Contraccin del msculo esquelticoAproximadamente el 40% delcuerpo es msculo esqueltico,y tal vez otro 10%es msculo liso y cardaco.Algunos de los mismos principiosbsicos de la contraccinse aplican a los trestipos diferentes de msculo.En este captulo se considera principalmente la funcin delmsculo esqueltico; las funciones especializadas del msculoliso se analizan en el captulo 8 y el msculo cardaco seanaliza en el captulo 9.Anatoma fisiolgica del msculoesquelticoFibras del msculo esquelticoLa figura 6-1 ilustra la organizacin del msculo esqueltico ymuestra que todos los msculos esquelticos estn formadospor numerosas fibras cuyo dimetro vara entre 10 y 80 mm.Cada una de estas fibras est formada por subunidades cadavez ms pequeas, que tambin se muestran en la figura 6-1y que se describen en los prrafos siguientes.En la mayor parte de los msculos esquelticos las fibras seextienden a lo largo de toda la longitud del msculo. Exceptoaproximadamente el 2% de las fibras, todas las fibras habitualmenteestn inervadas slo por una terminacin nerviosa,que est localizada cerca del punto medio de la misma.El sarcolema es una fina membrana que envuelvea una fibra musculoesqueltica. El sarcolema est formadopor una membrana celular verdadera, denominadamembrana plasmtica, y una cubierta externa formadapor una capa delgada de material polisacrido que contienenumerosas fibrillas delgadas de colgeno. En cada uno de losdos extremos de la fibra muscular la capa superficial del sarcolemase fusiona con una fibra tendinosa. Las fibras tendinosasa su vez se agrupan en haces para formar los tendonesmusculares, que despus se insertan en los huesos.Las miofibrillas estn formadas por filamentosde actina y miosina. Cada fibra muscular contiene varioscientos a varios miles de miofibrillas, que se representanmediante los muchos puntos claros de la imagen transversalde la figura 6-1C. Cada miofibrilla (fig. 6-1D y E) est formadapor aproximadamente 1.500 filamentos de miosina y3.000 filamentos de actina adyacentes entre s, que son grandesmolculas proteicas polimerizadas responsables de lacontraccin muscular real. Estos filamentos se pueden ver enuna imagen longitudinal en la microfotografa electrnica dela figura 6-2 y se representan esquemticamente en la figura6-1, partes E a L. Los filamentos gruesos de los diagramasson miosina y los filamentos delgados son actina.Obsrvese en la figura 6-1E que los filamentos de miosinay de actina se interdigitan parcialmente y de estamanera hacen que las miofibrillas tengan bandas claras yoscuras alternas, como se ilustra en la figura 6-2. Las bandasclaras contienen slo filamentos de actina y se denominanbandas I porque son istropas a la luz polarizada. Lasbandas oscuras contienen filamentos de miosina, as comolos extremos de los filamentos de actina en el punto en elque se superponen con la miosina, y se denominan bandas Aporque son anistropas a la luz polarizada. Obsrvensetambin las pequeas proyecciones que se originan en loslados de los filamentos de miosina en la figura 6-1E y L, yque se denominan puentes cruzados. La interaccin entreestos puentes cruzados y los filamentos de actina producela contraccin.La figura 6-1E tambin muestra que los extremos de losfilamentos de actina estn unidos al denominado disco Z.Desde este disco estos filamentos se extienden en ambasdirecciones para interdigitarse con los filamentos de miosina.El disco Z, que en s mismo est formado por protenasfilamentosas distintas de los filamentos de actina y miosina,atraviesa las miofibrillas y tambin pasa desde unas miofibrillasa otras, unindolas entre s a lo largo de toda la longitudde la fibra muscular. Por tanto, toda la fibra muscular tienebandas claras y oscuras, al igual que las miofibrillas individuales.Estas bandas dan al msculo esqueltico y cardaco suaspecto estriado.La porcin de la miofibrilla (o de la fibra muscular entera)que est entre dos discos Z sucesivos se denomina sarcmero.Cuando la fibra muscular est contrada, como se muestra enla parte inferior de la figura 6-5, la longitud del sarcmero esde aproximadamente 2 mm. Cuando el sarcmero tiene estalongitud, los filamentos de actina se superponen completamentecon los filamentos de miosina y las puntas de los filamentosde actina estn comenzando ya a superponerse entres. Como se expone ms adelante, a esta longitud el msculoes capaz de generar su mxima fuerza de contraccin.Unidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo72Figura 6-1 Organizacin del msculo esqueltico, desde el nivel macroscpico al nivel molecular. F, G, H e I son cortes transversales.Captulo 6 Contraccin del msculo esqueltico73U n i da d II ELSEVIER. Fotocopiar sin autorizacin es un delito.Las molculas filamentosas de titina mantienenen su lugar los filamentos de miosina y actina. La relacinde yuxtaposicin entre los filamentos de miosina y deactina es difcil de mantener. Esto se consigue con un grannmero de molculas filamentosas de una protena denominadatitina (fig. 6-3). Cada molcula de titina tiene unpeso molecular de aproximadamente 3 millones, lo que haceque sea una de las mayores molculas proteicas del cuerpo.Adems, como es filamentosa, es muy elstica. Estas molculaselsticas de titina actan como armazn que mantiene ensu posicin los filamentos de miosina y de actina, de modo quefuncione la maquinaria contrctil del sarcmero. Un extremode la molcula de titina es elstico y est unido al disco Z;para actuar a modo de muelle y con una longitud que cambiasegn el sarcmero se contrae y se relaja. La otra parte de lamolcula de titina la une al grueso filamento de miosina.La molcula de titina tambin parece actuar como molde parala formacin inicial de porciones de los filamentos contrctilesdel sarcmero, especialmente los filamentos de miosina.El sarcoplasma es el fluido intracelular entre lasmiofibrillas. Las muchas miofibrillas de cada fibra muscularestn yuxtapuestas suspendidas en la fibra muscular.Los espacios entre las miofibrillas estn llenos de un lquidointracelular denominado sarcoplasma, que contiene grandescantidades de potasio, magnesio y fosfato, adems de mltiplesenzimas proteicas. Tambin hay muchas mitocondriasque estn dispuestas paralelas a las miofibrillas. Las mitocondriasproporcionan a las miofibrillas en contraccin grandescantidades de energa en forma de trifosfato de adenosina(ATP), que es formado por las mitocondrias.El retculo sarcoplsmico es un retculo endoplsmicoespecializado de msculo esqueltico. En elsarcoplasma que rodea a las miofibrillas de todas las fibrasmusculares tambin hay un extenso retculo (fig. 6-4) denominadoretculo sarcoplsmico. Este retculo tiene una organizacinespecial que es muy importante para controlar lacontraccin muscular, como se analiza en el captulo 7. Lostipos de fibras musculares de contraccin rpida tienen retculossarcoplsmicos especialmente extensos.Mecanismo general de la contraccinmuscularEl inicio y la ejecucin de la contraccin muscular se producenen las siguientes etapas secuenciales:1. Un potencial de accin viaja a lo largo de una fibra motorahasta sus terminales sobre las fibras musculares.2. En cada terminal, el nervio secreta una pequea cantidadde la sustancia neurotransmisora acetilcolina.3. La acetilcolina acta en una zona local de la membranade la fibra muscular para abrir mltiples canales de cationesactivados por acetilcolina a travs de molculasproteicas que flotan en la membrana.4. La apertura de los canales activados por acetilcolina permiteque grandes cantidades de iones sodio