06. citoesqueleto
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CITOESQUELETO
UNMSM Facultad de Medicina EAP de Medicina Humana
Mag. Nancy Rojas Morán
19/04/2015 UPG Medicina Humana 2
El Citoesqueleto
En 1970, Porter, Buckely y
Wolosewick observaron cortes celulares en el microscopio electrónico de alta aceleración o de alto voltaje, secados a punto crítico, donde se apreciaba un retículo de finas trabéculas que sostiene los orgánulos citoplasmáticos como mitocondrias, retículo endoplasmático y polisomas. A este retículo se le denominó retículo microtrabecular. Este retículo no es una estructura estática, sino dinámica, que responde a cambios morfológicos a cambios fisiológicos.
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Electromicrofotografía 19/04/2015 UPG Medicina Humana 4
El citoesqueleto
Suministra apoyo estructural, para mantener la forma de las células.
Armazón interna, encargada de mantener en posición las organelas en el interior de la célula.
El citoesqueleto actúa como una pista sobre la cual las células pueden mover organelas, vesículas, cromosomas y otras estructuras.
Es el elemento generador del movimiento de las células de un lugar a otro
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El citoesqueleto
Forma parte de organelos locomotores como cilios y flagelos.
Forma sitios para fijar RNAm.
Desempeña un papel clave en la transmisión de señales del ambiente extracelular al interior de la célula.
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El Citoesqueleto
En procesos celulares especializados: movimiento ameboideo, transición de sol a gel, y la contracción muscular , citocinesis.
Se codifican en una familia de genes múltiples, que derivan probablemente de un gen original en una célula primitiva.
A lo largo de la evolución, este gen se duplicó y cada copia sufrió cambios progresivos para dar lugar a funciones relacionadas pero a menudo diferentes.
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Cytoskeleton
Citoesqueleto Estructura dinámica , red funcional
Tres tipos de filamentos: A. Intermedios B. Microtubulos
C. Microfilamentos
Cellular distribution of intermediate filaments and microtubules is
similar
Citoesqueleto y sus componentes
Está compuesto por un sistema de 3 filamentos:
1. Microfilamentos de actina 7a 9 nm.
2. Microtúbulos con un diámetro de 24 nm.
3. Filamentos intermedios de 10 nm.
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MICROFILAMENTO DE ACTINA
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Microfilamentos de Actina 19/04/2015 UPG Medicina Humana 12
Microfilamentos de Actina Los microfilamentos son finas fibras de
proteínas. Se ubican en diferente tipos celulares, debajo de la membrana como un hilo de 7a9 nm de diámetro. Los microfilamentos intervienen en el movimiento de las células musculares y no musculares, en el desplazamiento, contracción, citocinesis.
Están compuestos predominantemente de un tipo de proteína llamada actina. La asociación de los microfilamentos con la proteína miosina es la responsable por la contracción muscular.
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Actina
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La actina es una de las proteínas más abundante del músculo y constituye el 10% de su peso.
En células no musculares forma del 1 al 5% de todas las proteínas. En los hepatocitos es casi el 2% del total de proteínas .
En el hombre, existen hasta 6 tipos de actina (isoformas) todas son proteínas globulares.
Se conocen 4 tipos de actinas , el de los músculos estriado, cardiaco, liso vascular y liso entérico.
Actina presente en células no musculares son de la variedad y .
Actina 19/04/2015 15 UPG Medicina Humana
Actina
La secuencia de Aa de las diferentes actinas de las diferentes especies son casi idénticas. Las actinas del músculo difieren solo en 4 Aa. mientras que las actinas y difieren de la en 24 y 25 residuos de un total de 375 Aa. que tiene la molécula.
Una de las diferencias entre la actina muscular y las otras es que no son estructuras permanentes, se polimerizan y despolimerizan continuamente de acuerdo a las funciones de la célula.
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Actina G
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POLIMERIZACIÓN DE LA ACTINA
La polimerización de actina (en presencia de ATP) en una hélice apretada de 5-9 nm de diámetro forma un filamento flexible y polar.
Cuando en una solución tenemos actina KCl, ATP, Mg2 + y un catalizador tal como el Arp2 / 3 para la fijación del primer monómero (cebador), se forma espontáneamente polímeros (filamento de actina o F-actina).
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POLIMERIZACIÓN DE LA ACTINA
El crecimiento del filamento es muy rápido en el polo positivo y muy lento o ausente, el polo negativo.
Después de la polimerización, la hidrólisis de ATP aleatoria se lleva a cabo, el fosfato (Pi) es liberado y el ADP resultante permanece atrapado en el polímero.
