Niveles estructurales de las proteínas

Configuración

Ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes en los esteroisómeros.

Tales estructuras no pueden interconvertirse sin que se produzca la ruptura de uno o más enlaces covalentes

Conformación

Ordenación espacial de los grupos sustituyentes que son libres de adoptar muchas posiciones diferentes sin que se produzca ruptura de enlaces

Posibilidad de rotación alrededor de los enlaces simples de la molécula

Estructura primaria

Descripción de todos los enlaces covalentes (enlaces peptídicos y puntes disulfuro), que unen los residuos aá de una cadena polipeptídica.

El elemento más importante es la secuencia de aá.

Estructura secundaria

Disposiciones particularmente estables de los aá

Patrones estructurales repetitivos

Hélice

Secuencia de una proteína

Datos acerca de su estructura tridimensional y su funcionamiento

Localización celular

Su evolución

Secuencias especiales en el extremo del grupo amino, señal para la exportación

Niveles estructurales adicionales:

Estructura supersecundaria

Dominio

Estructura supersecundaria

Es un agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria

Se observan en muchas proteínas

Los elementos de estructura secundaria se encuentran repetidos en una misma proteína

El dominio

Es una región compacta que incluye entre 40 y 400 aá

Unidad estructural particular de una cadena polipeptídica mayor

Muchos dominios se pliegan dando lugar a estructuras termodinámicamente estables

Una cadena polipeptídica puede tener varios dominios

Tienen funciones específicas y separadas

Estabilización de una proteína

Enlaces di-sulfuro

Interacciones débiles (no covalentes)

Puentes de hidrógeno

Interacciones hidrofóbicas y de van der Waals

Son importantes para explicar el plegamiento de las cadenas polipeptídicas

Estructura secundaria

Hélice

Conformación β

Disposición hélice

El esqueleto polipetídico se encuentra completamente enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula

Los grupos R de los aá sobresalen del esqueleto helicoidal

El giro generalmente es dextrógiro

α queratinas

Que impiden la estabilidad de la hélice

Normalmente: las interacciones entre cadenas laterales de aá separadas 3 ó 4 residuos

Muchos residuos Glu consecutivos

La repulsión electrostática entre aá con grupos R cargados: Lys y/o Arg

El volumen de los grupos R adyacentes: Asn, Ser, Thr, Leu

La presencia de residuos de Pro

Conformación β

Es muy común en las proteínas

Su esqueleto esta en forma de zig-zag, no de hélice

Conformación β anti-paralela

Clasificación de proteínas de estructura secundaria

Proteínas fibrosas: largos filamentos u hojas

Proteínas globulares: las cadenas polipeptídicas se pliegan en forma esférica

Proteínas fibrosas

Proporcionan protección frente al exterior, soporte, estructura y forma

Conformadas por un solo tipo de estructura secundaria

Proporcionan fuerza y elasticidad

Insolubles en agua por contener residuos hidrófobos.

queratina

Cabello, lana, uñas, garras, cañones de las plumas, cuernos, pezuñas, etc.

Ala, Val, Leu, Ile, Met y Phe

Estructura secundaria hélice

Tienen enlaces disulfuro

Cuernos de rinoceronte 18% Cis con puentes disulfuro

Colágeno

Tejido conjuntivo: tendones, cartílago, matriz de huesos, córnea del ojo

Estructura súper-enrollada de tres cadenas poli-peptídicas

Gly, Ala, Pro, hidroxiprolina (Hyp)

30 variedades de colágeno en el hombre

Defectos genéticos en la estructura de colágeno

Osteogénesis imperfecta

Formación anormal de los huesos del bebé.

Síndrome de Ehlers-Danlos

Debilita las articulaciones

Ambas son letales

Resultado de la sustitución de un residuo aá por un grupo R grande como

Cys o Ser en lugar de una Gly

Fibroína de la seda

Tiene Gly y Ala

Conformación β

No se estira, es flexible por sus enlaces débiles

Estructura Características Ejemplos

Hélice , entrecruzada

mediante enlaces di-sulfuro Estructuras

protectoras insolubles

y resistente, de

dureza y flexibilidad

variables

Queratina de

cabello, plumas y

uñas

Conformación β Filamentos suaves y

flexibles

Fibroína de la seda

Triple hélice del colágeno Elevada resistencia a

la tensión, sin

capacidad de

estiramiento

Colágeno de los

tendones, matriz ósea

Estructuras secundarias y propiedades de las proteínas fibrosas

Proteínas globulares

Enzimas

P. de transporte

P. motoras

P. reguladoras

Inmunoglobulinas

Hormonas peptídicas

Son complejas estructuralmente

Tienen varios tipos de estructura secundaria

Mioglobina

Proteína fijadora de oxígeno de las células musculares.

Almacena y facilita la difusión del O2 en el músculo en rápida contracción.

Una cadena de 153 residuos aá

Un grupo hemo o ferro-proto-porfirina

Tiene interacciones hidrofóbicas en el interior de la molécula

Otras estructuras globulares

Citocromo c

Lisozima

ribonucleasa

Citocromo c

Componente de la cadena respiratoria en mitocondria

Es una hemoproteína

Una sola cadena polipeptídica 100 residuos

Lisozima

Enzima abundante en clara de huevo y lagrimas humanas

Cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos de las paredes celulares protectoras de algunas familias de bacterias.

