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Facultad de Ciencias USB Prof. M. Báez. Feb. 2010

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Facultad de Ciencias, USBQuímica de Alimentos

Prof. M. Báez F.Febrero 2010


AMINOACIDOS Y PROTEINAS

1. Introducción & generalidades

2. Definición

3. Clasificación

4. Estructura

5. Propiedades fisico-químicas

6. Tratamientos térmicos

7. Proteínas de origen lácteo

8. Conclusiones


PROTEINAS

Los vegetales pueden producir estos nutrimentos a partir de N2 inorgánico, H2O y CO2.

Proteína en griego significa “ser primero”.

Desempeñan funciones biológicas en el organismo humano como: formación y regeneración de tejidos, síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, constituyente de la sangre, forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales.


Propiedades de las proteínas

Propiedades fisicoquímicas: por sus diferentes amino - ácidos (20) que integran las proteínas producen propiedades diferentes.

Propiedades funcionales: idem de los aas que conforman las proteínas pueden tener diferentes propiedades funcionales (espesantes, globulares, coagulantes, ligantes, contracción, texturizantes, etc.)


Propiedades de las proteínas II

Propiedades biológicas: conforman todas las enzimas existentes en los organismos vivos, para llevar a cabo millones de reacciones biológicas.

Propiedades nutrimentales: representados por los aminoácidos indispensables que el organismo humano es incapaz de producir y por lo tanto tiene que ingerir a través de los alimentos proteínicos (carne, leche, huevo, pescado, pollo, etc.).

Económico: dado que la conversión o eficiencia para producir las proteínas de origen animal son relativamente bajas, se transforman en productos sumamente caros para el consumidor, como los cortes finos de ganado vacuno.


FUENTES DE LAS PROTEINAS

Origen vegetal:

cereales y leguminosas.

Origen animal:

leche, carne (ganado bovino, porcino, caprino), huevo, pollo, pescado, etc.


AMINOACIDOS

Se caracterizan por tener en su molécula un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo de carbono, de ahí su nombre de aminoácido.

Son monómeros de las proteínas y se tiene

20 diferentes, los cuales son aminoácidos es decir, tanto el amino como el carboxilo se localizan en el C de la molécula.


Estructura de un aminoácido


Isomería óptica

Se ha demostrado que cuando existe una molécula con uno o varios carbonos asimétricos, el compuesto es ópticamente activo.

Son C asimétricos aquellos cuyas 4 valencias se encuentran satisfechas por radicales diferentes entre sí.

La actividad óptica se traduce en una desviación del plano de la luz polarizada, bien a la derecha (dextrógiro=d) o bien a la izquierda (levógiros = l).

Se designa con el calificativo de “Racémico” o “Inactivo” a la mezcla equimolecular de compuestos Dextrógiro y de compuestos Levógiro.


Isomería óptica del ácido láctico

Espejo

OH OH

H H

OH OH

Levógiro COOH HOOC Dextrógiro


AMINOACIDOS II

Los aminoácidos β no intervienen en la síntesis de las proteínas.

R R

| |

NH2 - C – COOH HOOC - C – NH2

| |

H H

- L – aminoácido - D - aminoácido


Isómeros D- y L- aminoácidosLas proteínas naturales están formadas por L-aminoácidos


AMINOACIDOS III

Excepto la glicina, todos muestran como mínimo un C asimétrico que produce 2 formas ópticamente activas: los L y los D isómeros.

Los que tienen más de 2 C asimétricos, desarrollan 4 isómeros (hidroxilisina, isoleucina, treonina y hidroxiprolina).

Los L-aminoácidos intervienen en la síntesis de proteínas, mientras que los D-aas sólo sirven como fuente energética y es común encontrarlos en las mezclas racémicas de aminoácidos sintetizados químicamente.


Clasificación de los aas en base a su interacción con el agua

Cadenas alifáticas: Ala, Ile, Leu, Met, Pro y Val (aas hidrofóbicos).

Cadenas aromáticas: Phe, Trp y Tyr (aas hidrofóbicos).

Aas polares que pueden estar cargados: Arg, Asp, Glu, His y Lys.

Aas polares que no pueden estar cargados: Ser, Thr, Asn, Gln y Cys.


Propiedades ácido-base de los aas

Como los aas contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo amina (básico), se comportan como ácidos y como bases, es decir son: anfolitos. La glicina puede hallarse en 3 estados de ionización según el pH de la solución:


Curva de titulación de un aa típico


PROTEINAS

La unión de los 20 aminoácidos da origen a todas las proteínas conocidas.

Una proteína que contenga 100 aminoácidos alcanza hasta 20100 diferentes combinaciones; sin embargo, no existe un número tan grande de proteínas ya que la ordenación de los monómeros no es al azar.

Cada sistema biológico contiene un grupo determinado y específico de estos polímeros con una secuencia de aminoácidos establecida genéticamente.


Clasificación de los aminoácidos

Se pueden clasificar a los aas basados en:

Naturaleza química y las propiedades de su grupo R (cíclicos, diamínicos, dicarboxílicos)

Solubilidad (polares y apolares)

Reactividad (azufrados, hidroxilados)

Ionización (ácidos, básicos y neutros)

Polaridad (hidrófilos e hidrófobos)

Nutrimental (dispensables e indispensables)

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