Moléculas de actina unidos a ADP tienden a desprenderse del polímero en los extremos de los filamentos.
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PROTEINA RELACIONADAS CON LA ACTINA
In vivo, la polimerización de la actina está controlado por numerosas proteínas, tales como profilina, la Arp2 / 3, CapZ y gelsolina
Profilin (15 kDa) se une actina monomérica unión a ATP y sirve para la reintegración de la actina en el polímero.
El complejo Arp2 / 3 proteínas (proteínas relacionadas con actina 2 y 3, 42 y 47 kDa, respectivamente) está implicado en la iniciación de la polimerización.
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Arp2/3
Es un complejo se une al lado menos de la actina y su presencia promueve la formación de un cebador que consta de tres monómeros unidos (sitio de nucleación para la formación de polímero de largo).
El Arp2 / 3 juega un papel importante en la identificación de sitios en los que la actina va a para polimerizar.
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Cap Z
Los filamentos + y _ pueden ser protegidos por las proteínas cap (de limitación).
Estas proteínas inhiben a ADP actina y también previene su polimerización en el estado ATP. CapZ, que comprende un dímero de dos subunidades (alfa, 34 kDa, y beta, 30 kDa), se fija al polo, evitando así el rápido crecimiento.
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Tropomodulina
la tropomoduline (40 kDa) se une al polo negativo, evitando así el crecimiento lento. CapZ tropomoduline y, como veremos más adelante, juega un papel importante en la estabilización de polímeros de actina en los músculos estriados (creando un polímero lento).
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Gelsolina
Finalmente, gelsolina (82 kDa), en presencia de una alta concentración de Ca2 + citosólico, se une al polímero de actina y crea una separación que causa la dislocación de los filamentos de actina.
Gelsolina permanece unido al extremo más, evitando así repolimerización rápida
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Depolimerización 19/04/2015 UPG Medicina Humana 26
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http://ressources.unisciel.fr/biocell/
chap4/res/media-player-
dislocation.eWeb/index.html
http://ressources.unisciel.fr/biocell/
chap4/res/media_player-
actine.eWeb/index.html
Actina
Los filamentos de actina pueden presentarse en diferentes formas:
Redes o retículos de microfilamentos. Dos tipos una se asocia a la membrana citoplasmática (bidimencional) y otro dentro de la célula es tridimensional y le da propiedades similares a las de un gel.
Haces de microfilamentos: contráctiles y no contráctiles.
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Filamina
Tropomiosina
Actinina α
Miosina
Movimientos celulares por polimerización de actina.
Reacción acrosómica cuando el espermatozoide penetra el ovocito.
Mvmt de Bacterias y Virus durante la infección de las células
algunas bacterias y virus escapan de la célula por el extremo de polimerización de actina
mvmt a 11 um/min
Listeria infected fibroblasts
Polimerización de Actina como generador de movimiento
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Microvello y Estereocilio
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Microvellosidades
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Extremo mas
del filamento
Miosina I
Microfilamentos
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Proteínas relacionados con los microfilamentos
Proteínas que favorecen la polimerización de la actina en haces de filamentos:
Actina . Identificado en el músculo estriado. Une los microfilamentos formando puentes transversales entre ellos. Los filamentos quedan separados unos 30-40nm entre si y permiten la interacción con la miosina, dando lugar a haces contráctiles
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Proteínas relacionados con los microfilamentos
Proteínas que favorecen la polimerizaciónde la actina en haces de filamentos:
Fimbrina, una molécula por cada molécula de actina G. Los puentes que forman dejan a los de actina muy próximos entre si 10-20 nm. Y no permite la interacción con la miosina.
Villina. Semejante a la fimbrina y con un peso molecular de 95 kDa. Forma haces pero a bajas concentraciones de Ca++ (2M)a mayores concentraciones tiene efecto opuesto, actuando como la gelsolina.
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Motores Moleculares
Operan en coordinación con el citoesqueleto.
Las proteínas motoras del citoesqueleto son transductores mecanoquímicos es decir convierten la energía química almacenada en el ATP en energía mecánica que se emplea para desplazar las cargas celulares fijas al motor.
Se agrupan en 3 familias: 1. miosinas, 2. cinesinas, 3. dineínas.
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Miosina
La miosina son las proteínas motoras, que interactúan con los filamentos de actina y acoplan la hidrólisis de ATP con cambios de conformación que producen el desplazamiento de la miosina respecto al filamento de actina.
Se han identificado 13 miosinas diferentes todas poseen un dominio en la cabeza que es una ATPasa activada por actina, un dominio en el cuello asociadas con varias subunidades reguladoras de cadena livianas y un dominio en la cola exclusivo para cada tipo de miosina, que determina la función especifica de la molécula
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Miosina
Miosina I y la V Intervienen en las interacciones entre la membrana y el citoesqueleto.
