CATEDRA DE BIOQUÍMICA

“IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS

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BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS

BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS

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FIJACIÓN DEL NITRÓGENO

Biológica – Cianobacterias – Bacterias de vida

libre– Bacterias

Simbióticas (Rhizobium)

– Algas

No Biológica – Descargas

eléctricas de las tormentas atmosféricas

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Es el proceso que convierte al N2 en NH3.

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Nitratos y nitritos

Plantas Animales

CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA

Los animales dependen de las plantas o de otros animales para obtener nitrógeno en una forma

metabólicamente útil y a partir de él sintetizar todas las biomoléculas

nitrogenadas que poseen.Al morir, animales y vegetales se

descomponen y sus productos nitrogenados son degradados y

convertidos en NH3, cerrándose el ciclo.

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CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA

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Nitrógeno metabólicame

nte útil

FUENTE DE NITRÓGENO PARA EL SER HUMANO

Animales

Proteínas

Dieta

Las proteínas de la dieta constituyen la principal fuente de nitrógeno para los animales.

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PROTEÍNAS DE LA DIETA

FUENTE ANIMAL– TEJIDO MUSCULAR

AVES MAMÍFEROS MARISCOS PECES

– HUEVOS– LECHE Y DERIVADOS

FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS

VEGETALES

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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS DIETA PÉPTIDOS AMINOÁCIDOS LIBRES

ENZIMAS PROTEOLÍTICAS (PROTEASAS):

EndopeptidasasExopeptidasas

ÓRGANOS DE SÍNTESIS:Estómago

PáncreasIntestino delgado

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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ENDOPEPTIDASAS Rompen enlaces

peptídicos en el interior de las proteínas.

PEPSINA– aas aromáticos:

Tir, Tri o Fen. TRIPSINA

– aas básicos: Arg o Lis.

ELASTASA– aas alifáticos:

Ala, Gli o Ser QUIMOTRIPSINA

– aas aromáticos: Tir, Tri o Fen.

EXOPEPTIDASAS Rompen enlaces

peptídicos en los extremos de las proteínas.

CARBOXIPEPTIDASAS

– DESDE EXTREMO C TERMINAL

A aas aromáticos: Tir, Tri o Fen.

B aas básicos: Arg o Lis.

AMINOPEPTIDASAS– DESDE EXTREMO N

TERMINAL

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BOCA PROTEÍNAS DIETAESTÓMAGO (Gastrina)

HClPEPSINÓGENO PEPSINA (Céls. Ppales.) PÉPTIDOS GRANDESINTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina)

EnteroquinasaTRIPSINÓGENO TRIPSINA TripsinaQUIMOTRIPSINÓGENO QUIMOTRIPSINA TripsinaPROELASTASA ELASTASA (Páncreas)

PÉPTIDOS PEQUEÑOS TripsinaPROCARBOXIPEPTIDASAS CARBOXIPEPTIDASAS(Páncreas) AMINOPEPTIDASAS(Intestinos) AMINOÁCIDOS LIBRES – DI Y

TRIPEPTIDOS

DI Y TRIPEPTIDASAS(Intestinos)

AMINOÁCIDOS LIBRES

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PÁNCREAS

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ABSORCIÓN AMINOÁCIDOS INTESTINAL VÍA PORTAL

(SANGUÍNEA)

SISTEMA TRANSPORTADOR DE Na+ Y AA

CICLO DEL GAMMA GLUTAMIL

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Aminoácidos

Síntesis de Proteínas

Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas

Catabolismo

POOL DE AMINOÁCIDOS

Proteólisis Digestión Biosíntesis

NH3

RECAMBIO PROTEICO Objetivos:

– Flexibilidad metabólica

Enzimas Reguladoras

Hormonas Peptídicas

Receptores

– Protege del acumulo de proteínas anómalas.

– Control de Calidad

– Adaptación Celular

154/5/2008

SEMIVIDAS DE PROTEÍNAS HUMANAS (50%)

Estructurales más largas Colágeno meses o años

Funcionales más cortas Enzimas Reguladoras minutos u horas

Proteínas intracelulares

LisosomasProteosomas

Péptidos

Aminoácidos

CATABOLISMO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS

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UBIQUITINA (Vía Citosólica)

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– PROTEÍNA 76 aas– EUCARIÓTICA

Se une a las proteínas por enlace covalente.

La secuencia amino-terminal determina su unión.

Marca las proteínas intracelulares para que sean degradadas por el Proteasoma.

UBIQUITINA Y PROTEÓLISIS

194/5/2008

CARACTERÍSTICAS PARA PROTEÓLISIS

N-terminal– + larga Met – Ser - Ala– + corta Leu – Lis -

Asp Secuencias

peptídicas– Rápida [PEST]

[PRO-GLU-SER-TRE]

Resíduos oxidados4/5/2008 20