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ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos
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Clases de proteínas en función de su estructura
FIBROSAS:Forman largos filamentos u hojasPoseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal)
GLOBULARES:Se pliegan en forma esférica o globularPoseen varios tipos de estructura secundariaSuelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros )
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PROTEÍNAS FIBROSAS
Tienen forma filamentosa o alargada
Su función es estructural:• Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales.• Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda)
Confieren fuerza y/o elasticidad
Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)
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CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de algunos aminoácidos (principalmente Ala y Gly)
ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen:
Hélices. Ejemplo: 1.- queratina 2.- La triple hélice del colágeno
(resistencia amplificada por formación de superhélices y entrecruzamientos covalentes)
3.- Elastina (elasticidad)Hoja . Ejemplo: fibroína de la seda.
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-queratina (pelo y uñas)
EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS
Hélice (300 aa)1 de 4 hidrófobo
Enlaces cruzados -S-S-
Dureza y flexibilidad variable
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Monómeros
Dímeros
Protofilamentos
Protofibrillas
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SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO
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• Principal constituyente del tejido conjuntivo• Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo• Poco valor alimenticio
2. COLÁGENO
ESTRUCTURA:•Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida):
Gly 33%Ala 11%Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos)
• Fragmentos comunes: Gly-Pro-Hyp Gly-X-Pro Gly-X-Hyp• Hélice simple y única• Es levógira
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ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Repulsiones entrePro e OH-Pro
Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza
Puentes de Hintercatenares
ESTABILIZADA POR:Tropocolágeno
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DEFECTOS GENÉTICOS RELACIONADOS CON EL COLÁGENO
• Osteogénesis imperfecta (formación anormal de huesos en bebés) Cys en lugar de Gly
• Síndrome de Ehlers-Danlos (debilidad de las articulaciones) Ser en lugar de Gly
Gly-X-Pro
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ESTRUCTURA:• Hélice especial rica en residuos de Gly, Ala y Val• Tropoelastina: segmentos de hélice rica en Gly separados por cortas regiones con residuos de Lys y Ala.• A diferencia del tropocolágeno posee muchos residuos de Lys y pocos de Pro.• Cuatro cadenas laterales de Lys forman la desmosina
• Constituyente de los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales
3. ELASTINA
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ELASTINA
Estadorelajado
Estiramiento
Monómero de Elastina
Enlace deentrecruzamiento
Espiral al Azar
Desmosina
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Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañasHa evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible
SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser
ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras
Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles)
FIBROÍNA
EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja
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FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas apiladas)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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Estructura Primaria del Colágeno
Aminoácidos especiales:4-hidroxiprolina (4Hip)3-hidroxiprolina (3Hip)5-hidroxilisina (5Hil)
Unidad básicaEstructura primaria
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Estructura Secundaria del ColágenoHélice de Colágeno
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Estructura Terciaria del Colágeno
Tropocolágeno
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Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno
Hélicepolipeptídica
Triple hélicede tropocolágeno
Segmento de latriple hélicede tropocolágeno
Detalle de una microfibrillade colágeno
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Helice de colágeno
Asociación Polimolecular del Colágeno