difundanhacia el interior de la membrana de la fibra muscular. Estoprovoca una despolarizacin local que, a su vez, conduceFigura 6-2 Microfotografa electrnica de las miofibrillas muscularesque muestra la organizacin detallada de los filamentos deactina y miosina. Obsrvense las mitocondrias situadas entre lasmiofibrillas. (Tomado de Fawcett DW: The Cell. Philadelphia: WBSaunders, 1981.)Figura 6-3 Organizacin de protenas en un sarcmero. Cada molculade titina se extiende desde el disco Z a la lnea M. Parte de lamolcula de titina est asociada estrechamente con el grueso filamentode miosina, mientras que el resto de la molcula es elstica ycambia de longitud cuando el sarcmero se contrae y se relaja.Figura 6-4 Retculo sarcoplsmico en los espacios extracelularesque hay entre las miofibrillas, que muestra un sistema longitudinalque sigue un trayecto a las miofibrillas. Tambin se muestran en seccintransversal los tbulos T (flechas) que se dirigen hacia el exteriorde la membrana de la fibra y que participan en la transmisinde la seal elctrica hacia el centro de la fibra muscular. (Tomado deFawcett DW: The Cell. Philadelphia: WB Saunders, 1981.)Unidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo74a la apertura de los canales de sodio activados por voltaje.Esto inicia un potencial de accin en la membrana.5. El potencial de accin viaja a lo largo de la membrana dela fibra muscular de la misma manera que los potencialesde accin viajan a lo largo de las membranas de las fibrasnerviosas.6. El potencial de accin despolariza la membrana muscular, ybuena parte de la electricidad del potencial de accin fluye atravs del centro de la fibra muscular, donde hace que el retculosarcoplsmico libere grandes cantidades de iones calcioque se han almacenado en el interior de este retculo.7. Los iones calcio inician fuerzas de atraccin entre los filamentosde actina y miosina, haciendo que se deslicenunos sobre otros en sentido longitudinal, lo que constituyeel proceso contrctil.8. Despus de una fraccin de segundo los iones calcio sonbombeados de nuevo hacia el retculo sarcoplsmico poruna bomba de Ca++ de la membrana y permanecen almacenadosen el retculo hasta que llega un nuevo potencial deaccin muscular; esta retirada de los iones calcio desde lasmiofibrillashace que cese la contraccin muscular.A continuacin describimos la maquinaria molecular delproceso de la contraccin muscular.Mecanismo molecular de la contraccinmuscularMecanismo de deslizamiento de los filamentosde la contraccin muscular. La figura 6-5 muestrael mecanismo bsico de la contraccin muscular. Muestrael estado relajado de un sarcmero (superior) y su estadocontrado (inferior). En el estado relajado, los extremos de losfilamentos de actina que se extienden entre dos discos Z sucesivosapenas comienzan a superponerse entre s. Por el contrario,en el estado contrado estos filamentos de actina hansido traccionados hacia dentro entre los filamentos de miosina,de modo que sus extremos se superponen entre s en sumxima extensin. Adems, los discos Z han sido traccionadospor los filamentos de actina hasta los extremos de los filamentosde miosina. As, la contraccin muscular se producepor un mecanismo de deslizamiento de los filamentos.Pero qu hace que los filamentos de actina se deslicenhacia adentro entre los filamentos de miosina? Este fenmenoest producido por las fuerzas que se generan por lainteraccinde los puentes cruzados que van desde los filamentosde miosina a los filamentos de actina. En condicionesde reposo estas fuerzas estn inactivas, pero cuando unpotencial de accin viaja a lo largo de la fibra muscular, estohace que el retculo sarcoplsmico libere grandes cantidadesde iones calcio que rodean rpidamente a las miofibrillas. Asu vez, los iones calcio activan las fuerzas de atraccin entrelos filamentos de miosina y de actina y comienza la contraccin.Sin embargo, es necesaria energa para que se realice elproceso contrctil. Esta energa procede de los enlaces de altaenerga de la molcula de ATP, que es degradada a difosfatode adenosina (ADP) para liberarla. En las siguientes seccionesdescribimos lo que se sabe sobre los detalles de estosprocesos moleculares de la contraccin.Caractersticas moleculares de los filamentoscontrctilesLos filamentos de miosina estn compuestos pormltiples molculas de miosina. Cada una de las molculasde miosina, mostradas en la figura 6-6A, tiene un pesomolecular de aproximadamente 480.000. La figura 6-6B muestrala organizacin de muchas molculas para formar un filamentode miosina, as como la interaccin de este filamentopor un lado con los extremos de dos filamentos de actina.La molcula de miosina (v. fig. 6-6A) est formada por seiscadenas polipeptdicas, dos cadenas pesadas, cada una de lascuales tiene un peso molecular de aproximadamente 200.000,y cuatro cadenas ligeras, que tienen un peso molecular deFigura 6-5 Estados relajado y contrado de una miofibrilla quemuestran (superior) deslizamiento de los filamentos de actina(rosa) en los espacios que hay entre los filamentos de miosina(rojo) y (inferior) la aproximacin entre s de las membranas Z.Figura 6-6 A. Molcula de miosina. B. Combinacin de muchasmolculas de miosina para formar un filamento de miosina.Tambin se muestran miles de puentes cruzados de miosina y lainteraccin entre las cabezas de los puentes cruzados con los filamentosde actina adyacentes.Captulo 6 Contraccin del msculo esqueltico75U n i da d II ELSEVIER. Fotocopiar sin autorizacin es un delito.aproximadamente 20.000 cada una. Las dos cadenas pesadasse enrollan entre s en espiral para formar una hlice doble,que se denomina cola de la molcula de miosina. Un extremode cada una de estas cadenas se pliega bilateralmente para formaruna estructura polipeptdica globular denominada cabezade la miosina. As, hay dos cabezas libres en un extremo de lamolcula de miosina de doble hlice. Las cuatro cadenas ligerastambin forman parte de la cabeza de la miosina, dos encada cabeza. Estas cadenas ligeras ayudan a controlar la funcinde la cabeza durante la contraccin muscular.El filamento de miosina est formado por 200 o ms molculasindividuales de miosina. En la figura 6-6B se muestra la porcincentral de uno de estos filamentos, que muestra las colasde las molculas de miosina agrupadas entre s para formar elcuerpo del filamento, mientras que hay muchas cabezas de lasmolculas por fuera de los lados del cuerpo. Adems, parte delcuerpo de cada una de las molculas de miosina se prolongahacia la regin lateral junto a la cabeza, formando de esta maneraun brazo que separa la cabeza del cuerpo, como se muestraen la figura. Los brazos y las cabezas que protruyen se denominanen conjunto puentes cruzados. Cada puente cruzado esflexible en dos puntos denominados bisagras, una en el puntoen el que el brazo sale del cuerpo del filamento de miosina y laotra en el punto en el que la cabeza se une al brazo. Los brazosarticulados permiten que las cabezas se separen del cuerpo delfilamento de miosina o que se aproximen al mismo. Las cabezasarticuladas, a su vez, participan en el proceso real de contraccin,como se analiza en las secciones siguientes.La longitud total de los filamentos de miosina es uniforme,casi exactamente 1,6 mm. Sin embargo, se debe teneren cuenta que no hay cabezas de puentes cruzados en el centrodel filamento de miosina en una distancia de aproximadamente0,2 mm, porque los brazos articulados se separandesde el centro.Ahora, para completar este cuadro, el propio filamento demiosina