129 aá, con puentes disulfuro

Ribonucleasa

Enzima secretada por el páncreas al intestino delgado

Cataliza la hidrólisis de enlaces de ARN’s presentes en la ingesta.

124 aá. , 4 puentes disulfuro

Proteína (residuos totales) Residuos (%)

Hélice α Conformación β

Quimotripsina (247) 14 45

Ribonucleasa (124) 26 35

Carboxipeptidasa (307) 38 17

Citocromo c (104) 39 0

Lisozima (129) 40 12

Mioglobina (153) 78 0

Cantidades aproximadas de hélice α y conformación β

en algunas proteínas monocadena

Estructura terciaria

Describe los plegamientos tridimensionales de un polipéptido

Estructura Terciaria

La localización de los giros, la dirección y el ángulo está determinado por:

Pro

Thr

Ser

Gly

Estructura cuaternaria

Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas

Designa el modo característico mediante el cual cada una de las cadenas polipeptídicas plegadas, se acoplan entre sí en la conformación nativa de una proteína oligomérica

Proteínas constituidas por 2 ó más cadenas polipeptídicas o subunidades

Las cuales pueden ser idénticas o diferentes

La disposición tridimensional constituye una estructura cuaternaria

Hemoglobina

La hemoglobina

Contiene dos cadenas (141 restos) y dos cadenas β (146 restos)

A cada una se les une un grupo hemo mediante enlace no covalente

Hemoglobina falciforme

Los restos de ácido glutámico en la posición 6 de las cadenas β están sustituidos por valina

Los glóbulos rojos de los pacientes adoptan la forma de media luna o de hoz, cuando la tensión de oxígeno es baja

La cubierta de los virus (cápside)

Tiene 20 caras la cubierta icosaédrica

Encierra el ARN

VMT tiene 2130 unidades idénticas

Calmodulina

Clasificación de las proteínas en función de su papel biológico

Enzimas

Tienen actividad catalítica en las reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas de las células.

Proteínas de transporte

Las proteínas del plasma sanguíneo (hemoglobina) fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.

Lipoproteínas: transportan lípidos desde el hígado a otros órganos.

Otras proteínas fijan la glucosa u otras sustancias y las transportan a través de la membrana.

Proteínas nutrientes y de reserva

Se tienen en las semillas

En la ovoalbúmina de la clara del huevo y la caseína de la leche.

La ferritina en bacterias

En los tejidos animales y vegetales almacenan hierro

Proteínas contráctiles o motiles

Confieren la capacidad de contraerse, cambiar de forma o moverse.

La actina y la miosina actúan en el sistema contráctil del músculo esquelético.

La tubulina que se encuentra en los microtúbulos actúa de manera concertada con la proteína dineína en los flagelos y cilios para propulsar las células.

Proteínas estructurales

Actúan como filamentos para conferir fuerza o protección a las estructuras biológicas.

En tendones y cartílagos esta la proteína colágeno, así como en la piel.

Los ligamentos contienen elastina que se distiende en dos dimensiones.

El pelo, uñas y plumas tienen queratina que es dura e insoluble.

La fibroína de las fibras de seda y de las telarañas.

La unión de las alas de los insectos esta hecha de resilina.

Proteínas de defensa

1. Llamadas inmunoglobulinas o anticuerpos, fabricadas por los linfocitos de los vertebrados, pueden reconocer o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras de otras especies.

2. El fibrinógeno y la trombina son proteínas coaguladoras de la sangre.

Proteínas reguladoras

Las hormonas, regulan la actividad celular o fisiológica

La insulina

La hormona de crecimiento de la hipófisis.

Proteínas fijadoras de GTP

Otras proteínas reguladoras se fijan al ADN y regulan la biosíntesis de enzimas y moléculas de ARN

Tipo Ejemplos Localización o función

Enzimas Hexoquinasa Fosforila glucosa

Lactato deshidrogenasa Deshidrogena lactato

Citocromo c Transfiere electrones

ADN polimerasa Replica y repara ADN

De reserva Ovoalbúmina P. de la clara del huevo

Caseína P. de la leche

Ferritina Reserva de hierro en el bazo

Gliadina P. de la semilla del trigo

Ceina P. de la semilla del maíz

Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de vertebrados

Hemocianina T. O2 en la sangre de invertebrados

Mioglobina T. O2 en músculo

Seroalbúmina T. ácidos grasos en sangre

ß1 lipoproteína T. lípidos en sangre

Globulina que liga hierro T. hierro en sangre

Ceruloplasmina T. cobre en sangre

Contráctiles Miosina Filamentos estacionarios en las miofibrillas

Actina Filamentos móviles en miofibrillas

Dineína Cilios y flagelos

Protectoras Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas

Complemento Complejos con algunos sistemas antígeno-

anticuerpo

Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación

sanguínea

Trombina Componente del mecanismo de coagulación

Toxinas De Clostridium botulinum Envenenamiento bacteriano de los alimentos

Toxina diftérica Toxina bacteriana

Venenos de serpientes Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos

Ricina P. tóxica de la semilla del ricino

Gosipina P. tóxica de la semilla del algodón

Insulina Regula el metabolismo de la glucosa

Hormonas Adrenocorticotrópica Regula la síntesis de corticosteroides

Del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos

P. recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma

Estructurales Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes

α-queratinas Piel, plumas, uñas, pezuñas

Esclerotina Exoesqueleto de insectos

Fibroína Seda de los capullos, telarañas

Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso,

cartílago)

Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)

Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial