amminoacidi e proteine
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Amminoacidi e
Proteine
Amminoacidi e
Proteine
Prof. Paolo Abis
Lic. Classico “D. A. Azuni”
SASSARI
Gli amminoacidiammoniaca
H
N
H
H
H
C
R
H2N COOH
ammine
H
N
H
R
amminoacidi
Gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Gruppo radicale
Gli amminoacidi• Gli amminoacidi sono i componenti base delle
proteine.• Contengono un gruppo carbossilico ed un gruppo
amminico .• Il gruppo radicale R rende l’amminoacido unico e
caratteristico.
R gruppo radicale |H2N— C —COOH | H
Esempi di amminoacidi
H I
H2N—C —COOH I
H glicina
CH3 I
H2N—C —COOH I
H alanina
Gli amminoacidi
• Gli amminoacidi che compaiono più frequentemente nelle proteine degli organismi viventi sono 20 e sono detti ordinari o proteinogeni.
• Insieme a loro ne compaiono alcuni più rari, detti occasionali.
• Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina.
• In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti.
Gli amminoacidi• Piante e batteri sono in grado di produrre
amminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina.
• Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri amminoacidi biologicamente importanti quali:
• la glicina, • l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) • e l'acido glutammico• la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della
cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.
• In soluzione acquosa sia - NH2 che - i gruppi di COOH degli amminoacidi subiscono la ionizzazione.• Per questo motivo gli AA hanno proprietà sia basiche che acide. • La forma presente in soluzione acquosa dipende dal pH.
H3N H
R
O
HO
H3N H
R
O
O
OH
H
OH
H
pKa1 = 2 pKa2 = 9-10
H2N H
R
O
O
pH isoelettrico
Caratteristiche anfotere
COO-COO-
C H
R
H3NH3N++
A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte
A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte
Forma ZwitterionicaAl punto isoelettrico (pi), le cariche + e - nello zwitterione sono uguali.
• Nelle soluzioni con pH superiore al pi, il gruppo NH3+ nell'amminoacido dona un protone.
+ OH–
H3N—CH2—COO– H2N—CH2—COO–
Zwitterione Ione negativo al pI alto pH
Gli amminoacidi sono acidi
• Nelle soluzioni con pH inferiore al pi, il gruppo COO- dell'amminoacido accetta un protone.
+ H+ +
H3N—CH2—COO– H3N—CH2—COOH
Zwitterione Ione positivo al pI basso pH
Gli amminoacidi sono basi
Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico
dell'amminoacido seguente.
Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico
dell'amminoacido seguente.
+ H2O
R
CN
H
CO
OH
H
H
R
CN
H
CO
OHH
H
R
CN
H
COH
H
H OH
OC
H
N C
R
Peptidi e ProteinePeptidi e Proteine
• il legame che unisce due amminoacidi prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
• Un polipeptide che contiene 50 o più amminoacidi è denominato proteina.
semplici coniugate
Formate esclusivamente da
amminoacidi
Formate anche da altri composti
Proteine
FunzioniFunzioniAll’interno del corpo, le proteine, svolgono numerose funzioni: • funzione plastica promuovono la sintesi, la riparazione e
l’accrescimento tissutale
• funzione regolatrice controllano processi di natura biochimica per mezzo di enzimi e ormoni di natura proteica
• funzione di trasporto veicolano gas e nutrienti nel torrente ematico
• funzione di difesa e protezione rivestono il ruolo di immunoglobuline e di strutture cheratinizzate
• funzione energetica possono entrare a far parte dei processi di produzione di energia
• Funzione contrattile e di movimento consentono alle cellule o alle varie parti dell’organismo di contrarsi, cambiare forma e muoversi; permettono il movimento di ciglia e flagelli
StrutturaPossono essere
individuati 4 livelli di struttura
Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
è data dalla sequenza amminoacidica nella catena
polipeptidica.
l’alfa-elica e la struttura a foglietto beta
combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-
foglietto collegate tra loro
più catene polipeptidiche unite
(subunità)
Struttura primariaStruttura primaria• è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica.• È l’ordine col quale si succedono gli amminoacidi lungo la catena
polipeptidica,• ogni proteina possiede una propria caratteristica sequenza.
Struttura secondariaStruttura secondaria
• Consiste nella disposizione nello spazio della catena polipeptidica,
• E’ dovuta a legami idrogeno tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro
• Può essere ad elica o a foglietto ripiegato
Struttura secondariaStruttura secondaria
• foglietto beta
Struttura terziariaStruttura terziaria• è data dalla combinazione di
più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse, le regioni ad ansa.
• Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo.
Mioglobina
sito funzionale per l’0ssigeno
Struttura quaternariaStruttura quaternaria• la proteina è formata da più
catene polipeptidiche (subunità) unite con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria.
• Es.: la proteina completa dell’emoglobina è formata da quattro catene polipeptidiche ripiegate. I gruppi eme sono strutture non proteiche attaccate alle catene polipeptidiche e contenenti atomi di ferro che legano e trasportano ossigeno. Emoglobina
I livelli strutturaliI livelli strutturali
La denaturazione modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici.
Questa trasformazione comporta vari fenomeni:- perdita delle attività biologiche (ad esempio
inattivazione degli enzimi);- coagulazione e aggregazione, per esempio con
formazione di schiume;- incremento della sensibilità agli enzimi digestivi,
ovvero aumento della digeribilità che si verifica in genere con la cottura;
DenaturazioneDenaturazione
La denaturazione può essere causata da diversi agenti:
il calore è senz'altro il più importante, poiché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa.
La formazione di schiume (come l'albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all'interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l'aria.
DenaturazioneDenaturazione
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