est enrollado de modo que cada par sucesivo de puentescruzados est desplazado en sentido axial 120 respecto alpar previo. Esto garantiza que los puentes cruzados se extiendanen todas las direcciones alrededor del filamento.Actividad ATPasa de la cabeza de miosina. Otracaracterstica de la cabeza de la miosina que es esencial parala contraccin muscular es que acta como una enzimaATPasa. Como se explica ms adelante, esta propiedad permiteque la cabeza escinda el ATP y que utilice la energaprocedente del enlace fosfato de alta energa del ATP paraaportar energa al proceso de la contraccin.Los filamentos de actina estn formados por actina,tropomiosina y troponina. El esqueleto del filamento deactina es una molcula de la protena F-actina bicatenaria,que se representa por las dos hebras de color claro de la figura6-7. Las dos hebras estn enroscadas en una hlice de lamisma manera que la molcula de miosina.Cada una de las hebras de la doble hlice de F-actina estformada por molculas de G-actina polimerizadas, cada unade las cuales tiene un peso molecular de aproximadamente42.000. A cada una de estas molculas de G-actina se le uneuna molcula de ADP. Se piensa que estas molculas de ADPson los puntos activos de los filamentos de actina con losque interactan los puentes cruzados de los filamentos demiosina para producir la contraccin muscular. Los puntosactivos de las dos hebras de F-actina estn escalonados, loque permite que haya un punto activo en toda la longitud delfilamento de actina cada 2,7 nm.Cada uno de los filamentos de actina tiene una longitudde aproximadamente 1 mm. Las bases de los filamentosde actina se anclan fuertemente en los discos Z; los extremosde los filamentos protruyen en ambas direcciones parasituarse en los espacios que hay entre las molculas de miosina,como se muestra en la figura 6-5.Molculas de tropomiosina. El filamento de actinatambin contiene otra protena, la tropomiosina. Cada molculade tropomiosina tiene un peso molecular de 70.000 yuna longitud de 40 nm. Estas molculas estn enrolladas enespiral alrededor de los lados de la hlice de F-actina. Enestado de reposo las molculas de tropomiosina recubren lospuntos activos de las hebras de actina, de modo que no sepuede producir atraccin entre los filamentos de actina y demiosina para producir la contraccin.Troponina y su funcin en la contraccin muscular.Unidas de manera intermitente a lo largo de los lados delas molculas de tropomiosina hay otras molculas proteicasdenominadas troponina. Se trata de complejos de tres subunidadesproteicas unidas entre s de manera laxa, cada unade las cuales tiene una funcin especfica en el control de lacontraccin muscular. Una de las subunidades (troponina I)tiene una gran afinidad por la actina, otra (troponina T)por la tropomiosina y la tercera (troponina C) por los ionescalcio. Se piensa que este complejo une la tropomiosina a laactina. Se piensa que la intensa afinidad de la troponina porlos iones calcio inicia el proceso de la contraccin, como seexplica en la seccin siguiente.Interaccin de un filamento de miosina, dos filamentosde actina y los iones calcio para producir la contraccinInhibicin del filamento de actina por el complejotroponina-tropomiosina; activacin por los ionescalcio.Un filamento de actina puro sin la presencia del complejotroponina-tropomiosina (pero en presencia de ionesmagnesio y ATP) se une instantnea e intensamente a lascabezas de las molculas de miosina. Despus, si se aade elcomplejo troponina-tropomiosina al filamento de actina, nose produce la unin entre la miosina y la actina. Por tanto, sepiensa que los puntos activos del filamento de actina normaldel msculo relajado son inhibidos o cubiertos fsicamentepor el complejo troponina-tropomiosina. En consecuencia,Figura 6-7 Filamento de actina, formado por dos hebras helicoidalesde molculas de F-actina y dos hebras de molculas de tropomiosinaque se disponen en los surcos que hay entre las hebras deactina. Hay un complejo de troponina unido a un extremo de cadauna de las molculas de tropomiosina y que inicia la contraccin.Unidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo76estos puntos no se pueden unir a las cabezas de los filamentosde miosina para producir la contraccin. Antes de que seproduzca la contraccin, se debe inhibir el efecto bloqueantedel complejo troponina-tropomiosina.Esto nos lleva a la funcin de los iones calcio. Cuandohay grandes cantidades de iones calcio, se inhibe el propioefecto inhibidor del complejo troponina-tropomiosina sobrelos filamentos de actina. No se conoce el mecanismo de estehecho, aunque una hiptesis es la siguiente: cuando los ionescalcio se combinan con la troponina C, de la que una molculase puede unir intensamente con hasta cuatro iones calcio,el complejo de troponina probablemente experimentaun cambio conformacional que en cierto modo tira de lamolcula de tropomiosina y la desplaza hacia zonas ms profundasdel surco que hay entre las dos hebras de actina. Estodescubre los puntos activos de la actina, permitiendo de estamanera que atraigan a las cabezas del puente cruzado de miosinay que produzcan la contraccin. Aunque es un mecanismohipottico, pone de relieve que la relacin normal entreel complejo troponina-tropomiosina y la actina es alterada porlos iones calcio, dando lugar a una nueva situacin que lleva ala contraccin.Interaccin entre el filamento de actina activadoy los puentes cruzados de miosina: teora de la cremallera de la contraccin. Tan pronto como el filamentode actina es activado por los iones calcio, las cabezas de lospuentes cruzados de los filamentos de miosina son atradoshacia los puntos activos del filamento de actina y de algnmodo esto hace que se produzca la contraccin. Aunque elmecanismo preciso mediante el que esta interaccin entrelos puentes cruzados y la actina produce la contraccin siguesiendo en parte terico, una hiptesis para la que hay datosconsiderables es la teora de la cremallera (o teora deltrinquete) de la contraccin.La figura 6-8 muestra este hipottico mecanismo de lacremallera de la contraccin. La figura muestra las cabezasde los puentes cruzados unindose y liberndose de lospuntos activos de un filamento de miosina. Se ha propuestoque cuando una cabeza se une a un punto activo, esta uninproduce simultneamente cambios profundos en las fuerzasintramoleculares entre la cabeza y el brazo de este puente cruzado.La nueva alineacin de las fuerzas hace que la cabezase desplace hacia el brazo y que arrastre con ella al filamentode actina. Este desplazamiento de la cabeza se denominagolpe activo. Inmediatamente despus del desplazamiento, lacabeza se separa automticamente del punto activo. A continuacinla cabeza recupera su direccin extendida. En estaposicin se combina con un nuevo punto activo que est msabajo a lo largo del filamento de actina; despus la cabeza sedesplaza una vez ms para producir un nuevo golpe activo,y el filamento de actina avanza otro paso. As, las cabezas delos puentes cruzados se incurvan hacia atrs y hacia delantey paso a paso recorren el filamento de actina, desplazando losextremos de dos filamentos de actina sucesivos hacia el centrodel filamento de miosina.Se piensa que cada uno de los puentes cruzados actaindependientemente de todos los dems, unindose y tirandoen un ciclo repetido continuo. Por tanto, cuanto mayor sea elnmero de puentes cruzados que estn en contacto con el filamentode actina en un momento dado, mayor ser la fuerzade contraccin.ATP como fuente de energa para