proteina
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Proteínas
La función de las proteínasAminoácidos
El enlace peptídicoEstructura de Proteínas
La mioglobina, hemoglobinay oxígeno
Vista general de la proteínaEstructura y Función
Efecto de la temperatura ypH
Proteína funciones
catalíticas. enzimas Inmunoglobulinas anticuerpos. Del sistema inmunológicotransporte Movimiento de materiales.
hemoglobina para el oxígeno.regulación, hormonas control del metabolismo.Estructurales Revestimientos y las ayudas. La piel,
tendones, el pelo, las uñas y los huesos.Movimiento músculos, los cilios, flagetta
AminoácidosTodas las proteínas se componen de aminoácidos.Veinte aminoácidos comunes.Todos son α-amino ácidos excepto prolina.Una amina primaria es unido al αcarbono.α-carbono - carbono justo después del ácido.
Estructura general(R = cadena lateral)
Amino acidos
Debido a un ácido y la base están presentes, un aminoEl ácido se puede formar un + / - ion.
¿Qué tan bien que sucede se basa en el pH y el tipo deaminoácidos. Llamado un zwitterion
α-Amino acidos
A excepción de la glicina, el carbono α se une a cuatrolos diferentes grupos - centro quiral.
Los hidratos de carbono - Se utilizó la forma-D.Aminoácidos - Utilizamos la forma-L
Clasificación de los aminoácidos
El grupo α-amino ácidos es la misma en cada uno.Clasificado por la polaridad de la cadena lateral.
Hidrofóbicas temor al agua cadenas laterales no polares
Hidrofílico amantes del aguacadenas polares, neutrocon carga negativacon carga positiva
Neutral, cadenas no polares secundarios
Neutral, cadenas no polares secundarios
Polar, los aminoácidos neutros
Polar, los aminoácidos neutros
Ácidas, las cadenas laterales polares
base, las cadenas laterales polares
El enlace peptídico
Las proteínas están compuestas de polímeros de aminoácidos.
enlace peptídico
cómo los aminoácidos están unidos entre sí para hacer una proteína
Estructura primaria de las proteínas
Un ejemplo de secuencia de aminoácidos en una proteína. Tambiénmuestra las abreviaturas de uso común.
Estructura primaria - el orden de los residuos de aminoácidos en una proteína (o polipéptido
Peptidos
Proteína Modelos
Existen varios tipos de representaciones se utilizan para mostrar aspectos importantes de la estructura de la proteína.
Veamos brevemente algunos ejemplos. Todos ellos son a la lisozima.
Los modelos mostrados:
Stick espacio de rellenoPiso cinta 3-D de cintaDibujos animados
Modelo Stick
Este tipo de modelo puede ser muy confuso. Es mucho más significativa con moléculas más pequeñas
El espacio de relleno
Con llenar el espacio, se obtiene una idea de la forma y la presencia de poros o huecos en la estructura
Cinta
Un modelo de cinta puede ser utilizado para mostrar los diferentes tipos de la estructura secundaria
Cinta en 3-D
Al igual que el último ejemplo, pero debido a la más guapa efecto 3-D.
Dibujos animados
También ofrece una visión estructural, pero es más rápido para dibujar
Estructura secundaria de las proteínas
• Largas cadenas de aminoácidos comúnmente doble o doble dentro de una repetición regular estructura.
• La estructura es un resultado de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos en la proteína.
• Estructuras secundarias comunes son:α - héliceβ - hoja plegada
• Estructura secundaria agrega nuevas propiedades a una proteína como la fuerza, flexibilidad,
α-hélice
Cada hidrógeno amiday el oxígeno del carbonilo es
involucrados en un hidrógenode bonos.
Varias ramas puedense entrelazan para hacer un
protofibril
α-hélice ejemplo
miosina / actina estructuraLas proteínas utilizadas en el músculo
hojas β-plisado
Otra estructura secundaria de proteínas.
Mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre adyacenteshojas de proteína.
hojas β-plisado
fibroína Seda - principal proteína de la seda es un ejemplo de una estructura de hoja plegada β.
Compuestoprincipalmente de
glicina yalanina.
Stack comocorrugado
cartón parafuerza adicional
Alfa hélice
Beta-lámina
Colágeno
Familia de proteínas relacionadas.
Aproximadamente un tercio de todas las proteínas en los seres humanos.
proteínas estructurales
Proporciona la fuerza a los huesos, tendones, piel, sangrebuques.Formas triple hélice - tropocolágeno
El colágeno y la vitamina C
Mayor utilización de la vitamina C.
La conversión de la prolina y lisina residuos a 4 -hydroxypoline hidroxilisina y 5. Estos residuosa continuación, puede formar enlaces cruzados.
EscorbutoEnfermedades de la falta de vitamina C resulta en la piellesiones, sangrado de las encías y los vasos sanguíneos frágiles.
