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Capítulo 2Aminoácidos e proteínas- estruturas e
propriedadesOs aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas
A quiralidade do carbono alfa (ligação a 4 grupos diferentes) confere aos aminoácidos actividade óptica
Em projecção de Ficher um aminoácido L- representa-se com um grupo NH2 à esquerda
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Aminoácidos comuns das proteínasSão 20 os aminoácidos que intervêm na estrutura das proteínas
Dois deles contêm também o grupo funcional amida (glutamina e asparagina)
Também podem ocorrer no estado livre (600), não intervindo na composição das proteínas sendo intermediários de sequências metabólicas fundamentais e isolados tanto em tecidos animais comovegetais
Nomenclatura de aminoácidosAs recomendações IUPAC-IUBMB apoiam o uso de nomes triviais. A forma maislógica da sua classificação baseia-se na polaridade do grupo R (e na sua carga para valores biológicos de pH) o que permitir dividi-los em 4 tipos:
1) não polares ou hidrófobos;2) polares mas não carregados;3) carregados negativamente a pH 6-7 (ácidos);4) carregados positivamente a pH 6-7 (básicos).
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Ligação amida ou peptídica e cadeia polipeptídica
A ligação entre cada dois aminoácidos consecutivos de uma cadeia peptídica – ligação peptídica- é formada por eliminação de uma molécula de água entre o grupo OH do carboxilo de um aminoácido e um H do grupo amina do aminoácido seguinte.
(Campos, 1998)
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Cadeia polipeptídica- é uma sequência de mais de dois resíduos deaminoácidos. Geralmente denominada cadeia peptídica
Esta ligação é responsável pelo estabelecimento de uma estrutura primária (a sequência dos aminoácidos na cadeia peptídica de um polipétido ou de uma proteína).
(Campos, 1998)
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Pequenos péptidos com interesse fisiológico (2 até cerca de 30 resíduos de aminoácidos) que representam funções biológicas relevantes em organismos vegetais e animais:
- encefalinas – pentapeptídos presente no cérebro que funcionam como analgésicos (acção semelhante aos opiácios e à morfina)
- ocitocina:
- aumenta o número dos seus receptores na gradidez, induzindo contracções do músculo uterino => parto;
- estimula o fluxo de leite da mãe na fase de aleitamento.
- vasopressina – controlo da pressão arterial através de regulação da contracção muscular
Diferença entre um polipéptido de uma proteína:N< 80 a 100 aminoácidos => cadeia polipeptídicaN> 80 a 100 aminoácidos => proteína
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Estrutura das proteínas:Estrutura secundária
As rotações em torno das ligações adjacentes à ligação peptídica originam essencialmente dois tipos de estrutura: as hélices e as folhas pregueadas (aparecem em mais de 60 % da estrutura das proteínas)
Tanto as hélices (entre grupos da mesma cadeia)como as folhas pregueadas (entre grupos de cadeias diferentes) são estabilizadas por pontes de hidrogénio estabelecida entre o oxigénio do carbonilo de umas ligações peptídicas e o hidrogénio do grupo amina de outras ligações peptídicas.
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A estrutura dos diferentes aminoácidos influenciam a adopção, pela cadeia, de um determinado tipo de estrutura secundária, havendo uma correlação entre sequência e conformação:
- ácido glutâmico, alanina, leucina=> hélices
- valina e isoleucina => folhas
- prolina, glicina, aspargina => reversões
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Paralela e
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Estrutura secundária
O terceiro tipo de estrutura secundária, muito vulgar nos animais superiores, corresponde a uma proteína fibrosa do tecido conjuntivo, o colagénio, que aí se apresenta sob a forma de três cadeias polipetídicas helicoidais imbricadas como numa trança. A sequência de aminoácidos é regular e por isso de 3 em 3 resíduos encontra-se a glicina.
É a proteína mais abundante nos mamíferos e o principal componente fibroso da pele, ossos, tendões, cartilagens e dentes. Cada cadeia possui 1000 resíduos.
A prolina (com configuração estrutural em anel) está presente em proporção muito elevada sendo responsável pela estabilização da estrutura
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Estrutura “supersecundária”
A ocorrência de dobras em “gancho de cabelo” a ligar entre si folhas Beta ou hélices alfa ou ambos os tipos de estrutura secundária, origina conformações => “estrutura supersecundária”
As razões de adopção destas estruturas de forma generalizada pelas proteínas decorre de que:
- as conformações das folhas Beta e hélices Alfa permitem uma compactação da estrutura
- as ligações por pontes de hidrogénio entre os grupos polares (CO e NH) das cadeias principais compensam, a energia gasta para desviá-los das interacções com a água
- as proteínas só beneficiam se as duas estruturas (folhas Beta e hélices) estiverem associadas entre si
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Estrutura “supersecundária”
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Proteínas fibrosas e proteínas globulares:Proteínas fibrosas (escleroproteínas)
São proteínas estruturais, insolúveis, na sua maior parte constituídas por cadeias estendidas ou em hélice alfa, enroladas juntas ou associadas em fibras:
- queratinas => proteínas dos tecidos como os cabelos, lã, unhas, garras, bicos das aves, os chifres.
