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1 GUÍA Nº11: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS Nombre: __________________________________Curso: 3°medio DIF___Asignatura: Biología Temática: Estructura y función de las proteínas Profesor: Mabel Sanquea Fecha inicio: 13 de julio del 2020 Fecha entrega: 24 de julio del 2020 3° MEDIO BIOLOGÍA DIFRENCIADO Instrucciones: Para el desarrollo de la actividad debes utilizar el PPT, internet y la guía que se encuentra en www.amandalabarca.cl en el portal educativo y en el Blog Tareas on Line. Debes contestar la guía en formato WORD o PDF y grabar de la siguiente forma: Ejemplo: 3C-SILVA-G11 DIF. Enviar al Correo: [email protected] GUÍA: ESTRUCTURA, CLASIFICACIÓN Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales llamados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos (Aas) de la proteína, unidas por un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico, nos indica cuantos, cuáles y el orden en que dichos Aas se encuentran en la cadena polipeptídica. Esta secuencia se escribe desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se sintetizan las proteínas por el ribosoma. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Estructura Secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H) y corresponde a la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable y conformaciones de menor energía libre. Existen dos tipos: Alfa-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Beta laminar En esta disposición los Aas no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

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Page 1: 3° MEDIO BIOLOGÍA DIFRENCIADO Instrucciones: Para el ......las glicoproteínas, que son cadenas de glucosa adheridas a proteínas de membrana plasmática. Estos son receptores hormonales,

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GUÍA Nº11: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Nombre: __________________________________Curso: 3°medio DIF___Asignatura: Biología Temática: Estructura y función de las proteínas Profesor: Mabel Sanquea Fecha inicio: 13 de julio del 2020 Fecha entrega: 24 de julio del 2020

3° MEDIO BIOLOGÍA DIFRENCIADO

Instrucciones: Para el desarrollo de la actividad debes utilizar el PPT, internet y la guía que se encuentra en www.amandalabarca.cl en el portal educativo y en el Blog Tareas on Line. Debes contestar la guía en formato WORD o PDF y grabar de la siguiente forma: Ejemplo: 3C-SILVA-G11 DIF. Enviar al Correo: [email protected]

GUÍA: ESTRUCTURA, CLASIFICACIÓN Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales llamados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos (Aas) de la proteína, unidas por un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico, nos indica cuantos, cuáles y el orden en que dichos Aas se encuentran en la cadena polipeptídica. Esta secuencia se escribe desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se sintetizan las proteínas por el ribosoma. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H) y corresponde a la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable y conformaciones de menor energía libre. Existen dos tipos: Alfa-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Beta laminar En esta disposición los Aas no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

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Estructura Terciaria: Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen

la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. Esta informa que un polipéptido al plegarse sobre sí misma origina una conformación globular. En definitiva, es la estructura 1ia la que determina cuál será la 2ia y por tanto la 3ia. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de uniones, como puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos o enlaces iónicos e interacciones hidrófobas. Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas: Proteína fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y Proteínas globulares, solubles en agua. Estructura Cuaternaria: Esta estructura aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde 2, como en la hexoquinasa, 4 como en la hemoglobina, o muchos como el cápside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas. Estos protómeros están unidos por uniones débiles, no covalentes, como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas. El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa-globinas y dos betas globinas.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS.

Se clasifican en: 1. HOLOPROTEÍNAS: Son proteínas simples, formadas solamente por aminoácidos. Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara de huevo y la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas, etc. Fibrilares: Son alargadas ya que carecen de estructura terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y generalmente estructurales. Destacan: Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseo, protegen y dan soporte. Al cocerlo da gelatina Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, lana, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroína: En hilos de seda, (arañas, insectos).

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2. HETEROPROTEÍNAS: o proteínas conjugadas, formadas por dos moléculas: • Grupo proteico: una proteína • Grupo prostético: una molécula no proteica Puede unirse mediante enlace débil o covalente. Si una heteroproteína pierde su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína, Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en: Glucoproteínas: Ribonucleasa, Mucina, Anticuerpos, Hormona FSH y LH Lipoproteínas: HDL, LDL, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas Cromoproteínas: en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento que son: Porfirínico: con Fe2+, y grupo hemo, como la hemoglobina, que transporta el O2 por la sangre. La mioglobina por el músculo y los citocromos que transportan electrones. No porfirínico: la hemocianina, pigmento azul por presencia de cobre que transporta O2 por la sangre en crustáceos y moluscos.

