mekanisme kerja enzim-kel.1.4 kelas b
Post on 05-Aug-2015
328 Views
Preview:
TRANSCRIPT
MAKALAH BIOKIMIA
(Mekanisme Kerja Enzim)
Di Susun Oleh :
Gustyan Pratama 260110110097Nisrina Farzadilla 260110110098Anisa Desy Aryanti 260110110099Astriana Fitriani 260110110100
FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2012
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim1
A. Pengertian Enzim
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang
berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada
permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat
proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan
yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang
disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut
gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan
menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada
umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide
Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa
ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti
kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas
bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan
kemudian disebut holoenzim.
B. Tata Nama Enzim
Setiap proses biokimia yang terjadi dalam tubuh manusia menggunakan
katalis enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap enzim diberi
nama. Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan penambahan “ase” di
belakangnya. Substrat adalah senyawa/zat yang bereaksi dengan bantuan enzim.
Contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease.
Kelompok enzim sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya
hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam
reaksi hidrolisis. Disamping nama trivial (biasa) oleh Commission on Enziymes of
the International Union of Biochemistry telah di tetapkan pula tata nama yang
sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang
didasarkan pada fungsinya.
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim2
Suatu enzim bekerja khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat
bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap
urea sebagai subsratnya namun ada juga enzim yang berkerja lebih dari satu
substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya
enzim esterasedapat menghidrolisis beberapa ester asam lemak tetapi tidak
dapat menghidrolisis subrat lain yang ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini
misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-arginin dan tidak terhadap D-arginin.
Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat
bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino
oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L asam amino tetapi berbeda
kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka suatu enzim dapat digunakan
untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Suatu
asam amino tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan
berbagai enzim. Kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh
apoenzim. Misalnya enzim dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan
enzim transaminase bekerja terhadap pemindahan gugus –NH2, tetapi mereka
mempunyai koenzim yang sama yakni piridoksalfosfat.
C. Fungsi Enzim
Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir
semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang
mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara
kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau
merusak reaksi ini. Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pasa
enzim yakni :
1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan
oksigen.
2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim3
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau
penambahan oksigen
4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti
pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
D. Cara Kerja Enzim
Seperti yang kita ketahui, enzim merupakan sebuah kelompok protein
yang menjalankan dan mengatur perubahan - perubahan kimia dalam sistem
biologi. Cara kerja enzim akan berhubungan dengan sifat enzim sebagai protein
sehingga cara kerja enzim akan sangat dipengaruhi oleh suhu, derajat keasaman,
hasil akhir produk, konsentrasi enzim itu sendiri, konsentrasi substrat, zat
penghambat, dan kadar air. Enzim bertindak sebagai katalis di dalam tubuh
mahluk hidup sehingga terkadang enzim disebut sebagai biokatalisator. Karena
bertindak sebagai katalis, maka enzim bisa meningkatkan kecepatan reaksi kimia
tetapi tidak ikut berubah dalam reaksi kimia tersebut.
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim4
Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:
1. Lock and Key Theory
Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan
mekanisme kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci
gembok yang bersifat aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak
kuncinya. Substrat akan memasuki enzim seperti layaknya anak kunci yang
memasuki kunci gembok. Pada proses selanjutnya, substrat akan diubah menjadi
produk. Pada tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan produk dan
siap menerima substrat baru yang lain.
Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga
hanya molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi
enzim.
2. Induced Fit Theory
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim5
Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan
penyesuaian bentuk supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari
penyesuaian bentuk ini adalah untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat
sehingga membuat ikatan enzim dan substrat menjadi lebih reaktif. Sisi aktif
molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat sehingga bisa
membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah ke
bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru
yang lain lagi.
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10
sampai 11 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai
derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainya, enzim dapat
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.
Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan
adapula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).
Misalnya pembentukkan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi
senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B
membutuhkan energi sebesar P, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB.
Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi
sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim6
tetapi harus terbentuk dulu senyawa AB aktif. Energi yang dibutuhkan pada
pembentukan AB aktif disebut energi aktivasi (a) makin besar harga a, makin
sukar terjadinya suatu reaksi. Dengan adanya katalis atau enzim, harga energi
aktivasi diperkecil atau diturunkan, dengan demikian akan dapat memudahkan
atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.
Proses terbentuknya kompleks enzim substrat sebagai berikut:
1. Mula-mula substrat melakukan kontak dengan enzim yang aktif.
2. Bila bentuk subtract sesuai dengan bentuk yang aktif dari enzim maka
enzim dan substrat melakukan penyatuan.
3. Penyatuan substrat dengan enzim membentuk kompleks enzim substrat
E. Persamaan Michaelis-Menten
Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913
mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik reaksi
enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim (Uni-Uni reaction)
Hipotesisnya adalah bahwa “Enzim (E), yang bertindak sebagai
reaktan tapi tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan
substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam pembentukan
produk.”