- fibroína da seda => fios de seda constituídos por folhas de glicina, serina e alanina.
- colagénio => principal proteína dos tecidos conjuntivos.
Proteínas globulares
Forma esferóide e são hidrossolúveis; o arranjo espacial das hélices alfa e das folhas pregueadas permite e aproximação entre as extremidades das sequências polipeptídicas; apresentam um nível de estrutura terciário e quaternário (ex: mioglobina)
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Proteínas globulares
(Campos, 1998)
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Estrutura terciária => conformação tridimensional de uma proteìna (ex: mioglobina)
Corresponde à conformação tridimensional das cadeias polipeptídicas
Tem uma importância fundamental para actividade biológica das proteínas, uma vez que resíduos de aminoácidos muito distanciados uns dos outros, na sequência, podem encontrar-se próximos devido aos enrolamentos
forma regiões indispensáveis ao funcionamento da proteína
(ex:centro activo das enzimas)
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Estrutura terciária- conformação tridimensional
Segmentos random - Intervêm nas ligações entre segmentos em hélice, em folhas ou em ambos os tipos, permitindo assim o enrolamento e a constituição da estrutura terciária
(Campos, 1998)
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A estrutura terciária é estabilizada por ligações de diversos tipos:
iónicas; electrostáticas; pontes de hidrogénio; hidrófobas; covalentes (-S-S-) (Campos, 1998)
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A ponte de enxofre (ou ponte dissulfurada) desempenha um papel
fundamental na formação e estabilização da quase totalidade das
proteínas com estrutura terciária.
(Campos, 1998)
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Em 1957, Kenny e seus colaboradores visualizam, pela primeira vez, A estrutura tridimensional de uma proteína.
- Extremidades (letras A e H)
Desempenha funções de armazenamento de oxigénio no músculo
(Campos, 1998)
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4 grandes tipos de estrutura terciária:
- alfa/alfa – essencialmente com hélices alfa e por poucas ou nenhumas folhas Beta (todas com 8 hélices)- mioglobina e hemoglobina
- beta/beta - principalmente ou exclusivamente por folhas beta imunoglobinas
- alfa/beta – alternância de hélices alfa e folhas beta. Frequentemente as folhas formas leque rodeado por hélices - piruvato-cinase, glicolato-oxidase, aldolase,triose-isomerase, xilulose-isomerase e ribulose-difosfato-carboxilase
- alfa+beta –hélices alfa e folhas beta tendem a ocupar regiões diferentes da cadeia polipeptídica - ribonuclease, insulina e lisozima
• Muitas proteínas apresentam semelhanças estruturais que permitemdefinir classes
• A sua classificação baseia-se na sequência das hélices alfa e de folhas Beta
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mioglobinahemoglobina
imunoglobinas
muitas enzimasribonucleaseinsulinalisozima
(Campos, 1998)
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Estrutura quaternária (ex: Hemoglobina)
Corresponde a associações quase sempre reversíveis, por ligações fracas, entre vária cadeias polipeptídicas idênticas ou diferentes.
É o nível superior de complexidade da estrutura das proteínas
Hemoglobina :
- desempenha funções de transporte do oxigénio molecular;
- é um tetrâmero constituído por duas cadeias alfa e duas cadeias beta;
- é formada por 153 resíduos;
- em presença de elevadas concentrações de oxigénio (nos pulmões) a molécula de hemoglobina pode ligar a si, reversivelmente , 4 moléculas de Oxigénio;
- em presença de quantidade elevadas de CO2 e de H+, como sucede no tecido respiratório, o oxigénio é libertado
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Estrutura quaternária
Se ocorrer qualquer alteração nas cadeias alfa e beta devido a mutações que afectem as suas interacções, as propriedades da hemoglobina são alteradas.
É nas enzimas que regulam reacções –chave de sequências metabólicas fundamentais que vamos encontrar este tipo de estruturas
A estrutura quaternária confere às células um nível suplementar na regulação de determinadas proteínas funcionais, pois a dissociação destas estruturas permite à célula retardar ou parar, portanto controlar a actividade dessas proteínas
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Conceitos sistematizados por Linderstrom-Lang
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Funções biológicas das proteínas
Estruturais – definindo e mantendo diferentes estruturas celulares e orgânicas Vertebrados => colagénio => tecido conjuntivo e ósseo
queratina => estrutura do pelo e das unhasNível celular => estrutura das membranas e de partículas funcionais como os ribossomas e microtúbulos.