FUNCIONES.

La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su forma y función, su estructura tridimensional o conformación. De todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo. Ellas realizan funciones muy variadas por su gran heterogeneidad estructural. Son esenciales para el crecimiento, por la presencia de nitrógeno. Son importantes para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, hemoglobina, vitaminas, hormonas y enzimas, estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo. Asimismo, ayudan a transportar gases por la sangre, como el O2 y CO2, y funcionan como amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma. Otras funciones más específicas son, las de los anticuerpos, mecanismo de defensa natural frente a infecciones; el colágeno, su resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y actina, proteínas musculares que permiten el movimiento, entre muchas otras.

Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas y ellas ejercen a la vez más de una función, por ejemplo: Las proteínas de membrana tienen función estructural y enzimática; la ferritina es una proteína que transporta y almacena hierro, la miosina interviene en la contracción muscular y como enzima es capaz de hidrolizar el ATP. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes: enzimática, hormonal, de reconocimiento de señales, estructurales, de transporte, defensiva, de movimiento, de defensa, de reserva, homeostáticas, que analizaremos a continuación: 1. Función Enzimática:

Una enzima es un catalizador biológico, es una proteína que acelera la velocidad de una reacción química en el metabolismo celular. La gran mayoría de las proteínas son enzimas, otras son de ARN. Las enzimas disminuyen la energía de activación en el inicio de una reacción y funcionan al unirse al sustrato o moléculas de reactivo al sitio activo de la enzima, donde sucede la "acción" catalítica y se rompen los enlaces químicos. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos o se unen.

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2. Función hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por células endocrinas y

son liberadas al torrente sanguíneo y actúan como "mensajeros químicos" que transmiten señales entre las células en un receptor específico. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón, que regulan la glicemia, la calcitonina, que regula el metabolismo del calcio o las hormonas liberadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento.

3. Función de Reconocimiento de señales químicas:

En la superficie celular hay un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas, ellas son las glicoproteínas, que son cadenas de glucosa adheridas a proteínas de membrana plasmática. Estos son receptores hormonales, de neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica. 4. Función de Transporte:

En los seres vivos es esencial el transporte de moléculas hidrofóbicas por un medio acuoso, como el transporte de O2 o lípidos por la sangre o moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas, como la membrana plasmática. Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Ellas son: • Permeasas y bombas, transportan iones y moléculas por la membrana. • Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo. • Citocromos, transportan e- en la membrana en bacterias, mitocondrias y cloroplastos • Hemoglobina, transporta O2 de los alveolos a las células en la sangre, en vertebrados. • Hemocianina, transporta O2, pero en invertebrados. • Mioglobina, se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos. • Seroalbúmina, Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos. 5. Función Estructural

Las proteínas del citoesqueleto forman un armazón en las células donde se organizan sus componentes y dirige el transporte intracelular o división celular. En los tejidos de sostén, conjuntivo, óseo o cartilaginoso, el colágeno forma parte importante de la matriz extracelular y confiere resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión, Las glicoproteínas que forman parte de las membranas. 6. Función de Defensa

El mecanismo de defensa, discrimina lo propio de lo no propio. En los vertebrados, las inmunoglobulinas de la sangre o anticuerpos, se encargan de reconocer moléculas extrañas o antígenos que dañan el organismo y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmune. Otras proteínas protectoras son: la trombina y el fibrinógeno, que intervienen en la coagulación,

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impidiendo la pérdida de sangre en las heridas, o las mucinas, con función bactericida, protectora de las mucosas y segregadas en los tractos digestivo, respiratorio y urogenital. 7. Función de movimiento Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

En unicelulares, la dineína es responsable del movimiento de cilios y flagelos, está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos. 8. Función de reserva

Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y unidades estructurales por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

9. Función Transducción de señales

Los fenómenos de transducción, (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, por ejemplo durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte o transduce un fotón luminoso (señal física) en un impulso nervioso (señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula. 10. Función Reguladora

Muchas proteínas se unen al ADN y controlan la transcripción génica, así el organismo asegura todas las proteínas necesarias para que la célula, cumpla sus funciones.