Miosina II puede generar movimiento en presencia de ATP, el dominio dimérico Impulsa la contracción y la citocinesis.
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MiosinaII
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Miosina
Minimiosina o miosina I. No polimeriza en filamentos es una molécula de 150 Kda., posee una cabeza globular , que se une a la actina y una cola que se une a un fosfolípido de la membrana plasmática.
Carece de la larga cadena helicoidal enrollada , presentes en otras miosinas.
Conecta filamentos de actina a la membrana, o más raramente , a otros filamentos y participa en movimientos celulares.
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MICROTUBULOS
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Microtúbulos
Los microtúbulos son tubos cilíndricos largos de 24nm. de diámetro y una pared de 5nm. de espesor.
Están compuestos de subunidades globulares de la proteína tubulina, estas subunidades se llaman y . Los microtúbulos actúan como un andamio para determinar la forma celular, y proveen un conjunto de pistas para que se muevan las organelas y vesículas.
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Microtúbulos
Los microtúbulos también forman las fibras del huso para separar los cromosomas durante la mitosis.
Se disponen en forma geométrica dentro de flagelos y cilios que son usados para la locomoción.
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Protofilamento
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Microtúbulos
Ensamblado de
microtúbulos
Se añaden heterodímeros de tubulina al extremo de crecimiento de un microtúbulo que contiene GTP que se hidroliza poco tiempo después de su incorporación
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Microtúbulos
Cada subunidad globular consta de una sola molécula de proteína tubulina. La subunidades se disponen en hileras longitudinales llamadas protofilamentos, alineados paralelamente al eje mayor del túbulo.
En un corte transversal se nota que los microtúbulos casi siempre contienen 13 subunidades que rodean la circunferencia de la pared.
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Microtúbulos
El ensamblado de los microtúbulos ocurre por incorporación de una unidad que consta de dos moléculas ensambladas de tubulina, una tubulina y tubulina, cada unidad contiene un heterodímero.
El protofilameto integro presenta una estructura asimétrica con tubulina en un extremo y tubulina en el otro.
Un extremo se conoce como extremo Más y otro como menos.
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Proteinas asociadas a microtubulos
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Microtúbulos
La polaridad estructural de los microtúbulos es un factor importante en el ensamblado de estas estructura y de su capacidad para participar en actividades mecánicas dirigidas.
Proteínas relacionadas con microtúbulos: Se ha encontrado 4 proteinas relacionadas con los microtubulos MAP 1, MAP2, MAP4, Tau. MAP1 y Tau se encuentran en los axones y
MAP2 en las dendritas. MAP 4 se ha encontrado en otras células.
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Microtúbulos-PRM
Pueden interconectar microtúbulos para formar haces visibles como puentes transversales que conectan microtúbulos entre si
Otras incrementan la estabilidad de los microtúbulos
Alteran su rigidez o influyen en la velocidad de su ensamblado.
Su actividad está controlada por adición y eliminación de grupos fosfato por proteincinasas en un residuo particular de aminoácidos
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MICROTUBULOS
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Microtúbulos
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Microtúbulos
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MTOC
Centrioles
0.25 mm
Microtubulos Los microtubulos
deben estar anclados a alguna parte de la célula.
Centro organizador de los microtubulos (MTOCs)
◦ Cuerpo basal son importantes en cilio y flagelos.
◦ centriolos son importantes en la división celular
9 tripletes
Centrosoma: Centriolo en un corte longitudinal y transversal.
Centriolos son importantes en la división celular. Son los que inician la formación del huso mitótico o acromático.
MTOC
centrosoma 71
Los microtúbulos son estructuras polares: un extremo es capaz de
un crecimiento rápido (rescate), mientras que el otro extremo está
generalmente integrado en el centrosoma (extremo menos ). El
centrosoma es una proteína compleja organizada en torno a dos
estructuras llamadas centríolos. Los centríolos están hechos de
múltiples formas de tubulina (αβɤ y €). En la periferia de la
centrosoma esta la tubulina es parte de un complejo (complejo
anillo tubulina, ) cuya conformación se utiliza como plantilla de la
construcción de los microtúbulos. El centrosoma normalmente se
encuentra cerca del núcleo y su nombre proviene del hecho de que
representa aproximadamente el centro de la celda. Desde un
centrosoma, los dímeros de tubulina (αyβ) cargados de GTP se
añaden (menos en el polo - y más en el extremo +)
Las preparaciones en vitro de los microtúbulos, provoca la despolimerización de los microtúbulos en masa, descrito como "desastre". Esta rápida disociación puede suceder de forma espontánea con razón desconocida.
