biokimia kuliah 9 - usu...
TRANSCRIPT
Biokimia
kuliah 9kuliah 9
E N Z I M
Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa dalam:
• Laju reaksi lebih tinggi, 106 – 1012 KALI. Karbonik anhidrase 105 mol CO2 per detik
• Kondisi reaksi ‘mild’, tidak terlalu panas
• Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk • Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk samping
• Kapasitas untuk pengaturan
Feedback inhibition
Mekanisma pengontrolan enzim
• Feed back inhibition, produk akhir dalam suatu jalur menghambat enzim pertama dalam lintasan
• Fosforilasi residu threonin atau tyrosin
• Disintesis dam prekursornya, zimogen. • Disintesis dam prekursornya, zimogen. Pengaktifan terjadi melalui pemutusan ikatan peptida
Klasifikasi dan tata nama enzim
• Reaksi-reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya dibagi dalam 6 kelas
• Nama enzim mempunyai 2 bagian
• Keterangan tambahan
• Masing-masing enzim mempunyai nomor kode sistematik (EC) nomor ini menyetakan ; jenis reaksi. Sub kelas dan sub sub kelas
Keenam kelas enzim tersebut adalah:
• Oksidoreduktase
S red + S’ oks ------ S oks + S’red
• Transferase
S—G + S’ ---- S’—G + S
X Y
S—G + S’ ---- S’—G + S
• Hidrolase
Asilkolin + H2O ----- kolin + asam
• LiaseC ---C ------ X---Y + C---C
ikatan rangkap
• Isomerase
• ligase
Spesifikasi substrat
tripsin trombin
Karakteristik sisi aktif enzim
• Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran total enzim
• Struktur 3 dimensi dibentuk oleh gugus dari residu yang berlainan, berjauhan
• Berupa cekungan, daerah terbuka yang dangkal
• Spesifikasi ikatan tergantung pada pengaturan secara tepat sisi aktif enzim
2 model interaksi enzim dengan substrat
Model lock n key Induce fit model
Sifat kinetika enzim
1. Efek temperatur
menurut teori kinetika reaksi kimia:
- untuk bereaksi molekul harus saling membentur
- untuk benturan yang berhasil, harus mempunyai cukup energi untuk mengatasi energi penghalang, pembatas reaksi
Koefisien temperatur (Q10).
2. Pengaruh pH
• Denaturasi enzim pada pH ekstrim
• Pengaruh terhadap keadaan muatan listrik enzim dan substrat
3. Pengaruh konsentrasi reaktan
• Substrat
Pengaruh konsentrasi enzim
• Kecepatan reaksi tidak selalu sebanding dengan
[enzim]
• Bila reaksi yang dikatalisis enzim mengawali 1
atau lebih substrat menjadi produk (P), tidak ada
produk (P) untuk reaksi terbalik terjadiproduk (P) untuk reaksi terbalik terjadi
• Pada awal reaksi kecepatan awal (Vi) akan
berbanding langsung dengan [enzim]
• Enzim adalah reaktan yang bergabung dengan
substrat membentuk EnzS yang akan terurai
menghasilkan Produk dan enzim bebas
k1 k2
Enz + S EnzS Enz + P
k-1 k-2
Disederhanakan
k1
Enz + S Enz + P
k-2
Kec 1 = k1 [Enz] [S]
Kec 2 = k-2 [Enz] [P]
k1 [Enz] [P] [P]
Keq = = =
k-2 [Enz] [S] [S]
• Jadi: Enzim merubah jalan reaksi tetapi tidak mengubah konsentrasi reaktan dan produk pada awal dan akhir keseimbangan faktor-faktor yang keseimbangan faktor-faktor yang menentukan Keq
- Sifat irreversibel, inhibitor terurai sangat
lambat karena terikat kuat oleh ikatan
kovalen dan non kovalen dengan enzim
- Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai
4. Pengaruh inhibitor
- Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai
inhibitor kompetitif
inhibitor non kompetitif
Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
Pengaruh inhibitor pada kecepatan reaksi
Pengaruh non kompetitif inhibitor