INTEGRANTES:JORGE LUIS RHENALS CORTEZ

STEFFANY MARTINEZ DIAZYOREINIS ARIAS ARIAS.

ANDREA MEZA LINDYS SOLAR

BIOQUIMICA

  sirven como transportadores de vitaminas,

oxígeno y bióxido de carbono. llevan a cabo actividades estructurales;

cinéticas, catalíticas y de señalización. El síndrome de Ehlers-Danlos ilustra defectos

genéticos en la maduración proteínica y el escorbuto la deficiencia de un cofactor esencial pata esta maduración.

IMPORTANCIA BIOMEDICA

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURAL Glucoproteínas: Forman parte de la pared de la membrana

Histonas: Forman parte de los cromosomas

Queratina: Forman parte de la epidermis

ENZIMÁTICA: Proteínas sencillas o conjugadas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas. Fosfatasa alcalina

HORMONAL: Proteínas que actúan como mensajeras. Hemoglobina Insulina Calcitonina

DEFENSA: Encargada de la defensa del organismo frente agentes extraños al mismo. Gamma – globulina

TRANSPORTE: Transporta moléculas o iones en el interior del ser vivo.

CONTRÁCTILES: Son las proteínas involucradas en la contracción y relajación de los músculos

CUALES SON: MIOGLOBINA: almacena oxígeno como una reserva

contra la falta de oxígeno.

LA HEMOGLOBINA: transporta O2 a los tejidos y devuelve CO2 y protones a los pulmones.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA: Mantienen un suministro de oxígeno esencial para el metabolismo oxidativo

 

PROTEINAS II

Tiene estructura 1ª, 2ª y 3ª, no se asocia en forma de subunidades. No tiene estructura 4ª, el monómero de la mioglobina tiene el mismo grupo prostético que tiene cada monómero de la hemoglobina llamado Hem.

MIOGLOBINA

Tiene en su estructura 2 subunidades (α) y 2 subunidades (β). Cada unidad alfa (α) tiene 141 aminoácidos. Cada unidad beta (β) tiene 146 aminoácidos.

FUNCIÓN: Transporte de oxigeno Transporte de CO2

Transporte de hidrogeniones Función tampón.

HEMOGLOBINA

Metahemoglobina  Hemoglobina A o HbA  Hemoglobina A2 Hemoglobina s: Hemoglobina f:

TIPOS DE HEMOGLOBINA

La función de la mioglobina es la de servir de deposito de órgano.

La función de la hemoglobina es transportadora.

La mioglobina se satura a baja presión de O2.

La hemoglobina se satura a alta presión de O2.

Curva hiperbólica → Mioglobina Curva sigmoide → Hemoglobina

DIFERENCIAS DE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

MIOGLOBINURIA: la mioglobina liberada de las fibras musculares rotas aparece en la orina, coloreándola de rojo oscuro. Aunque después de un infarto del miocardio es posible detectar la mioglobina en plasma, el análisis de enzimas séricas proporciona un índice más sensible del daño miocárdico.

IMPLICACIONES BIOMEDICAS

HEMOGLOBINOPATÍAS: En tanto que la mutación de ciertos residuos críticos de la hemoglobina (por ejemplo histidinas E7 o F8) tiene consecuencias graves, es posible que la mutación de muchos residuos superficiales, alejados del sitio de fijación del hem, no se traduzca en anormalidades clínicas.

ANEMIAS: Las anemias comunes (reducciones en la cantidad de eritrocitos o de hemoglobina en la sangre) se deben a deterioro de la síntesis de hemoglobina (por ejemplo, en deficiencia de hierro) o trastorno en la producción de eritrocitos (por ejemplo en deficiencia de ácido fólico o vitamina B12).