la contraccin:fenmenos qumicos en el movimiento de las cabezasde miosina. Cuando se contrae el msculo, se realiza untrabajo y es necesaria energa. Durante el proceso de contraccinse escinden grandes cantidades de ATP para formarADP; cuanto mayor sea la magnitud del trabajo que realizael msculo, mayor ser la cantidad de ATP que se escinde, loque se denomina efecto Fenn. Se piensa que esto se producepor medio de la siguiente secuencia de acontecimientos:1. Antes de que comience la contraccin, las cabezas de lospuentes cruzados se unen al ATP. La actividad ATPasa dela cabeza de miosina escinde inmediatamente el ATP, aunquedeja los productos de la escisin, el ADP y el ion fosfato,unidos a la cabeza. En este estado la conformacin dela cabeza es tal que se extiende perpendicularmente haciael filamento de actina, pero todava no est unida a ella.2. Cuando el complejo troponina-tropomiosina se une a losiones calcio quedan al descubierto los puntos activos delfilamento de actina, y entonces las cabezas de miosina seunen a ellos, como se muestra en la figura 6-8.3. El enlace entre la cabeza del puente cruzado y el puntoactivo del filamento de actina produce un cambio conformacionalde la cabeza, lo que hace que la cabeza se desplacehacia el brazo del puente cruzado. Esto proporcionael golpe activo para tirar del filamento de actina. La energaque activa el golpe activo es la energa que ya se haalmacenado, como un muelle comprimido por el cambioconformacional que se haba producido previamenteen la cabeza cuando se escindi la molcula de ATP.4. Una vez que se desplaza la cabeza del puente cruzado,esto permite la liberacin del ADP y el ion fosfato quepreviamente estaban unidos a la cabeza. En el punto deliberacin del ADP se une una nueva molcula de ATP.Esta unin de una nueva molcula de ATP hace que lacabeza se separe de la actina.5. Despus de que la cabeza se haya separado de la actina, seescinde la nueva molcula de ATP para comenzar el ciclosiguiente, dando lugar a un nuevo golpe activo. Es decir,la energa una vez ms comprime la cabeza de nuevoa su situacin perpendicular, dispuesta para comenzar elnuevo ciclo de golpe activo.6. Cuando la cabeza comprimida (con su energa almacenadaprocedente del ATP escindido) se une a un nuevopunto activo del filamento de actina, se estira y una vezms proporciona un nuevo golpe activo.Figura 6-8 Mecanismo de cremallera de la contraccinmuscular.Captulo 6 Contraccin del msculo esqueltico77U n i da d II ELSEVIER. Fotocopiar sin autorizacin es un delito.De esta manera el proceso se realiza una y otra vez hastaque los filamentos de actina han desplazado la membrana Zhasta los extremos de los filamentos de miosina o hasta quela carga que se ejerce sobre el msculo se hace demasiadogrande como para que se produzca una traccin adicional.El efecto de la cantidad de superposicin de losfilamentos de actina y miosina determina latensin desarrollada por el msculo en contraccinLa figura 6-9 muestra el efecto de la longitud del sarcmeroy de la cantidad de la superposicin entre los filamentos demiosina y de actina sobre la tensin activa que desarrollauna fibra muscular en contraccin. A la derecha, en colornegro, se muestran distintos grados de superposicin entrelos filamentos de miosina y actina a diversas longitudes delsarcmero. En el punto D del diagrama el filamento de actinaha producido una traccin de toda la longitud hasta el finaldel filamento de miosina, sin superposicin entre la actina yla miosina. En este punto la tensin que desarrolla el msculoactivado es cero. Despus, a medida que el sarcmerose acorta y que el filamento de actina comienza a superponerseal filamento de miosina, la tensin aumenta progresivamentehasta que la longitud del sarcmero disminuyea aproximadamente 2,2 mm. En este punto el filamento deactina ya se ha superpuesto a todos los puentes cruzadosdel filamento de miosina, aunque todava no ha alcanzado elcentro del filamento de miosina. Con un acortamiento adicionalel sarcmero mantiene la tensin completa hasta quese llega al punto B, a una longitud del sarcmero de aproximadamente2 mm. En este punto los extremos de los dosfilamentos de actina comienzan a superponerse entre s ademsde superponerse a los filamentos de miosina. A medidaque la longitud del sarcmero disminuye desde 2 mm hastaaproximadamente 1,65 mm, en el punto A, se produce unarpida disminucin de la fuerza de la contraccin. En estepunto los dos discos Z del sarcmero se encuentran apoyadosen los extremos de los filamentos de miosina. Despus,a medida que se produce la contraccin hasta longitudes delsarcmero an menores, los extremos de los filamentos demiosina estn corrugados y, como se muestra en la figura, lafuerza de la contraccin se aproxima a cero, aunque el sarcmeroya se ha contrado hasta su mnima longitud.Efecto de la longitud muscular sobre la fuerza decontraccin en el msculo intacto entero. La curvasuperior de la figura 6-10 es similar a la de la figura 6-9, perola curva de la figura 6-10 representa la tensin del msculoentero intacto y no la de una nica fibra muscular. El msculoentero tiene una gran cantidad de tejido conjuntivo;adems, los sarcmeros de diferentes partes del msculo nosiempre se contraen la misma magnitud. Por tanto, la curvatiene unas dimensiones algo diferentes de las que se muestranpara la fibra muscular individual, aunque muestra lamisma forma general para la pendiente en el intervalo normalde contraccin, como se seala en la figura 6-10.Obsrvese en la figura 6-10 que cuando el msculo esten su longitud normal en reposo, que corresponde a una longituddel sarcmero de aproximadamente 2 mm, se contraecon una fuerza de contraccin prxima a la fuerza mximacuando es activado. Sin embargo, el aumento de la tensinque se produce durante la contraccin, denominado tensinactiva, se reduce a medida que el msculo es distendido msall de su longitud normal, es decir, hasta una longitud delsarcmero mayor de aproximadamente 2,2 mm. Esto se demuestrapor la disminucin de la longitud de la flecha de la figura auna longitud del msculo mayor de lo normal.Relacin de la velocidad de contraccin con la cargaUn msculo esqueltico se contrae rpidamente cuando lo hacefrente a una carga nula, hasta un estado de contraccin completaen aproximadamente 0,1 s para un msculo medio. Cuando seaplican cargas, la velocidad de la contraccin se hace cada vezms lenta a medida que aumenta la carga, como se muestra enla figura 6-11. Es decir, cuando la carga ha aumentado hasta lafuerza mxima que puede ejercer el msculo, la velocidad decontraccin se hace cero y no se produce ninguna contraccin, apesar de la activacin de la fibra muscular.La disminucin de la velocidad de contraccin al aumentar lacarga est producida por el hecho de que una carga sobre unmsculo en contraccin es una fuerza inversa que se opone ala fuerza contrctil que produce la contraccin muscular. Portanto, la fuerza neta de que se dispone para producir la velocidadde acortamiento est reducida de manera proporcional.Figura 6-9 Diagrama longitud-tensin de un sarcmero nicocontrado totalmente, que muestra la mxima fuerza de contraccincuando el sarcmero mide de 2 a 2,2 mm de longitud. En laparte superior derecha estn las posiciones relativas de los filamentosde actina y miosina a diferentes longitudes del sarcmerodesde el punto A al punto D. (Modificado de Gordon AM, HuxleyAF, Julian FJ: The length-tension diagram of single vertebrate striatedmuscle fibers. J Physiol 171:28P, 1964.)Figura 6-10 Relacin entre la