BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam

laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor, seperti

suhu, tekanan, waktu, dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan

apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik.

Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi

reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan

kita, penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil

uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam

reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratoriumakan membutuhkan keahlian

khusus dan waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh tanpa

memerlukan suhu tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang singkat. Reaksi atau

proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan

karena adanya katalis yang disebut enzi.

Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang

dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai

gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini

(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna

Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).

Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling

mencolok ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181).

Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses

dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai 1

determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa

fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit.

B. Rumusan Masalah

1) Apakah pengertian dari enzim dan koenzim ?

2) Jelaskanlah sifat-sifat enzim !

3) Bagaimanakah pembagian kelas enzim ?

4) Bagaimanakah fungsi dan cara kerja enzim ?

5) Apa sajakah faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim ?

C. Tujuan Penulisan

1) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami pengertian dari enzim dan

koenzim.

2) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami sifat-sifat enzim.

3) Agar mahasiswa mengetahui pembagian kelas enzim.

4) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami fungsi dan cara kerja enzim.

5) Agar mahasiwa mengetahui faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim.

D. Manfaat Penulisan

Dengan ditulisnya makalah ini, mahasiswa keperawatan diharapkan dapat

mengerti dan memahami konsep dasar dari enzim dan nantinya mampu

menjelaskan fungsi dan peranan enzim kepada pasien atau teman sejawat.

2

BAB II

PEMBAHASAN

1. Pengertian Enzim dan Koenzim

a. Enzim

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk

hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh

makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang

akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat

berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim

yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun

atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim

(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

b. Koenzim

Pengertian dan definisi Koenzim. Koenzim adalah ko-faktor  yang berupa

molekul organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung

ribose dan fosfat,  larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk

holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun

non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus prostetik. 

2. Sifat-sifat Enzim

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi.

Artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi

keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.

3

b. Enzim bekerja secara spesifik.

Artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.

c. Enzim merupakan protein.

Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada

suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya

karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas

yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi

sebagai mana mestinya.

d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit.

Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang

sedikit.

e. Enzim bekerja secara bolak-balik.

Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak

menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai

keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa

lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.

f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator

(pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

3. Pembagian Enzim

Menurut IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology),

enzim-enzim dikelompokkan menjadi 6 golongan atau kelas, sebagaimana yang

disajikan dalam tabel 3-3. Masing-masing kelas ini dikelompok-kelompokkan lagi

menjadi beberapa subkelas. Misalnya, enzim kelas (1) yaitu kelas Oksidoreduktase,

dibagi menjadi beberapa subkelas, antara lain subkelas (1) yaitu enzim

oksidoreduktase yang bekerja pada gugus CH-OH donor dan subkelas (2) yaitu enzim

yang bekerja pada gugus aldehida atau gugus okso senyawa donor, dan lain-lain.

4

Demikian pula enzim kelas (2), (3), (4) dan selanjutnya, masing-masing juga dibagi-

bagi lagi menjadi beberapa subkelas. 

Kemudian, masing-masing subkelas juga masih dibagi-bagi lagi menjadi

beberapa sub-subkelas. Misal, enzim subkelas  (1) dari kelas  (1) yaitu enzim

oksidoreduktase yang bekerja pada gugus CH-OH donor, dibagi lagi menjadi

beberapa sub-subkelas, antara lain sub-subkelas (1) yaitu yang bekerja dengan NAD

or NADP sebagai akseptor dan sub-subkelas (2) yaitu yang bekerja dengan sitokrom

sebagai akseptor. Masing-masing sub-subkelas ini beranggotakan beberapa enzim

yang memenuhi kriteria dalam pengelompokannya. Untuk memudahkan memahami

pembagian enzim ini dapat dilihat skemanya pada Tabel 3-4.

 Tabel 3-3. Pengelompokan enzim menurut IUBMB

No. Kelompok/Kelas Sifat Biokimia

1. OksidoreduktaseMengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi terhadap

berbagai gugus

2. Transferase Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus

fungsional dari molekul donor ke molekul

5

No. Kelompok/Kelas Sifat Biokimia

akseptornya. Salah satu subkelompok enzim

transferase adalah enzim-enzim kinase yang

mengendalikan metabolisme dengan jalan

mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.

