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Funciones: Sirven como componentes estructurales
de las células y tejidos. Estructurales
Transportan y almacenan pequeñas moléculas. Transportadoras
Transmiten información entre células Hormonas Proteicas Proporcionan defensas defensa
Sirven como Catalizadoras Enzimas.
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Intervienen en la contracción y movimientos de la célula y estructuras intracelulares Motoras
Responsables del control y organización de las funciones celulares Reguladoras.
Facultan a la célula para responder a estímulos químicos del medio Receptores Proteícos
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Son polímeros lineales de aminoácidos Polimerización de aminoácidos forman un
polipéptido Una proteína es una o varias cadenas
polipeptídicas
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Monoméricas: Los monómeros son aminoácidos
Multiméricas: formadas por dos o mas subunidades polipetìdicas
Homoméricas: sus subunidades son idénticas
Heteroméricas: Estan formadas por dos o más subunidades diferentes
Desnaturalización
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Átomo de carbono Grupo carboxilo (COO¯) Grupo amino (NH³) Un átomo de hidrógeno Una cadena lateral Polímeros de 20 aminoácidos distintos
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Covalente: Entre un grupo carboxilo y otro amino se le llama amida o peptídico
Intervienen en el plegamiento y estabilización
Puente Disulfuro Puente de Hidrógeno Enlaces iónicos Interacciones de Van Der Waals Interacciones Hidrófobas
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No polares 9 Hidròfobos Polares 11 Hidrófilos Básicos Ácidos
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Enlace covalente entre un grupo carboxilo y otro amida.
N(amino) terminal en un extremo y C (carboxilo) terminal en el otro. Los dos reactivos son aminoácidos
Se elimina agua La información del orden de los
aminoácidos esta definida genéticamente
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Estructura primaria Secuencia de aminoácidos de su cadena
polipeptídica Secuencia aminoacílica Estructura secundaria es el ordenamiento
regular de aminoácidos dentro de regiones localizadas
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hélice a ( alfa) se forma cuando una región de una cadena polipeptídica se enrolla sobre si misma con el grupo CO de un enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno con el grupo NH de un enlace peptídico situado cuatro residuos mas debajo de la cadena lineal polipeptídica
Los puentes de hidrógeno son intramoleculares
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Puede formarse entre varias hebras polipeptídicas que pueden estar orientadas bien paralelas o anti paralelas entre si
Los puentes de hidrógeno pueden ser intramoleculares como intermoleculares
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Es el plegamiento de la cadena polipeptídica como resultado de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria. Se pliegan en estructuras globulares compactas denominadas dominios.
No es repetitiva ni predecible. Se pliega, gira y enrolla en su conformación nativa.
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Enlaces disulfuro covalentes entre grupos sulfihidrilo de los residuos de cisteina estabilizan la estructura plegada en muchas proteínas
Dominio
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Interacciones y ensamblajes de sus subunidades .
Solo puede aplicarse a proteínas multiméricas Su peso molecular supera los 50,000 Algunas con diferentes cadenas
polipeptídicas en proteínas compuestas de más de un polipéptido Ej la Hemoglobina.
Otras por subunidades idénticas. Enlaces: Puentes de hidrogeno, enlaces
covalentes, disulfuro, atracciones electrostáticas.
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Principales moléculas de información de la célula
Material genético en el núcleo ARNm transporta información del ADN a los
ribosomas ARNr y ARNt implicados en la síntesis de
proteínas Catalizan reacciones químicas
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Polímeros de nucleótidos Bases; Purina y pirimidina Azucares fosforilados ADN : Purinas; Adenina y Guanina Pirimidinas; Citosina y Timina
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Sustituye el uracilo por la timina Su azúcar es una ribosa Es monocatenario
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Fosfodiester Puentes de hidrógeno
Tipos de Acidos Nucleicos Poli nucleótidos: ARN ADN Oligonucleótidos ATP, AMP, ADP