longitud y la tensin del msculoantes de la contraccin muscular y durante la misma.Unidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo78Energtica de la contraccin muscularGeneracin de trabajo durante la contraccinmuscularCuando un msculo se contrae contra una carga realiza untrabajo. Esto significa que se transfiere energa desde el msculohasta la carga externa para levantar un objeto hasta unamayor altura o para superar la resistencia al movimiento.En trminos matemticos el trabajo se define mediante lasiguiente ecuacin:T = C Ddonde T es el trabajo generado, C es la carga y D es la distanciadel movimiento que se opone a la carga. La energanecesaria para realizar el trabajo procede de las reaccionesqumicas de las clulas musculares durante la contraccin,como se describe en las secciones siguientes.Fuentes de energa para la contraccin muscularYa hemos visto que la contraccin muscular depende de laenerga que aporta el ATP. La mayor parte de esta energa esnecesaria para activar el mecanismo de cremallera medianteel cual los puentes cruzados tiran de los filamentos de actina,aunque son necesarias cantidades pequeas para: 1) bombeariones calcio desde el sarcoplasma hacia el interior delretculo sarcoplsmico despus de que haya finalizado la contracciny 2) para bombear iones sodio y potasio a travs dela membrana de la fibra muscular para mantener un entornoinico adecuado para la propagacin de los potenciales deaccin de la fibra muscular.La contraccin de ATP en la fibra muscular, de aproximadamente4 milimolar, es suficiente para mantener la contraccincompleta durante slo 1 a 2 s como mximo. El ATP seescinde para formar ADP, que transfiere la energa de la molculade ATP a la maquinaria contrctil de la fibra muscular.Despus, como se describe en el captulo 2, el ADP se vuelve afosforilar para formar nuevo ATP en otra fraccin de segundo,lo que permite que el msculo mantenga su contraccin. Hayvarias fuentes de energa para esta nueva fosforilacin.La primera fuente de energa que se utiliza para reconstituirel ATP es la sustancia fosfocreatina, que contiene un enlace fosfatode alta energa similar a los enlaces del ATP. El enlace fosfatode alta energa de la fosfocreatina tiene una cantidad ligeramentemayor de energa libre que la de cada uno de los enlaces del ATP,como se analiza con ms detalle en los captulos 67 y 72. Portanto, la fosfocreatina se escinde inmediatamente y la energaque se libera produce el enlace de un nuevo ion fosfato al ADPpara reconstituir el ATP. Sin embargo, la cantidad total de fosfocreatinaen la fibra muscular tambin es muy pequea, sloaproximadamente cinco veces mayor que la de ATP. Por tanto,la energa combinada del ATP y de la fosfocreatina almacenadosen el msculo es capaz de producir una contraccin muscularmxima durante slo 5 a 8 s.La segunda fuente importante de energa, que se utilizapara reconstituir tanto el ATP como la fosfocreatina, es lagluclisis del glucgeno que se ha almacenado previamenteen las clulas musculares. La escisin enzimtica rpida delglucgeno en cido pirvico y cido lctico libera energa quese utiliza para convertir el ADP en ATP; despus se puedeutilizar directamente el ATP para aportar energa a la contraccinmuscular adicional y tambin para reconstituir losalmacenes de fosfocreatina.La importancia de este mecanismo de gluclisis es doble.Primero, las reacciones glucolticas se pueden producir inclusoen ausencia de oxgeno, de modo que se puede mantener lacontraccin muscular durante muchos segundos y a veceshasta ms de un minuto, aun cuando no se disponga de aportede oxgeno desde la sangre. Segundo, la velocidad de formacinde ATP por el proceso glucoltico es aproximadamente2,5 veces ms rpida que la formacin de ATP en respuestaa la reaccin de los nutrientes celulares con el oxgeno. Sinembargo, se acumulan tantos productos finales de la gluclisisen las clulas musculares que la gluclisis tambin pierdesu capacidad de mantener una contraccin muscular mximadespus de aproximadamente 1 min.La tercera y ltima fuente de energa es el metabolismooxidativo. Esto supone combinar oxgeno con los productosfinales de la gluclisis y con otros diversos nutrientes celularespara liberar ATP. Ms del 95% de toda la energa queutilizan los msculos para la contraccin sostenida a largoplazo procede de esta fuente. Los nutrientes que se consumenson carbohidratos, grasas y protenas. Para una actividadmuscular mxima a muy largo plazo (durante un perodode muchas horas) la mayor parte de la energa procede conmucho de las grasas, aunque durante perodos de 2 a 4 hhasta la mitad de la energa puede proceder de los carbohidratosalmacenados.Los mecanismos detallados de estos procesos energticosse analizan en los captulos 67 a 72. Adems, en el captulo84, sobre fisiologa del deporte, se analiza la importancia delos diferentes mecanismos de liberacin de energa durantela realizacin de diferentes deportes.Eficiencia de la contraccin muscular. La eficiencia de unamquina o de un motor se calcula como el porcentaje del aportede energa que se convierte en trabajo en lugar de en calor. El porcentajede aporte energtico al msculo (la energa qumica de losnutrientes) que se puede convertir en trabajo, incluso en las mejorescondiciones, es menor del 25%, y el resto se convierte en calor.La razn de esta baja eficiencia es que aproximadamente la mitadde la energa de los nutrientes se pierde durante la formacin delATP, y que incluso en este caso slo el 40-45% de la energa delpropio ATP se puede convertir posteriormente en trabajo.Slo se puede conseguir la eficiencia mxima cuando el msculose contrae a una velocidad moderada. Si el msculo se contraeFigura 6-11 Relacin entre la carga y la velocidad de contraccinde un msculo esqueltico que tiene una seccin transversal de1 cm2 y una longitud de 8 cm.Captulo 6 Contraccin del msculo esqueltico79U n i da d II ELSEVIER. Fotocopiar sin autorizacin es un delito.lentamente o sin ningn movimiento, se liberan pequeas cantidadesde calor de mantenimiento durante la contraccin, inclusosi se realiza un trabajo pequeo o nulo, reduciendo de esta manerala eficiencia de la conversin a un valor tan pequeo como cero.Por el contrario, si la contraccin es demasiado rpida se utilizangrandes proporciones de la energa para superar la friccin viscosadel interior del propio msculo y esto, tambin, reduce la eficienciade la contraccin. Habitualmente se desarrolla una eficienciamxima cuando la velocidad de contraccin es de aproximadamenteel 30% de la velocidad mxima.Caractersticas de la contraccin de todo el msculoMuchas caractersticas de la contraccin muscular se puedendemostrar desencadenando espasmos musculares nicos. Estose puede conseguir con la excitacin elctrica instantnea delnervio que inerva un msculo o haciendo pasar un estmuloelctrico breve a travs del propio msculo, dando lugar a unanica contraccin sbita que dura una fraccin de segundo.Contraccin isomtrica frente a isotnica. Se dice quela contraccin muscular es isomtrica cuando el msculo nose acorta durante la contraccin e isotnica cuando se acorta,pero la tensin del msculo permanece constante durante todala contraccin. En la figura 6-12 se muestran sistemas pararegistrar los dos tipos de contraccin muscular.En el sistema isomtrico, el msculo se contrae contra untransductor de fuerza sin disminuir la longitud del msculo,como se muestra en la parte derecha de la figura 6-12. En el sistemaisotnico el msculo se acorta contra una carga fija; esto seilustra a la izquierda de la figura, que muestra un