Terciario estructura de las proteínas
Las proteínas fibrosas
• insoluble en agua• forma utilizada por los tejidos conectivos• seda, el colágeno, β-queratinas
Proteínas globulares
• soluble en agua• forma utilizada por las proteínas celulares• la estructura 3-D - terciaria
Terciario estructura de las proteínas
Los resultados de la interacción de las cadenas laterales.La proteína se pliega en una estructura terciaria.
Posibles interacciones de la cadena lateral:
• Solubilidad similares• Iónica atracciones• La atracción entre los δ + y δ-cadenas laterales• Enlace covalente
Terciario estructura de las proteínas
Terciario estructura de las proteínas
interacciones lateral de la cadena
Ayuda a mantener la estructura específica.La oxidación de cistina - la formación reticular.
Terciario estructura de las proteínas
Hidrofóbicas atraccionesLugares de interés entre los grupos-R de la no-polar aminoácidos.
Enlaces de HidrógenoLa interacción entre aminoácidos polares-R grupos.
Iónica de uniónAtracción de grupos cargados amino ácido-R.
La estructura cuaternaria de las proteínas
Muchas proteínas no son cadenas simples péptido.Son combinaciones de varias proteínas
• agregado de pequeñas proteínas globulares.• subunidades idénticas con más frecuencia de la misma proteína.
proteínas conjugadas - incorporar otro tipo del grupo que
realiza una función específica.
Grupo prostético - componentes de ácidos aminados.
La estructura cuaternaria de las proteínasTotal de la estructura
Este ejemplo muestra cuatro proteínas diferentes y cuatro grupo prostético
Ejemplo - citocromo C 550
Anillo estructuralContiene Fe2 +Se usa enmetabolismo
Agregado de variostipos de proteínas y
estructuras.
La hemoglobina y la mioglobina
Hemoglobina
proteína transportadora de oxígeno de los glóbulos rojos.
La mioglobinaproteína de reserva de oxígeno de los músculos esqueléticos.
Ambas proteínas se basan en el grupo hemo como el sitio de unión para el oxígeno
Heme
mioglobina
1 grupo hemo
Hemoglobina4 grupos hemo
estructura hemo-como
Heme como las estructuras son muy comunes. Esta es la clorofila A. En el centro es un Mg2 + en lugar de un Fe2 +.
Mioglobina
Hemoglobina
La hemoglobina y el transporte de oxígeno
En los pulmones, hay una abundancia de O2 para el oxígeno esrecogido por la hemoglobina.
Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4
Cuando la sangre llega a las células, hay una falta de O2 así que el oxígeno es entregado por la hemoglobina.
Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4
Oxígeno a la madre al feto de transporte
El feto toma oxígeno de la madre por difusión a travésla placenta.
El feto tiene un tipo diferente y más eficiente de loshemoglobina que madre.
La hemoglobina fetal - Hb F
Resultados en más eficiente transferencia de oxígeno.la producción de Hb F se detiene poco antes del nacimiento
Comparación de la normalidad yla hemoglobina de células falciformes
Normal falciformes
Causada por el cambio de un aminoácido en la proteína beta cada componentes. Imparte una mayor resistencia a la malaria.
Resumen de la estructura de la proteína
Efecto de la temperatura y el pH sobre las proteínasAmbos alterar la forma 3-D de una proteína si usted ir más allá de una gama 'normal'.
proteínas desorganizado ya no actúan como destina - desnaturalizado.Ellos se agruparán - se coagula.
Ejemplos - freír un huevo, HCl en el estómago
La desnaturalización de una proteína
Hydrolysis
Dará lugar a unaproteína que esreducido a simplepéptidos y aminoácidosácidos.
Importe de lahidrólisis dependesobre el pH, el tiempo ytemperatura
Efecto del pH sobre las proteínas
Cambiando el pH se alterala carga sobre las proteínas.
Esto altera susolubilidad y puedecambiar su forma.
Proteína ejemplos de hormonas
Fuente Acción
gastrina estómago Producción de HCl
glucagón páncreas Estimula el hígado para metabolizar glucógeno
insulina páncreas Causas de entrada de la glucosa en las células
prolactina pituitaria estimula la lactancia
vasopresina hipófisis Reduce el nivel de producción de orina
Tamaño de algunas proteínas importantes
Proteina Formula masa Aminoácidosresiduos
Insulina 6000 51
El citocromo C 16000 104
La hemoglobina 65000 574
Gamma globulina 176000 1320
La miosina 800000 6100
La insulina humana. 51 residuos, 3 enlaces cruzados S-S
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Inmunoglobulina FC - 262 residuos
Y una "forma de la proteína en realidad se compone de 4 proteínascadenas unidas por enlaces disulfuro
Antígeno - sitio de unión
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La proteína de revestimientode las tupidasVirus del tomate
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