarkan pencernaan, merupakan

nutrisi pelengkap, meningkatkan sistem imunitas, memperkuatstruktrur matrixs tulang, mencegah obesitas, mencegah penyakit

ginjal, mengurangi gejalajantung koroner, mengurangi gejala stroke,

mengurangi gejala rematik dan asam urat, mengurangi gejala maag.

Hal itu dapat terjadi karena kandungan isoflavon dalam kacang

kedele.

Publish By Admin Saturday, November 21, 2009Kategory Kandungan gizi dan Manfaat Kacang kedelai

BIOLOGI , Budidaya Pertanian Media Pembelajaran

konsentrasi enzim

Documents