msculo queeleva un platillo de balanza. Las caractersticas de la contraccinisotnica dependen de la carga contra la que se contrae el msculo,as como de la inercia de la carga. Sin embargo, el sistemaisomtrico registra estrictamente los cambios de la fuerza de lapropia contraccin muscular. Por tanto, el sistema isomtrico seutiliza la mayora de las veces cuando se comparan las caractersticasfuncionales de diferentes tipos de msculo.Caractersticas de los espasmos isomtricos que seregistran en diferentes msculos. El cuerpo humano tiene msculosesquelticos de muchos tamaos, desde el pequeomsculo estapedio del odo medio, que mide slo algunosmilmetros de longitud y aproximadamente 1 mm de dimetro,hasta el gran msculo cudriceps, que tiene un tamao mediomilln de veces mayor que el estapedio. Adems, las fibras puedenser tan pequeas como de 10 mm de dimetro o tan grandes comode 80 mm. Finalmente, la energtica de la contraccin muscularvara considerablemente de un msculo a otro. Por tanto, no essorprendente que las caractersticas mecnicas de la contraccinmuscular difieran de unos msculos a otros.En la figura 6-13 se muestran los registros de las contraccionesisomtricas de tres tipos de msculo esqueltico: un msculoocular, que tiene una contraccin isomtrica de menos de 1/50 sde duracin; el msculo gastrocnemio, que tiene una duracin decontraccin de aproximadamente 1/15 s, y el msculo sleo, quetiene una duracin de contraccin de aproximadamente 1/5 s. Esinteresante que estas duraciones de la contraccin estn adaptadasa las funciones de los msculos respectivos. Los movimientosoculares deben ser muy rpidos para mantener la fijacin delos ojos sobre objetos especficos para proporcionar la exactitudde la visin. El msculo gastrocnemio se debe contraer con unarapidez moderada para proporcionar una velocidad suficiente demovimiento de la extremidad para correr y saltar, y el msculosleo participa principalmente en la contraccin lenta para elsoporte continuo a largo plazo del cuerpo contra la gravedad.Fibras musculares rpidas frente a lentas. Como seanaliza con ms detalle en el captulo 84 sobre la fisiologa de losdeportes, todos los msculos del cuerpo estn formados por unamezcla de las denominadas fibras musculares rpidas y lentas, conotras fibras intermedias entre estos dos extremos. Los msculosque reaccionan rpidamente, entre ellos el tibial anterior, estn formadosprincipalmente por fibras rpidas, y slo tienen pequeascantidades de la variedad lenta. Por el contrario, los msculos que,como el sleo, responden lentamente pero con una contraccinprolongada estn formados principalmente por fibras lentas.Las diferencias entre estos dos tipos de fibras son las siguientes.Fibras lentas (tipo I, msculo rojo). 1) Fibras ms pequeas, 2)tambin estn inervadas por fibras nerviosas ms pequeas,3) vascularizacin y capilares ms extensos para aportar cantidadesadicionales de oxgeno, 4) nmeros muy elevados de mitocondrias,tambin para mantener niveles elevados de metabolismo oxidativo,y 5) las fibras contienen grandes cantidades de mioglobina,una protena que contiene hierro y que es similar a la hemoglobinade los eritrocitos. La mioglobina se combina con el oxgeno y loalmacena hasta que sea necesario; esto tambin acelera mucho eltransporte de oxgeno hacia las mitocondrias. La mioglobina da almsculo lento un aspecto rojizo y el nombre de msculo rojo.Fibras rpidas (tipo II, msculo blanco). 1) Fibras grandespara obtener una gran fuerza de contraccin, 2) retculo sarcoplsmicoextenso para una liberacin rpida de iones calciopara iniciar la contraccin, 3) grandes cantidades de enzimasglucolticas para la liberacin rpida de energa por el proceso glucoltico,4) vascularizacin menos extensa porque el metabolismooxidativo tiene una importancia secundaria, y 5) menosmitocondrias, tambin porque el metabolismo oxidativo esFigura 6-12 Sistemas isotnico e isomtrico para registrar lascontracciones musculares.Figura 6-13 Duracin de las contracciones isomtricas de diferentestipos de msculos esquelticos de mamfero, que muestranun perodo de latencia entre el potencial de accin (despolarizacin)y la contraccin muscular.Unidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo80secundario. Un dficit de mioglobina roja en el msculo rpidole da el nombre de msculo blanco.Mecnica de la contraccin del msculo esquelticoUnidad motora: todas las fibras musculares inervadas poruna nica fibra nerviosa. Todas las motoneuronas que salen dela mdula espinal inervan mltiples fibras nerviosas y el nmerodepende del tipo de msculo. Todas las fibras musculares queson inervadas por una nica fibra nerviosa se denominan unidadmotora. En general, los msculos pequeos que reaccionanrpidamente y cuyo control debe ser exacto tienen ms fibrasnerviosas para menos fibras musculares (p. ej., tan slo dos otres fibras musculares por cada unidad motora en algunos delos msculos larngeos). Por el contrario, los msculos grandesque no precisan un control fino, como el msculo sleo, puedentener varios centenares de fibras musculares en una unidadmotora. Una cifra promedio para todos los msculos del cuerpoes cuestionable, aunque una buena estimacin sera de aproximadamente80 a 100 fibras musculares por unidad motora.Las fibras musculares de todas las unidades motoras no estnagrupadas entre s en el msculo, sino que se superponen a otrasunidadesmotoras en microfascculos de 3 a 15 fibras. Esta interdigitacinpermite que las unidades motoras separadas se contraigan cooperandoentre s y no como segmentos totalmente individuales.Contracciones musculares de diferente fuerza: sumacin defuerzas. Sumacin significa la adicin de los espasmos individualespara aumentar la intensidad de la contraccin muscularglobal. La sumacin se produce de dos maneras: 1) aumentandoel nmero de unidades motoras que se contraen de manerasimultnea, lo que se denomina sumacin de fibras mltiples, y2) aumentando la frecuencia de la contraccin, lo que se denominasumacin de frecuencia y que puede producir tetanizacin.Sumacin de fibras mltiples. Cuando el sistema nerviosocentral enva una seal dbil para contraer un msculo, lasunidades motoras ms pequeas del msculo se pueden estimularcon preferencia a las unidades motoras de mayor tamao.Despus, a medida que aumenta la intensidad de la seal, tambinse empiezan a excitar unidades motoras cada vez mayores, demodo que las unidades motoras de mayor tamao con frecuenciatienen una fuerza contrctil hasta 50 veces mayor que las unidadesms pequeas. Esto se denomina principio de tamao. Es importanteporque permite que se produzcan gradaciones de la fuerzamuscular durante la contraccin dbil en escalones pequeos,mientras que los escalones se hacen cada vez mayores cuando sonnecesarias grandes cantidades de fuerza. La causa de este principiode tamao es que las unidades motoras ms pequeas sonactivadas por fibras nerviosas motoras pequeas, y que las motoneuronaspequeas de la mdula espinal son ms excitables quelas grandes, de modo que naturalmente se excitan antes.Otra caracterstica importante de la sumacin de fibrasmltiples es que las diferentes unidades motoras son activadasde manera sincrnica por la mdula espinal, de modo quela contraccin se alterna entre las unidades motoras de manerasecuencial, dando lugar de esta manera a una contraccin suavea frecuencias bajas de las seales nerviosas.Sumacin de frecuencia y tetanizacin. La figura 6-14muestra los principios de la sumacin de frecuencias y la tetanizacin.A la izquierda se representan espasmos individualesque se