3. Hidrolase

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada

suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan

reaksi penguraian (hidrolisis)

4. Liase

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air,

ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan

rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau

karbon dioksida dan membentuk ikatan rangkap.

5. Isomerase

Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara

lain isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi

(perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain.

6. Ligase

Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia

disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan

menggunakan energi yang berasal dari ATP.

Penamaan enzim menurut IUBMB dilakukan dengan memberikan awalan EC,

berasal dari singkatan Enzyme Commitee, lalu diikuti oleh 4 angka yang berturut-turut

menunjukkan kelas, subkelas, sub-subkelas, dan nomor individual pengenal masing-

masing enzim.

Rangkuman Kelompok dan Sub Kelompok Utama Enzim

6

Oksidoreduktase Hidrolase Isomerase

Dehidrogenase

Oksidase

Reduktase

Peroksidase

Katalase

Oksigenase

Hidroksilase

Esterase

Glikosidase

Peptidase

Fosfatase

Tiolase

Fosfolipase

Amidase

Deaminase

Ribonuklease

Rasemase

Epimerase

Mutase (tidak semua)

Transferase Ligase Liase

Transaldolase dan

transketolase

Asil, metal, glukosil, dan

fosforiltransferase

Kinase

Fosfomutase

Sintetase

Karboksilase

Dekarboksilase

Aldolase

Hidratase

Dehidratase

Sintase

Liase

4. Fungsi dan Cara Kerja Enzim dan koEnzim

1) Fungsi Enzim

Di dalam reaksi kimia, antara suatu bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)

yang satu dapat mengadakan reaksi dengan bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)

yang lain sehingga dihasilkan suatu senyawa yang baru. Hal tersebut terjadi di dalam

proses metabolisme, sehingga dihasilkan bahan yang diperlukan untuk tubuh. Dalam

proses actore tersebut, tentunya diperlukan waktu tertentu untuk dapat mengubah

bahan baku menjadi bahan yang baru (produk).

Selama terjadi reaksi kimia tersebut, diperlukan adanya suatu bahan yang

berperan dalam mengatur waktu untuk terjadinya reaksi yaitu enzim. Enzim tersebut

7

diperlukan untuk mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim

disebut sebagai katalisator. Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia

dalam actore suatu actor hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator.

Molekulmolekul yang dikatalis oleh enzim dinamakan substrat.

Reaktan memerlukan actor (panas) untuk memutuskan ikatan-ikatan antar

atomnya, sehingga atom-atom tersebut dapat membentuk ikatan baru (produk).

Energi bebas yang diperlukan untuk memutuskan ikatan ini disebut actor aktivasi

(EA), sedangkan perbedaan antara actor bebas produk dengan actor bebas reaktan

disimbolkan dengan ΔG.

2) Fungsi Koenzim

Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap

reaksi actore dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena

banyak koenzim ditemukan dalam bentuk actore vitamin B seperti Niacin, Tiamin,

Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim

juga membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber actor Sel. Energi sell

dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari

salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori.Tanpa koenzim, tubuh

manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti.

Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan

dapat bertindak sebagai actore actore dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh

koenzim adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.

Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim, menunjukkan bahwa reaksi tersebut

membutuhkan actor untuk reaksi lebih sedikit actore reaksi yang tidak dikatalis oleh

enzim. Oleh karena itu, enzim berperan penting dalam menurunkan actor aktivasi

untuk memulai suatu reaksi, sehingga reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien, dan

tidak menimbulkan suhu yang tinggi.

3) Cara Kerja Enzim

8

Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di

pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat).

Dengan cara demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat

berlangsung ( McCahill, T.A, 1999 : 54).

Regulasi Aktivitas Enzim

Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada

pengendalian

Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu sama lain

Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat di dalam sel,

semenjak dari gen sampai molekul enzim itu sendiri.

Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:

1) Pengendalian pada tingkat gen

Sebagai protein, informasi genetik enzim terekam dalam gen

Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel mengandung gen yang

menyandikan enzimyang dimaksud

Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen

yang menyandikan enzim untuk mensintesis vitamin C

Pertanyaanya adalah apakah semua enzim yang informasi genetiknya terkandung

dalam genomsel, akan disintesis oleh sel tersebut setiap saat?

Terdapat mekanisme pengaturan

Secara genetic

a. Inducible enzyme (enzim terbangkitkan)

9

Inducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam keadaan tertentu untuk

metabolisme,maka sel akan membuat enzim tersebut. Iniartinya, enzim tersebut dalam

keadaannormal tidak ada, baru dibuat setelahdiperlukan oleh sel

b. Represi enzyme (pembungkaman enzim)

Represi enzyme: dalam keadaan tidak memerlukan enzim tersebut, gen untuk

enzim tersebut mengalamipembungkaman atau represi. Ini artinya, dalamkeadaan

normal enzim tersebut ada tetapi jika tidakdiperlukan maka gen akan

menghentikanpembentukan enzim tersebut.Selain itu, ada enzim konstitutif yang terus

menerusdisintesis semua sel selama daur hidupnya, ada jugagen untuk enzim dan

protein yang mengalamipembungkaman permanen atau terus menerus mulaidari tahap

perkembangan sel tertentu

c. Enzim konstitutif

Enzim merupakan katalis efektif. Seperti katalis anorganik, suatu enzim

mempercepat kecepatan reaksi dengan menurunkan energy aktivasi yang diperlukan

untuk terjadinya reaksi.Namun tidak seperti halnya suatu katalis anorganik sederhana,

suatu enzim menurunkan energy aktivasi dengan menggantikan suatu sawar aktivasi

yang besar dengan sawar multiple yang lebih rendah.Sifat ini digambarkan dalam

Gambar 8-1 dimana, seperti dikenal, perbedaan antara koordinat energy dari reaksi

enzimatik dan nonenzimatik adalah jumlah energy yang diperlukan bagi reaktan

(substrat) untuk mencapai keadaan teraktivasi. Perhatikan bahwa untuk kedua reaksi,

perbedaan antara energy bebas dari A (reaktan) dan B (produk), disebut DG dari

reaksi, adalah sama (Murray, RK, 2003 : 100).(Biokimia Harper : 101)

Walaupun suatu enzim secara khas mempunyai lebih dari 100 residu asam amino

dalam strukturnya, namun hanya sejumlah kecil residu merupakan tempat berdimensi

tiga yang berkontak langsung dengan substrat.Tempat aktif seperti ini sering

merupakan suatu celah atau sela pada bagian luar molekul. Untuk menjamin

pengikatan substrat yang secara geometris tepat dan orientasi dari gugusan katalitik

10

yang diperlukan untuk aksi enzim, paling sedikit diperlukan tiga titik dari interaksi

spesifik antara substrat dan tempat aktif ( Gambar 8-12).( Biokimia Harper : 110)

Dua teori mengenai cara kerja enzim yaitu :

a. Teori Kunci dan Gembok

Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang

menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat komplementer

dan struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam

penelitian mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.

b. Teori Kecocokan Induksi

Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel

Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara

enzim dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok

yang ditimbulkan ( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan interpretasi yang

mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu

11

struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah dalam konfirmasi dengan

terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatu kecocokan enzim-substrat

yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke dalam pengikatan

substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).(Biokimia Haper : 111).

Persamaan Michaelis-Menten

Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori

umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari

reaksi enzimatik sebagai berikut.

Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu

kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan

produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer

konstan disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada

konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi

substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan

kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray,

RK, 2003 : 105).

5. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

12

Enzim adalah molekul komples berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel.

Enzim ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia. Tiap-tiap enzim yang terdapat

dalam tubuh kita dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu. 

Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi

yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai

reaksi juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat enzim yang tepat di dalam

tubuh. 

Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah

menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali

lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat,

yang mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir. 

Konsentrasi substrat atau enzim dapat berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu,

kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi

aktivitas enzim. 

Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang

mempengaruhi aktivitas enzim:

1. Suhu

13

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Sebagian

besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme

tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya

lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Pada umumnya enzim akan

bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 - 40 0C. Contohnya, suhu optimum

enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25

Derajat Celcius.

Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan atau

penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10 derajat C, kecepatan

reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Hal tersebut juga berlaku

pada enzim. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi

sehingga kecepatan molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya

tumbukan molekuler juga meningkat.

Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim

meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu

tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu

yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim.

Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur enzim

(denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya.

Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65

Derajat C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi.

Hal tersebut merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada

makanan yang sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.

Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya

secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. Pada suhu kurang dari

suhu optimum, aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masih beraktivitas pada

suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat

C.14

2. pH atau Keasaman

Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman

sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan

perubahan nilai pH. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka

struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak

dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat

terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.

Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi

nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat. Secara umum,

kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 5-6. Tapi, ada

beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau

basa. 

Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan

yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH

menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Perubahan pH dapat

mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga

15

menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja

baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda.

Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada

sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja.

Sebagai contoh : enzim amylase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa),

sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). Enzim pencerna

dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi

sangat asam. Sebaliknya, enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas

mempunyai pH Optimum 8,5.

3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah

substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang ada. Jika pH,

suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi awal hingga batas

tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika sistem enzim memerlukan suatu

16

koenzim atau ion kofaktor , konsentrasi subsrat dapat menentukan laju keseluruhan

sistem enzim.

Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah

molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat

yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada

enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim. 

Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam

kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan

perbedaan dalam aktivitas enzim. Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan

keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas

maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Dalam

kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak

ada tempat untuk substrat ekstra.

Selain itu Konsentrasi Enzim juga memengaruhi kerja enzim. Semakin besar

konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi

enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat

yang perlu diubah menjadi produk.

4. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan

substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim

amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan

substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-

inhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia

tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat

pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi

persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor

biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi

17

Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi

tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.

Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

o Inhibitor Kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul

tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif

enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan

Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi

dengan penambahan konsentrasi substrat.

o Inhibitor Nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada

bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah

sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif

tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

18

BAB III

PENUTUP

A. Kesimpulan

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk

hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh

makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim

yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun

atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim

(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

Sedangkan Koenzim adalah ko-faktor  yang berupa molekul organik kecil yang

merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat,  larut

dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang

membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan

apoenzim di sebut gugus prostetik. 

Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia dalam actore suatu actor

hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator. Koenzim berfungsi untuk

menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai actore actore dari satu

enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan actore

trifosfat. Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim diantaranya adalah suhu, pH

atau keasaman, activator atau inhibitor.

B. Saran

Kami mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih

memahami materi tentang enzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang sangat

penting, untuk itu kami menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan

pengetahuannya tentang enzim.

19

DAFTAR PUSTAKA

Chapter. 2013. Enzim Katalisator. (Online). Available : http://idkf.bogor.net/yuesbi/e-

DU.KU/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Katalisator/materi3.html. (23 Maret

2015)

Fauzanna,nada.2014.Makalah Biokomia Enzim. (Online). Available :

https://nadafauzannablog.wordpress.com/2014/05/27/makalah-biokimia-enzim/

(23 Maret 2015

Jendelasarjana. 2013. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim . (Online). Available :

http://www.jendelasarjana.com/2013/09/faktor-yang-mempengaruhi-kerja-

enzim.html. (23 Maret 2015)

Yuddin, Alli. 2012. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim. (Online). Available :

https://alliyuddin.wordpress.com/2012/10/10/faktor-yang-mempengaruhi-kerja-

enzim-2/. (23 Maret 2015)

YuliantiEvi,2010.KlasifikasiEnzim.http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Evy

%20Yulianti,%20M.Sc/Enzim4.pdf (23 Maret 2015 pukul 19.50 WITA)

Watisina Erna,2010.Tatanan

Enzim.http://ernawatisinaga.blog.unas.ac.id/bahan-kuliah/klasifikasi-dan-

tatanama-enzim/ (23 Maret 2015 pukul 19.45 WITA)

20