Los microtúbulos se desintegra por completo.
Las células pueden cambiar esta inestabilidad dinámica de proteínas cuando se asocian con los microtúbulos en toda su longitud: la "proteínas asociadas a los microtúbulos" MAP2 (200 kDa), MAP4 (135 kDa) o Tau (45 kDa) se estima. que la presencia de estas proteínas reduce 50 veces la probabilidad de ocurrencia de una disociación súbita (desastre).
72
MOTORES MOLECULARES
Las cinesinas y las dineínas se mueven a lo largo de vías que consisten en microtúbulos en tanto que la miosina es un motor que se desplazan a lo largo de vías formados por microfilamentos.
Los tipos de carga celular incluyen vesículas mitocondrias, lisosomas, cromosomas y otros filamentos citoesqueléticos.
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MOTORES MICROTUBULARES
Cinesinas: contituída por dos cadenas pesadas que se entrelazan en la región del tallo.
Las cabezas generadora de fuerzas se unen al microtúbulo
Y la cola se une a la carga que transporta
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Cinesina
En 1985 se aisló del axón del calamar gigante. El dominio motor o cabeza tienen secuencias
semejantes, y es la que se desplaza por los microtúbulos.
La cola tienen secuencias diferentes de acuerdo a los diferentes cargas que estos transportan.
La cinesina es un motor micromolecular dirigido hacia el extremo más.
En las neuronas el extremo positivos de los microtúbulos se dirigen hacia las terminales sinápticas, se presume entonces que las cinesinas intervienen en el movimiento anterógrado.
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Cinesinas
Las proteínas motoras, funcionan a través de un puente transverso dependiente de un ciclo de ATP.
A lo largo de un protofilamento, se desplaza una sóla cinesina con velocidad proporcional a la concentración del ATP.
Cada paso mide 8nm. de long. que corresponde a las dimensiones de un dímero de tubulina.
Las proteínas relacionadas a la cinesina se encuentran en otros tipos celulares y no sólo en las neuronas.
Se relacionan también con el movimiento de vesículas derivadas del RE, endosomas, lisosomas y gránulos secretorios.
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Localización de la cinesina
Dineínas citoplasmática.
Descubierta en 1963, causante del movimiento de los flagelos y cilios.
Se han localizado en células nerviosas y no nerviosas
Proteína enorme, formada por 9 a 10 cabezas, globulares, actúan como generadoras de fuerza.
Se mueven a lo largo de los microtúbulos, hacia el extremo menos del polímero.
Es un agente generador de fuerza para el movimiento del cromosoma durante la mitosis.
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Dineína citoplasmática
Motor dirigido al extremo menos para movilizar vesículas y organelos membranosas a través del citoplasma.
Participan en el movimiento retrogado de organelos citoplasmáticos , movimiento hacia el cuerpo celular.
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FILAMENTOS INTERMEDIOS
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Filamentos intermedios
Están formados por diferentes proteínas, pero relacionadas.
Son polímeros muy estables y resistentes. Especialmente abundantes en el citoplasma de las células sometidas a fuertes tensiones mecánicas.
Los filamentos intermedios tienen un diámetro de 10 nm.
.
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Intermediate Filaments
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Cytokeratin
Mitochondria
DNA
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Type Protein Human gene
#
Mol Weight Cell type
Type I (acidic)
Type II (basic)
Keratins
Keratins
>15
>15
40-57 kDa
53-70 kDa
Epithelia
Epithelia
Type III (vimentin-like) Vimentin
Desmin
GFAP
Peripherin
1
1
1
1
57 kDa
54 kDa
50 kDa
57 kDa
Mesenchymal cells
Muscle
Glia, astrocytes
PNS neurons
Type IV (neurofilaments) NF-L
NF-M
NF-H
[alpha]-
internexin
1
1
1
1
62 kDa
102 kDa
110 kDa
66 kDa
CNS neurons
CNS neurons
CNS neurons
CNS neurons
Type V (nuclear lamina) Lamins A / C
Lamins B1, B2
1
1 ea
70/63 kDa
67/72 kDa
Nucleus - Mature cells
Nucleus - Develop.cells
* Lens (Type VI) Phakinin/CP4
9
Filensin
1
1
49 kDa
95 kDa
Lens
Lens
Others: Nestin,
Synemin,
Paranemin,
Plasticin,
Tanabin...
