tema 4. proteinas

Proteínas

• Proteínas. Concepto y funciones biológicas de las proteínas.

• Los aminoácidos: clasificación, estructura y propiedades. Fórmula general de los aminoácidos.

• Enlace peptídico. • Estructura y propiedades de las proteínas. • Clasificación de las proteínas (homoproteínas y

heteroproteínas). • Aprender la fórmula general de los aminoácidos.

Reconocer y representar el enlace peptídico.

CARACTERÍSTICAS

• Macromoléculas (polímeros de aminoácidos)

• C, O, H, N (S)• Son la expresión de la información

genética• Moléculas específicas• Requieren una estructura correcta en el

espacio• Importante su función

Autoduplicación

Transcripción

Traducción

Polipéptido

FUNCIONES• Función estructural:

• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento.

•Transporte:.

distribución en la superficie de la célulamuscular lisa de la lipoproteína lipasa.

Reserva energética:.Ovoalbúmina, lactoalbúmina

Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua

Representación de la estructura tridimensional de la OVOALBÚMINA, proteína contenida en la clara de huevo. El fragmento marcado en rojo corresponde a un péptido con actividad antihipertensiva y antioxidante

Función defensiva:

Función hormonal:

 Molécula de insulina

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores

Clasificación por su composición

• Holoproteínas formada exclusivamente por aminoácidos (colágeno, albúmina)

• Heteroproteínas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico y otras moléculas que no son Prótidos, como Glúcidos, Lípidos o Nucleótidos. Ej: hemoglobina

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

Clasificación de las proteinas : heteroproteinas

AMINOÁCIDOS

Carácter anfótero

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Clasificación de los aminoácidos

• Apolares

• Polares sin carga

• Con carga positiva

• Con carga negativa

Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos:treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina(además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Aminoácidos esenciales

ENLACE PEPTÍDICO

Estructura primaria

http://www.um.es/molecula/prot05.htm

Estructura secundaria

Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración   -helicoidal y las hélices de colágeno)

Estructura secundaria

Formas plegadas (configuración ß o de hoja plegada).

Estructura terciariaCuatro factores determinan :

a. puentes de hidrógeno b. enlaces iónicos c. interacciones hidrofóbicas d. puentes disulfuro

Estructura cuaternaria

•nº1                  Niveles estructurales de las proteínas. [         11 kb]

2              Plegamiento de las proteínas: efecto hidrófobo. [         9 kb ]

Stanley B. Prusiner

La proteina PrPc normal no infecciosa, PrP es una glicoproteína hidrofóbica soluble en presencia de cantidades significativas de solutos solubles no polares.

La Proteína PrPsc Patogénica A diferencia de la forma PrPc, la forma PrPsc presenta gran proporción de láminas beta (43% láminas beta, 30% hélices alfa).

The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1997

"for his discovery of Prions - a new biological principle of infection

Priones

Importancia de su estructura• Los priones• "proteinaceus infectious particle“(partícula proteínica

infecciosa)• los priones existen normalmente en el organismo como

proteínas celulares inocuas• poseen la capacidad de convertir sus estructuras en

formaciones muy inestables y dañinas • causan enfermedades mortales en seres humanos y

animales

• producen un efecto esponjoso por la muerte de las

células nerviosas.• la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las

Vacas Locas“ (encefalopatía espongiforme bovina)

• la comunidad internacional acogió con escepticismo este descubrimiento y Prusiner siguió su labor para definir la exacta naturaleza de este agente

• en 1984 consiguió aislar una prueba genética que demostró que los priones se encontraban en todos los animales analizados, incluido el hombre.

• El sistema inmunológico del cuerpo no reacciona ante la presencia de los priones porque están presentes desde el nacimiento en forma de proteínas naturales.

El análisis histopatológico de los cerebros de los animales con scrapie muestra astrogliosis, vacuolización intracelular y pérdida neuronal

Histopatología de cerebro ovino infectado con Scrapie

www.veterinaria.org/.../bse/priones/priones2.htm

Micrografía de una preparación realizada por Cajal en Valencia en noviembre de 1886, que muestra una sección de corteza cerebral en la que pueden apreciarse las células nerviosas teñidas mediante el método de Golgi.

•1920. Creutzfeldt describe por vez primera una demencia progresiva en una mujer de 22 años.  •1921. Jakob refiere hallazgos similares en cuatro casos, y desde entonces se define la enfermedad descrita por estos dos científicos (CJD).  •1954. Sigurdsson introduce en concepto de infecciones lentas (Prusiner corrige más tarde señalando que no están producidas por ningún agente infeccioso sino por priones).  •1959. El grupo de Klatzo observa similitudes histopatológicas entre el kuru y CJD. Hadlow describe este mismo parecido pero con el Scrapie.  •1960. El grupo de Gajdusek logra transmitir experimentalmente a monos la enfermedad de CJ.  •1976. Daniel Gajdusek (junto a Baruch Blumberg) es galardonado con el Nobel de Medicina por sus aportaciones al conocimiento de las enfermedades infecciosas provocadas por virus de acción lenta.  •1982. Stanley Prusiner identifica el prión en un hámster.  •1997. Prusiner recibe el premio Nobel de Medicina por su descubrimiento de los priones.

Cuadro resumen: HISTORIA PRIÓNICA

Propiedades de las proteinas

• SOLUBILIDAD Recubierta de una capa de moléculas de agua • DESNATURALIZACION Y

RENATURALIZACION

• CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Comportamiento anfótero (ácido/base)

• ESPECIFICIDAD

Punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

La electroforesis es una técnica para la separación de moléculas (proteínas o ácidos nucleicos) sobre la base de su tamaño molecular y carga eléctrica.

Para la separación se usa un gel de agarosa o poliacrilamida (fibras cruzadas, como una malla). Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico, éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla, por la que las pequeñas se moverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y las más grandes quedarán cerca del lugar de partida.

http://www2.uah.es/biomodel/biomodel-misc/anim/elfo/electrof2.html

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http://biomodel.uah.es/lab/sds-page/inicio.htm

Electroforesis

1. Se realiza sobre un soportesólido o semisólido, para mini-mizar efectos de difusión

Muestra

+-2. Se somete el conjunto aun campo eléctrico constante, a un pH fijo; las proteínas migranconforme a su carga eléctrica

3. Terminada la carrera electro-forética, las proteínas se tiñencon un colorante adecuado(p.e., Azul de Coomassie)

http://www.ugr.es/~mgarrido/Protocolos.html