Catalíticas – como catalizadores das reacções que se produzem nas células => enzimas (grupo mais numerosos das proteínas celulares) e que possuem grande especificidade no reconhecimento dos susbstratos
Hormonais – várias hormonas possuem estruturas polipetídicas e proteicas => pâncreas e insulina, hipófises, hormona do crescimento (GH) e adrenocorticotrofina (ACTH)
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Defesa – imunoglobinas e anticorpos que formam parte das defesas dos organismos superiores para com moléculas estranhas, formando um complexo antigénio/ anticorpo que vai imobilizar , por precipitação a molécula estranha
Transporte – levando moléculas específicas de uma parte do organismo a outra.
- Albumina - que transporta os ácidos gordos livres no sangue
- Hemoglobina – que transporta o oxigénio nos eritrócitos desde os pulmões aos tecidos
- Lipoproteínas – transportam os lípidos insolúveis no plasma sanguíneo
- Ceruloplasmina – transporta Cu no sangue
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As células vivas dos organismos heterotróficos e na ausência de luz os autotróficos, obtêm a energia de que imediatamente necessitam a partir da oxidação dos poliósidos de reserva a CO2 e água
Este conjunto de processos e os de síntese das macromoléculas só é possível devido à intervenção dos catalizadores bioquímicos
EnzimasProteínas(globulares)
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Classificação das proteínas em função da composição
Holoproteínas – constituídas apenas por aminoácidos
Heteroproteínas- constituídas por uma ou mais cadeias peptídicas epor uma parte não proteica designada de grupo prostético
fosfoproteínas
nucleoproteínas cromoproteínas
glicoproteínas
lipoproteínas
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HeteroproteínasCaracterizam-se:
- pela natureza dos grupos prostécticos,
- pelo número de grupos presentes por molécula de proteína
- e pela natureza das ligações entre grupos prostécticos e as cadeias polipeptídicas.
Fosfoproteínas –contêm ácido fosfórico a esterificar as funções álcool da serina e da treonina.Exemplos:
- caseína do leite e a vitelina;
- vitelina e a fosfovitina da gema de ovo
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HeteroproteínasCromoproteínas
• Proteínas coradas cujo grupo prostéctico contém muitas vezes um elemento metálico (Fe, Cu, Mg).
• São classificadas:
- consoante o seu grupo prostéctico possui ou não a estrutura tetrapirrólica (porfirina)
- e consoante o seu papel fisiológico, respiratório ou não respiratório:
- Cromoproteínas porfirínicas
- pigmentos respiratórios- com Fe; hemoglobinas, citocromos, e as enzimas hemínicas (catalases e peroxidases)
- pigmentos não respiratórios – cloroplastinas, cujo grupo prostéctico é uma clorofila com Mg
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- Cromoproteínas não porfirínicas
- pigmentos respiratórios- de alguns invertebrados (contém Fe), crustáceos e moluscos (contém Cu)
- pigmentos não respiratórios – flavoproteínas e as metaloproteínas (de Fe e Cu) => permitem o armazenamento e o transporte dos metais nos organismos animais.
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Glicoproteínas –(ovalbumina, imunoglobinas, fibrinogénio, tireoglobulina)
• são proteínas que incluem na sua molécula resíduos glucídicos ligados à cadeia polipeptídica por covalência => glicano => limita a extracção de proteínas => dificulta a solubilidade do complexo proteico.
• as mais importantes intervêm:• na resposta imunológica => anticorpos (que se ligam aos antigénios –subst. que atacam o organismo – e os imobilizam)• e determinantes antigénicos => grupos sanguíneos nas diferenças entre os 4 grupos A,B,AB e O)
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Lipoproteínas – está associada às proteínas uma parte lipídica.
• são moléculas muito grandes e por isso separam-se das outras proteínas;
• o colestrol, triglicéridos e os fosfolípidos são transportados na circulação sanguínea por diferentes lipoproteínas;
•desempenham papel importante no metabolismo celular napermeabilidade selectiva das membranas pelo seu carácter hidrofílico pela parte proteica e hidrofóbico pela parte lipídica
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Nucleoproteínas
desoxirribonucleoproteínas - em que
intervêm protaminas e histonas
Ribonucleoproteínas -associações de ácidos ribonucleicos e de
proteínas (os ribossomas)
desempenham papel preponderante na biossíntese proteica