(Prokaryotic IMF family member) (Cresecntin) (Prokaryotes)
form heterodimers
Provee de fuerza de tensión a la célula, ya que reparte tensiones, que podría romper la célula.
Estabiliza organelas
Están involucrada en uniones intercelulares
Son bastante insolubles
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18/04/2015 90 UPG Medicina Humana
CITOESQUELETO
Queratina Acida y Queratina Básica,
Producido por diferentes tipos de células epiteliales
(vejiga, piel, etc.)
• Tipo III:
Vimentina, en fibroblastos, células endoteliales y
leucocitos.
Desmina, en músculo.
Factor ácido fibrilar glial, en astrocitos y otros tipos de
glía.
Periferinas, en fibras nerviosas periféricas
• Tipos I y II:
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• Tipo IV:
Neurofilamento H (heavy).
Neurofilamento M (medium).
Neurofilamento L (low).
en referencia a su peso molecular.
• Tipo V:
Internexina.
Filensina.
Pakinina.
en fibras del cristalino.
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• Tipo VI:
Laminas nucleares.
vitales para la reformación de la envoltura
nuclear después de la división celular.
18/04/2015 93 UPG Medicina Humana
CITOESQUELETO
18/04/2015 94 UPG Medicina Humana
Proteínas asociadas a la FI:
Se unen de forma cruzada con los filamentos
intermedios o a otras estructuras celulares.
• IFAP inespecíficas, forman puentes entre los FI
(300 kDa).
• Plectina, une FI a proteínas asociadas a los
microtúbulos.
• Sinemina (230 kDa).
• Paranemina (280 kDa).
Están asociados a uno o dos tipos de FI
(Desmina y Vimentina).
18/04/2015 UPG Medicina Humana 95
• Filagrina (30 kDa). Proteínas de bajo peso
molecular (10-45 kDa). Ricas en cisteína, que
se encuentran en las queratinas duras.
• Lámina receptor B, se une a la membrana
nuclear interna.
• Anquirina, une la actina a los FI en la base de
la célula(eritrocito).
• Desmoplaquina, une los FI en el sitio del
desmosoma.
18/04/2015 96 UPG Medicina Humana
• Fue probablemente el
primer FI.
• Tienen un amplio
dominio nuclear.
• Conducen el transporte
nuclear.
• Residen en el núcleo,
debajo de la envoltura
nuclear.
• Son continuos, excepto
en los sitios del poro
nuclear.
Láminas Nucleares.
18/04/2015 97 UPG Medicina Humana
TIPOS DE
FILAMENTOS INTERMEDIOS
18/04/2015 98 UPG Medicina Humana
• Son fosforiladas al final de la Profase y esto
causa su desensamblaje como la envoltura
nuclear.
• El fosfato es removido justo antes de que el
núcleo de la célula hija se forme y la lamina
filamentosa se reensambla debajo de la
envoltura nuclear interna.
18/04/2015 UPG Medicina Humana 99
Proporcionan un
esqueleto al pericarion y
axones y dendritas,
manteniendo su forma.
Facilita el transporte
celular
Neurofilamentos
18/04/2015 100 UPG Medicina Humana
NEUROFILAMENTOS
18/04/2015 101 UPG Medicina Humana
neurofilaments
NF-H in neurons
GFAP in glia
Filamentos intermedios
Se pueden polimerizar y despolimerizar in vitro utilizando deodecilsulfato de Na.
El ensamblado y desensamblado de algunos tipos de FI es controlado por fosforilación y desfosforilación de las subunidades.
18/04/2015 103 UPG Medicina Humana
Filamentos Intermedias
Grupo de estructuras químicas heterogéneas, codificadas en el ser humano por 60 genes diferentes.
Cada polipéptido contiene un dominio central helicoidal en forma de barra de similar y secuencia homóloga de aminoácidos.
Este dominio posee a cada lado dominios globulares de tamaño y secuencia variable.
Dos de estos polipéptidos interactúan espontáneamente conforme sus barras
helicoidal se entrelazan en una bobina
enrollada para formar un dímero parecida a una cuerda de 45 nm.de long.
18/04/2015 104 UPG Medicina Humana
Filamentos intermedios
Los dos polipéptidos se alinean paralelos entre si, con la misma orientación, por lo que el dímero presenta polaridad con un extremo definido por el C terminal de los polipéptidos y el extremo opuesto por el N terminal.
Los filamentos intermedios pueden ensamblarse siguiendo varias vías encargadas de sintetizar filamentos de espesor y número de subunidades variables. No se acompaña de hidrólisis de nucleótidos. 18/04/2015 105 UPG Medicina Humana
18/04/2015 UPG Medicina Humana 106
Vimentin in Fibroblasts