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim
K1 K3
ESE+S E+P
7
E = Enzyme, S = Substrate, P = Product
ES = Enzyme-Substrate complex
k1, k2, k3 & k4 = rate constants
Penetuan KM dan Vmax
Harga KM bervariasi sangat besar, tapi dari
kebanyakan enzim berkisar diantara 10-1 - 10-6 M
tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan
kuantitas ion. Untuk mendapatkan harga KM dan Vmax,
analisis langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi
cara ini membutuhkan waktu yang lama, dan bantuan
komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga
parameter persamaan dengan cepat.
atau
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim
K2 K4
8
v=d [P ]dt
=k2 [ES ]
d [ES ]dt
=k1 [E ] [S ]−k−1 [ ES ]−k2 [ ES ]
K S=K2
K1
=[E ] [ S ][ ES ]
[E ]T= [E ]+ [ES ]
V=Vmax [ S ]KM+[ S ]
V=Vmax [ S ]KM+[ S ]
V=V max
1+(KM / [ S ] )
F. Penggolongan Enzim
Pada dasarnya enzim berdasarkan daya katalisis dapat dibagi dalam tujuh
macam golongan, antara lain sebagai berikut :
1. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).
Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim
oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
2. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari
suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa
enzim sebagai berikut:
- Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
- Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
- Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
3. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh
enzim adalah:
- Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
- Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
- Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
4. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis,
sebagai contoh adalah:
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim9
- L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
- Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
5. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi
isomerisasi, yaitu:
- Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
- Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
- Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
- Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
6. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai
contoh adalah enzim asetat=CoA-SH ligase yang mengkatalisis rekasi
sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP
Asetil CoA + AMP + P-P
7. Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di
atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang
termasuk enzim permease.
Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif
permiabel dari membran sel.
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim10
G. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula.
Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut:
1. Suhu
Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu
normal sel organisme tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan
poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim
pada hewan homeotermik. Contohnya, suhu optimum enzim pada
manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25
Derajat Celcius.
Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan
atau penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10
derajat C, kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang
wajar. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Panas yang ditimbulkan
akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan
molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan
molekuler juga meningkat.
Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur
enzim (denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan
kemampuan katalisnya. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi
yang tidak dapat balik pada suhu 55-65 Derajat C. Enzim yang secara fisik
telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Hal tersebut merupakan
salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang
sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.
Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu
lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC.
Pada suhu kurang dari suhu optimum, aktivitas enzim mengalami
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim11
penurunan. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C
dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C.
2.pH atau Keasaman
Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim
menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat.
Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH
lingkungan yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau
penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.
Misalnya, enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2
sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Sebaliknya,
enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH
Optimum 8,5 . Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum
sekitar 7,0 (netral).
Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri
atas protein. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung
didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian
ditentukan oleh pH.
3.Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah
substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang
ada. Jika pH, suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi
awal hingga batas tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika
sistem enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor , konsentrasi
subsrat dapat menentukan laju keseluruhan sistem enzim.
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim12
4.Inhibitor Enzim
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat
kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat
yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara
substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif .
Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai
kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi Substrat
yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi
tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
1) Hambatan Revesibel
Hambatan atau inhibilisi pada suatu reaksi yang menggunakan
enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada
bagian enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat
menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap
aktifitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting,
karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan-
pengaturan reaksi yang terjadi dalam tubuh kita.
Di samping itu hambatan ini dapat memberikan gambaran lebih
jelas tentang mekanisme kerja enzim. Hambatan yang dilakukan oleh
inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan
revesibel.
Hambatan tidak revesibel pada umumnya disebabkan oleh
terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau
lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan revesibel dapat
berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan
substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim13
inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan
inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi
persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim
melalui reaksi sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor
bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan
cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi
( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil
reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi
peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan
berkurangnya kecepatan reaksi.
Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi
inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh
inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah sustrat dalam
konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang
terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum
( Vmaks ) dapat tercapai pada konsentrasi substrat (s) pada reaksi yang
dihambat oleh inhibitor bersaing.
Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di
pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang
melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat
bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim14
inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim
yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
2.) Hambatan tidak reversibel
Telah dijelaskan bahwa baik hambatan bersaing maupun tidak
bersaing adalah hambatan bersifat reversibel. Kedua macam hambatan
tersebut dapat dirumuskan secara kualitatif. Hambatan tidak reversibel
ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian
tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.
Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Sebagai
contoh inhibitor molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan
gugus –SH suatu enzim tertentu :
Enzim- SH + ICH2CONH2 Enzim – S – CH2CONH + HI
Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk
reaksi dengan sempurna.
3) Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan
alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor
alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada
tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak
akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat.
Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi
konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk.
Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim
terhambat.
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim15
Daftar Pustaka
Alvyanto. 2010. Enzim Manusia. Available online at
http://alvyanto.blogspot.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]
Astutiamin. 2009. Enzim dan Koenzim. Available online at
http://astutiamin.wordpress.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]
Poedjiadi, Anna, dkk. 2005. Dasar-dasar Biokimia. Penerbit Universitas Indonesia.
Jakarta.
Reno, Edwards. 2011. Mekanisme Kerja Enzim. Available online at
http://3gggue.blogspot.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]
Rizagustia. 2012. Inhibisi Reaksi Enzim. Available online at
http://rizagustia.wordpress.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]
Satria. 2008. Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis. Available online at
http://id.shvoong.com. [Diakses tanggal 3 Oktober 2012]
Biokimia-Mekanisme Kerja Enzim16
top related