ANTÍGENO, ANTICUERPO Y

RESPUESTA INMUNE

Antonio Isaac Orozco López

Dra. Delia Covantes

Bioquímica Médica

¿Qué es un antígeno?

¿Cómo son?

¿Qué función tiene?

¿Qué es un anticuerpo?

¿Dónde se encuentran?

ANTIGENO Es toda aquella molécula capaz de

inducir una respuesta inmune, por lo cual se le conoce como inmunógeno. (Rojas, 2007).

Un antígeno es toda sustancia capaz de provocar una respuesta inmune, es decir, que estimula la formación de una proteína específica contra este antígeno (Romero, 2007).

ANTICUERPO Es una proteína constituyente del plasma

circulante que es sintetizada en los linfocitos B, en respuesta a la introducción de un antígeno capaz de combinarse con los antígenos provocadores (Romero, 2007).

Se conocen también como inmunoglobulinas, son moléculas glucoproteicas producidas por células plasmáticas derivadas de los LsB, que tiene la característica de reaccionar específicamente con un determinado Ag (Rojas 2007).

NATURALEZA QUÍMICA DE ANTÍGENOS Y ANTICUERPOS

Los antígenos pueden ser proteínas, lípidos, carbohidratos, ácidos nucléicos, o sus combinaciones (Rojas, 2007).

RESPUESTA INMUNE

Capacidad del organismo de montar complejos mecanismos con base en las reacciones en cadena contra elementos considerados ajenos. La respuesta inmune se induce mediante un inmunógeno (Romero, 2007).

CARACTERÍSTICAS

I. Específica

II. Inducible

III. Transferible

IV. Tener memoria.

ENFERMEDADES INFECCIOSAS QUE DESARROLLAN ANTICUERPOS

SARAMPIÓNTambién conocida como rubeola pertenece al género Rabivirus. Se transmite por secreciones de vías respiratorias, sangre, orina y LCR de personas infectadas. Es un virus esferico, ARN de una sola cadena de sentido positivo, envoltura de glicoproteinas y hemaglutina (Romero, 2007).

VIRUELA Estructuralmente es un virus complejo

con ADN, el más grande la familia poxvirus. Contiene lípidos, fosofolipidos, proteínas y carbohidratos, y se le conocen siete enzimas. Antigénicamente se le ha demostrado un antígeno nucleoproteico, antígenos estructurales, antígenos solubles y hematuglinininas (Romero, 2007).

INMUNOGLOBULINAS

¿Qué son?

¿Quiénes son?

¿Para qué sirven?

¿Cómo son?

INMUNOGLOBULINAS Existen 5 clases de Igs. Su producción

está determinada unas veces por el tipo de Ag. Otras por el efecto de las citoquinas.

Cada clase de Ig tiene su propia cadena pesada γ para IgG; α para IgA; para μ la IgM; para la δ Ig D y ε para la IgE (Romero, 2007).

INMUNOGLOBULINA M Es del 5 al 10% de las

inmunoglobulinas del organismo, es un pentámero de 900, 000 daltons, y vida de 5 dias. Fija el complemento, facilita la fagocitosis y la bacteriolisis, tiene accion de oposinina y está presente en la respuesta inmune primaria (Rojas, 2007).

INMUNOGLOBULINA G Representa el 85%

de las Igs., está distribuida en todo el cuerpo, atraviesa la barrera placentaria; es un monómero con peso molecular de 160,000 daltons, con vida media de 23 días (Rojas, 2007).

Participa en la respuesta inmune secundaria, fija complemento, atraviesa la barrera placentaria, interviene en la neutralizacion de toxinas bacterianas se une por su Fc a macrófagos y neutrófilos, actúa como opsonina, estimula la quimiotaxis y se considera un Anticuerpo heterocitotrópico (Rojas, 2007).

INMUNOGLOBULINA A Se encuentra en el

tracto digestivo, respiratorio y urinario. Se secreta con la leche materna. Representa del 5 al 15% del organismo, es un dimero y su vida media es de 6 dias. Neutraliza virus y toxinas bacterianas y puede activar el complemento por la via alterna (Rojas, 2007).

INMUNOGLOBULINA D Es el 1% de las

inmunoglobulinas del organismo. Es un monómero con peso molecular de 184, 000 daltons, con vida media de 2 a 3 días. Es un receptor superficial de linfocitos y fija complemento por la via alterna (Rojas, 2007).

INMUNOGLOBULINA E Es el 1% de las

inmunoglobulinas del organismo. Es un monómero con peso molecular de 188,000 daltos y vida media de 2 a 5 dias. Fija el complemento por la viva alterna e interviene en la hipersensibilidad tipo I (Rojas, 2007).

ESTRUCTURA GENERAL DE LAS IGS.

La característica general más importante y común a todas ellas se basa en la unión de dos cadenas pesadas de 440 aa cada una, unidas a su vez a dos cadenas livianas de 220 aa cada una. La unión de las dos cadenas livianas a las dos pesadas forma una especie de pinza, encargada de atrapar al Ag (Rojas, 2007).

Cadenas Ligeras: Gracias a puentes disulfuro, forma dos asa que permiten dividir la cadena en dos segmentos de 107 a 110 aa cada un, llamados dominios.

Cadena Pesada: Tiene cuatro o 5 dominios dependiendo de la clase, cuatro las IgG, IgD y la IgA y cinco para IgM e IgE. Posee un dominio variable y el resto son constantes.

(Rojas, 2007)

Segmento Variable: Recibe este nombre debido a que la secuencia de aa cambia de un Ac a otro. La especificidad de la molécula de Ac esta dada por los segmentos variables.

Segmento Constante: Recibe este nombre debido a que la secuencia de aa es prácticamente igual en todos los Acs dentro de una misma clase de Acs.

(Rojas, 2007)

FRAGMENTOS DE UNA MOLECULA DE ANTICUERPO Con el empleo de enzimas y de otros

procedimientos quimicos ha sido posibñe dividir a la molécula de Ac en diferentes fragmentos, lo cual ha permitido estudiar la estructura y el funcionamiento de cada segmento (Rojas, 2007).

Si una Ig se pone en contacto con papaína (una enzima) se fragmenta la Ig, justamente a partir de la bisagra, estos fragmentos se llaman Fab y Fc.

En los fragmentos Fab está el sitio activo de la Ig y el fragmento Fc, o fracción cristalizable, tiene la identidad de la inmunoglobulina (Romero, 2007).

BIBLIOGRAFÍA Romero Raúl. “Microbiología y parasitología

humana”. 3ra edición. Editorial Médica Panamericana. México, DF. 2007

Rojas William. “Inmunología de Rojas”. 14ta edición. Corporación para investigaciones biológicas. Madellin, Colombia. 2007.

GRACIAS POR SU ATENCIÓN