producen de manera secuencial a una frecuencia de estimulacinbaja. Despus, a medida que aumenta la frecuencia,se llega a un punto en el que cada nueva contraccin se produceantes de que haya finalizado la anterior. En consecuencia,la segunda contraccin se suma parcialmente a la primera, demodo que la fuerza total de la contraccin aumenta progresivamenteal aumentar la frecuencia. Cuando la frecuencia alcanzaun nivel crtico, las contracciones sucesivas finalmente se hacentan rpidas que se fusionan entre s, y la contraccin del msculoentero parece ser completamente suave y continua, comose muestra en la figura. Esto se denomina tetanizacin. A unafrecuencia ligeramente mayor la fuerza de la contraccin alcanzasu valor mximo, de modo que cualquier aumento adicionalde la frecuencia ms all de ese punto no tiene ningn efectoadicional sobre el aumento de la fuerza contrctil. Esto se produceporque se mantiene un nmero suficiente de iones calcioen el sarcoplasma del msculo, incluso entre los potenciales deaccin, de modo que se mantiene el estado contrctil completosin permitir ninguna relajacin entre los potenciales de accin.Mxima fuerza de contraccin. La mxima fuerza de contraccintetnica de un msculo que funciona a una longitud muscularnormal es en promedio de entre 3 y 4 kg por centmetro cuadrado demsculo. Como un msculo cudriceps puede tener hasta 100 cm2de vientre muscular, se pueden aplicar hasta 360 kg de tensin altendn rotuliano. Por tanto, se puede comprender fcilmentecmo es posible que los msculos arranquen los tendones de susinserciones en el hueso.Cambios de la fuerza muscular al inicio de la contraccin: elefecto de la escalera (Treppe). Cuando un msculo comienza acontraerse despus de un perodo de reposo prolongado, su fuerzade contraccin inicial puede ser tan pequea como la mitad de sufuerza entre 10 y 50 contracciones musculares despus. Es decir,la fuerza de la contraccin aumenta hasta una meseta, un fenmenoque se denomina efecto de la escalera o Treppe.Aunque no se conocen todas las posibles causas del efecto dela escalera, se piensa que est producido principalmente por elaumento de los iones calcio en el citosol debido a la liberacinde cada vez ms iones desde el retculo sarcoplsmico con cadapotencial de accin muscular sucesivo y la incapacidad del sarcoplasmade recapturar inmediatamente los iones.Tono del msculo esqueltico. Incluso cuando los msculosestn en reposo habitualmente hay una cierta cantidad de tensin,que se denomina tono muscular. Como las fibras normalesdel msculo esqueltico no se contraen sin que ningn potencialde accin estimule las fibras, el tono del msculo esquelticose debe totalmente a impulsos nerviosos de baja frecuencia queproceden de la mdula espinal. Estos, a su vez, estn controladosen parte por seales que se transmiten desde el encfalo a lasmotoneuronas adecuadas del asta anterior de la mdula espinaly en parte por seales que se originan en los husos muscularesque estn localizados en el propio msculo. Ambos estmulos seanalizan en relacin con la funcin de los husos musculares y dela mdula espinal en el captulo 54.Fatiga muscular. La contraccin prolongada e intensa de unmsculo da lugar al conocido estado de fatiga muscular. Estudiosen atletas han mostrado que la fatiga muscular aumenta en unaproporcin casi directa a la velocidad de deplecin del glucgenodel msculo. Por tanto, la fatiga se debe principalmente ala incapacidad de los procesos contrctiles y metablicos de lasFigura 6-14 Sumacin de frecuencia y tetanizacin.Captulo 6 Contraccin del msculo esqueltico81U n i da d II ELSEVIER. Fotocopiar sin autorizacin es un delito.fibras musculares de continuar generando el mismo trabajo. Sinembargo, los experimentos tambin han mostrado que la transmisinde la seal nerviosa a travs de la unin neuromuscular,que se analiza en el captulo 7, puede disminuir al menos un pocodespus de una actividad muscular prolongada e intensa, reduciendoan ms la contraccin muscular. La interrupcin delflujo sanguneo a travs de un msculo que se est contrayendoda lugar a una fatiga muscular casi completa en un plazo de 1 a2 min debido a la prdida de aporte de nutrientes, especialmentela prdida de oxgeno.Sistemas de palanca del cuerpo. Los msculos actanaplicando una tensin a sus puntos de insercin en los huesos,y los huesos a su vez forman varios tipos de sistemas depalanca. La figura 6-15 muestra el sistema de palanca que activael msculo bceps para elevar el antebrazo. Si asumimos que unmsculo bceps grande tiene un rea transversal de 40 cm2, la mximafuerza de contraccin debe ser de aproximadamente 140 kg.Cuando el antebrazo est en ngulo recto con el brazo, la insercintendinosa del bceps est aproximadamente 5 cm delante del fulcrodel codo, y la longitud total de la palanca del antebrazo es deaproximadamente 35 cm. Por tanto, la magnitud de la potencia deelevacin del bceps en la mano sera de slo 1/7 de los 140 kg defuerza muscular, o aproximadamente 20 kg. Cuando el brazo estextendido totalmente la insercin del bceps est a mucho menosde 5 cm por delante del fulcro, y la fuerza con la que se puede adelantarla mano tambin es mucho menor de 20 kg.En breve, el anlisis de los sistemas de palanca del cuerpodepende del conocimiento de: 1) el punto de la insercin muscular;2) su distancia desde el fulcro de la palanca; 3) la longituddel brazo de la palanca, y 4) la posicin de la palanca. Enel cuerpo son necesarios muchos tipos de movimiento, algunosde los cuales precisan una intensidad grande, y otros precisangrandes distancias de movimiento. Por este motivo hay muchostipos diferentes de msculo; algunos son largos y se contraenuna distancia larga, y algunos son cortos pero tienen reas transversalesgrandes y pueden proporcionar una fuerza de contraccinextrema en distancias pequeas. El estudio de los diferentestipos de msculos, de los sistemas de palanca y de sus movimientosse denomina cinesiologa y es un componente cientficoimportante de la fisioanatoma humana.Colocacin de una parte del cuerpo por la contraccinde los msculos agonistas y antagonistas de lados opuestosde una articulacin: coactivacin de los msculos antagonistas.Prcticamente todos los movimientos del cuerpo estnproducidos por la contraccin simultnea de msculos agonistasy antagonistas de lados opuestos de las articulaciones. Esto sedenomina coactivacin de los msculos agonistas; y antagonistasy est controlada por los centros de control motor del encfalo yde la mdula espinal.La posicin de cada una de las partes separadas del cuerpo,como un brazo o una pierna, est determinada por los grados relativosde contraccin de los msculos agonistas y antagonistas; porejemplo, consideremos que un brazo o una pierna se debe colocaren una posicin en el punto medio de la amplitud del movimiento.Para conseguirlo, los msculos agonistas y antagonistas se excitanaproximadamente por igual. Recurdese que un msculo alargadose contrae con ms fuerza que un msculo acortado, comose demostr en la figura 6-10, de modo que tiene una fuerza decontraccin mxima a la longitud muscular funcional completa, ycasi ninguna fuerza de contraccin a una longitud que es la mitadde la normal. Por tanto, el msculo alargado de un lado de unaarticulacin se puede contraer con una fuerza mucho mayor queel msculo ms corto del lado opuesto. A medida que un brazo ouna pierna se mueve hacia su posicin media disminuye la fuerzadel msculo ms largo, mientras que la fuerza del msculo mscorto aumenta hasta que las dos fuerzas se igualan entre s. Eneste punto se