Las fases del ciclo celular, son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina y quinasas o Cdk enzimas que forman el complejo Cdk-ciclina, que activa proteínas que desencadenan la división celular.

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GUÍA DE ACTIVIDADES DE LAS PROTEÍNAS

I) Sobre funciones de las proteínas, analizando las diapositivas y la guía completa con la(s) palabra(s)

precisa:

___________________________complejo que activa proteínas que desencadenan la división celular.

___________________________transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.

___________________________moléculas de reactivo, que se unen al sitio activo de la enzima.

___________________________actúan como catalizadores biológicos en las reacciones químicas.

___________________________se encargan de reconocer antígenos que dañan el organismo.

___________________________transduce un fotón luminoso o señal física en (señal eléctrica.

___________________________almacenan aminoácidos de reserva en los granos de trigo.

___________________________provoca cambio en la naturaleza físico-química de señales.

___________________________limpia las arterias llevándose el exceso de colesterol malo.

___________________________proteínas que se encargan de la contracción del músculo.

___________________________hormona proteica que regula el metabolismo del calcio.

___________________________permite a las proteínas realizar funciones muy variadas.

___________________________realizan su función por unión selectiva a moléculas

___________________________hormona hipoglucemiante de naturaleza proteica.

___________________________forma parte importante de la matriz extracelular.

___________________________es una proteína que transporta y almacena hierro

___________________________transportan e- en la membrana en procariontes.

___________________________junto al glicolípido forman el glicocalix.

___________________________enzima es capaz de hidrolizar el ATP

___________________________lipoproteína que obstruye las arterias.

___________________________su presencia permite el crecimiento

___________________________transporta O2 en invertebrados.

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II) Sobre estructura de las proteínas, observa las imágenes, contesta las siguientes preguntas:

1. ¿A qué estructura proteica corresponde, la imagen?. Explica

___________________________________________________________

2. ¿Qué compuestos están en los extremos de la cadena?

___________________________________________________________

3. ¿Cuántos aminoácidos tiene la imagen?_________________________

4. Observa la imagen del ppt anterior e indica que aminoácidos tienen

azufre?_____________________________________________________

5. ¿Cuál es el nombre de la imagen A? Indica un ejemplo ___________________________________________________________

6. ¿Cómo se disponen los grupos R en la imagen?

___________________________________________________________

7. ¿Qué propiedad permite la disposición de los R? Explica

___________________________________________________________

___________________________________________________________

8. ¿Cuál es el nombre de la imagen B? Indica un ejemplo ___________________________________________________________

9. Explica la estructura secundaria de una proteína.

__________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

10. ¿Qué tipo de unión ocurre en el N° 1? Describe

___________________________________________________________

11. ¿Qué indica en N° 4? Explica

___________________________________________________________

___________________________________________________________

12. ¿Qué aminoácidos establecen el tipo de unión del N° 2?

___________________________________________________________

___________________________________________________________

13. ¿Qué nombre recibe la unión en 3? Explica.

_____________________________________________________________________________________

14. ¿Qué diferencia tienen las proteínas fibrosas y globulares?

_____________________________________________________________________________________

15. Indica cuales son las cadenas alfa y beta, ¿a qué corresponden?

___________________________________________________________

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16. ¿Qué es F y E? Explica.

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III) Completa la siguiente tabla clasificando las siguientes proteínas:

Proteínas Clasificación de

proteína

Vegetal o Animal Globular o Fibrilar

Queratinas

Nucleosomas

Orizanina

Gliadina

Tirotropina

Zeína

Ligasas

Hemocianina

Elastinas

Anticuerpos

HDL

Ovoalbúmina

Fibroína

LDL