detiene el movimiento del brazo o de la pierna. Portanto, el sistema nervioso dirige la colocacin del brazo o de lapierna mediante la modificacin de los cocientes de los grados deactivacin de los msculos agonistas y antagonistas.En el captulo 54 se ver que el sistema nervioso motor tienemecanismos adicionales importantes para compensar las diferentescargas musculares cuando dirige este proceso de colocacin.Remodelado del msculo para adaptarse a la funcinTodos los msculos del cuerpo se modelan continuamente paraadaptarse a las funciones que deben realizar. Se altera su dimetro,su longitud, su fuerza y su vascularizacin, e incluso se alteran,al menos ligeramente, los tipos de fibras musculares. Esteproceso de remodelado con frecuencia es bastante rpido, y seproduce en un plazo de pocas semanas. De hecho, experimentosen animales han demostrado que las protenas contrctiles delmsculo de algunos msculos de menor tamao y ms activosse pueden sustituir en tan slo 2 semanas.Hipertrofia y atrofia muscular. Cuando se produce unaumento de la masa total de un msculo se denomina hipertrofiamuscular. Cuando disminuye, el proceso se denomina atrofiamuscular.Prcticamente toda la hipertrofia muscular se debe a unaumento del nmero de filamentos de actina y miosina en cadafibra muscular, dando lugar a aumento de tamao de las fibrasmusculares individuales; esto se denomina hipertrofia de las fibras.La hipertrofia aparece en un grado mucho mayor cuando el msculoest sometido a carga durante el proceso contrctil. Slo sonnecesarias unas pocas contracciones intensas cada da para produciruna hipertrofia significativa en un plazo de 6 a 10 semanas.Se desconoce el mecanismo por el cual una contraccinintensa produce hipertrofia. Sin embargo, se sabe que la velocidadde sntesis de las protenas contrctiles del msculo esmucho mayor cuando se est produciendo la hipertrofia, lo queda lugar tambin a nmeros cada vez mayores de filamentostanto de actina como de miosina en las miofibrillas, aumentandocon frecuencia hasta un 50%. A su vez, se ha observado que algunasde las miofibrillas se dividen en el interior del msculo quese est hipertrofiando para formar nuevas miofibrillas, aunquetodava no se sabe la importancia de este fenmeno en la hipertrofiamuscular que se ve habitualmente.Junto con el aumento de tamao de las miofibrillas, tambinse produce un aumento de los sistemas enzimticos que proporcionanenerga. Esto se aplica especialmente a las enzimas de lagluclisis, lo que permite el aporte rpido de energa durantela contraccin muscular intensa a corto plazo.Cuando un msculo no se utiliza durante muchas semanas, lavelocidad de degradacin Figura 6-15 Sistema de palanca activado por el msculo bceps. de las protenas contrctiles es muchoUnidad II Fisiologa de la membrana, el nervio y el msculo82ms rpida que la velocidad de sustitucin. Por tanto, se produceatrofia muscular. La ruta que parece importar en buena partepara la degradacin proteica en un msculo que experimentaatrofia es la ruta de ubicuitina-proteasoma dependiente del ATP.Los proteasomas son grandes complejos proteicos que degradanlas protenas daadas o innecesarias por protelisis, una reaccinqumica que rompe los enlaces peptdicos. La ubicuitina es unaprotena reguladora que bsicamente marca las clulas que serndiana para una degradacin proteasmica.Ajuste de la longitud muscular. Otro tipo de hipertrofiase produce cuando los msculos son distendidos hastauna longitud mayor de lo normal. Esto hace que se aadannuevos sarcmeros en los extremos de las fibras musculares,donde se unen a los tendones. De hecho, se pueden aadirnuevos sarcmeros con tanta rapidez como varios porminuto en el msculo en formacin, lo que ilustra la rapidezde este tipo de hipertrofia.Por el contrario, cuando un msculo permanece acortadoa una longitud menor que su longitud normal de maneracontinua, los sarcmeros de los extremos de las fibras muscularespueden llegar realmente a desaparecer. En virtud deestos procesos los msculos se remodelan de manera continuapara tener la longitud adecuada para una contraccinmuscular eficiente.Hiperplasia de las fibras musculares. En situacionespoco frecuentes de generacin extrema de fuerza muscularse ha observado que hay un aumento real del nmero defibras musculares (aunque slo en algunos puntos porcentuales),adems del proceso de hipertrofia de las fibras. Esteaumento del nmero de fibras se denomina hiperplasia delas fibras. Cuando aparece, el mecanismo es la divisin linealde fibras que estaban previamente aumentadas de tamao.Efectos de la denervacin muscular. Cuando un msculopierde su inervacin, ya no recibe las seales contrctilesque son necesarias para mantener el tamao muscularnormal. Por tanto, la atrofia comienza casi inmediatamente.Despus de aproximadamente 2 meses tambin comienzan aaparecer cambios degenerativos en las propias fibras musculares.Si la inervacin del msculo se restaura rpidamente,se puede producir la recuperacin completa de la funcinen un plazo tan pequeo como 3 meses, aunque a partir deese momento la capacidad de recuperacin funcional se hacecada vez menor, y no se produce ninguna recuperacin adicionalde la funcin despus de 1 a 2 aos.En la fase final de la atrofia por denervacin, la mayorparte de las fibras musculares son destruidas y sustituidaspor tejido fibroso y adiposo. Las fibras que permanecen estnformadas por una membrana celular larga con los ncleos delas clulas musculares alineados, pero con propiedades contrctilesescasas o nulas y con una capacidad escasa o nula deregeneracin de las miofibrillas si vuelve a crecer un nervio.El tejido fibroso que sustituye a las fibras muscularesdurante la atrofia por denervacin tambin tiende a seguiracortndose durante muchos meses, lo que se denomina contractura.Por tanto, uno de los problemas ms importantes enla prctica de la fisioterapia es evitar que los msculos que seestn atrofiando presenten contracturas debilitantes y desfigurantes.Esto se consigue mediante la distensin diaria de losmsculos o la utilizacin de dispositivos para mantenerlos msculos distendidos durante el proceso de atrofia.Recuperacin de la contraccin muscular en la poliomielitis:aparicin de macrounidades motoras. Cuando se destruyenalgunas fibras nerviosas que inervan un msculo, pero notodas, como ocurre con frecuencia en la poliomielitis, las fibrasnerviosas residuales se ramifican para formar nuevos axones queinervan posteriormente muchas de las fibras musculares paralizadas.Esto da lugar a unidades motoras de gran tamao denominadasmacrounidades motoras, que pueden contener hastacinco veces el nmero normal de fibras musculares para cadaneurona que procede de la mdula espinal. Esto reduce la finezadel control que se tiene sobre los msculos, aunque permite quelos msculos recuperen grados variables de fuerza.Rigidez cadavricaVarias horas despus de la muerte, todos los msculos delcuerpo entran en un estado de contractura denominado rigidezcadavrica; es decir, los msculos se contraen y se hacen rgidos,incluso sin potenciales de accin. Esta rigidez se debe a laprdida de todo el ATP, que es necesario para producir la separacinde los puentes cruzados que se originan en los filamentos deactina durante el proceso de relajacin. El msculo permanecergido hasta que las protenas del msculo se deterioran aproximadamente15 a 25 h despus, lo que probablemente se debe ala autlisis que producen las enzimas que liberan los lisosomas.Todos estos fenmenos se producen con ms rapidez a temperaturasms elevadas.